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UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIASBASICAS TECNOLOGIA E INGENIERIA CONTENIDO
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD
ESCUELA DE CIENCIASBASICAS TECNOLOGIA E INGENIERIA
CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 3010203- QUIMICA DE ALIMENTOS
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGIA E
INGENIERIA
PROGRAMA DE INGENIERIA DE ALIMENTOS
301203 – QUIMICA DE ALIMENTOS
GOLDA MEYER TORRES VARGAS
(Director Nacional)
RUTH ISABEL RAMIREZ
Acreditador
DUITAMA
ENERO 2010
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MÓDULO
QUIMICA DE ALIMENTOS
Segunda Edición
ISBN
Copyrigth
Universidad Nacional Abierta y a Distancia
Autor: Ruth Isabel Ramírez Acero
Actualizaciones: Golda Meyer Torres Vargas
Diseño de Portada: Leonardo Rosas
2009
Vicerrectoria de Medios y Mediaciones pedagógicas
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CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 3010203- QUIMICA DE ALIMENTOS
ASPECTOS DE PROPIEDAD INTELECTUAL Y VERSIONAMIENTO
El presente módulo fue diseñado en el año 2006 por la Ingeniera de Alimentos
RUTH ISABEL RAMIREZ ACERO, docente de la UNAD del CEAD de Duitama, se
ha desempeñado como tutor de la UNAD desde hace m´s de 12 años y ha
ejercido cargos admisntrativos como el que actualmente sustenta: Decana espejo
para la Zona Boyacá de la Escuela de Ciencias Básicas Tecnología e Ingenieria
de la UNAD.
El presente módulo ha tenido una actualización a cargo de la Química de
Alimentos GOLDA MEYER TORRES VARGAS en el 2009 quien es tutor de la
UNAD desde el2006 y que se desempeña actualmente como director del cuso a
nivel nacional.
Este mismo año la Ing. RUTH ISABEL RAMIREZ ACERO, apoyó el proceso de
revisión de estilo del módulo y dio aportes disciplinares, didácticos y pedagógicos
en el proceso de acreditación de material didáctico desarrollado en el mes de
JULIO de 2009.
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TABLA DE CONTENIDO
INTRODUCCION
2
OBJETIVOS
3
UNIDAD DIDACTICA 1
ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS
INTRODUCCION
JUSTIFICACION
OBJETIVOS
4
4
4
4
4
CAPITULO 1: ESTRUCTURA CELULAR DE LOS ALIMENTOS
Lección 1: Fibras Musculares
Lección 2: Estructura de cereales
Lección 3: Estructura microscópica de tejidos vegetales
Leccion 4: Ubicación celular de la celulosa y hemicelulosa
Leccion 5. Ubicación celular de la pectina
8
11
12
14
16
18
CAPITULO 2: COMPONENTES ESTRUCTURALES NO NUTRICIONALES
Lección 6: El agua
Lección 7: Actividad Acuosa (Aw)
Lección 8: Isotermas de sorción
Lección 9: Enzimas
Lección 10: glosario enzimático
19
19
28
30
35
50
CAPITULO 3: COMPONENTES NUTRICIONALES ESTRUCTURALES
Lección 11: Carbohidratos
Lección 12: Aminoácidos
Lección 13: Proteínas
Lección 14: Complejos proteicos de los alimentos
Lección 15: Lípidos
Actividades Finales
Autoevaluación Inodad 1
Enlaces de interés
Bibliografia
50
51
69
77
90
113
129
131
136
137
UNIDAD DIDACTICA 2
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS COMPONENTES
DE LOS ALIMENTOS
INTRODUCCIÓN
JUSTIFICACION
OBJETIVOS
140
140
140
141
142
CAPITULO 4: ESTADO COLOIDAL DE LOS ALIMENTOS
144
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Lección 16: Generalidades de los coloides
Lección 17: Soles
Lección 18: espumas
144
148
149
Lección
Lección
19: Emulsiones
20: Geles
150
157
CAPITULO 5: PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS CARBOHIDRATOS
163
Lección
163
Lección
169
Lección
180
Lección
181
Lección
21: Propiedades funcionales de los monosacáridos
22: propiedades funcionales de los polisacáridos
23: La industria alimentaria en la modificación del el almidón
24: Procesos para modificar la estructura del almidón
25: Elaboración de jarabes
184
CAPITULO 6: PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS Y LIPIDOS
Lección 26: propiedades de hidratación dependientes de las Interacciones proteína –
agua
Lección 27. Propiedades dependientes de las interacciones proteína – proteína
192
194
199
Lección
28. Propiedades
de Superficie
203
Lección
29: Propiedades espumantes
206
Lección
30: Propiedades funcionales de los lípidos
212
Activiades Finales
Autoevaluación Unidad 2
Enlaces de interés
Bibliografia
226
227
231
232
UNIDAD DIDACTICA 3
VITAMINAS, MINERALES, PIGMENTOS, REACCIONES DE PARDEAMIENTO, DE
DETERIORO QUIMICO Y MICROBIANO
INTRODUCCION
JUSTIFICACION
OBJETIVOS
234
234
236
237
CAPITULO 7: VITAMINAS, MINERALES, PIGMENTOS
239
Lección
31: Vitaminas
32: Minerales
33: Pigmentos
34: Componentes del aroma
35: Componentes del sabor
239
Lección
255
Lección
259
Lección
268
Lección
269
CAPITULO 8: REACCIONES DE PARDEAMIENTO
274
Lección
36: Pardeamiento no enzimático
275
Lección 37: Factores que influyen en la velocidad del pardeamiento no enzimático
287
(especialmente a las reacciones de Maillard), prevención e inhibidores
Lección
Lección
38 : Pardeamiento enzimático
39: Prevención del Pardeamiento enzimático
290
294
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Lección 40: ejemplos e investigaciones sobre la velocidad de pardeamiento
297
CAPITULO 9: REACCIONES DE DETERIORO QUIMICO Y MICROBIANO
300
Lección
41: Oxidación de lípidos
300
Lección 42: Antioxidantes
307
Lección
43: Alteraciones Microbianas
309
Lección
44: Reacciones
fotosintéticas
310
Lección 45: ejemplos e investigaciones sobre la velocidad de reacciones de deterioro
Actividades Finales
312
314
Autoevalucion Unidad 3
Enlaces de interés
Bibliografia
315
319
320
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LISTA DE TABLAS
Tabla 1. Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Tabla 2. Cambios enzimáticos
Tabla 3. Cambios Bioquímicos
Tabla 4. principales aplicaciones de las enzimas en el procesamiento de alimentos
Tabla 5. Métodos para disminuir la actividad enzimatica endógena de los alimentos
Tabla 6. Características del gránulo de almidón proveniente de diferentes fuentes
alimenticias
36
38
39
44
49
60
Tabla 7. Propiedades físicas de los aminoácidos
Tabla 8. Composición del patrón provisional de aminoácidos
Tabla 9. Clasificación de las proteínas según la solubilidad y composición.
Tabla 10. Composición química y calidad proteica de algunas proteínas unicelulares
Tabla 11. Ácidos grasos saturados más comunes en alimentos
Tabla 12. Ácidos grasos insaturados más comunes en alimentos
Tablas 13: Pruebas cualitativas y caracterización de los lípidos
Tablas 14: refinamiento de aceites
Tabla 15. Formación de coloides.
Tabla 16: Observación micro de emulsiones.
Tabla 17. Poder edulcorante de azucares.
Tabla 18. Variación del grado de hidratación de algunos azucares.
Tabla 19. Modificaciones químicas de la celulosa en la industria de alimentos.
Tabla 20: Uso de los jarabes
Tabla 21: Propiedades funcionales del gluten.
Tabla 22: uso de los lípidos de acuerdo a sus características fisicoquímicas.
Tabla 23. Síntomas de deficiencia extrema de las vitaminas
Tabla 24. Minerales y requerimiento en el tejido humano.
Tabla 25. Función biológica de los elementos trazas.
Tabla 26: Degradación de clorofilas.
tabla 27: Estructura y sustituyentes de las antocianinas
Tabla 28: Modificación quimica delas antocianinas del repollo morado en función del pH
Tabla 29. Etapas del pardeamiento no enzimático.
72
85
89
111
116
118
123
127
146
156
166
169
172
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221
240
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TABLA DE FIGURAS
Figura 1: Corte longitudinal, en el músculo cardiaco
Figura 2: Corte longitudinal del músculo liso
10
11
Figura 3: Observación microscópica
Figura 4: Observación microscópica
Figura 5: Observación microscópica
grano de un cereal: ubicación de Celulosa
grano de un cereal: ubicación del almidón
grano de un cereal: ubicación de lípidos
12
13
13
Figura 6: Estructura de la pared celular. Fuente: Margarita Soriano, Universidad de
Barcelona.
Figura 7: Estructura celular de algunos tejidos de alimentos
Figura 8. Molécula de agua
Figura 9. Puente de hidrogeno entre moléculas de agua
Figura 10: Disposición tridimensional de los agregados de agua.
Figura 11: Esquema del proceso de adsorción de agua en monocapa en los sitios activos
de la superficie del alimento
Figura 12: Isoterma de sorción de agua y sus zonas A,B yC
Figura 13. Isotermas de adsorción y desorción
Figura 14: Predicción del comportamiento de un alimento en función de sus procesos de
hidratación y desecación.
Figura 16. Desarrollo de sabores
Figura 17. Estructura de una porción de Amilosa.
Figura 18: Estructura helicoidal de la amilpectina
Figura 19: Estructura de una porción de amilopectina.
Figura 20. Porción de una molécula de Pectina.
Figura 21. Porción de una molécula de celulosa.
Figura 22. Formación del enlace peptídico.
Figura 23. Ángulos de torsión del enlace peptídico
Figura 24. Estructuras secundarias de las proteínas: α -hélice y β-lamina
Figura 25. Organización terciaria y cuaternaria de proteínas.
Figura 26. Fórmulas de isómeros geométricos de los ácidos grasos.
Figura 27. Estructura general de los Acilglicéridos
Figura 28. Estructura de un fosfolipidos modelo
Figura 29 :Composición de la lecitina comercial
Figura 30. Representación esquemática de dos fases.
Figuira 31:Variación PE con la Temperatura
Figura 32: Línea general de elaboración de jarabe.
Figura 33. Interacción proteína agua.
Figura 34. Efecto del pH sobre la solubilidad de algunas proteínas
Figura 35: Prueba de goteo para espumas
Figura 36: Hidrogenación de aceites.
Figura 37: Utilidad de las vitaminas
14
16
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Figura 38. Rutas de degradación de la clorofila
262
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Fifura 39: Foto degradación de la clorofila
Figura 40: Sitio de oxidación de un triglicérido.
Figura 41: Reacciones de oxidación de los lípidos.
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303
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INTRODUCCION

El complejidad de su contenido. El desarrollo de esta ciencia tiene su aplicabilidad estudio de
El complejidad de su contenido. El desarrollo de esta ciencia tiene su aplicabilidad estudio de
El complejidad de su contenido. El desarrollo de esta ciencia tiene su aplicabilidad estudio de

El

complejidad de su contenido. El desarrollo de esta ciencia tiene su aplicabilidad

estudio de los alimentos se ha tratado como una ciencia aparte debido a la

en la compresión y entendimiento de la química de alimentos que se encarga de profundizar los conceptos y mecanismos del comportamiento químico de los componentes de estos sistemas en los diferentes procesos y etapas a que son sometidos durante su transformación y elaboración.

que son sometidos durante su transformación y elaboración. La química de alimentos se apoya en los
que son sometidos durante su transformación y elaboración. La química de alimentos se apoya en los

La química de alimentos se apoya en los conceptos fundamentales de la química general, bioquímica, nutrición y microbiología que la hacen una herramienta integradora en la formación profesional del ingeniero de alimentos.

El módulo esta diseñado para estudiantes que realizan su proceso mediante la modalidad a distancia
El módulo esta diseñado para estudiantes que realizan su proceso mediante la modalidad a distancia

El módulo esta diseñado para estudiantes que realizan su proceso mediante la modalidad a distancia de forma clara y precisa en temas generales que constituyen la formación básica en química de alimentos.

El contenido se divide en tres unidades didácticas. La primera unidad se

   

denomina ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DE LOS ALIMENTOS; en ella se presentan los conceptos fundamentales relacionados con la estructura, características, propiedades de los componentes mayoritarios de los alimentos.

relacionados con la estructura, características, propiedades de los componentes mayoritarios de los alimentos.

Es de gran importancia este capítulo, porque el estudiante adquiere las bases teóricas fundamentales para la comprensión de los cambios físicos, químicos, sensoriales y nutricionales que presentan los alimentos y productos al ser sometidos a procesos industriales como también para la formulación de nuevas tecnologías y soluciones técnicas.

formulación de nuevas tecnologías y soluciones técnicas. La unidad didáctica dos. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS
formulación de nuevas tecnologías y soluciones técnicas. La unidad didáctica dos. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS

La unidad didáctica dos. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS COMPONENTES DE LOS ALIMENTOS: las temáticas van dirigidas a tener nociones del comportamiento y el cambio de las propiedades y estructuras de los alimentos para buscar cambios y características propias de determinados productos que solo se consiguen haciendo uso de estas mismas propiedades inherentes del alimento. El estudiante adquiere competencias en la transformación de las propiedades de los alimentos con el fin de presentar nuevas innovaciones en la formulación y desarrollo de nuevos productos, estandarización de procesos y así dar respuestas e innovar en la industria de alimentos.

así dar respuestas e innovar en la industria de alimentos. Se complementa el módulo con la
así dar respuestas e innovar en la industria de alimentos. Se complementa el módulo con la

Se complementa el módulo con la tercera unidad VITAMINAS, MINERALES, PIGMENTOS, REACCIONES DE PARDEAMIENTO, DE DETERIORO QUIMICO Y MICROBIANO. Las vitaminas y minerales son componentes esenciales en la

Las vitaminas y minerales son componentes esenciales en la dieta diaria, es por eso que el

dieta diaria, es por eso que el estudiante debe manejar la parte nutricional paralelo

la tecnología para ofrecer alimentos que cumplan con los requerimientos nutricionales; además mantener y brindar productos con una apariencia

a

 

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agradable al consumidor al conservar en los procesos los pigmentos que
caracterizan a cada producto.
Dentro de esta unidad, se analizan las principales reacciones de deterioro
químico, microbiano y enzimático que sufren los alimentos y productos
transformados. Se considera las reacciones de pardeamiento desde el punto no
enzimático, detallando los mecanismos de reacción que conllevan a la formación
de sustancias y coloraciones deseables y no deseables, dependiendo de las
condiciones del producto final. El comportamiento de los lípidos y su composición,
hacen que se consideren de manera individual entre las reacciones de deterioro
porque generan en el producto características indeseables, produciendo
alteración en las características físicas, químicas, nutricionales y organolépticas.
El estudiante debe conocer los mecanismos de reacción y los productos finales
para diseñar sobre estos mecanismos métodos y ensayos que prevengan la
aparición y desarrollo de estas alteraciones y proporcionar alternativas de los
métodos ya existentes.
En cada una de las unidades, el estudiante puede encontrar actividades de
complementación, se presentan actividades iniciales y finales. Las actividades
iniciales busca activar la estructura cognitiva del estudiante y motivarlo para iniciar
el proceso de aprendizaje. El estudiante debe realizar esta actividad sin
apoyarse en fuentes bibliográficas. Las actividades finales, se busca realizar un
cierre o balance de aprendizaje, cuando el compara los resultados de la actividad
inicial con lo estudiado en la unidad, y en ese momento es donde él logra
consolidar su proceso.
Se presenta notas en recuadros de color azul opcionales para que el estudiante
complemente con temas de actualidad su autogestión de aprendizaje, recuerde
temas o se entere de la importancia y aplicación de las temáticas tratadas. Al
igual enlaces virtuales que puede el estudiante consultar al tiempo que navega
por el curso.
Señor estudiante, el módulo Química de Alimentos complementa su formación
profesional. Su análisis, desarrollo y profundización de las temáticas planteadas lo
conducirán a ser un competente profesional en el manejo y compresión en los
fundamentos de la ciencia de los alimentos.
EXITOS.
OBJETIVOS
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Analizar y determinar la composición y estructura de los carbohidratos,
proteínas, enzimas, lípidos presentes en los alimentos.
Conocer y analizar las propiedades y el contenido de agua en los alimentos
Determinar y describir las propiedades funcionales de los componentes
de los alimentos y determinar su uso en la industria de alimentos.
• Identificar los diferentes métodos que permiten modificar las propiedades
funcionales de los alimentos.
• Establecer la estructura e importancia industrial de las vitaminas, minerales
y pigmentos.
• Interpretar y analizar
alimentos.
las principales reacciones de deterioro en los
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CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 301203- QUIMICA DE ALIMENTOS UNIDAD 1: ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS

UNIDAD 1: ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS

UNIDAD 1: ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS INTRODUCCION Conocer la estructura química de los
UNIDAD 1: ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS INTRODUCCION Conocer la estructura química de los

INTRODUCCION

1: ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS INTRODUCCION Conocer la estructura química de los componentes de

Conocer la estructura química de los componentes de los alimentos conlleva a la compresión de los cambios que sufre a lo largo de un proceso industrial. La disponibilidad y cantidad de estos componentes y su contenido de agua determinan las transformaciones en sus características y propiedades.

Es importante determinar el contenido de agua en los alimentos, ya que este es un elemento primordial para las funciones metabólicas de las fuentes alimenticias. Este contenido favorece las características organolépticas de los productos finales; pero también es un medio que permite el deterioro de los alimentos.

es un medio que permite el deterioro de los alimentos. En los capítulos siguientes, se desarrollan
es un medio que permite el deterioro de los alimentos. En los capítulos siguientes, se desarrollan

En los capítulos siguientes, se desarrollan los temas relacionados con la

siguientes, se desarrollan los temas relacionados con la estructura y composición de los alimentos. Se determina
siguientes, se desarrollan los temas relacionados con la estructura y composición de los alimentos. Se determina

estructura y composición de los alimentos. Se determina la importancia de cada

de los alimentos. Se determina la importancia de cada uno de ellos, la estructura, clasificación y
de los alimentos. Se determina la importancia de cada uno de ellos, la estructura, clasificación y

uno de ellos, la estructura, clasificación y las pruebas cualitativas y cuantitativas para ser caracterizados en el laboratorio.

y cuantitativas para ser caracterizados en el laboratorio. Es importante recalcar la importancia que tiene para

Es importante recalcar la importancia que tiene para el ingeniero de alimentos el conocer a profundidad los componentes de los alimentos y sus características

los componentes de los alimentos y sus características para hacer uso de ellas y aplicarlas para

para hacer uso de ellas y aplicarlas para el desarrollo o mejoramiento de técnicas industriales en la obtención de nuevos productos ó en el diseño de alimentos con propiedades funcionales dirigidos a poblaciones con deficiencias

de nuevos productos ó en el diseño de alimentos con propiedades funcionales dirigidos a poblaciones con

metabólicas o nutricionales ó simplemente para el mejoramiento de los procesos tradicionales ya existentes.

Al conocer y hacer uso de los componentes se entiende y se comprende los cambios que experimentan los alimentos y productos transformados tanto de origen animal o vegetal y se debe tener en cuenta y estudiar los mecanismos que tiene los tejidos alimenticios innatos para protegerse de alteraciones naturales y proponer mecanismos para preservar la vida útil del alimento transformado teniendo en cuenta su composición.

y proponer mecanismos para preservar la vida útil del alimento transformado teniendo en cuenta su composición.

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JUSTIFICACION
El desarrollo de esta unidad se hace necesario en el curso de Química de
alimentos porque contiene las temáticas básicas para los estudiantes que toman
cursos específicos del área de alimentos referentes a la compresión de contextos
de las los cursos tecnológicos propios de la tecnología y ciencias de los
alimentos.
Es preciso el diseño de esta unidad porque se presentan los conceptos sobre la
esturctura celular de cereales, fibras musculares y granos de cereal, los
componentes que hacen parte de la estrucutra de los alimentos pero que no
aportan al contenido nutricional y los compoentes estrucutrales con aportes
nutricionales; temáticas que serán de gran importancia en el perfil profesional de
los estudiantes de ingeniería de alimentos.
Su estructuración permite al estudiante comprender los conceptos sobre las
generalidades, formas y localización del agua en los alimentos, clasificación y
estructura de aminoácidos, proteínas y enzimas; temas que en primera instancia
no son fáciles de asimilar y se necesitan de la activación metacógnitiva de
presaberes de cursos como química general, química orgánica y las respectivas
tecnologías (cárnicos, cereales, lácteos, ect
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OBJETIVOS
Conocer la estructura, propiedades, formas y localización del agua en los
alimentos
Conocer
la importancia de la actividad acuosa y el contenido de agua en
los alimentos.
Identificar la estructura química de los carbohidratos, su clasificación e
importancia en la elaboración de alimentos.
• Distinguir las diferentes pruebas para la caracterización azúcares.
• Identificar la
estructura básica
y los niveles de estructuración de las
proteínas.
• Distinguir las diferentes pruebas para la caracterización de amoniácidos y
proteínas.
• y manejar los diferentes métodos para determinar la calidad
Conocer
proteica.
• Conceptuar la estructura, clasificación y principales enzimas presentes en
los alimentos y sus usos.
• Identificar la estructura, composición química de los lípidos, su
clasificación e importancia en la elaboración de alimentos y su
identificación en el laboratorio.
• Conocer los diferentes métodos de extracción y refinación
comestibles.
de los aceites
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CONTENIDO DE LA UNIDAD
CAPITULO 1: ESTRUCTURA CELULAR DE LOS ALIMENTOS
CAPITULO 2: COMPONENTES ESTRUCTURALES NO NUTRICIONALES
CAPITULO 3: COMPONETES NUTRICIONALES ESTRUCTURALES
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CAPITULO 1. ESTRUCTURA CELULAR DE LOS ALIMENTOS
En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma clara y concreta la
estructura microscópica las unidades formadoras del tejido muscular, del grano
de cereal y la ubicación celualr de los componentes de los vegetales como la
celulosa, hemicelulosa y la pectina.
Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación e información de
interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar
conocimiento y consultar enlaces virtuales. Al final de la unidad, es estudiante
puede encontrar actividades relacionadas con el capítulo 1, las cuales refuerzan
la fase de trasnferencia del curso.
Actividad Inicial
Actividad de reconocimiento
Señor estudiante de acuerdo a las experiencias previas y /o conocimientos
realice la siguiente temática.
Mediante un mapa conceptual realice la clasificación de las proteíanas del tejido
musucular,
Mediante un mapa conceptual describa las partes de grano de trigo.
Lección 1: Fibras Musculares
El tejido muscular es el responsable de los movimientos corporales. Está
constituido por células alargadas, las fibras musculares, caracterizadas por la
presencia de gran cantidad de filamentos citoplasmáticos específicos.
Las células musculares tienen origen mesodérmico y su diferenciación ocurre
principalmente en un proceso de alargamiento gradual, son síntesis simultánea de
proteínas filamentosas.
De acuerdo con sus características morfológicas y funcionales se pueden
diferenciar en los mamíferos tres tipos de tejido muscular: el músculo liso, estriado
esquelético y cardiaco.
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1.1 Músculo estriado o esquelético
Está formado por haces de células muy largas (hasta de 30 cm.) cilíndricas y
multinucleadas, con diámetro que varía de 10 a 100 um., llamadas fibras
musculares estriadas.
Las fibras musculares están organizadas en haces envueltos por una membrana
externa de tejido conjuntivo, llamada empimisio. De éste parten septos muy finos
de tejido conjuntivo, que se dirigen hacia el interior del músculo, dividiéndolo en
fascículos, estos septos se llaman perimisio. Cada fibra muscular está rodeada por
una capa muy fina de fibras reticulares, formando el endominsio.
El tejido conjuntivo mantiene las fibras musculares unidas, permitiendo que la
fuerza de contracción generada por cada fibra individualmente actúe sobre el
músculo entero, contribuyendo así a su contracción. Este papel del tejido
conjuntivo tiene gran importancia porque las fibras generalmente no se extienden
de un extremo a otro del músculo.
Las miofibrillas son estructuras cilíndricas, con un diámetro de 1 a 2 mu, y se
distribuyen longitudinalmente a la fibra muscular, ocupando casi por completo su
interior. Al microscopio se observan estriaciones transversales originadas por la
alternancia de bandas claras y oscuras. La estriación es debida a repetición de
unidades llamadas sarcómeros. Cada unidad está formada por la parte de la
miofibrilla que queda entre dos líneas Z y contiene una banda A.
Al corte longitudinal el músculo esquelético no es ramificado y se pueden identificar por los núcleos
periféricos (teñidos de azul). Las grandes líneas verticales blancas son daños celulares a causa del corte
seccionado con cuchillo. Tomado de: University of Kansas Medical Center
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1.2 Músculo cardiaco
Constituido por células alargadas, formando columnas que se anastomosan
irregularmente. Estas células también presentan estriaciones transversales, pero
pueden distinguirse fácilmente de las fibras musculares esqueléticas por el hecho
de poseer solo uno o dos núcleos centrales. La dirección de las células cardíacas
es muy irregular y frecuentemente se pueden encontrar con varias orientaciones,
en la misma área de una preparación microscópica, formando haces o columnas.
Esas columnas están revestidas por una fina vaina de tejido conjuntivo,
equivalente al endomisio del músculo esquelético. Hay abundante red de capilares
sanguíneos entre las células siguiendo una dirección longitudinal a éstas.
La célula muscular cardiaca es muy semejante a la fibra muscular esquelética,
aunque posee más sarcoplasma, mitocondrias y glucógeno. También llama la
atención el hecho de que en los músculos cardiacos, los filamentos ocupen casi la
totalidad de la célula y no se agrupen en haces de miofibrillas.
Figura 1: Al corte longitudinal, en el músculo cardiaco se pueden identificar en el centro de cada celular los
núcleos, las estrías de las fibras son ramificadas y en forma de discos intercaladas (flechas).
Tomado de: University of Kansas Medical Center.
1.3
Músculo visceral o liso
La fibra muscular lisa también está revestida por una capa de glicoproteína amorfa
(glucálix). Frecuentemente los plasmalemas de dos células adyacentes se
aproximan mucho formando uniones estrechas (Tight) y gap. Esas estructuras no
sólo participan de la transmisión intercelular del impulso, sino que mantienen la
unión entre las células. Existe un núcleo alargado y central por célula. La fibra
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muscular lisa presenta haces de miofilamentos que cruzan en todas direcciones,
formando una trama tridimensional.
El músculo liso, recibe fibras del sistema nervioso simpático y para simpático y no
muestra uniones neuromusculares elaboradas (placas motoras). Frecuentemente
los axones terminan formando dilataciones del tejido conjuntivo. Estas dilataciones
contienen vesículas sinápticas con los neurotransmisores acetilcolina
(terminaciones colinérgicas) o noradrenalina (terminaciones adrenérgicas).
Figura 2: Corte longitudinal del músculo liso: es identificado por largas fibras y delgadas, sus núcleos son
centrales, es un tejido más disperso y hay ausencia de estrías. ).
Tomado de: University of Kansas Medical Center
Lección 2: Estructura de
cereales
1.4 Granos de cereales:
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CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 301203- QUIMICA DE ALIMENTOS La estructura anatómica de los granos de los

La estructura anatómica de los granos de los cereales es básicamente similar, diferenciándose de un cereal a otro en ciertos detalles. Los granos de trigo, centeno y maíz son cariópsides desnudas, están formados por una cubierta externa denominada pericarpio y por la semilla. La semilla está conformada por una envoltura. El germen y el endospermo. Los granos de avena, cebada y arroz, son cariópsides cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o

cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al
cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al
cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al
cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al
cubiertas. Contiene, además del pericarpio, las glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al

cascarillas que constituyen la cáscara del grano.

glumas o cascarillas que constituyen la cáscara del grano. Al hacer cortes delgados longitudinales de algunos

Al hacer cortes delgados longitudinales de algunos granos de cereales y teñirlos con colorantes específicos, se puede observar al microscopio la ubicación celular de algunos componentes nutricionales como la celulosa, hemicelulosa, ligninas, almidón y lípidos:

Figura 3: Observación micróscopica grano de un cereal: unicación de Celulosa 12
Figura 3: Observación micróscopica grano de un cereal: unicación de Celulosa
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El endospermo es el tejido nutricional formado en el saco embrionario y puede ser
usado como fuente de nutrientes por el embrión durante la germinación. Está
conformado por células muy apretadas y gránulos de almidón incrustados en una
matriz, gran parte de ésta es proteína:
Figura 4: Observación microscópica grano de un cereal: ubicación del almidón
Los granos como el trigo, tiene alrededor de 3-5% de lípidos en el salvado, del 6-
11% en el germen y de 0.8-1.5% en el endospermo. En las siguientes graficas se
observa que los lípidos se concentran más hacia el germen del grano y la capa
de aleurona.
Figura 5: Observación microscópica grano de un cereal: ubicación de lípidos
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Lección 3: Estructura microscópica de tejidos vegetales
1.3 Frutas y verduras
Las células vegetales están rodeadas por una estructura rígida, la pared celular,
que se asienta externamente sobre la membrana plasmática. La pared celular
vegetal proporciona la forma y el soporte a la planta, ayuda a regular procesos
fisiológicos, incluyendo la respuesta de defensa, y actúa de barrera física a la
invasión de patógenos.
Está compuesta por una mezcla compleja de carbohidratos, lignina y proteínas. La
pared celular protege a la membrana celular. La pared celular es la responsable
de la textura de los alimentos vegetales.
La pared celular de las plantas superiores está formada por tres capas: lámina
media, pared primaria y pared secundaria. La lámina media, primera capa que se
deposita durante la división celular, está formada principalmente por polisacáridos
pécticos y mantiene la unión entre las células adyacentes. Una vez completada la
división se deposita la pared primaria, formada fundamentalmente por celulosa.
La pared secundaria comienza a depositarse hacia el final del crecimiento de la
célula y continúa cuando éste ha parado. Consiste básicamente en tres capas de
microfibrillas de celulosa en menor proporción que en la primaria, con diferente
orientación embebidas de lignina, que realiza un papel cementante. Contiene
además otros polisacáridos tales como hemicelulosa. En conjunto, es una
estructura más gruesa que la pared primaria, con una mayor rigidez y resistencia.
Figura 6: Estructura de la pared celular. Fuente: Margarita Soriano (2004), Universidad de Barcelona.
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Las células vegetales jóvenes, tiene solamente una pared celular primaria, por
lo que son tiernas cuando se consumen. Según la planta crece, se forma una
pared celular secundaria, la cual da al vegetal una textura similar a la madera
cuando se consume.
Dentro de la estructura microscópica, cuando se hacen cortes longitudinales y
transversales de un vegetal y colorearlos con azul de metileno, se observara la
ubicación de la celulosa, hemicelulosa que componen la pared celular.
Además de la pared celular, al microscopio se puede observar otras estructuras
que además de dar soporte dan protección como son las células de la epidermis,
las cuales protegen al vegetal de los agentes externos y son reserva de agua, los
cloroplastos los cuales son reserva de alimento y los leucoplastos y Amiloplastos:
Señor estudiante: Recuerda la función de los cloroplastos? Que proceso
bioquímico se realiza en ellos?
Si no lo recuerdas, te invito a que repases tus apuntes de biología.
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Figura 7: Estructura celular de algunos tejidos de alimentos
Fuente: resultados laboratorio Curso Biología 20008. Unad Duitama
LECCION 4: Ubicación celular de la celulosa y hemicelulosa
Los vegetales están constituidos básicamente por holocelulosa, lignina, resinas,
aceites volátiles, ceras, taninos, proteínas, lípidos, ácidos, minerales y agua. La
holocelulosa está constituida por celulosa (40 al 60%) y hemicelulosa (15-35%) la
cual es utilizada para fabricar papel.
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La celulosa está ubicada en la pared primaria, mientras que la hemicelulosa está
ubicada en la pared secundaria junto con la lignina y en menor proporción en la
pared primaria. Es necesario tener en cuenta que la pared primaria es flexible y
asociada a células vivas con disposición desordenada de fibrillas, mientras que la
pared secundaria es gruesa y asociada a células muertas, con disposición de
fibrillas en capas de manera ordenas y superpuestas. La celulosa es un
polisacárido lineal y la hemicelulosa es un compuesto no glúcido ramificado.
Para García, A. Riaño, C. (1999), en algunos frutos como el grano de café verde
la mayor reserva de polisacáridos se encuentra en la pared celular constituida
típicamente por microfibrillas de celulosa, envuelta por una fase continua de
lignina, pectinas y hemicelulosas. Su fraccionamiento solo es posible mediante la
ruptura de los enlaces físicos, que ocurre debido a fuerzas secundarias, a los
efectos polares acumulados por largas cadenas de polisacáridos y de algunos
enlaces químicos covalentes de los compuestos
En la industria se utilizan métodos mecánicos, semi-químicos, químicos y
biológicos para separar la celulosa de los otros componentes de la pared celular,
según el uso y las características del material vegetal 1
En las observaciones microscópicas de productos vegetales al corte transversal,
en estado fresco y cocido como por ejemplo espinacas se observa el estado de la
pared celular por cambios en la composición de la celulosa en la pared primaria:
1 García, A. Riaño, C. (1999). Extracción de celulosa a partir de la borra del café. Manizales: Cenicafé.
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LECCION 5. Ubicación celular de la pectina
Las sustancias pécticas son mezclas complejas de polisacáridos que constituyen
una tercera parte de la pared celular de las plantas dicotiledóneas y de algunas
monocotiledóneas. Estas sustancias pécticas se encuentran en la mayor parte en
tejidos vegetales parenquimatosos y meristemáticos. En ellos, las zonas más
ricas corresponden a la pared primaria de las células y a la lámina media que las
separa, siendo en la lámina media más abundante.
La pectina se halla asociada a otros constituyentes de la membrana como la
celulosa y la hemicelulosa, mediante uniones físicas y/ó químicas, actuando como
cementante intercelular y dando rigidez a los tejidos.
En la siguiente figura se muestra como podrían estar interconectados los dos
componentes principales de la pared celular primaria. Las moléculas de
hemicelulosa están unidas mediante enlaces de hidrógeno a la superficie de la
microfibrillas que forman las células de celulosa. Algunas de las moléculas de
hemicelulosa presentan puentes cruzados son moléculas de pectina mediante
cortas moléculas de pectina neutra. Las glicoproteínas de la pared celular están
enlazadas a moléculas de pectina. 2
Componenetes principales de la pared celular primaria
Fuente: García, F. Santamaria, Ma P. (2006). Biología Botánica tomo I. Valencia: Universidad Politecnica de
Valencia
2 García, F. Santamaria, Ma P. (2006). Biología Botánica tomo I. Valencia: Universidad Politecnica de
Valencia
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CAPITULO 2. COMPONENTES ESTRUCTURALES NO NUTRICIONALES
El estudiante puede encontrar en el capítulo 2, de forma clara y ordenada los
conceptos sobre agua su estructura, formación de puentes de hidrógeno,
localización dentro de los alimentos, la forma de medirla y la importancia en la
conservación de alimentos, este capítulo finaliza con la presentación de conceptos
de enzimas, su clasificación y papel en la industrialización de alimentos.
Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación e información de
interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar
conocimiento y consultar enlaces virtuales. Al final de la unidad, el estudiante
puede encontrar actividades relacionadas con el capítulo 2, las cuales refuerzan
la fase de trasnferencia del curso.
Lección 6 : El agua
Actividad Inicial
Actividad de reconocimiento
Señor estudiante de acuerdo a las experiencias previas y /o conocimientos
realice la siguiente temática.
En general los alimentos son perecederos, por lo que necesitan ciertas
condiciones de tratamiento, conservación y manipulación Su principal causa de
deterioro es el ataque por diferentes tipos de microorganismos y reacciones
enzimáticas. En una matriz, describa, sin consultar fuentes bibliografica, el papel del agua en los alimentos
y los objetivos de aplicar métodos de conservación como la deshidratación, liofilización y la congelación.
6.1 Estructura y propiedades del agua
Sus propiedades son únicas y excepcionales, especialmente en cuanto ellas se
relacionan con los procesos vitales y los hechos alimentarios. Este carácter único
y
excepcional se hace evidente cuando dichas propiedades físicas se comparan
con las de otras sustancias similares al agua en peso molecular o estructura
química: CH 4 , NH 3 , H 2 S, H 2 Se, H 2 Te. Esta comparación nos permite comprobar
que, frente a tales compuestos, el agua posee valores que en grado
sorprendente son altos para sus puntos de fusión, y ebullición, su tensión
superficial, constante dialéctica, calor especifico, calores de fusión, vaporización y
sublimación, su densidad en estado líquido es moderadamente baja. Así mismo
ofrece la extraña propiedad de dilatarse al solidificarse y una viscosidad que, a la
luz de lo anterior, es raramente normal. Su conductividad térmica es grande,
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comparada con la de otros líquidos, en tanto que la conductividad térmica del hielo es moderadamente grande en comparación con la de otros sólidos no metálicos. Pero esta conductividad térmica del hielo a 0º C es alrededor de cuatro veces la del agua a la misma temperatura, lo cual indica que el hielo conduce el calor a mayor velocidad que el agua inmovilizada, como seria el caso de un tejido biológico. La difusión térmica en el agua y en el hielo indica la velocidad a la cual estos dos estados físicos experimentan cambios en la temperatura. La difusividad térmica en el hielo es alrededor de nueve veces superior a la difusión en el agua, lo cual muestra que en un ambiente dado el hielo experimenta los cambios de temperatura a mucha mayor velocidad que el agua.

cambios de temperatura a mucha mayor velocidad que el agua. Estas propiedades cumplen papel importante en
cambios de temperatura a mucha mayor velocidad que el agua. Estas propiedades cumplen papel importante en
cambios de temperatura a mucha mayor velocidad que el agua. Estas propiedades cumplen papel importante en
cambios de temperatura a mucha mayor velocidad que el agua. Estas propiedades cumplen papel importante en

Estas propiedades cumplen papel importante en el comportamiento del agua en los alimentos de los cuales ella es componente o a los que ella es incorporada durante la manipulación, conservación, procesamiento y elaboración. Por ejemplo la considerable diferencia entre la densidad del agua y del hielo pueden producir daños en la estructura física interna al congelar los alimentos. Los cambios en la densidad del hielo con la temperatura pueden generar tensiones en los alimentos congelados y, puesto que los sólidos son mucho menos elásticos que los semisólidos, pueden producirse daños estructurales ocasionados por tales

pueden producirse daños estructurales ocasionados por tales temperaturas fluctuantes, aun en los casos en que esas
pueden producirse daños estructurales ocasionados por tales temperaturas fluctuantes, aun en los casos en que esas

temperaturas fluctuantes, aun en los casos en que esas fluctuaciones se presenten por debajo del punto de congelación. Los valores excepcionales y comparativamente altos en las propiedades calòricas del agua son de importancia para las operaciones de procesamiento de alimentos, tales como la congelación y el secado. Las diferencias en los valores de la conductividad y difusión térmica del agua y del hielo proporcionan buena base para explicar por qué los tejidos vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se

vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.
vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.
vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.
vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.
vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.
vegetales y animales se congelan mas rápidamente que se descongelan ante cambios iguales en la temperatura.

descongelan ante cambios iguales en la temperatura. La ciencia encuentra la razón de tal comportamiento en la estructura de la molécula del agua y en su consecuente capacidad para formar puentes de hidrogeno entre sus propias moléculas y con las moléculas de otros compuestos.

propias moléculas y con las moléculas de otros compuestos. La capacidad del agua para unirse tridimensionalmente,

La capacidad del agua para unirse tridimensionalmente, mediante puentes de hidrogeno, proporciona una explicación lógica a muchas de sus insólitas propiedades, tales como los grandes valores de su calor especifico y sus puntos de fusión, vaporización y sublimación, toda vez que se necesita energía adicional para romper los puentes de hidrogeno entre unas y otras moléculas de agua.

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Señor estudiante: un razonamiento válido para explicar por qué los
tejidos vegetales y animales se congelan con mayor velocidad que el
proceso de descongelación podría ser la diferencia entre los
valores de conductividad y difusividad térmica y su relación con su
estructura molecular del agua en la capacidad de formación de
puentes de hidrogeno entre moléculas para absorber grandes
cantidades de calor.¿Esta de acuerdo? ¡Anímese y redacte su propio
criterio!
El agua induce también la formación de enlaces hidrófobos o hidrofóbicos. Los
compuestos orgánicos de los materiales biológicos y de los alimentos poseen
radicales apolares que tienden a repeler el agua, por lo que su capacidad para
unirse a ella y disolverse en ella es nula o muy baja. Los radicales
hidrocarbonados representan el grupo más hidrofibico. Cuando dichos grupos se
encuentran o son colocados en un medio acuoso, ellos tienden a asociarse entre
si, uno a otro, mas bien que con las moléculas de agua. La unión de tales grupos
constituye el enlace hidrofobico. En consecuencia el agua puede afectar la
conformación de las macromoléculas de los alimentos cuando ella tenga algún
efecto sobre cualquiera de los enlaces no covalentes que estabilizan la estructura
de la gran molécula. Estos enlaces covalentes son de tres clases: puentes de
hidrogeno, enlaces iónicos y enlaces apolares. En forma reciproca, las moléculas
y los iones disueltos o dispersos en el agua ofrecen variables influencias sobre
la estructura de dicho líquido, al igual que sobre la estructura del hielo cuando los
alimentos, tejidos y fluidos biológicos son sometidos a congelación
Bermudez, Silvia (1999). Presenta la estructura de la moléculas del agua tiene
una forma en V con un ángulo de enlace de aproximadamente 105º (ver figura 8). 3
Figura 8. Molécula de agua
Fuente: Bermúdez, Silvia. (1999). Química de Alimentos. Santa fe de Bogotá: Unad.
La alta densidad electrónica en la molécula hacia el átomo de oxigeno, produce
una distribución desbalanceada de la carga eléctrica, haciendo que la molécula de
3 Bermudez, Silvia. (1999). Química de Alimentos. Santa fé de bogotá: Unad.
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agua sea altamente polar con una carga neta de cero, pero parcialmente positiva
hacia los átomos de hidrogeno (+) y parcialmente negativa en el oxigeno (-).
Cuando las moléculas de agua se aproximan, se produce una atracción
electrostática entre los polos de diferente carga, produciéndose una redistribución
electrónica en las moléculas que aumentan dicha interacción. Una unión de esta
clase se denomina puente de hidrógeno. (Figura 9).
Figura 9. Puente de hidrogeno entre moléculas de agua
Bermúdez, Silvia. (1999). Química de Alimentos. Santa fe de Bogotá: Unad.
Debido a sus cargas parciales, cada molécula de agua tiene lugares que actúan
como receptores y dos lugares que ejercen con donadores, por lo que las
interacciones entre cuatro moléculas s de agua pueden originar estructuras
tridimensionales de orientación tetraédrica y desarrollar grandes agregados
moleculares.
Cada molécula de agua es potencialmente capaz de formar cuatro puentes de
hidrogeno. La formación de estos enlaces entre las moléculas de agua pura ocurre
no solo en el estado liquido, sino también en el estado sólido. La cantidad de
puentes de hidrogeno formados depende en parte de la temperatura, así a -183ºC
existe el 100% de los enlaces posibles, a 0ºC el 50% y a 100ªC solo se forman
unos pocos.
Bello, José (2008). Se ha comprobado que la estructura del agua líquida, resulta
extraordinariamente dinámica, puesto que de modo continuo se forman y se
destruyen puentes de hidrogeno con un promedio de vida de 10 -11 segundos, así
por ejemplo, a la temperatura de 0ºC cada molécula de agua líquida forma
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interacciones a través de puentes de hidrogeno con un promedio de 4 moléculas
de agua 4 .
Figura 10: Disposición tridimensional de los agregados de agua. Números de moléculas de agua unidas a
partir de una sola molécula.
Fuente: Bello, José (2008). Ciencia Bromatológica. Principios generales de los alimentos. Brasil: editorial Díaz
de Santos, Brasil.
La diferencia básica entre la estructura física del agua líquida y la del hielo radica
en la cantidad de enlaces de hidrogeno existentes y en la estabilidad de los
mismo. El número de coordinación y las distancias entre sus átomos moleculares
y los vecinos más próximos, justifican los cambios de densidad que se observan el
e lagua, dentro de sus estados sólidos y líquidos.
Las constantes físicas muestran que el agua presenta valores más altos que los
de otras sustancias con pesos moleculares similares.
Este comportamiento anormal del agua se atribuye a estos enlaces
intermoleculares y a la energía adicional que se requiere para romperlos.
El agua en los alimentos actúa como solvente. La estructura del agua en los
alimentos está influida por los diferentes componentes que existen: Los electrolitos
como el Na+, K+ y Cl- que están fuertemente hidratados en solución disminuyen el
numero de enlaces intermoleculares formados; las sustancias con grupos no
polares tienden a aumentarlos, mientras las moléculas que son capaces de formar
puentes de hidrogeno, modifican o no la estructura del agua dependiendo de la
compatibilidad que pueda haber con la red existente.
4 Bello, José (2008). Ciencia Bromatológica. Principios generales de los alimentos. Brasil: editorial Díaz de
Santos, Brasil.
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CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 301203- QUIMICA DE ALIMENTOS El agua a su vez modifica las propiedades

El agua a su vez modifica las propiedades de los componentes en solución, tal es el caso de la estructura y propiedades de las proteínas.

es el caso de la estructura y propiedades de las proteínas. Debido a esta mutua influencia
es el caso de la estructura y propiedades de las proteínas. Debido a esta mutua influencia

Debido a esta mutua influencia del agua con los diversos componentes de los alimentos, las propiedades del agua en los productos alimenticios parcialmente deshidratados aparecen profundamente modificadas.

deshidratados aparecen profundamente modificadas. 6.2 Forma y localización del agua en los alimentos Los

6.2 Forma y localización del agua en los alimentos

Los trabajos y estudios realizados por la ciencia indican que el agua puede estar presente en los alimentos bajo diferentes formas, de acuerdo con la estructura física y la composición química de los tejidos y productos alimenticios. Podemos pensar por ejemplo que en los alimentos líquidos, como una bebida, un jugo o la leche, las sustancias sólidas y sus moléculas y aun sus iones se encuentran disueltos o suspendidos dentro del agua rodeada de grandes proporciones de moléculas de agua por todas partes. Precisamente por esta razón se dice que en tales condiciones el agua constituye lo que se ha llamado la fase continua, fase

agua constituye lo que se ha llamado la fase continua, fase dispersante o fase disolvente, mientras
agua constituye lo que se ha llamado la fase continua, fase dispersante o fase disolvente, mientras
agua constituye lo que se ha llamado la fase continua, fase dispersante o fase disolvente, mientras

dispersante o fase disolvente, mientras que las sustancias en ella suspendidas o disueltas constituyen la fase discontinua, fase dispersa o fase disuelta.

La distinción entre las diferentes formas del agua en los alimentos no dispone

aun de una terminología clara y precisa, lo cual proviene precisamente del hecho de no ser posible establecer tampoco una clasificación exacta y con limites definidos entre unas y otras formas del agua presente en los tejidos y fluidos biológicos y en los materiales alimenticios. Hay quienes por ejemplo, consideran que en los alimentos sólidos el agua se encuentra como agua libre embebida

Hay quienes por ejemplo, consideran que en los alimentos sólidos el agua se encuentra como agua

dentro de los tejidos vegetales y animales y al mismo tiempo como agua unida a diversos constituyentes orgánicos de los productos. Desde este punto de vista se

orgánicos de los productos. Desde este punto de vista se distinguen entonces dos tipos generales de

distinguen entonces dos tipos generales de agua: agua unida o ligada y agua libre. El agua libre seria aquella que se comporta de modo igual o muy similar a como lo hace en su condición de agua pura. Por ejemplo ella fluiría libremente bajo la acción de una fuerza moderadora. Pero en variables grados toda el agua de los alimentos esta bajo la influencia de las estructuras biológicas o de los solutos y por tanto se comportara de manera diferente a como lo hace en su forma pura.

de manera diferente a como lo hace en su forma pura. El Agua ligada es la
de manera diferente a como lo hace en su forma pura. El Agua ligada es la
de manera diferente a como lo hace en su forma pura. El Agua ligada es la

El Agua ligada es la que se halla unida a los componentes del alimento por puentes de hidrogeno formando una monocapa, sus propiedades están profundamente modificadas en relación con las del agua pura. No actúa ni como solvente ni como medio de reacción y no se puede congelar.

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Otros científicos y autoridades en la materia encuentran conveniente considerar
tres tipos o formas de agua presente en los alimentos: agua capilar, agua de
monocapa, agua débilmente ligada. El agua ligada puede ser fuertemente atraída
y retenida luego de una forma rígida y ordenada, por lo cual no se congela ni es
utilizable como solvente. Por tanto resulta difícil establecer una definición y
distinción exacta del agua ligada, pues ello dependería de la técnica empleada
para su medición. Estas consideraciones conducen a dos definiciones de agua
unida o ligada: a) es aquella agua que permanece sin congelar a una
temperatura determinada por debajo de 0º C, generalmente – 20 º C; b) es
aquella agua que, en un sistema dado, no puede ser utilizada como solvente. El
agua incongelable, basada en los contenidos de proteína, ofrece ligeras
variaciones entre uno y otro alimento. Un 8 a 10 % del agua total de los tejidos
animales no es congelable. La clara de huevo, la yema de huevo, la carne y el
pescado contienen alrededor de 0.4 gramos de agua incongelable por gramo de
proteína seca, lo cual corresponde a 11. 4% del agua total en la carne magra.
Otros autores distinguen, cuando menos, cuatro tipos formas de agua asociada a
los alimentos: agua capilar, agua de solución, agua adsorbida, y agua de
composición.
El agua capilar es el agua retenida en la finísima red de espacios capilares
extracelulares que se encuentran en los tejidos vegetales y animales alimentarios.
Esta agua es integrante del fluido extracelular y tiene desde luego una presión de
vapor marginalmente mas baja que la del agua libre. Esta disminución de la
presión de vapor depende de las fuerzas de atracción y condensación capilar, las
cuales a su vez dependen ante todo de las dimensiones de los capilares
constituidos por los espacios intercelulares .por otra parte la presión de vapor de
esta agua estará afectada por sustancias dispersantes o disueltas en el tejido
intersticial o intercelular.
El agua de solución corresponde fundamentalmente al agua del fluido
intracelular de los tejidos animal y vegetal .La mayoría de los alimentos contienen
muchas sustancias solubles en agua, tales como azucares, sales, minerales,
ácidos orgánicos, aminoácidos, vitaminas y pigmentos. Estos componentes
forman en el alimento soluciones más o menos concentradas, de acuerdo a las
proporciones relativas de agua y de solutos. La presión de vapor de estas
soluciones será obviamente mas baja que la presión de vapor del agua pura y el
valor e intensidad de este descenso en la presión de vapor dependerá del grado
de concentración de los compuestos disueltos.
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El agua absorbida es el agua retenida y unida a los puntos electrostáticamente
activos de las macromoléculas de los alimentos, tales como las proteínas o los
carbohidratos complejos. Las moléculas de agua se van uniendo en creciente
proporción, a medida que aumente la presión o concentración o cantidad de
humedad, sobre la superficie de la macromolécula. Hay quienes consideran que
llega un momento en el cual se ha formado una capa continua e interrumpida de
un espesor de una molécula de agua. Es lo que se ha denominado el estado de
capa molecular, de monocapa o de monopelicula. Sin embargo hoy parece más
razonable y real considerar que cada que cada molécula de agua esta retenida
por cada uno de los agrupamientos química y electrostáticamente activos
presentes en la superficie de las macromolécula, con lo cual la capa
monomolecular representa entonces el estado en que todos los puntos o grupos
activos están ligados cada uno a una molécula de agua. Al aumentar la presión o
concertación de agua, puede ir formándose sobre la primera película de moléculas
de agua nuevas capas, pero cada capa sucesiva va siendo retenida con menos
fuerza sobre la macromolécula, mientras simultáneamente va creciendo la fuerza
de los enlaces de las moléculas de agua entre si, hasta llegar un momento en que
las capas mas externas quedan retenidas por fuerzas no mayores de las de
atracción capilar. Estas fuerzas de adsorción provienen de enlaces dipolo – dipolo,
puentes de hidrogeno, inducciones por enlaces dipolo-dipolo y fuerzas de dipolos
transitorios de Van der Waals.
El agua de composición es el agua combinada mediante unión química
específica con las sustancias y componentes de los alimentos. Las proteínas
alimentarías contienen gran parte de esta agua de composición y, cuando dicha
agua es eliminada, ellas sufren cambios irreversibles en sus propiedades.
Martinez, Nuria (2008). En un concepto más actual de los términos agua libre y
agua ligada, en el contenido total de agua de un alimento, no todas las moléculas
se encuentran interactuando con la misma intensidad con el (los) sustratos(s)
sólidos(s). Una parte de las moléculas está muy fuertemente retenida y es
incluso de difícil eliminación en los procesos de secado utilizados en la
determinación analítica del contenido de agua del producto. El término agua
ligada tiene un sentido relativo ya que su significado y magnitud varía según las
propiedades físicas del alimentos y cómo este contenido se ve afectado por la
técnica utilizada para su determinación. Dentro del alimento el agua ligada
presenta propiedades como la no congelabilidad, la no disponibilidad como
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disolvente, la menor presión de vapor que el agua pura a la misma temperatura,
el
mayor calor de adsorción 5 .
Por lo tanto, el término de “agua ligada” puede cubrir un amplio espectro de
grados de unión. Puede utilizarse para hablar de agua fuertemente ligada como
la humedad de la monocapa hasta agua muy poco ligada como la retenida en
geles de macromoléculas. El criterio más ampliamente utilizado para definir el
agua ligada es la no congelabilidad a bajas temperaturas (p.e -50ºC), pero no toda
el agua no congelable está fuertemente ligada a los alimentos, ya que la no
congelación responde más bien a problemas cinéticos de formación de cristales
de hielo. En este sentido, está disponible para las reacciones químicas y el
crecimiento microbiológico.
Barreiro, José (2008). Es importante analizar los diferentes tipos de agua que se
pueden identificar en el alimento y su relación a la composición química del
alimento.
Dependiendo de su producto y de su composición, se requieren distintos
contenidos de humedad para lograr la misma Aw. Este fenómeno se puede
explicar con base en los compuestos químicos presentes en los alimentos. Los
alimentos contienen agua, proteínas, carbohidratos, vitaminas, lípidos, fibra,
minerales. El mecanismo de adsorción superficial de agua se origina por la
característica de la molécula de agua por ser dipolo polar con carga negativa y
positiva. A su vez algunos componentes de los alimentos, como las proteínas, los
aminoácidos y algunas sales minerales, presentan propiedades anfóteras y
diversos grados de ionización, lo que origina cargas negativas (grupo carboxilo,
hidroxilo, aniones) y positivas (grupos aminos, cationes ionizados). La grasa, la
fibra y los carbohidratos, por no mostrar este fenómeno en forma marcada,
retiene menos moléculas de agua. De lo anterior, se puede concluir que los
alimentos ricos en proteínas, aminoácidos libres y sales ionizadas, podrán retener
o
ligar más agua adsorbida que los alimentos ricos en carbohidratos y en últimas
los alimentos ricos en grasa. Entonces, las sales y las proteínas tendrán mayor
capacidad de atar agua que los azúcares y la glicerina 6 .
5 Martinez, Nuria (2008). Termodinámica y cinética de los sistemas alimentarios. Valencia: Universidad
Pontificia de Valencia.
6 Barreiro, José (2008). Operaciones de conservación de alimentos a bajas temperaturas. Caracas: editorial
EQUINICIO, Universidad Simón Bolívar.
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Figura 11: Esquema del proceso de adsorción de agua en monocapa en los sitios activos de la superficie del
alimento: el agua en su forma dipolar, orienta sus cargas negativas hacia las cargas negativas del alimento, y
viceversa. Esto hace que el agua se ate a esta superficie, las primeras moléculas que se atan a la superficie
del alimentos forman una capa de agua ligada, y cada molécula a la vez une otras moléculas de agua
mediante puentes de hidrogeno con distancias de enlaces menores. Luego de esta capa, se unen más
moléculas de agua ligada, pero la distancia de enlaces entre los puentes de hidrogeno se hacen mayores a
medida que se alejan de la superficie del alimento predominando las fuerzas de Van der Waals.
Fuente: alimento (Barreiro José, Operaciones de conservación de alimentos a bajas temperaturas, 2008,
editorial EQUINICIO, Universidad Simón Bolívar, Venezuela
LECCIÓN 7:
Actividad acuosa (Aw)
7.1
Cinética de ganar y perder agua
Del agua contenida en un alimento depende las propiedades reológicas y de
textura de un alimento. La Aw de un alimento es responsable de los mecanismos
principales de deterioro; química, microbiológica y enzimática, ya que el agua en
estado ligada no interviene como reactante. El agua libre es entonces la
responsable del deterioro, ésta se debe medir. Para medir la fracción de agua libre
en el alimento se usa el término Actividad acuosa y representa: el grado de
interacción del agua libre con los demás constituyentes ó la porción de agua que
esta disponible en un producto. En base al valor numérico de la Aw se puede
predecir la estabilidad del alimento.
La Aw acuosa matemáticamente es:
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Aw=
Pw
/ Pº
Aw= Presión de vapor de agua del alimento/Presión de vapor del agua pura
ó
Aw = HR/100
La presión de vapor del agua en el alimento es siempre menor que la presión de
vapor del agua pura, por lo tanto la actividad acuosa de los alimentos es siempre
menor que 1.
Es una forma practica de expresar el grado de disponibilidad del agua en un
alimento; es la relación que existe entre la presión del vapor del agua en un
alimento y la presión del vapor del agua pura a la misma temperatura. En otras
palabras es el grado de disponibilidad de agua de un alimento y se relaciona con
el porcentaje de humedad (HR) ó humedad del aire o atmósfera que rodea al
alimento.
Señor estudiante: es muy importante no confundir Aw con el contenido de
agua de un alimento. ¿Por qué?
En un análisis más profundo; según Bello, José, En un sistema alimentario, la
actividad de agua está íntimamente relacionada a la humedad relativa del
espacio fisicoquímico que rodea al alimento. La humedad relativa hace referencia
a
la cantidad de vapor de agua contenida en un volumen específico de aire,
comparado con la cantidad máxima de vapor de agua alcanzado por aire enfriado
a
una temperatura especifica. En realidad, la actividad de agua es igual al valor
alcanzado por la humedad relativa de equilibrio del alimento, punto en el que no se
gana ni se pierde agua.
Como se puede apreciar en la ecuación, la Aw representa la humedad relativa
ambiental (aire u otro gas que rodea al alimento) que se encuentra en equilibrio
termodinámico con el agua presente en el alimento.
Para Barreiro, José el proceso de alcanzar el equilibrio termodinámico puede
tomar tiempo apreciable, dependiendo de las características físicas y de
transporte del alimento, sus dimensiones y otros parámetros como la temperatura,
y
genralmente es gobernado por las leyes de difusión de masa. Por ejemplo: Si
se coloca un grano de maíz con un contenido de humedad del 10% en una
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cámara cerrada que contiene aire con una húmedad relativa del 70%, la cual
permanece constante en tiempo y a una temperatura de 25ºC. Bajo estas
condiciones el grano tenderá a ganar humedad hasta lograr el equilibrio
termodinámico con el ambiente que lo rodea, el cual tiene una humedad relativa
que corresponde a una Aw en equilibrio en el alimento de 0.70.
CONSULTA EL ENLACE EN VIRTUAL EN LA PAGINA PRINCIPAL DEL
CURSO SOBRE: DETERMINACION DEL CONTENIDO DE HUMEDAD EN
BASE HUMEDA Y EN BASE SECA.
Lección 8: Isotermas de sorción
8.1
Concepto de
isoterma de sorción de agua 7
Una isoterma es una curva que describe, para una temperatura dada, la relación
de equilibrio entre la cantidad de agua del alimento y la presión de vapor ó
humedad relativa.
El término de sorción, se usa para relacionar el comportamiento de un producto,
dependiendo de su contenido inicial de humedad, el cual perderá o ganará
(adsorber) agua durante el proceso de equilibrio con la atmosfera que rodea al
producto.
La isoterma de sorción de agua relaciona, a una temperatura constante, el
contenido de húmedad con la actividad termodinámica del agua en el producto, en
un intervalo dado de humedad o actividad. Es interesante recordar que en el
equilibrio de la actividad de agua es igual a la humedad relativa del aire que rodea
al producto a una temperatura determinada.
Se puede graficar el contenido de agua (humedad) vs. Aw ó HR y dicha gráfica
toma el nombre de isotermas de absorción y desorción.
7 Martinez, Nuria (2008). Termodinámica y cinética de los sistemas alimentarios. Valencia: Universidad
Pontificia de Valencia.
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La isoterma de sorción del agua, es una forma adecuada de analizar el grado de
interacción del agua con el sustrato. Normalmente se puede dividir en tres
intervalos en función de la Aw:
Zona A. Agua fuertemente ligada correspondiente a una Aw de 0.2-0.3 ó
inferior: el agua se encuentra en forma monomolecular, que se desarrolla
cuando una fracción de agua presente interacciona con la superficie del
alimento.
Zona B: Agua moderadamente ligada ( Aw= 0.3-0.7) : es la más interesante,
corresponde a multicapas de agua y presenta características muy
particulares. Es una zona en la que un pequeño cambio en el contenido
acuoso se traduce en grandes variaciones de los valores de su actividad.
Zona C: Agua poco ligada: correspondiente a una Aw de 0.7-0.8 y superior:
el alimento presenta actividades bastantes próximas a la del agua pura. Se
elimina con facilidad llegando sólo a un valor de 0.8 y es la responsable de
cualquier tipo de reacción y crecimiento microbiano.
Figura 12: Isoterma de sorción de agua y sus zonas A,B yC.
Fuente: Bello, José: Ciencia Bromatológica. Principios generales de los alimentos. 2008, editorial Díaz de
Santos, Brasil.
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Existen diversos modelos matemáticos, teóricos, semiempìricos y empíricos para
la
predicción y el ajuste de datos experimentales de sorción de humedad en
función de la actividad de agua. La bondad de los ajustes depende de la
naturaleza de los alimentos, el rango de actividad de agua y otros parámetros
experimentales.
Una de las primeras isotermas de sorción desarrolladas fue la del BET (Brunauer-
Emett- Teller), la cual es válida para los valores bajos de actividad de agua.
El
conocimiento de las isotermas de
sorción de un alimento
es esencial
para
poder determinar su Aw, conociendo su contenido de humedad.
8.2
Isoterma de adsorción:
Hace referencia al comportamiento de alimentos deshidratados almacenados a
una HR atmosférica alta, tienden a ganar agua para equilibrar las presiones de
vapor de agua tanto del alimento como de la atmósfera.
8.3
Isoterma de desorción:
Hace referencia al comportamiento de los alimentos hidratados con Aw bajas
y %HR bajas. Es la gráfica para alimentos que sufren pérdida de agua para
equilibrarse con el las presiones de vapor de la atmósfera.
Badui, Slavador, presenta este tipo
de gráficas llamadas Isotermas de
sorción nos muestra la actividad
acuosa de un alimento en función
del contenido de agua del mismo,
a
determinada temperatura. Las
isotermas indican la cantidad de
agua retenida por un alimento en
función de la HR de la atmósfera
que lo rodea bajo condiciones de
equilibrio a una temperatura
constante 8 . Ver figura 13.
Figura 13. Isotermas de adsorción y desorción
Badui, Salvador (1999). Química de los alimentos. México: Pearson Educación.
8 Badui, Salvador (2000). Química de los alimentos. Mexico: Pearson Educación.
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Señor estudiante: se ha mencionado que conocer el valor de Aw de un
alimento puede predecir su estabilidad. En el siguiente link podrás encontrar
una lectura y desarrollo de ejercicio aplicativo sobre Aw en productos de
confoteria:
http://www.alfaeditores.com/alimentaria/Julio%20
%20Agosto%2005/TECNOLOGIA%20La%20
Actividad%20Acuosa.htm?phpMyAdmin=aIj69rg0MYWn18mTYfYRyPHZ2T4
.
En cada punto, la ordenada (eje x) indica la actividad del agua del alimento en
equilibrio con las presiones de vapor de agua del alimento y la atmósfera a
temperatura constante. En el eje de las abscisas (eje y) el contenido de agua del
alimento, gramos de agua / 100 gramos de materia seca.
8.4
El fenómeno de histéresis en las isotermas de sorción 9
Las curvas de adsorción y desorción no son superponibles, significa que los
fenómenos de ganar o perder humedad no son reversibles en el alimento, la no
“coincidencia” en ganar y perder agua sobre la isoterma se denomina histéresis.
Los valores de humedad obtenidos de la curva de desorción son en teoría
ligeramente superiores a los obtenidos en la curva de adsorción. Este fenómeno
se denomina Histéresis. La histéresis puede ser explicada por la desnaturalización
que puede ocurrir durante la desnaturalización que puede ocurrir durante la
desorción de las proteínas, o la concentración de solutos en el alimento. Las
proteínas desnaturalizadas reducen su capacidad de retención de agua una vez
han sufrido fenómenos de desorción.
9 Bello, José (2008). Ciencia Bromatológica. Principios generales de los alimentos. Brasil: editorial
Díaz de Santos, Brasil.
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Figura 14: Predicción del comportamiento de un alimento en función de sus procesos de hidratación y
desecación.
Fuente: Bello, José (2008). Ciencia Bromatológica. Principios generales de los alimentos. Brasil: editorial Díaz
de Santos, Brasil
Para Bello, José en la figura 14, se aprecia muy raras veces las isotermas de un
proceso de hidratación (fenómenos de adsorción) coinciden en su representación
gráfica con las isotermas de los procesos de desecación (fenómenos de
desorción). Esto significa que uno y otro proceso siguen caminos diferentes en los
alimentos. Es decir, en esta zona de la isoterma, ambos procesos no son
reversibles. Estas curvas de histéresis, pueden variar ampliamente para los
diversos alimentos y, a menudo, alimentos idénticos pueden presentar patrones
de isotermas diferentes cuando cambia la temperatura. Esta diversidad puede ser
interpretada como una consecuencia de la variabilidad que acompaña a la
concentración de los componentes químicos de los alimentos, así como a la
incidencia de algunos cambios producidos en los factores de porosidad capilar,
que caracteriza a cada alimento.
Como consecuencia de estos fenómenos de histéresis puede ocurrir que para un
mismo contenido acuoso del alimento, su actividad de agua sea muy diferente,
según ser esté considerando la hidratación del producto o la desecación del
mismo, pues en la zona intermedia de actividades, la isoterma sigue caminos
diferentes. De aquí su importancia en la repercusión de la tecnología de alimentos,
donde este fenómeno alcanza un gran interés de tipo práctico. Así, una vez
conocidas las isotermas que caracterizan los procesos de hidratación y
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desecación para la elaboración de un alimento concreto, es posible hacer
predicciones acerca de su comportamiento, tanto en el tratamiento tecnológico
como en su conservación.
Explicando la grafica 14, cuando un alimento se ha deshidratado hasta un
contenido acuoso de Ho, su situación en la isoterma corresponde al punto A, con
una actividad acuosa Aw1. Si por diferentes causas pierde agua, como puede
ocurrir en un mal almacenamiento o un control incorrecto en su proceso de
desecación, al hidratarlo de nuevo para que alcance el contenido acuoso
adecuado para su comercialización (Ho), en este caso, su situación sobre la
isoterma corresponde al punto A2, que tiene una actividad de agua Aw2, que
resulta mayor que la del punto A1. Por consiguiente, debido al fenómeno de
histéresis, un alimento que ha tenido que ser rehidratado después de una
desecación, contiene para un mismo nivel acuso una disponibilidad de agua
bastante mayor (Aw2), que implica graves inconvenientes porque significa una
mayor facilidad para que se pueda alterar.
Señor estudiante: cómo
elaboran las isotermas de sorción
para
un
alimento dado en el laboratorio?.
Le invito a iniciar esta investigación y exponer tus ideas en el WIKI del
curso virtual. Para ellos avisa a tu tutor correspondiente.
Lección 9: Enzimas
Actividad Inicial
Actividad de Reconocimiento
La siguiente actividad realizarla sin el uso de fuentes Bibliograficas.
Elaborar
ensayo del papel de las enzimas en la industria de alimentos y el mercado actual de
las enzimas.
9. 1 Definición
Las enzimas, los llamados catalizadores de la vida, son sustancias de alta
especificidad que permiten que las reacciones biológicas normalmente poco
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probables se realicen y permiten el continuo movimiento
reacciones vitales.
y avance de
las
El nombre de enzima es de origen griego (en: dentro + zymèe: fermento).
Básicamente, una enzima es una molécula de origen proteico cuya estructura le
permite ligarse a una clase especifica de compuestos llamados sustratos,
modificarlos, permaneciendo ella con la misma estructura una vez se ha finalizado
la unión con los sustratos. Por ello desde el punto de vista estricto, es un
catalizador, ya que no se consume durante la reacción y al final de ella permanece
invariable tal como se alimento al inicio.
9.2
Nomenclatura y Clasificación
Los nombres mas comunes para las enzimas se forman añadiendo el sufijo asa al
nombre de los reactivos (sustratos). Así, la enzima tiroxinaza cataliza la oxidación
de la tirosina; la celulosa cataliza la hidrólisis de la celulosa para formar glucosa.
Estos nombres definen el sustrato pero no definen la reacción química. Todas las
enzimas conocidas pueden clasificarse dentro de seis categorías. Cada enzima
tiene un nombre internacional terminado en – asa y un número de clasificación
que consta de cuatro dígitos, cada digito se refiere a una clase y subclase de
reacción, en la tabla 6 se presenta la clasificación y función principal de las
enzimas:
Tabla 1. Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Numero de
Clase de enzima
Tipo de reacción catalizada
clasificación
Oxido – reductasas
Sus funciones están básicamente relacionadas con las reacciones de
oxido – reducción, transferencia de electrones, casi siempre en forma de
1
iones hidruro o átomos de hidrogeno. Existen dos subgrupos principales
dentro de ellas: las deshidrogenasas y las oxidasas.
Permiten el cambio de grupos específicos de una molécula a otra,
2
Transferazas
transferencia de grupos funcionales. Su nomenclatura se basa en el
sustrato que emplean y en el aceptor final.
Ruptura de enlaces por hidrólisis. Permiten romper moléculas de alto peso
3
Hidrolasas
molecular, haciéndolas reaccionar con moléculas de agua.
Formación de dobles enlaces por eliminación de grupos o adición de
4
Liasas
grupos a un doble enlace. Los enlaces que rompen son C-C, C-O-C-N, C –S.
Transferencia de grupos dentro de una molécula para dar formas
5
Isomerazas
isomericas. Realizan modificaciones en una molécula.
Permiten la unión de dos moléculas, valiéndose de la energía obtenida por
6
ligazas
la degradación del ATP. Generalmente crean enlaces C-C, C-O, C-N C-S.
Fuente: Badui, Salvador (1999). Química de los alimentos. México: Pearson Educación. Clasificación de la
Unión Internacional Bioquímica.
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Una segunda clasificación menos rigurosa esta a partir de su origen:
Enzimas de origen vegetal: como la bromelina, la papaina, la ficina y la
β- amilasas.
Enzimas de origen animal: como las lipasas pancreáticas, pepsina y
renina, tripsina y quimiotripsina.
Enzimas de origen microbiano: las especies más usadas para la
producción de enzimas son del género bacterias como el bacillus
subtiles, y hongos como aspergillus Níger, rhizopus oryzae, y levaduras
del tipo saccharomyces.
9.3 Principales enzimas
en los alimentos
Las enzimas que contienen los alimentos pueden provenir de diferentes fuentes
• Enzimas Endógenas. Provenientes de los mismos tejidos alimentarios, las
cuales son formadas durante el desarrollo de la planta o el animal.
• Aislados o concentrados enzimáticos adicionados al alimento
elaboración.
durante su
• Enzimas provenientes del metabolismo de microorganismos y los cuales
pueden estar presentes en los alimentos, por contaminación o han sido
adicionadas como cultivos.
9.3.1 Enzimas Endógenas de los Alimentos
Los efectos de las enzimas sobre los diferentes componentes de los alimentos
son múltiples, muchos de ellos son de tipo degradativo, lo cual puede enmascarar
los efectos beneficiosos que han desarrollado otras enzimas. La industria de
alimentos en sus etapas iniciales dedico gran parte de sus esfuerzos al
conocimiento de las enzimas endógenas de los diversos alimentos y a los
factores que podrían utilizarse para controlar su actividad, con lo cual se buscaba
disminuir los efectos de degradación y aumentar la vida útil de los productos
perecederos.
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La mayoría de las enzimas endógenas pertenecen al grupo de las
oxidorreductasas y al de las hidrolasas. Las enzimas endógenas pueden
producir diversos cambios en los alimentos que podemos agrupar en tres clases.
a. Efectos altamente deseables: relacionados con los factores organolépticos
que el consumidor espera al ingerir determinado producto, no solo en
alimentos frescos como frutas y verduras, sino también en productos
elaborados como el pan. En este grupo encontramos los cambios catalizados
enzimaticamente durante: maduración de las frutas, cambios posmorten de la
carne, desarrollo de sabores, panificación.
b.
Efectos degradativos: que conducen al deterioro de los alimentos, entre
ellos el enranciamiento de los lípidos debido a la acción de las lipasas y la
degradación de los vegetales debido a la acción de las peroxidasas.
c.
Disminución en el
Valor nutricional: algunas enzimas producen la
destrucción de nutrientes específicos, tales como: las tiaminazas, la ácido
ascórbico oxidasa.
A continuación se presenta ejemplos de los cambios anteriormente descritos:
Maduración de las frutas: Por reacciones catalizadas enzimaticamente.
Tabla 2. Cambios enzimáticos
CAMBIO ORGANOLEPTICO
Y/ O NUTRICIONAL
CAMBIO ENZIMATICO
EN LA TEXTURA
Asociado con la actividad de las enzimas pecticas que actúan sobre los
diferentes componentes pectidicos para transformar polímetros
insolubles en agua a polímeros solubles.
EN EL SABOR
Dichos cambios están relacionados con la actividad de las amilasas que
transforman el almidón en azucares. Las amilasas mas importantes son
la α y la ß-, las cuales de la α es una endoenzima que hidroliza las
uniones α- 1, 4 glicosidicas de una forma aparentemente al azar. La ß-,
amilasa es una exoenzima, esto significa que solo ataca las uniones
extremos de las cadenas de amilasa y amilopectina, separando a
unidades de maltosa y dextrinas.
EN EL COLOR
La clorofilasa es la encargada de degradar la clorofila para que el color
verde de la fruta desaparezca y los colores amarillos y rojos
característicos de las frutas maduras aparezcan.
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9.3.2 Cambios posmorten de la carne:
Los cambios que sufren después de la matanza, pueden ser divididos en dos
etapas secuénciales. Los cambios bioquímicos se relacionan en la tabla 8.
a. Reacciones enzimáticos que llevan al desarrollo del rigor mortis del
músculo.
b. Maduración de la carne.
Tabla 3. Cambios Bioquímicos
ETAPA
CAMBIO BIOQUIMICO
Cuando el animal muere, la circulación sanguínea se detiene y el suministro de oxigeno
cesa, como resultado la glicólisis aerobia en las células se detiene y da lugar la glicólisis
anaerobia que produce ácido láctico.
La cantidad de ácido formado depende de las reservas de glicógeno muscular en el
momento de la muerte.
RIGOR MORTIS
La acumulación de ácido láctico implica que el pH descienda no menor a 5.3, ya que por
debajo de este nivel las enzimas glicoliticas se inactivan.
Los niveles de *ATP en los tejidos disminuyen con la glicólisis anaerobia, cuando la
glicólisis cesa, la producción de ATP se ve interrumpida.
Cuando se acaban las reservas de ATP, la actina y la miosina forman el complejo
irreversible actomisina, lo cual conlleva al endurecimiento llamado rigor mortis.
Tienen lugar una serie de reacciones enzimáticas que hacen que el músculo convertido
en carne sea más tierno, jugoso y con mejor sabor.
MADUREZ
Los cambios se producen a nivel de los compuestos nitrogenados. Como resultado se
incrementa el contenido de acetaldehído, diacetilo, acetona, sulfuro de hidrogeno y
amoniaco.
La temperatura juega papel importante en la maduración de la carne: para la carne de res
por ejemplo mantenida a -1.5 ºC se requiere de 3 a 4 semanas, 15 días a 0ºC y tan solo 2
días a -20ºC.
* ATP = adenosin trifosfato, molécula altamente energética.
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9.3.3. Desarrollo de Sabores
Los compuestos que confieren el sabor, en especial a las frutas y hortalizas, se
desarrollan por conversión enzimatica de precursores, la formación de estos
compuestos se realiza por diferentes mecanismos: Ver desarrollo de sabores
figura 16.
9.3.4
Impacto actualde las enzimas en la tecnologia de alimentos
Las enzimas intervienen en prácticamente todas las áreas involucradas en la
tecnología de alimentos, por lo que el profesional en alimentos debe aprender a
caracterizar y aplicar las enzimas exógenas. A activar o inhibir , dependiendo del
alimento, enzimas endógenas, a aprovechar su termoestabilidad para asociar su
desactivación con tratamientos térmicos y emplearlas como parámetros de
control de calidad o simplemnte aprovecharlas como herramienta analítica.
Señor estudiante: como futuro profesional en el área de alimentos, es
importante que tengas reflexiones de este tipo: Impacto actualde las enzimas
en la tecnologia de alimentos, características y limitaciones a la aplicación
de enzimas en alimentos y el potencial de las enzimas en la biotecnología
aliemntaria.
Le invito a iniciar esta investigación y exponer tus ideas en el WIKI del curso virtual. Para
ellos avisa a tu tutor correspondiente.
En la tabla 4 se resumen las principales aplicaciones de las enzimas en el
procesamiento de alimentos:
40
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Figura 16. Desarrollo de sabores

QUIMICA DE ALIMENTOS Figura 16. Desarrollo de sabores MECANISMOS BIOSINTETICOS - - - Se desarrollan después
MECANISMOS BIOSINTETICOS
MECANISMOS
BIOSINTETICOS
Figura 16. Desarrollo de sabores MECANISMOS BIOSINTETICOS - - - Se desarrollan después del proceso de
Figura 16. Desarrollo de sabores MECANISMOS BIOSINTETICOS - - - Se desarrollan después del proceso de
- - -
-
-
-

Se desarrollan después del proceso de la cosecha.

La síntesis de estos compuestos se estimula por la liberación de etileno.

Conversión de ácidos carboxílicos y ácidos grasos de C20 en esteres, alcoholes.

- Biosíntesis de compuestos esteres que tienen como precursores a aminoácidos y ácidos grasos. MECANISMO
-
Biosíntesis de compuestos esteres que tienen
como precursores a aminoácidos y ácidos grasos.
MECANISMO
ENZIMATICO
DIRECTO
-
-
MECANISMO
OXIDATIVO
-
-
color y corteza al producto.
41
-

DESARROLLO DE SABORES:

El ejemplo típico de este proceso es la cebolla, el sabor característico de produce por la acción directa de una enzima sobre un precursor.

El sabor y olor picante de la cebolla se atribuye a la formación de sulfuros que son liberados al romper el tejido y favorecer el contacto entre el sustrato y la enzima dando origen a compuestos sulfurados volátiles.

En la elaboración del pan y productos horneados, las materias primas deben contener ciertas enzimas como amilasas y proteasas.

las amilasas actúan sobre el almidón para producir dextrinas y azucares de bajo peso molecular. Estos compuestos son atacados

por las levaduras durante la fermentación del pan dando volumen,

Las proteasas hidrolizan las proteínas del trigo como el gluten para

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CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO 301203- QUIMICA DE ALIMENTOS romper Catalizan la dismutación del peroxido de

romper

Catalizan la dismutación del peroxido de hidrogeno. Cataliza la hidrólisis de la celulasa atacando los enlaces glicosidicos ß-

por incisión del enlace

Son glicosidasas que catalizan la hidrólisis de polímeros de unidades de glucosa, a través de enlaces α—1,4- glicosidicos.

de

Es una enzima proteolitica que contiene grupos sulfhídricos, el grado de

1,4.esta hidrólisis se puede incrementar la susceptibilidad introduciendo soluciones de NaOH al 0.5M.

ácido

hidrólisis de esta enzima es solubilizar, en distinto grado las diversas fracciones de las proteínas cárnicas.

sus

proteico, la colipasa, para ejercer su función

cortando unidades de glucosa a partir del

específicamente el enlace C-O entre el átomo de oxigeno glicosidico y el

(cortan

de polímeros

a

a

endógenamente

al

aldosas

unidades de glucosa, a través de enlaces α—1,4- glicosidicos.

sacarosa

ascórbico

la hidrólisis

Todas las polioxifenoloxidasas oxidan los o-difenoles.

numerosas

MECANISMO DE ACCION

Causa la isomerización de la glucosa a fructuosa.

la

que catalizan

extremo no reductor de las cadenas de glucosa.

en glucosa y galactosa libres

ácido

de

interior de la molécula)

hidrólisis

el

de

oxida

reversible

en el extracelulares

la

aerobias

correspondientes lactosas.

Actúan sobre el almidón

carbono 2 de la fructuosa.

de

Necesita de un cofactor catalítica.

oxidación

responsable

dehidroascorbico.

glicosidasas

condiciones

Corta la lactosa glicosidico.

Son substratos

la

Cataliza

la

los

En

Es

Tejido pancreático y variedades de aspergillus Níger y rhizpus oryzae

crassa. Variedades de aspergillus Níger, aspergillus oryzae y

(champiñón común), neurospora

penicillium cebada

Variedades de aspergillus Níger y aspergillus oryzae, especie de saccharomyces.

Variedades de aspergillus Níger, aspergillus oryzae,

Variedades de aspergillus Níger, hígado bovino. Variedades de aspergillus Níger trichoderma reeset.

Actinoplanes missourienses, bacillus coagulans. Variedades de aspergillus Níger

Piñas: ananás comosus, ananás bracteatus.

Cebada malteada, avena, maíz y sorgo.

Especie del genero saccharomyces

rhizpus oryzae, bacillus subtiles, malteada.

ORIGEN

Agaricus bisporus

En frutos cítricos.

rhizopus oryzae.

D-

α-D-

Invertasa (ß- D- fructofuranosidasa)

ß-

Lactasa (ß- D- galactosidasa)

1,4-

Lipasa (triacilglicerol lipasa)

1,3-

Ácido ascórbico oxidasa.

ENZIMAS

Bromelina o bromelina

(exo-

Glucosa isomerasa

) (endo

polifenoloxidasas

Glucosa oxidasa

Glucoamilasa

glucosidasa)

Glucanasa

ß- Amilasa

α- Amilasa

Celulasa

Catalasa

Glucosa oxidasa Glucoamilasa glucosidasa) Glucanasa ß- Amilasa α- Amilasa Celulasa Catalasa
Glucosa oxidasa Glucoamilasa glucosidasa) Glucanasa ß- Amilasa α- Amilasa Celulasa Catalasa

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Tabla 4: Fuente: IUPAC-IUB enzima nomenclatura 1978.

Tabla 4: Fuente: IUPAC-IUB enzima nomenclatura 1978. tripsinogeno. Rompe enlaces entre los aminoácidos de lisina

tripsinogeno. Rompe enlaces entre los aminoácidos de lisina y arginina por el lado del grupo carboxilo.

enturbamiento de la cerveza fría. Catalizan reacciones de oxidación llevadas a cabo por peróxidos. Causa

producir la

Esta clasificada como una cistein proteinazas. Catalizan la hidrólisis de

sobre

Proteasas de hongos análogas a la renina que se utilizan principalmente en la producción de queso y panadería.

un grupo

sobre el tejido

como

la caseína K. Esta endoproteinasa necesita de un precursor para ser activada llamado

cortan enlaces α-1,6-glicosidicos de las

para producir compuestos carbonilitos

en los pigmentos. catalizan la degradación de los

cadenas laterales de los polisacáridos como almidón y la amilopeptina. Pertenece al grupo de la serin- proteinasas, posee una serina activada

los enlaces α—1,4- glicosidicos de los restos no esterificados. Sus sustratos preferidos con las pectinas de bajo grado de metoxilacion.

libres. Hidrolizan enlaces

sus a sustratos

del

carboxilproteinasa. Necesita de un precursor para ser activada,

Es altamente especifica para los esteres metilicos del poligalacturonato.

preferidos son los pectatos y pectinas de bajo grado de metoxilacion.

prevención

esteres de los glicéridos emulsionados en la interfase aceite-agua.

coagulación de la misma ; por unión del sitio activo de la enzima

aplicación

próximos

para

de ß- eliminación.

actividad

volátiles (rancidez) Diferentes mecanismos de proteolisis según el sustrato.

que actúa como centro catalítico durante la proteolisis. Diferentes mecanismos de proteolisis según el sustrato.

la

amplia

la leche

en

de enlaces glicosidicos

cual marcada

Oxigenación de ácidos grasos poliinsaturados.

tiene

es

Hidrólisis de acilgliceroles a ácidos grasos

de

aplicación

la caseína

lo tiene

por un mecanismo

papaya,

igual que las pululanasas

por

insaturados

otra

sobre

degradación

carne

carne.

de

Produce hidrólisis

de latex

perdida del color

la

el pepsinogeno.

de

Catalizan la libre,

ácidos grasos

Obtenida del

ablandador

conectivo

carboxilo

Es una

Al

Endothia

Cepas de bacillus, cepas de streptomyces y hongos como aspergillus Níger

cepas de streptomyces y hongos

S,

Variedades de aspergillus Níger y rhizopus oryzae, bacillus subtiles.

lactis,

Variedades de aspergillus Níger y rhizopus oryzae. Variedades de aspergillus Níger y rhizopus oryzae.

Variedades de aspergillus Níger y rhizopus oryzae.

rumiantes.

strptococcus

Estomago de cerdos u potros animales

Granos y semillas de soya, trigo y maíz.

Variedad de aspergillus Níger.

los

Vegetales, leche y leucocitos.

Obtenida del látex de papaya

miehei,

cremoris y L. bulgaricus.

de

de bacillus, Níger

estomago

Tejido pancreático.

Nucor

Cepas aspergillus

parasitica,

Cuarto

como

pépticos

Proteasas neura microbiana

Serin proteasa microbiana

Quimosina (Renina)

Proteasa alcalinas

poligalactorunasa

Proteasa ácidas

Pectinestearasa

lipoxigenasa

Pectatoliasa

peroxidasas

pululanasas

Enzimas

Tripsina

Papaina

Pepsina

Pectinestearasa lipoxigenasa Pectatoliasa peroxidasas pululanasas Enzimas Tripsina Papaina Pepsina
Pectinestearasa lipoxigenasa Pectatoliasa peroxidasas pululanasas Enzimas Tripsina Papaina Pepsina
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9.4 Utilización de las enzimas en la industria de alimentos
Las aplicaciones industriales se refieren a la producción de una transformación
útil por alguna enzima, bien sea natural o añadida intencionalmente.
Los principales procesos industriales donde tienen su aplicación son:
Fermentación.
La fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los procedimientos en
que se efectúan alteraciones enzimaticas, cuando se agrega o se añade algún
microorganismo vivo (levadura). Primero se calienta el grano amiláceo para
gelatinizar el almidón, y luego se añade malta que contiene enzimas diastásicas,
para convertir el almidón en azúcar fermentable (maltosa). Si el producto que se
desea obtener es alcohol, se agrega levadura.
El empleo de amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicación
industrial que tiene las enzimas. La elaboración de vinagre con alcoholes es un
proceso enzimático producido por el acetobacter aceti. El alcohol es oxidado y
convertido en ácido acético por enzimas liberadas por este microorganismo y
llevada a cabo en presencia del oxigeno de la atmósfera.
Industria Láctea.
En la fabricación de queso la operación mas importante es la coagulación de la
caseína de la leche. Se puede coagular la caseína mediante la adición de ácido o
de enzimas como la renina, esta tiene una acción proteolitica muy débil. La renina
produce un coagulo elástico del que se exprime fácilmente el suero. No es la
única proteinaza que se usa en la elaboración de queso, pues también reemplea
mezclas de renina con pepsina. Asimismo se ha usado la papaina, y en este caso
al parecer se asegura la proteolisis durante el añejamiento del queso. Las
diferentes enzimas coagulantes hacen variar notablemente la naturaleza del
queso.
Actualmente empieza a ser importante la lactasa la cual hidroliza la lactosa, que
es el azúcar de la leche. Muchas personas no pueden digerir este azúcar por lo
que la leche les causa trastornos
Panificación.
Aun se discute el papel que desempeñan en la fabricación del pan las enzimas
de la harina. La harina cruda contiene cantidad relativamente pequeña de muchas
enzimas incluso una proteína del tipo de la papaina. La harina de trigo contiene
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pequeñas porcentajes de amilasas alfa y beta hidroliza parte del almidón y lo
convierte en maltosa, con lo cual suministra más azúcar para que fermente la
levadura y genere mayor cantidad de dióxido de carbono.
En esta actividad industrial se utiliza la lipoxidasa, simultáneamente como
blanqueante de la harina y para mejorar su comportamiento en el amasado. La
forma en la que se añade es usualmente como harina de soja o de otras
leguminosas a veces se utilizan proteásas para romper la estructura del gluten y
mejorar la plasticidad de la masa.
Cervecería.
A principios de este siglo se patento la utilización de la papaina para fragmentar
las proteínas presentes en la cerveza y evitar que esta se enturbie durante el
almacenamiento o la refrigeración, y este modo todavía se sigue utilizando
Un proceso fundamental en la fabricación de la cerveza es la ruptura del almidón
para formar azucares sencillos que luego serán fermentados por levaduras, este
proceso lo realizan las amilasas presentes en la malta, que pueden añadirse
procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo contrario, que la actividad
propia de la malta permita transformar aun mas almidón del que contiene. cuando
esto es así, las industrias cerveceras añaden almidón de arroz para aprovechar al
máximo la actividad enzimatica.
Fabricación de zumos.
A
veces la pulpa de la fruta hace que los zumos sean turbios y demasiado
viscosos, produciéndose ocasionalmente problemas de extracción y en su
eventual concentración. Esto se debe a la presencia de pectinas que pueden
destruirse por la acción de enzimas presentes en el propio zumo o bien por
enzimas añadidas obtenidas de fuentes externas. Esta destrucción requiere la
actuación de varias enzimas distintas, una de los cuales produce metanol, que es
toxico, aunque la cantidad producida no llega a ser preocupante para la salud.
Fabricación de glucosa y fructuosa a partir del maíz.
Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes de glucosa o
fructuosa a partir de almidón de maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración
de bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostería, etc. En lugar del azúcar
de caña o remolacha. La forma antigua de obtener estos jarabes, por hidrólisis del
almidón con hidrólisis ácida, ha sido prácticamente desplazada por la hidrólisis
enzimatica, que permite tener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a
un costo muy competitivo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las
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amiloglucosidasas. La glucosa formada puede transformarse luego en fructuosa, otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizada en un soporte sólido.

fructuosa, otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizada en un soporte sólido.

Refinado del azúcar.

 
La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede
La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede

La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede complicarse por la presencia de rafinosa, un trisacarido que previene la cristalización. Para incrementar la recuperación del azúcar y mejorar el proceso, la rafinosa puede degradarse enzimanticamente. El resultado de esta degradación es doble; por un lado favorece la cristalización y, además produce sacarosa como uno de los productos de la hidrólisis. La enzima galactosidasa de origen fúngico es la enzima utilizada. La reacción hidrolitica se efectúa a pH superior a 5.0 para la inversión de la sacarosa catalizada por el medio ácido.

La reacción hidrolitica se efectúa a pH superior a 5.0 para la inversión de la sacarosa
La reacción hidrolitica se efectúa a pH superior a 5.0 para la inversión de la sacarosa
• Otras aplicaciones
Otras aplicaciones

Las enzimas se utilizan en la industria alimentaría de muchas otras formas, aplicaciones menos importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de huevos, las trazas de glucosa presentes,

citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de huevos, las trazas de glucosa
citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de huevos, las trazas de glucosa
   

que podrían oscurecerlos, se eliminan se eliminaron la acción combinada de dos enzimas, la glucosa oxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papaina y la bromelina, enzimas que rompen las proteínas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado domestico, para ablandar la carne.

   

Además de lo anterior las enzimas se emplean también para:

Indicadores de los procesos térmicos

Los procesos térmicos a los cuales se someten algunos alimentos fueron diseñados para disminuir los riesgos al consumidor, ciertos productos ampliamente utilizados como la leche, pueden ser portadores de microorganismos patógenos tan peligrosos como el que produce la tuberculosis, salmonelosis,

pueden ser portadores de microorganismos patógenos tan peligrosos como el que produce la tuberculosis, salmonelosis,
pueden ser portadores de microorganismos patógenos tan peligrosos como el que produce la tuberculosis, salmonelosis,

brucelosis, etc. El agente causante de la tuberculosis, puede ser destruido mediante la pasterización. La relación que existe entre las enzimas y los microorganismos patógenos es nula. Las enzimas son inactivadas al someterlas a determinadas temperaturas y los microorganismos patógenos de paso son destruidos a esas temperaturas.

patógenos de paso son destruidos a esas temperaturas. Al analizar las temperaturas y tiempos necesarios para

Al analizar las temperaturas y tiempos necesarios para destruir las bacterias de la tuberculosís se observa que al pasteurizar a 59ºC es necesario un tratamiento por 30 minutos, mientras que si se efectúa la alta a 70ºC el tiempo requerido es solo 15 segundos.

 

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Entre las diversas enzimas presentes en la leche: lipasa, fosfatasa ácida,
peroxidasa, catalasa y fosfatasa alcalina, las mas termosensibles son la lipasa y
fosfatasa alcalina. Cuando la leche se somete a un tratamiento térmico de 71ºC
durante 15 segundos, a 61ºC por 30 minutos la fosfatasa alcalina es totalmente
inactivada.
Teniendo en cuenta las condiciones necesarias en los tratamientos térmicos para
destruir la bacteria de las tuberculosis y las condiciones necesarias para inactivar
la fosfatasa alcalina, es fácil concluir que si sometemos la leche a las condiciones
requeridas para inactivar la fosfata alcalina estaremos seguros de que la leche
estará libre de bacterias patógenas. En este caso, el que la leche pasteurizada
no presente actividad de fosfatasa alcalina, indica que el tratamiento térmico ha
sido adecuado. Se debe tener en cuenta que el objeto de la pasterización no es
inactivar las enzimas presentes en la leche, sino el de destruir los
microorganismos.
Análisis de amilasas
En algunas partes se comercializa los huevos en forma liquida. El mayor problema
de esta clase de productos es la contaminación con salmonella, por lo cual se
debe pasteurizarlos. En los huevos líquidos la eficiencia de la pasteurización se
analiza mediante la evaluación de la actividad de la amilasa en el producto. Esta
enzima se inactiva en tratamientos térmicos realizados a 64.4 ºC durante dos y
medio minuto, condiciones suficientes para que los microorganismos de la
salmonella sean destruidos.
Análisis de la peroxidasa
El escaldado que se realiza a vegetales tiene como objeto inactivar enzimas como
lipasas, fenolasas, lipoxigenasas, clorofilazas, peroxidasa y ácido ascórbico
oxidasa, que son las responsables del deterioro durante el almacenamiento. En
este caso lo que se busca con el tratamiento térmico es inactivar el sistema
enzimático por lo tanto la eficiencia se evalúa analizando la enzima mas
termorresistente (la peroxidasa).
Recuperación de subproductos de matadero
Entre los mataderos quedan como subproductos entre otras cosas la sangre de
los animales y la carne que queda adherida al hueso. La utilización de las
proteasas ácidas para la obtención de concentrados proteicos ha sido relevante
los últimos años. Las proteasas ácidas actúan cuando en el proceso se ajusta el
pH entre 4.4 y 5.0 a una temperatura de 45ºC.
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Producción de saborizante
La utilización de enzimas en las industrias dedicadas a la preparación de
saborizantes tiene diferentes objetivos, entre los mas comunes esta el de
incrementar la producción y el de permitir la obtención de saborizantes nuevos.
Aceites comestibles
El porcentaje de aceite comestible obtenido de fuentes como el pescado o la
soya, donde los lípidos se encuentran asociados con proteínas, se incrementa
con el uso de proteasas. Se utilizan papaina o bromelina en niveles de 0.1 a 0.5%
en relación con el peso del pescado macerado, el tratamiento se efectúa a una
temperatura de 60ºC por un periodo que oscila entre 30 – 60 minutos. Las
proteínas y las enzimas se coagulan térmicamente, lo cual facilita la recuperación
del aceite.
Detección de tiaminasa, acido ascórbico oxidasa:
Sí se detecta actividad enzimática de estas enzimas signfica deteriro nutricional
de en términos de degradación de la tiamina y vitamina C.
9.5
Métodos para
disminuir la actividad enzimatica
endógena de los
alimentos
La reducción o inhibición de la actividad
enzimatica endógena de los alimentos
generalmente es el resultado de someter el alimento a algunos de los siguientes
efectos:
Tabla 5: Métodos para disminuir la actividad enzimatica endógena de los alimentos
EFECTO
RESULTADO
-Las enzimas presentan una temperatura óptima en la cual la actividad es
máxima. La actividad enzimatica disminuye si se aleja de ese rango de Tº
máxima.
-
A una
Tº determinada la enzima se inactiva
como resultado de la
desnaturalización de las estructuras secundaria y terciaria de la proteína.
Altas temperaturas
-
Las enzimas endógenas tienen un rango
optimo entre 30 – 40ºC y
comienzan a desnaturalizan a Tº superiores a 50ºC.
- Para preservar las características organolépticas y nutricionales al
inactivar las enzimas se emplean temperaturas largas en tiempos cortos.
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- Alimentos almacenados a Tº inferiores a la optima muestran una
disminución en la actividad enzimatica. A Tº de congelación las enzimas
se desnaturalizan.
Temperaturas bajas
- A Tº por debajo de los 0 ºC puede producir un aumento o disminución de
la actividad enzimatica que dependen del alimento y las enzimas que
contenga, debida a la cantidad de solutos dispersos en el agua no
congelada lo que a su vez conlleva a un cambio de pH.
La enzimas también presentan un rango máximo de pH y su inhibición
Se puede lograr alejando a las enzimas de este rango máximo.
La mayoría de las enzimas presentes en los alimentos, posee una
actividad máxima en un rango de pH entre 4.5 – 8.0.
pH
La reducción de la actividad enzimatica por un cambio en el pH del
sistema, puede deberse a que la afinidad del sustrato por la enzima se
vea modificada o a que la estabilidad de la enzima se vea afectada por el
pH.
ACTIVIDAD DEL AGUA
La actividad de las enzimas se puede reducir aplicando procesos como la
deshidratación por reducción del contenido del agua y por ende su
actividad acuosa.
Lección 10: Glosario enzimático
CONSULTA EL SIGUIENTE LINK:
http://payala.mayo.uson.mx/Prontuario/Introducci%C3%B3n.htm
CAPITULO 3: COMPONENTES NUTRICIONALES ESTRUCTURALES
En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma clara y concreta la
definición, estructura y clasificación de los monosacárido, disacáridos y
polisacáridos, la formación de la estructura cíclica de los monosacáridos como
hemiacetales, concepto fundamental para el entendimiento del comportamiento
químico de los azúcares en solución.
En este capítulo, también se analizan la definición y formación del enlace
peptídico, concepto fundamental para el entendimiento de los níveles de
estructura de proteínas, ya que el entendimiento de estos temas conducen al
estudiante a entender el comportamiento y función biológica de las proteínas, las
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propiedades fisicoquímica que condicionan junto con los niveles de estructuración
la
función de la proteínas en los tejidos animal y vegetal.
El capítulo finaliza con los concpetos básicos de clasificación, estructura y
genralidades de los lípidos, ya que como componentes de los alimentos
condicionan muchos de los procesos tecnológicos y de conservación de los
alimentos.
Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación, ejercicios de práctica
e
información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a
generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. Al final de la unidad, el
estudiante puede encontrar actividades relacionadas con el capítulo 3, las cuales
refuerzan la fase de trasnferencia del curso.
Lección 11: Carbohidratos
Actividad Inicial
Actividad de reconocimiento
Señor estudiante de acuerdo a las experiencias previas y /o conocimientos
realice la siguiente temática.
11.1 Estructura y clasificación
Los carbohidratos se clasifican en azucares y no azucares.
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11
.1.1 Azucares
Carbohidratos dulces, con dulzura de variada intensidad, solubles en agua y con
gran capacidad de formar jarabes, cristalizables a partir de sus soluciones
acuosas, caramelizables a altas temperaturas reguladas, digeribles por el
organismo , fácilmente fermentables por los microorganismos, cuyo crecimiento
por lo contrario puede inhibirse cuando dichos azucares se e encuentran en alta
concentración. De este grupo de carbohidratos forman parte los monosacáridos y
disacáridos como: la sacarosa, lactosa, maltosa, la glucosa y la fructuosa
principalmente.
11
.1.1.1 Monosacáridos
En forma sólida son de colores blancos, cristalinos, muy solubles en agua e
insolubles en disolventes no polares. La mayoría tienen sabor dulce. Como hemos
visto, no pueden ser hidrolizados en moléculas más sencillas. Son los azúcares
más sencillos, son aldehídos (aldosas) o cetonas (cetosas) con dos o más grupos
hidroxilo.
Los monosacáridos pueden subdividirse en grupos según el número de átomos de
carbono que poseen:
Triosas (CH2O)3
Tetrosas (CH2O)4
Pentosas (CH2O)5
Hexosas (CH2O)6
Heptosas (CH2O)7
Octosas (CH2O)8
Pueden subdividirse, además, en aldosas y cetosas según tengan un grupo
aldehído o cetona:
Aldosas. Entre las principales aldosas presentes en los alimentos están:
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Cetosas: Entre las principales cetosas presentes en los alimentos están:
Los azúcares presentan estructura cíclica.
El grupo carbonilo es un grupo muy
reactivo y forma hemiacetales al
reaccionar con un grupo –OH propio o de
otra molécula. En el caso de que la
cadena del azúcar sea lo suficientemente
larga (4-6 átomos de carbono), uno de los
grupos hidroxilo de la misma molécula
puede reaccionar con el grupo carbonilo
para formar un hemiacetal cíclico, que se
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halla en equilibrio con la forma de aldehído o de cetona libre. Los éteres de
hidroxilo hemiacetálico reciben el nombre de glucósidos.
De esta forma, por ejemplo la glucosa, el monosacárido más común, se puede
representar de tres maneras:
CONSULTA EL ENLACE EN VIRTUAL EN LA PAGINA PRINCIPAL DEL CURSO
SOBRE: ESTRUCUTRA CICLICA DE CARBOHIDRATOS
Las estructuras cíclicas de estos monosacáridos pueden ser de tipo piranosa
(anillo de 6 elementos) o de tipo furanosa (anillo de 5 elementos), la nomenclatura
se debe a que son similares a los compuestos conocidos como pirano y furano:
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
Algunos ejemplos de monosacáridos:
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Nombre
Carácterísticas
D-fructosa
Se encuentra especialmente en las frutas, además lo contiene la miel. La D-fructuosa es un
carbohidrato reductor, levo-rotatorio.
D-glucosa
Se encuentra libre en pequeñas cantidades en la mayoría de los tejidos vivos bien sea de
animales, ya que es el principal carbohidratos presente en el torrente sanguíneo o en los
vegetales como componente de la savia. La D-glucosa es un monosacárido reductor, dextro-
rotatorio que se obtiene industrialmente mediante la hidrólisis ácida del almidón.
D-galactosa
Este monosacárido es uno de los componentes de la lactosa, los carbohidratos que contiene
la leche. La D-galactosa también se encuentra como componente de algunos polisacáridos
de origen vegetal como en gomas, mucílagos y el agar – agar.
Señor estudiante: Realice la actividad de profundización para monosacáridos y
disacáridoa que hay final de este capitulo.
11.1.1.2 Disacáridos
Los disacáridos son azúcares compuestos por dos residuos de monosacáridos
unidos por un enlace glucosídico (éter), con pérdida de una molécula de agua al
realizarse dicha unión. El enlace glucosídico es la formación de un acetal entre el -
OH anomérico de un monosacárido y un -OH de otro monosacárido; es estable
frente a la acción de las bases, sin embargo se hidroliza frente a los ácidos.
Podemos hablar de dos grandes grupos de disacáridos dependiendo de la
existencia o no de un -OH anomérico libre (es decir, si no entra o si entra a formar
parte del enlace glucosídico):
Los oligosacáridos contienen de dos a nueve monosacáridos por lo cual se suelen
denominar de acuerdo con el número de unidades que contienen como
disacáridos, trisacáridos, tetrasacáridos, etc.
Entre los disacáridos los más utilizados en alimentos son los disacáridos sacarosa,
maltosa y lactosa.
Los enlaces glicosídicos de los oligosacáridos se pueden hidrolizar por acción de
ácidos minerales diluidos o por enzimas específicas.
Algunos ejemplos de disacáridos:
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Nombre
Característica
Estructura
Sacarosa
La
sacarosa llamada comúnmente azúcar de mesa, se
produce en mayores cantidades que cualquier otro
producto orgánico manufacturado como compuesto
puro. Está constituida por una molécula de glucosa y
una de fructuosa, unida mediante un enlace α- D- (1,2).
La sacarosa es un disacárido no reductor, dextro
rotatorio que se encuentra ampliamente distribuido en
el
reino vegetal, tanto en frutas como en hierbas, tallos
y raíces.
Se obtiene comercialmente de la caña de azúcar y
remolacha. El proceso de obtención, con cualquiera de
los dos productos, básicamente es el mismo, como
podemos observar en la figura 5; aunque el
rendimiento por área cultivada es mayor en el caso de
la
caña de azúcar que en el de la remolacha. El
proceso de refinación consiste básicamente en eliminar
los residuos de melazas que quedan adheridos a los
cristales de sacarosa obteniéndose un producto blanco
cristalino de alta pureza.
La sacarosa se hidroliza fácilmente en soluciones
acuosas ácidas, dando origen a una mezcla de glucosa
y
fructosa que es levo rotatoria, por lo cual se
denomina comúnmente sacarosa o azúcar invertida.
Lactosa
La lactosa o azúcar de la leche es un disacárido
reductor soluble en agua presente en la leche de vaca
en un 4% y el 6% en la leche humana. Esta formado
por una molécula de D-galactosa y una D-glucosa,
unidas por un enlace ( -1,4).
Es dextrorrotatoria y experimenta mutarrotación. La
hidrólisis ocurre en medio ácido o por acción de la
lactasa, enzima del intestino delgado.
Maltosa
Recibe el nombre de azúcar de malta o cebada. La
maltosa es un disacárido formado por dos moléculas
de glucosa, unidas por un enlace alfa- 1,4 que se
hidroliza por acción de la maltasa o mediante
calentamiento de ácidos diluidos.
Es un disacárido reductor saludable, que no cristaliza
fácilmente y se fermenta para producir etanol.
La maltosa no se encuentra libre en la naturaleza; es
obtenida de los alimentos que contienen almidón en
especial de la cebada germinada la cual genera una
enzima llamada amilasa que hidroliza el almidón
presente en la semilla, produciendo maltosa
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La deficiencia de disacaridasas intestinales en el hombre da lugar a la intolerancia digestiva a
ciertos carbohidratos en especial algunos disacáridos. Resulta interesante investigar a que
puede deberse las deficiencias de lactosa, galactosa, fructuosa y las alternativas
tecnologicas que existen como solución a este problema de salud pública, como por ejemplo
la tecnología de la hidrólisis de la lactosa, ya que una porción considerable de la población
mundial presenta intolerancia a la lactosa y, por lo tanto, no puede beneficiarses del valor nitricional de la
leche. De esta tecnología se obtienen productos como: leches con lactosa reducida para las personas con
intolerancia a la lacotsa, bebidas lácteas con lactosa hidrolizada que acentúan las propiedades
edulcorantes, suero hidrolizado como fuentes de edulcorantes, etc.
Para ello, señor estudiante, lo invito a investigar este tema y exponer tus ideas en el WIKI del curso virtual.
Avisa a tu tutor correspondiente.
Bibliografía que puedes consultar: Daniels M. Low-cost process for lactose hydrolisis with inmobilized
lactase. Food Technology 39(10):68-70.
11.1.2
No azucares
Se conocen también como oligosacáridos y polisacáridos dependiendo del
numero de moléculas de monosacáridos que los compongan; carbohidratos
insípidos, que tienen como composición molecular moléculas repetitivas de
glucosa u otro monómero. Se subdividen en tres grupos:
11.1.2.1 Almidón
El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en las plantas,
y proporciona el 70-80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el
mundo. Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del almidón
constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del
mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de productos
alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para
hacer pan y otros productos de panadería.
El almidón se diferencia de todos los demás carbohidratos, en la naturaleza se
presenta como complejas partículas discretas (gránulos). Los gránulos de almidón
son relativamente densos, insolubles y se hidratan muy mal en agua fría. Pueden
ser dispersados en agua, dando lugar a la formación de suspensiones de baja
viscosidad que pueden fácilmente mezcladas y bombeadas, incluso a
concentraciones mayores del 35%.
El trigo, el centeno y la cebada tienen dos tipos de granos de almidón: los grandes
lenticulares y los pequeños esféricos. En la cebada, los granos lenticulares se
forman durante los primeros 15 días después de la polinización. Los pequeños
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gránulos, representando un total de 88% del número de granos, aparecen a los
18-30 días posteriores a la polinización.
Químicamente es una mezcla de dos polisacáridos muy similares, la amilosa y la
amilopectina; contienen regiones cristalinas y no cristalinas en capas alternadas.
Puesto que la cristalinidad es producida por el ordenamiento de las cadenas de
amilopectina, los gránulos de almidón céreo, tienen parecido grado de cristalinidad
que los almidones normales. La disposición radial y ordenada de las moléculas de
almidón en un gránulo resulta evidente al observar la cruz de polarización (cruz
blanca sobre un fondo negro) en un microscopio de polarización cuando se
colocan los polarizadores a 90° entre sí. El centro de la cruz corresponde con el
hilum, el centro de crecimiento de gránulo.
Amilosa es el producto de la condensación de D-glucopiranosas por medio de
enlaces lineales glucosídicos α- D-1,4 (ver figura 6). Que establece largas
cadenas lineales con 200-2500 unidades y pesos moleculares hasta de un millón;
es decir, la amilosa es una a-α--(1,4)-glucana cuya unidad repetitiva es la a-
maltosa.
Figura 17. Estructura de una porción de Amilosa.
Tiene la facilidad de adquirir una conformación tridimensional helicoidal, en la que
cada vuelta de hélice consta de seis moléculas de glucosa. El interior de la hélice
contiene sólo átomos de hidrógeno, y es por tanto lipofílico, mientras que los
grupos hidroxilo están situados en el exterior de la hélice. La mayoría de los
almidones contienen alrededor del 25% de amilosa. Los dos almidones de maíz
comúnmente conocidos como ricos en amilosa que existen comercialmente
poseen contenidos aparentes de masa alrededor del 52% y del 70-75%.
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Figura 18: Estructura helicoidal de la amilopectina
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
Cuando se observa a través de un microscopio el aspecto de la amilosa en
solución, ésta semeja una cinta larga. Al adicionar yodo a una solución de amilosa,
ésta ocluye el yodo formando un complejo de color azul, lo cual sirve como
indicador en las valoraciones de almidón o de amilosa.
Amilopectina (Figura 19.) Se diferencia de la amilosa en que contiene
ramificaciones que le dan una forma molecular a la de un árbol; las ramas están
unidas al tronco central (semejante a la amilosa por enlaces α-D-(1,4)) por
enlaces α--D-(1,6), localizadas cada 15-25 unidades lineales de glucosa. Su peso
molecular es muy alto ya que algunas fracciones llegan a alcanzar hasta 200
millones de daltones. La amilopectina constituye alrededor del 75% de los
almidones más comunes. Algunos almidones están constituidos exclusivamente
por amilopectina y son conocidos como céreos.
Señor estudiante, que es un dalton?
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Figura 19: Estructura de una porción de amilopectina.
La amilopectina es una molécula más grande que la amilosa, cuyo tamaño
depende de la fuente vegetal de donde provenga.
El análisis de almidón de diferentes vegetales muestra que se encuentra en los
tejidos en forma de gránulos cuya forma y tamaño son características para cada
vegetal.
En la tabla 1. Se indican las características de los almidones más usados. Dentro
de los gránulos de almidón las moléculas lineales (amilosa) y las ramificadas
(amilopectina) se disponen, en algunas variedades, radialmente en capaz
concéntricas. La proximidad de los componentes puede generar asociaciones
entre las ramas más externas de la amilopectina o asociaciones entre las
moléculas paralelas de amilosa debido a la formación de puentes de hidrógeno.
La presencia de dichas asociaciones en el gránulo da origen a regiones cristalinas
o miscelas que coexisten con otras zonas amorfas.
Tabla 6. Características del gránulo de almidón proveniente de diferentes fuentes
alimenticias
ORIGEN
FORMA
TAMAÑO DEL GRANULO
µµµµm
Maíz
Poliédrica
5 –25
Cebada
Lenticular
2-5
Arroz
Poliédrica
3-8
Trigo
Lenticular, poliédrica
2-38
Yuca
Hemisférica, esférica
5-35
Papa
Elipsoidal
15-100
Haba
Ovoide
30-43
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El ordenamiento de las moléculas de amilosa y amilopectina dentro del gránulo le
confiere la propiedad de difractar la luz polarizada por lo cual se dice que los
gránulos son birrefrigentes o que poseen birrefrigencia.
11.1 .2.2 Pectinas.
Un grupo de sustancias de gran importancia, conocidas en tecnología de
alimentos son las pectinas y están en los tejidos vegetales jóvenes,
especialmente en frutos, las pectinas se encuentran presentes en cantidades tan
abundantes que a menudo forman canales anchos apartando las células.
Las pectinas (Figura 20.) Forman coloides hidrofílicos, por esto tiene la capacidad
de absorber grandes cantidades de agua. Esta capacidad permite que las
sustancias pécticas aparentemente juegan un papel en las primera etapas del
desarrollo de los tejidos. Las sustancias pecticas absorben agua rápidamente y
las transfieren a las células con mayor facilidad que la que podría lograrse por
ósmosis en las células mismas. Como constituyente natural de los tejidos
vegetales, las sustancias pécticas son responsables en buena medida de la
firmeza y textura de los frutos y de las hortalizas, el ablandamiento del tejido del
fruto durante la madurez, la rotura de la estabilidad coloidal en los jugos de fruta,
los cambios de consistencia en los purés y los concentrados de fruta. Estos
cambios pueden atribuirse a menudo a modificaciones en las sustancias pécticas.
Como aditivos intencionales, las pectinas son valiosos agentes espesantes y de
formación de geles.
Figura 20. Porción de una molécula de Pectina.
La pectina es entonces un coloide hidrofílico reversible; la pectina cruda comercial
contiene una cantidad de impurezas, tales como hemicelulosa, pentosanos,
galactosanos y otros compuestos, pero puede purificarse mediante sucesivas
precipitaciones.
Químicamente, esta formada en cadenas largas y no ramificadas de ácido
poligalactúronico, con los grupos carboxilo parcialmente esterificados con alcohol
metílico, las uniones entre las unidades de ácido galacturónico son (α-D-(1,4).-
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Las pectinas de acuerdo a su composición química se pueden dividir:
Sustancias pécticas
Dentro de esta clase se encuentran polisacáridos conformados por unidades de
ácidos anhidro galacturónico, con algunos de los grupos carboxilo esterificados
por grupos metilo y parcialmente neutralizados por bases.
Protopectinas
Son polisacáridos insolubles en agua y que por hidrólisis ácida controlada
producen pectina o ácidos pectínicos.
Ácidos pectínicos
Carbohidratos insolubles en agua formados por ácidos galacturónico, donde la
mayoría de los grupos carboxilo no están esterificados.
Pectinas
Son ácidos pectínicos hidrosolubles con una porción variable de grupos carboxilos
esterificados, generalmente por ésteres metílicos.
Dependiendo de la cantidad de grupos esterificados podemos tener pectinas de
alto metoxilo, con alrededor del 80% de los grupos carboxilo de la molécula
esterificados y pectinas de bajo metoxilo, con menos del 40% de grupos.
Del grupo de sustancias péctica, las más utilizadas en la industria de alimentos
son pectinas. Generalmente se extraen de los residuos obtenidos de la
preparación de jugos cítricos, en especial de las cáscaras.
11 .1.2.3 Celulosas
El material estructural de todo el reino vegetal consiste básicamente en celulosa.
Químicamente, la celulosa es un polímero lineal de unidades de D-glucosa
ligadas por uniones β-(1,4).
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Figura 21. Porción de una molécula de celulosa.
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
La unión glicosídica β-(1,4) confiere a la molécula de celulosa una configuración
extendida y rígida que se aproxima a la de segmentos lineales rectos. La
celulosa es insoluble en agua y en todos los disolventes orgánicos.
11.2 Pruebas Cualitativas y caracterización de los Azucares 10
Si apelamos a las reacciones químicas y a ciertas propiedades físicas o
fisicoquímicas características de los carbohidratos, tal vez dispondremos de
medios para detectarlos y determinarlos en los alimentos y materias primas
alimenticias. Por tanto, deberemos previamente revisar algunos principios, hechos
y conceptos básicos que la ciencia ha establecido en relación con el estudio y
discernimiento de la naturaleza, propiedades, utilidad y aplicabilidad de estos
compuestos y de todo el grupo de los carbohidratos.
Al estudiar las propiedades químicas de estos compuestos y tratar de establecer
sus estructuras moleculares, los investigadores encontraron que tales sustancias
ofrecían diversas reacciones características de la serie de los aldehídos y cetonas.
Finalmente se llego a la conclusión de que los carbohidratos integran en su
conjunto una serie de compuestos que van desde estructuras moleculares
pequeñas y sencillas hasta moléculas de alta complejidad.
Los múltiples grupos hidroxilos determinan varias propiedades de los
carbohidratos. Entre dichas propiedades están la isometría óptica, la solubilidad y
cristabilidad en el agua, su capacidad para formar puentes de hidrógeno, su
capacidad de absorción de agua y probablemente la dulzura de los azúcares.
10 Fundamentos de Ciencia Alimentaria (1998). Bogotá: Universidad Nacional.
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La isomería óptica explica la existencia por ejemplo de varias hexosas y pentosa,
cada una de ellas con su específica rotación de la luz polarizada. Las hexosas
más comunes en los tejidos biológicos y en los alimentos son la glucosa y la
fructuosa seguidas por la galactosa, la mañosa y la sorbosa, mientras que de las
pentosas podríamos a caso mencionar la arabinosa y la xilosa.
La solubilidad reviste gran importancia para la aplicación adecuada de azucares
en la elaboración de alimentos que requieren altas concentraciones de dichos
ingrediente. A temperatura ambiente la fructuosa es más soluble, seguida de la
sacarosa, glucosa, maltosa y lactosa. Esta última presenta una solubilidad tan
baja que la hace poco aprovechable como ingrediente. Al producirse el
enfriamiento o si se añade azúcar, pueden producirse cristales de la lactosa muy
duros y afilados que dan en la boca la sensación de polvillo o arena ásperos,
particularmente cuando se trata de helados.
La solubilidad guarda estrecha y directa relación con la absorción de agua y la
higroscopicidad. En consecuencia la fructuosa será la más higroscópica, seguida
de la sacarosa, maltosa, glucosa y lactosa. Las mieles, que contienen
proporciones más bien elevadas de fructuosa, frecuentemente actúan como
humectante en el horneo casero, debido a su capacidad para absorber humedad
de la atmósfera.
Deshidratación ácida
La formula estructural de la glucosa contiene varios grupos de hidroxilos, mientras
que su grupo carbonilo esta protegido en el ciclo, se puede pensar en la
posibilidad de una deshidratación o eliminación sucesiva de moléculas de agua a
partir de los radicales OH. El ácido sulfúrico produce este tipo de reacción
compleja y progresiva para dar el compuesto conocido como fufural o algún
derivado de éste, como el hidroximetilfufural, que con alfa-naftol general el color
característico:
Todos los carbohidratos que puedan producir aun trazas de furfural o algún
derivado suyo responden positivamente a esta prueba: monosacáridos,
oligosacaridos algunos polisacáridos y glucoproteínas. Estas complejas
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reacciones de deshidratación se producen también bajo la acción de temperaturas
por encima de los 100 ºC dentro de los procesos de caramelizacion de los
azúcares, destinados a dar color y aroma a ciertos productos alimenticios.
Reacción de molisch:
El ácido sulfúrico concentrado hidroliza enlaces glicosidicos para dar
monosacáridos que pueden ser luego deshidratados dando fufural y sus
derivados. Estos productos se combinan luego con alfa- sulfonato originando un
complejo púrpura. Esta reacción sigue el mecanismo químico de la deshidratación
ácida. El reactivbo de Molish contiene ácido súlfurico y alfa-naftol.
Mediante la acción del ácido sulfúrico, se forma fufural a partir de las pentosas e
Hidroximetilfufural a partir de las hexosas, que al combinarse con el reactivo de
molish se condensan y forman el color purpura característico.
La acción del ácido es deshidratar intermolecularmente a los monosacáridos para
formar:
Reacción con el reactivo de barfoed y Benedict:
Los azucares denominados monosacáridos pueden, de acuerdo con sus
estructuras moleculares, actuar como polihidroxialdehidos de cadena abierta, con
un grupo carbonilo libre, por lo cual ellos se oxidan rápidamente y por ende
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reducen otras sustancias, como
inclusión de iones metálicos
diversos, como el
Ion cuprico. Este ion reducido a ion cuproso produce el precipitado rojo de oxido
cuproso:
La oxidación del grupo carbonilo da origen a los compuestos genéricamente
llamados ácidos aldonicos. Sea el caso del ácido gluconico, que corresponde a
la oxidación del carbonilo de la glucosa. Por otra parte el reactivo de Barfoed no
es apreciablemente reducido por los azucares llamados disacáridos, como si lo es
con facilidad por los monosacáridos. Lo cual hace que el pueda ser aplicado para
detectar e identificar a estos compuestos en presencia de los disacáridos,
siempre y cuando no haya exceso de estos últimos, ni de ácido acético, ni de
calentamiento.
El reactivo de Benedict sigue el mismo principio químico de Barfoed.
Reacción con el reactivo de fehling
Todo azúcar que posea un grupo carbonilo libre puede reducir el reactivo de
Fehling y otros diversos que constituyan variantes del mismo principio de
reducción, mientras él mismo se oxida rápidamente al respectivo ácido aldonico.
Todos los monosacáridos son reductores. Los más comunes son la glucosa y la
fructuosa. La maltosa y la lactosa son reductores, la sacarosa no lo es. Ello
significa que no posee un grupo carbonilo libre. Pero si se le hidroliza por algún
medio, por ejemplo con intervención del ácido clorhídrico, ella se descompone en
productos que son reductores.
La hidrólisis de la sacarosa nos revela que su molécula no esta constituida por una
cadena única y continua de carbonos, sino por la unión o condensación de dos
hexosas y la perdida del equivalente de una molécula de agua. La maltosa y la
lactosa se forman por unión análoga de dos moléculas de monosacáridos, uniones
que son rotas por la acción hidrólitica. Si realizáramos pruebas especificas para
identificar los productos de esta hidrólisis, encontraríamos que de hecho la
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sacarosa se desdobla a glucosa y fructuosa, la lactosa se descompone a glucosa
y galactosa y la maltosa se hidroliza a glucosas. Lo anterior nos llevan a concluir
que procesos de biosíntesis de estos azucares se han efectuado mediante la
unión entre las respectivas hexosas con eliminación de una molécula de agua por
cada enlace.
11.3 Determinación Cuantitativa de Carbohidratos y polisacáridos
11.3.1 Carbohidratos.
Método de la antrona
La reacción de la antrona constituye la base de un método rápido y conveniente
para la determinación de las hexosas, aldopentosas, bien sea que estén libres o
formando parte de los polisacáridos. La solución azul verdosa muestra una
absorción a 620 nm, aunque algunos carbohidratos pueden dar otros colores.
Esta reacción no es adecuada si en la muestra también se hallan presentes
proteínas que contengan grandes cantidades de triptofano, puesto que en este
caso se obtiene una coloración roja.
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Determinación de azucares reductores por el método de Somogy –
Nelson
Si se calienta el azúcar en una solución alcalina de tartrato de cobre produciendo
así oxido cuproso, que reacciona con arsenomolibdato para dar azul de molibdeno,
el color azul intenso originado se mide en un espectrofotómetro. En la mezcla de
reacción se incluye sulfato de sodio para minimizar la entrada de oxigeno
atmosférico a la solución, lo cual podría cuasar la reoxidación del oxido cuproso.
La curva de calibración obtenida depende en cierto grado del azúcar determinado,
así que el método no es apropiado para la determinación de una mezcla compleja
de azucares reductores.
Se deben remover las proteínas antes de su determinación. Esto se hace
utilizando hidróxido de zinc como agente de precipitación de proteínas para
obtener una solución neutra libre de proteínas.
11 .3.2
Polisacáridos
Se ha encontrado que la serie de los carbohidratos hasta el nivel de los
oligosacáridos redesarrolla mediante la condensación o polimerización de
bloques unitarios o unidades químicas constitutivas representadas por los
monosacáridos, se puede pensar que los polisacáridos están igualmente
integrados por muchas moléculas de monosacáridos. En efecto esto es lo que la
ciencia estableció y continúa día a día precisando. Como algunos de estos
carbohidratos constituyen reservas acumuladas en ciertos tejidos de muchas
plantas, es posible obtener muestras bastantes puras, relativamente fáciles de
someter a análisis y pruebas de caracterización. Son los casos predominantes de
los almidones y el glucógeno. Otros carbohidratos macromoleculares, en particular
las celulosas, dado su papel de componentes básicos de la estructura física del
tejido y las paredes celulares, pueden encontrarse fuertemente unidos y
asociados con otras sustancias de carácter también glúcido o pertenecientes a
otra clase de compuestos.
La hidrólisis ácida completa conduce a la disgregación del almidón y del
glucógeno hasta su unidad constitutiva que es la glucosa. Si la hidrólisis del
almidón es cuidadosa, la disgregación puede detenerse en el disacárido maltosa,
que constituye así punto intermedio tanto en la formación como desdoblamiento
hidrolitico del almidón.
El almidón se degrada parcialmente a dextrinas, por la acción del calor y los
ácidos. El primer paso o producto de la degradación es la amilodextrina o almidón
soluble, que todavía produce color azul con el yodo. El avance en la hidrólisis
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degrada el almidón hasta la eritrodextrina, que da color rojo con el yodo. Por
ultimo se llega a la acrodextrina, que ya no da coloración alguna en la solución de
yodo. Si la hidrólisis sobrepasa este nivel de degradación, se obtendrá maltosa y
por ultimo glucosa.
El
grado de desdoblamiento o despolimerización se expresa como equivalente de
glucosa (EG) o equivalente de dextrosa (ED) y se define como la cantidad de
azucares reductores totales expresada en términos de dextrosa y calculada como
porcentaje respecto de la materia seca total. La inversión por el proceso ácido
tiene un límite de 55 ED, ya que por encima de este valor el producto o jarabe
empieza a tornarse negro y amargo. De acuerdo con el tipo y condiciones del
proceso hidrolitico, es posible obtener ciertos productos de variada aplicación en
la
industria alimenticia.
El
llamado jarabe de glucosa es una solución concentrada de azucares derivados
de la hidrólisis de almidón, con un ED de 20 o mas. Si este equivalente es inferior
a
2, el producto se denomina maltodextrina. Si la hidrólisis es producida por
enzimas como las amilasas libres de otras enzimas interferentes, se obtiene
maltooligosacaridos que impiden la cristalización de la glucosa y proporciona
consistencias adecuadas y propiedades humectantes a los almidones.
La hidrólisis del almidón puede conducir también a la producción de glucosa
monohidratada o anhidra cristalizadas. La necesidad de obtener jarabes con
mayor poder edulcorante y menor tendencia a cristalizarse esta llevando hacia
la
producción comercial de jarabes con alto contenido de fructuosa, mediante un
proceso en que interviene una enzima isomerante de la glucosa.
Lección 12. Aminoacidos
Actividad Inicial
Actividad de reconocimiento
De acuerdo a sus conocimientos y o experiencias previas realice la siguiente
temática sin consultar fuentes bibliograficas:
1. Defina aminoácido
2. defina proteina
3. Dibuje la estructura general de un aminoácido e indique las características más
sobresalientes.
4. como se forman las proteinas?
5. realice una lista con los aminoácidos que intervienen directamente en la transformación
de alimentos en los siguientes campos:
• Potenciadores de sabor
• Edulcorantes artificiales
• Reacciones de pardeamiento no enzimáticos
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12 .1 Los aminoácidos como estrucutras básicas de las proteínas
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Un
aminoácido consta de un grupo amino, un grupo carboxílico, un átomo de
hidrogeno y un grupo distinto R, enlazado al átomo de carbono que se llama el
carbono α (alfa), el grupo R se refiere a la cadena lateral que serán la
identificación del aminoácido en la cadena proteica. Veinte tipos de cadenas
laterales de aminoácidos que varían en tamaño, forma, carga, capacidad de
enlace de hidrogeno y reactividad química, se encuentran comúnmente en las
proteínas
Los aminoácidos se encuentran unidos en la molécula de la proteína por enlaces
peptídico (- CO-NH-) que se forman por condensación de α- COOH de un
aminoácido con el α-NH 2 de otro. Cuando varios aminoácidos se unen para dar
un polímetro de bajo peso molecular éste se conoce como polipéptido, mientras
que el término proteína se usan generalmente para polímeros de peso molecular
grande.
Las propiedades de las proteínas están en función de su
composición y conformación de los aminoácidos que las
componen de ahí que se deba tener especial atención
en las propiedades químicas y físicas de tales
compuestos. Se debe recordar que los aminoácidos en
disolución (propiedades ácido-básicas), a pH neutro,
son predominante iones dipolares (zwitteriones). En la
forma dipolar de un aminoácido el grupo amino esta
protonado y el grupo carboxilo esta disociado:
Fuente: Leninger. (2002).
Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
El estado de ionización de un aminoácido varía con el pH y en relación su Pka.
(Tabla 2). En disolución ácida por ejemplo a un pH 1.0 el grupo carboxílico no
esta disociado pero el grupo amino si esta protonado (- NH 3 + ). En disolución
alcalina por ejemplo a pH 11.0 el grupo carboxilo esta ionizado (- COO - ) y el
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grupo amino esta desprotonado. En una forma mas clara mencionemos el caso de
la glicina donde posee un pKa de 2.3 para el grupo carboxílico y un pka 9.6 para
el grupo amino, esto quiere decir que el punto medio de la primera ionización
ocurre a pH = 2.3 y el de la segunda esta a pH = 9.6.
Se debe tener presente lo concerniente al punto isoeléctrico de los aminoácidos.
Los aminoácidos migran en un campo eléctrico y esta propiedad constituye la
base de uno de los métodos para su separación. La dirección y magnitud de la
migración depende en gran de la parte de la forma iónica predominante del
aminoácido en solución, la cual a su vez esta determinada por el pH del
amortiguador usado para electroforesis.
El pH al cual la carga neta es cero y no ocurre migración en un campo eléctrico se
conoce como punto isoeléctrico. Para los aminoácidos este es usualmente el
mismo punto isoionico, definido como el pH al cual las cargas positivas y
negativas son iguales, cuando se considera solamente el equilibrio de grupos
cargados con H + . En el caso de las proteínas estos dos puntos no son siempre los
mismos, puesto que a los aminoácidos pueden unirse diferentes al H+. Para
aminoácidos que contienen solamente un grupo -COOH y un – NH 2 como grupos
ionizable, el punto isoeléctrico (pI) se encuentra en la mitad de los valores de pKa
para estos grupos. Así, pues, para el caso de la alanina:
pI
=
½ (2.4 + 9.7) = 6.1
Cuando se hallan presentes estos grupos cargados el cálculo del pI no es tan
simple, pero como regla general, el punto isoeléctrico se encuentra en la mitad
de los valores de pka correspondientes a grupos similares.
Cheftel, Jean presenta las siguientes propiedades de los aminoácidos 11 :
11 Cheftel, Jean (1998). Proteínas alimentarías. España: Acribia.
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Tabla 7. Propiedades físicas de los aminoácidos
AMINOÁCIDO
ABREVIATURA
LETRA
Pka 1
Pka 2
Pka R
pI
(α- COOH)
α-NH 2
R= cadena
lateral
Alanina
Ala
A
2.35
9.69
6.02
Arginina
Arg
R
2.17
9.04
12.48
10.76
Asparagina
Asg
N
2.02
8.80
5.41
Ácido Aspartico
Asp
D
2.09
9.82
3.86
2.97
Cisteina
Cys
C
1.96
10.28
8.18
5.07
Fenilalanina
Phe
F
1.83
9.24
5.53
Glutamina
Glu
Q
2.17
9.13
5.65
Ácido glutámico
Glu
E
2.19
9.67
4.25
3.22
Glicina
Gli
G
2.34
9.78
6.06
Histidina
His
H
1.82
9.17
6.00
7.58
Isoleucina
Ile
I
2.36
9.68
6.02
Leucina
Leu
L
2.36
9.64
6.00
Lisina
Lys
K
2.18
8.95
10.53
9.74
Metionina
Met
M
2.28
9.21
5.75
Prolina
Pro
P
1.99
10.6
6.30
Serina
Ser
S
2.21
9.15
5.68
Tirosina
Try
Y
2.20
9.11
10.07
5.65
Treonina
Tre
T
2.71
9.62
6.16
Triptofano
Trp
W
2.38
9.39
5.89
Valina
Val
V
2.32
9.62
5.97
Fuente: Cheftel Jean- Claude. Proteínas alimentarías: bioquímica, Propiedades funcionales, valor nutritivo, modificaciones
químicas. Valores de pka y pI de loa aminoácidos a 25 ºC.
El aspartame es el resultado de dos aminoácidos o componentes ricos en
proteínas, que son el ácido aspártico y la fenilalanina. Estos bloques productores se
obtienen en todos los alimentos que producen proteínas como los granos y las
carnes, por lo que el cuerpo humano lo asimila de la misma manera que lo hace con
los alimentos proteicos. ¿Que propiedades químicas presentan estos aminoácidos
que le atribuyen la capacidad edulcorante? ¡Bueno saberlo!
12.2
Clasificación de los aminoácidos
Gerardo Pérez, presenta la clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la
relación de grupos COO-/NH3+, o considerando criterios que tienen que ver con
su polaridad, presencia o no de cargas positivas y negativas; todo a lo cual este
comportamiento depende de la naturaleza de la cadena lateral o grupo (R) 12
12.2.1 Aminoácidos no polares o hidrófobos: Son aminoácidos que sus
cadenas laterales presentan baja polaridad por la naturaleza de sus enlaces:
12 Peréz, Gerardo. Navarro, Yolanda. (2005). Bioquímica. Bogorá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia.
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Nombre
Estrucutra
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Cisteina
Prolina
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Fenilalanina
Triptófano
Metionina
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
12.2.2
Aminoácidos polares no cargados: sus cadenas laterales poseen
atómos que forman enlaces de alta polaridad, lo que les confiere alta solubilidad
en solventes polares:
Nombre
Estrucutra
Glicina
Serina
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Treonina
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
12.2.3
Aminoácidos básicos: Aquí se clasifican los aminoácidos que poseen
más de un grupo amino, por lo tanto le dan carácter básico:
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Nombre
Estrucutra
Histidina
Lisina
Arginina
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
12.2.4
Aminoácidos Acidos: se caracterizan porque su grupo R tiene más de
un grupo carboxilo:
Nombre
Estrucutra
Acido aspártico
Acido Glutamico
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Lección 13: Proteínas
13.1 Niveles de estructuración en la arquitectura de las proteínas
Al estudiar la arquitectura de las proteínas se citan frecuentemente cuatro niveles
de estructuración. La estructura primaria se refiere a la secuencia de
aminoácidos y localización de los puentes disulfuros, si los hubiere. Así pues, la
estructura primaria comprende las uniones covalentes de la proteína. En una
visión mas clara la estructura primaria corresponde a la secuencia de sus
residuos de aminoácidos ligados entre si por enlaces covalentes. Las cadenas
más cortas conocidas corresponden, por lo menos, de 20 a 100 residuos de
aminoácidos y la mayoría entre ellas 10 -500. La composición en aminoácidos de
las proteínas se establece, después de la hidrólisis de los enlaces peptídicos,
mediante el análisis de los aminoácidos liberados.
La estructura primaria se puede considerar formada por la unión de los
aminoácidos que componen una proteína. Escondes afirma que dicha estructura
tiene su base en la formación del enlace peptídico.
El enlace peptídico se forma por la condensación del α-COOH de un aminoácido
con el α-NH2 de otro aminoácido:
Figura 22. Formación del enlace peptídico.
Fuente: Leninger. (2002).
Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
El enlace peptídico posee especiales características: Es polar, plano y esta
estabilizado por resonancia. Es un híbrido de resonancia; el enlace C-N del
enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, por esta razón no hay
libertad de movimiento. El doble enlace entre el carbono y el oxigeno del grupo
carbonilo, busca la estabilidad electrónica de la molécula.
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Se ha mencionado que el carácter parcial de
doble enlace no hay libertad de movimiento,
¿Pero de quien? La presencia de un doble
enlace parcial ocasiona la presencia de
isomeros geométricos de la forma trans en el
oxigeno del grupo carbonilo y el hidrogeno del
grupo amino participantes en el enlace
peptídico. La presencia del doble enlace
parcial del enlace peptídico ocasiona que no
haya libertad de movimiento entre el enlace
C – N, sino que el movimiento se de a nivel de
N- Cα con un ángulo de torsión ø (phi) y entre
Cα-C con un ángulo de torsión Ψ (psi). En la
grafica siguiente se evidencia lo expuesto.
Figura 23. Ángulos de torsión del enlace peptídico
Fuente: Leninger. (2002). Bioquimica. Londres: Mac Graw Hill.
La estructura secundaria esta relacionada con el ordenamiento espacial de los
residuos de aminoácidos próximos entre si, en la secuencia lineal. La estrucutra
secundaria se forma cuando 3 a 4 residuos de aminoácidos se alinean entre si y
forman puentes de hidrogeno entre el oxigeno de grupo carbonilo de un primer
aminoácido y el hidrogeno del nitrogeno de grupo amino del cuarto o tercer
aminoácido. Algunas de estas relaciones estericas son de naturaleza regular,
originando una estructura periódica. Esta estructura corresponde a la disposición
espacial adoptada por la cadena polipeptídica. A causa de la libre rotación de los
carbonos α entorno de los ejes formados por los enlaces de covalencia simple,
son numerosas las posibilidades de conformación de una cadena polipeptídica:
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Sin embargo, en las condiciones normales y mas concretamente de pH y
temperatura, cada cadena polipeptídica posee una conformación especifica, que
se llama nativa o natural. Termodinámicamente corresponde a un sistema estable
y organizado con un mínimo de energía libre ∆G. esta conformación depende
fundamentalmente de la polaridad, hidrofobicidad y del conjunto esterico de las
cadenas laterales R. las principales estructuras secundarias encontradas en las
proteínas son. Las α- hélices, α-¶, 3 10 , hojas plegadas ß y curvaturas ß, existe
también una estructura mal definida, sin plan ni eje de simetría, calificada como
estructura sin orden estadístico o random coil.
La estructura terciaria se refiere al ordenamiento espacial de los residuos de
aminoácidos alejados de la secuencia lineal. Esta estructura corresponde ala
organización tridimensional de la cadena polipeptídica conteniendo zonas de
estructuras secundarias bien definidas o random coil.
Figura 24. Estructuras secundarias de las proteínas: α -hélice y β-lamina
Fuente: Leninger. (2002). Bioquímica. Londres: Mac Graw Hill.
En la mayoría de las proteínas globulares de estructura terciaria conocida y
soluble en agua, los aminoácidos hidrófobos tienden a colocarse hacia el interior
de la molécula, mientras que los aminoácidos polares se reparten, especialmente,
en la superficie de una manera bastante uniforme. En el interior de la estructura
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proteica, existen numerosos enlaces de hidrogeno que contribuyen a la estabilidad
de la estructura.
Las proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica pueden presentar un
nuevo nivel de organización estructural. A cada cadena polipeptídica de una
proteína así se le denomina subunidad.
La estructura cuaternaria se refiere al ordenamiento espacial de tales subunidades
y a la naturaleza de sus contactos mutuos. La estructura cuaternaria de las
proteínas es el resultado de las asociaciones no covalentes de unidades proteicas.
Estas subunidades pueden identificarse o no y su organización no es
necesariamente simétrica. Las fuerzas o enlaces que estabilizan las estructuras
cuaternarias son los mismos que los que estabilizan las estructuras terciarias,
con excepción de las uniones disulfuro.
Figura 25. Organización terciaria y cuaternaria de proteínas.
Fuente: Leninger. (2002) . Bioquímica. Londres: Mac Graw Hill.
Señor estudiante: ¿Cual cree que sea la incidencia y la relación de la conformación y
composición de las proteínas para el empleo en la industria alimentaría?
Le invito a iniciar esta investigación y exponer tus ideas en el WIKI del curso virtual.
Para ello avisa a tu tutor correspondiente.
13.2
Interacciones y enlaces implicados en la estructura proteica
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Se conocen varias interacciones y enlaces, dada su contribución a la formación de
estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria.
Las contracciones estericas:
Por su estructura, los enlaces peptídicos poseen una libertad de rotación, que en
ausencia de bloqueamientos esteáricos, le permiten a los ángulos Φ y Ψ alcanzar
todos los valores comprendidos entre 180 y -180. Sin embargo para la mayoría
de los residuos de aminoácidos resultan imposibles algunos ángulos de torsión,
debido a la presencia de cadenas laterales más o menos voluminosas.
Las interacciones de Van Der waals
Estas son fuerzas débiles comparadas con otro tipo de interacciones. Entre estas
interacciones están las fuerzas atractivas y repulsivas, depende de la distancia
ente los átomos y en el caso de las proteínas también de los ángulos de torsión
en torno a los átomos de carbono α. Con grandes distancias las interacciones son
inexistentes, pero a medida que la separación disminuye, aparece una fuerza
atractiva y cuando esta distancia se acorta aun más, surge una fuerza repulsiva.
Las interacciones electrostáticas
Las proteínas pueden considerarse como polielectrolitos. Los valores de pKa de
los grupos ionizables de las cadenas laterales, pueden variar en más de una
unidad según lo que le rodea. En solución acuosa, la mayoría de los grupos
ionizables de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se sitúan en
la superficie de la proteína. Durante la valoración de una proteína de la forma
aniónica a la forma cationica, estando en ambas formas policargada, existe un pH
para el cual la carga media es nula: es el punto isoeléctrico (pI).
Las propiedades iónicas de las proteínas se utilizan para su purificación, por
métodos tales como electroforesis, cromatografía de intercambio iónico y
electroenfoque. Estas propiedades contribuyen a la estructura de las proteínas
alimenticias y a las diversas interacciones de las que son fundamento.
Los grupos ionizables originan fuerzas atractivas o repulsivas que contribuyen a
estabilizar la estructura secundaria o terciaria. Varias interacciones proteína- Ion
contribuyen a estabilizar las estructuras proteicas cuaternarias. Así, las
interacciones electrostáticas, del tipo “proteína - Ca ++ - proteína” ayudan a la
estabilidad de las micelas en la caseína de la leche.
Enlaces de Hidrogeno
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En las proteínas, los enlaces de hidrogeno pueden aparecer entre el oxigeno de
un grupo carbonilo de un enlace peptídico y el hidrogeno del NH de otra unión
polipeptídica. Este tipo de enlaces tiene una función fundamental en la
estabilización de estructuras secundarias, tales como el alfa- hélice, hojas plegada
beta .y asimismo en la estabilización de estructuras terciarias. Los grupos polares
de los aminoácidos, situados en la superficie de las proteínas, pueden formar con
las moléculas de agua, un gran número de enlaces hidrogeno contribuyendo así a
la estructura específica y a la solubilidad de algunas proteínas.
Interacciones Hidrófobas
la estructura natural de las proteínas depende del disolvente en que se encuentre.
La hidrofobicidad de la cadena lateral de los residuos de aminoácidos se debe a
su estructura química apolar; estas cadenas laterales no interfieren con
moléculas polares tales como las del agua. Tienen así tendencia a asociarse
(interacciones hidrófobas) en las regiones hidrófobas internas de las proteínas.
Uniones covalentes disulfuro
El establecimiento de uniones covalentes entre residuos de cisteina limita el
número de estructuras proteicas posibles y contribuyen a su estabilización. Así,
las moléculas proteicas que contengan de 5 a 7 uniones disulfuro para un
centenar de aminoácidos, son estables, sobre todo bajo las condiciones que
conducen, para la mayor parte de las proteínas, a una desnaturalización
irreversible.
3.3 Pruebas cualitativas y cuantitativas para determinar aminoácidos y
proteínas en laboratorio.
CONSULTA EL ENLACE EN VIRTUAL EN LA PÁGINA PRINCIPAL DEL
CURSO SOBRE: CARCTERIZACION DE PROTEINAS.
13.3. 1 Aminoácidos.
Las pruebas
cualitativas
para la determinación de las propiedades generales
delos aminoácidos
(2000) 13 :
se relacionan a continuación
de acuerdo a Plummer, David
13 Plummer, David (2000). Bioquímica práctica. Londres: mcGraw- Hill Latinoammericana S.A.
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Reacción de la Ninhidrina
La ninhidrina (hidrato de triceohidrindeno), un agente oxidante poderoso,
reacciona con todos los aminoácidos a un pH entre 4- 8 para dar un compuesto
de color púrpura. Esta reacción se efectúa con aminas primarias y amoniaco pero
sin desprendimiento de CO 2 . La reacción es muy sensible y es ideal para la
detección de aminoácidos en cromatografías y su determinación cuantitativa en
fracciones de columnas.
Reacción Xantoproteica
Los aminoácidos que contienen un núcleo aromático (triptofano y fenilalanina),
forman nitroderivados de color amarillo cuando se calientan con ácido nítrico
concentrado. Las sales de estos derivados son de color naranja.
Reacción de Millón
Los compuestos que contienen el radical hidroxibenceno (la tirosina) reaccionan
con el reactivo de millón formado compuestos rojos. Los únicos aminoácidos
fenolicos son la tirosina y sus derivados y solamente ellos dan una reacción
positiva.
Reacción de ácido
glioxilico para triptofano
El grupo indolico del triptofano reacciona con el ácido glioxilico en presencia del
ácido sulfúrico concentrado dando un color púrpura. El ácido acético glacial que
ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxilico.
Prueba de Pauly
El ácido sulfanilico diazotizado se une con las aminas de la arginina y la lisina,
fenoles como el de la tirosina e imidazoles como la histidina para dar compuestos
azo fuertemente coloreados.
Reacción de Ehrlich
Este reactivo reacciona con un buen número de compuestos orgánicos tales
como índoles, aminas aromáticas y compuestos ureicos para dar compuestos
coloreados.
Prueba de nitroprusiato
Los grupos tioles reaccionan con nitroprusiato de sodio ( Na 2 Fe(CN) 5 NO) en
presencia de un exceso de amoniaco para dar un color rojo.
Reacción de Sakaguchi
El único aminoácido que contiene grupos guanidinios es la arginina; esta
reacciona con alfa-naftol y un agente oxidante tal como el agua de bromo dando
un color rojo.
13.3.2 Métodos cualitativos para la determinación de las proteínas.
prueba de biuret para enlaces peptídicos
El sulfato alcalino de cobre reacciona con compuestos que contienen dos o mas
enlaces peptídicos dando un complejo de coloración violeta. La intensidad del
color obtenido es una medida del número de enlaces peptídicos presentes en la
proteínas.
13.3 .3. Métodos Cuantitativos de aminoácidos y proteínas
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Determinación cuantitativa de los aminoácidos usando la reacción de la
ninhidrina
El desarrollo del color no es el mismo en todos los aminoácidos. Los aminoácidos
como la prolina e hidroxiprolina dan un color amarillo, así que ellos se leen a 440
nm.
Método de folin – lowry para determinación de proteínas
Las proteínas reaccionan con el reactivo de Folin para dar un complejo colorado.
El color que se forma es debido a la reacción del cobre alcalino con la proteína, tal
como sucede en el ensayo de biuret y la reducción de fosfomolibdato por la
tirosina y el triptofano presentes en la proteína. La intensidad del color depende
del número de aminoácidos aromáticos presentes y cambiaran según la clase de
proteína.
13.4
Calidad de las proteínas 14
La calidad de una proteína alimenticia depende de la naturaleza y cantidades de
aminoácidos que contiene, lo que representa una medida de la eficiencia de
cómo el organismo puede utilizarla.
El valor proteico de los alimentos, depende de los siguientes factores:
13.4.1 Contenido proteico
Entre los alimentos que se consumen usualmente en nuestro país, el aporte
proteicos de carnes, huevos y leguminosas es superior al 10%; el de los cereales
entre 7 y 12% mientras que el de los tubérculos es menor del 3% (ver tabla 4).
De acuerdo con estos valores y teniendo en cuenta los requerimientos de
proteínas de los seres humanos (ver el módulo de Principios de Nutrición) queda
fácil concluir que para satisfacer el requerimiento de sustancias nitrogenadas o
sea el de proteína, se puede lograr mediante el consumo de cantidades no muy
altas de leguminosas, carnes o huevos; por ejemplo: un poco más de media libra
de carne al día, es suficiente para un adulto. Mientras que con los tubérculos y
plátanos es necesario ingerir entre 3 y 6 kilos al día para consumir la proteína
requerida.
De acuerdo con los diferentes aportes proteicos que puede suministrar un
14 Ana Silvia Bermudez Y Rosa Guzman. Química de Alimentos. Unisur. 1995
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alimento podemos clasificarlos con un valor proteico bueno, regular o malo;
incluyendo a este último grupo todos los alimentos que contienen menos de un 3%
de proteína como son los tubérculos, los plátanos y las frutas en general.
13.4.2 Calidad proteica
La utilización de la proteína por los organismos que la ingieren depende de su
“balance" de aminoácidos en especial de los llamados esenciales. Así podríamos
disponer, por ejemplo de un alimento con un 30 % de proteína pero que en su
composición de cantidad de lisina sea prácticamente despreciable; esto haría que
el organismo no pueda sintetizar las proteínas que requieren lisina y por lo tanto
diríamos que la calidad proteica de dicho alimento es mala, lo que nos lleva a un
valor proteico muy bajo.
La calidad proteica entonces dependerá de la naturaleza y cantidad de
aminoácidos que la constituyen y representa la eficacia con que un organismo
puede utilizarla.
Como se puede prever la calidad proteica además variará con el organismo que
las consuma, ya que el requerimiento de aminoácidos no será necesariamente
igual por ejemplo para un elefante que para un niño de cinco años. En este
módulo se estudian los alimentos con miras al consumo humano, por lo tanto las
referencias en cuanto a contenido de aminoácidos se harán en relación al patrón
provisional de aminoácidos establecidos por la FAO - OMS en 1973 (ver tabla 3) Y
el cual indica los requerimientos de aminoácidos necesarios para los seres
humanos.
Tabla 8. Composición del patrón provisional de aminoácidos
Aminoácidos
Mg / g proteínas
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina + cisteína
Fenilalanina + tirosina
Treonina
Triptófano
Valina
0
40
70
55
35
60
40
10
50
Las proteínas de los alimentos de origen animal en general presentan en su
composición un contenido de aminoácidos similar o superior al patrón provisional
de la FAO - OMS. Por el contrario las proteínas de los alimentos vegetales son
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deficientes en diferentes aminoácidos, así tenemos que los cereales son deficientes en lisina y el maíz en triptófano; las leguminosas son deficientes en metionina y las semillas de oleaginosas son deficientes tanto en metionina como en lisina. Esto significa que las proteínas de origen vegetal son de una calidad inferior o sea que el organismo las utiliza menos eficientemente que las de origen animal.

las utiliza menos eficientemente que las de origen animal. La calidad de las proteínas vegetales se
las utiliza menos eficientemente que las de origen animal. La calidad de las proteínas vegetales se
las utiliza menos eficientemente que las de origen animal. La calidad de las proteínas vegetales se

La calidad de las proteínas vegetales se incrementar mediante suplementación o

     

complementación. En la suplementación se adiciona el aminoácido o aminoácidos, que se encuentran por debajo de los requerimientos establecidos mediante el patrón de aminoácidos. Así tenemos por ejemplo que a los cereales se les incrementa el contenido de lisina mientras que a las leguminosas se les agrega metionina.

mientras que a las leguminosas se les agrega metionina. La suplementación no se debe hacer si
mientras que a las leguminosas se les agrega metionina. La suplementación no se debe hacer si
mientras que a las leguminosas se les agrega metionina. La suplementación no se debe hacer si

La suplementación no se debe hacer si no se conoce el contenido de aminoácidos de la proteína, ya que una suplementación excesiva puede conducir a antagonismos entre el metabolismo de los aminoácidos o a una toxicidad. Los problemas causados por una excesiva suplementación son más comunes en alimentación animal y en especial en avicultura, lo que puede llevar a una reducción en el crecimiento, a una baja ingestión de alimentos por lo tanto a una disminución en la productividad como resultado de un exceso de metionina,

la productividad como resultado de un exceso de metionina, tirosina, triptófano e histidina en el concentrado.
la productividad como resultado de un exceso de metionina, tirosina, triptófano e histidina en el concentrado.

tirosina, triptófano e histidina en el concentrado. Una ingestión excesiva de lisina

     
   

produce una disminución en la utilización de la arginina, mientras que un exceso de leucina baja la utilización de triptófano y de isoleucina, siendo la

suplementación más común la de la lisina, el antagonismo lisina - arginina es

   

también el problema más frecuente. La complementación se refiere al uso de proteínas con diferente deficiencia, por ejemplo el consumo de leguminosas y cereales simultáneamente. La complementación óptima no significa que necesariamente se deban consumir en

leguminosas y cereales simultáneamente. La complementación óptima no significa que necesariamente se deban consumir en

cantidades iguales los dos alimentos, así se ha podido observar que las proteínas del arroz se complementan adecuadamente adicionando una pequeña cantidad de fríjol rojo, mientras que lo contrario o sea fríjoles con una pequeña cantidad de arroz, la complementación es deficiente.

cantidad de arroz, la complementación es deficiente. 13.4.3 Disponibilidad de los aminoácidos Las proteínas

13.4.3 Disponibilidad de los aminoácidos

Las proteínas ingeridas requieren de un proceso de digestión enzimático que rompa los enlaces peptídicos y libere los aminoácidos para, en esta forma, ser absorbidos.

El proceso de digestión no necesariamente es completo, lo cual implica que la disponibilidad de los aminoácidos presentes en la proteína disminuye. De los

   

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aminoácidos presentes en la proteína animal usualmente se absorben alrededor
del 90% mientras que los de la proteína vegetal se absorben entre el 60 y el 70%.
Estas diferencias en la digestibilidad de las proteínas y por ende en la
disponibilidad son causadas por diferentes factores, entre los cuales tenemos:
Presencia de factores antinutricionales que pueden ser de origen proteico,
con inhibidores de tripsina y las lectinas o hemaglutininas. Los inhibidores
de tripsina como su nombre lo indica interfieren con la actividad de la
tripsina, proteasa secretada por el páncreas, con lo cual se disminuye el
rompimiento de los enlaces peptídicos.
Las lecitinas interfieren aparentemente con el proceso de absorción de los
aminoácidos en las vellosidades intestinales.
Conformación de las proteínas: Las proteínas insolubles y las de baja
solubilidad son atacadas más lentamente por las proteasas que las
proteínas solubles.
Los procesos a los que se someten los alimentos pueden inducir la formación de
complejos entre las proteínas y otros ingredientes para formar complejos que son
difíciles de digerir.
13.4.4. Métodos para evaluar la calidad proteica
Entre los diversos factores que influyen sobre el valor proteico de los alimentos el
más difícil de evaluar es la calidad proteica, la cual nos indica la eficiencia con que
el organismo la puede utilizar.
Existen diferentes métodos para evaluar la calidad de las proteínas y sus
resultados nos permiten:
-
Clasificar las proteínas de acuerdo con su valor nutricional
-
Prever la cantidad de proteína o mezcla de proteínas que es necesario
suministrar a una persona para satisfacer sus requerimientos de aminoácidos.
-
Determinar la influencia de los procesos tecnológicos sobre las propiedades
nutricionales de las proteínas alimentarías.
Con base en el parámetro que se emplea para evaluar la calidad nutricional de las
proteínas, los métodos empleados se clasifican en:
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Existen otros métodos cuya medida está basada en los parámetros anteriormente
nombrados, además de los métodos clínicos en los cuales se mide la eficiencia de
la proteína a un componente específico, por ejemplo, la capacidad de la proteína
para elevar los niveles proteicos del plasma en animales desnutridos.
Señor estudiante: Estudiar a profundidad los métodos más empleados en la
evaluación de la calidad proteica haría extensivo este capitulo, pero no es tema que
se deba dejar sólo con esta introducción, debido a la importancia que representa
el conocer el valor nutricional de las proteínas en el momento de someterlas a los
procesos tecnológico y de transformación. El complemento de este apartado se
presenta en el el libro deBermudez, Silvia (1995), Quimica de alimentos.
¡Este tema sería muy interesante complementarlo en el WIKI del curso virtual!
13.5
Clasificación de las proteínas
Las proteínas son clasificables según su estructura química en:
• Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.
• Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas
(ej.: lactoalbumina de la leche).
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• Glutelinas y prolaminas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en
cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una
mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
• Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina
del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo
sanguíneo.
• Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
nucleoproteínas.
• Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.
En la tabla 9. Se indican los nombres de las proteínas de acuerdo con la
solubilidad en diferentes solventes y también los nombres que se les asignan de
acuerdo con su composición, lo cual nos facilitará el estudio de las proteínas de
cada grupo.
Tabla 9. Clasificación de las proteínas según la solubilidad y composición.
Clasificación
Características
Ejemplo
Por solubilidad
Albúminas
Solubles en agua y soluciones salinas
α - Lactoalbúmina
Globulinas
Poco solubles en agua y solubles en soluciones salinas.
Miosina
Proláminas
Solubles en etanol al 70%
Gliadina del trigo
Glutelinas
Insolubles en agua y etanol, solubles en soluciones ácidos débiles (acético 0,1
M) o básicas débiles.
Glutelina
de
alto
peso
Insolubles en las soluciones anteriores
molecular
Por composición
Simples
Formadas solo por aminoácidos
Insulina
Conjugados
Contiene una fracción no proteica
Mioglobina
Metaloproteínas
Contienen metales como el hierro
γ - Globulina
Glicoproteínas
Contiene carbohidratos como lactosa, manosa, siálico
Casinas
Fosfoproteínas
Contiene grupos fosfato
Lipoproteínas
Contiene fosfolípidos, colesterol o lípidos neutros
Lipovitelinas
Nucleoproteínas
Contiene ácidos nucleicos.
Ribosomas
Fuente: Bermúdez Silvia. Unad 1995.
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Lección 14: COMPLEJOS PROTEICOS EN LOS ALIMENTOS
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de
sustancias.
Las funciones principales de las proteínas son:
-
Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden
sustituir, por no contener nitrógeno.
-
Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis
tisular.
-
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
-
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.
-
Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las
reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
-
Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en
sangre (hemoglobina).
-
Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra
infecciones o agentes extraños.
-
Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas
contráctiles musculares).
-
Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de
sostén.
-
Energéticamente, estas sustancias aportan 4Kcal por gramo de energía al
cuerpo.
14.1 Complejo proteico de origen animal
14.1 .1.
Proteínas de la leche
14.1.1.1
Composición de las proteínas de la leche de vaca
La composición global de la fracción proteica en una leche normal, el contenido
de proteína es de 30-35 g por litro, lo que representa el 95% del nitrógeno total de
la leche. El 80% de las proteínas, se encuentra bajo la forma de complejos
macromoleculares, conteniendo una parte mineral (especialmente fosfato de
calcio) que se conoce con el nombre de micelas de caseína.
14.1.1.2
Caseínas
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Son proteínas ácidas, por se ricas en ácido glutámico y aspártico. La composición
en aminoácidos le confiere una hidrofobicidad media. Las caseínas son
fosfoglucoproteínas que precipitan a pH 4.6 y 20ºC, de esto se desprenden varias
conclusiones que se relacionan con sus propiedades físicas y químicas. Dentro de
este grupo de proteínas se distinguen cinco isoenzimas:
caseína
Fracción (g/l)
α s 1
12-15
α s 2
3-4
β
9-11
κ
3-4
ץ
1-2
Fuente: Cheftel JC. Proteínas alimentaría.1989
Las caseínas se precipitan de la leche por la adición de ácidos en presencia de
iones calcio, con lo cual se obtiene los caseínatos de amplia utilización en la
industria alimentaría. Las propiedades de hidratación de los caseínatos, en
especial la capacidad de absorción de agua, los hacen muy útiles en la
preparación de embutidos, con lo cual se mejora la cocción de los productos
cárnicos. Además, presentan buenas propiedades espumantes y emulsionantes.
Los caseínatos son productos que no poseen sabor, por lo cual se deben emplear
en la preparación de productos condimentados.
14.1.1.3 Proteínas de Lactosuero
Hacen parte del grupo de proteínas solubles de la leche. La glándula mamaria
sintetiza las dos proteínas principales
lactoalbúmina.
del lactosuero:β- lactoglobulina y la α-
Su composición en aminoácidos es muy diferente al de la caseína, contienen
menos ácido glutámico y prolina pero son más ricas en aminoácidos azufrados
(císteina y metionina). Las fracciones se presentan:
proteína
Fracción (g/l)
α -lactoalbúmina
1-1.5
β-lactoglobulina
2-4
seroalbúmina
0.1-0.4
Inmunoglobulinas
0.6-1.0
Fuente: Cheftel JC. Proteínas alimentaría.1989
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Desde el punto de vista nutricional las proteínas del lactosuero son un
complemento adecuado para las proteínas deficientes en aminoácidos azufrados
como las de las leguminosas (fríjol, soya, etc) ya que ellas son ricas en
aminoácidos azufrados, con un buen porcentaje de grupos sulfíhidrilo.
Las proteínas de la lactosuero se separan industrialmente del suero que queda
como subproducto de la manufactura de los quesos mediante la adición de
agentes precipitantes como polifosfatos, con lo cual se obtiene un concentrado
proteico que en base seca contiene entre 35 y 60% de proteínas.
Estas proteínas se emplean en la elaboración de muchos productos alimenticios
debido en especial a las buenas propiedades emulsificantes y a su baja capacidad
de absorción de agua, lo cual permite emplearlas en una cantidad relativamente
alta en los alimentos sin un incremento excesivo de la viscosidad. Se utilizan
también en la preparación de espumas.
14.1.1.4 Efectos de los tratamientos tecnológicos sobre las proteínas de la
leche.
a)
Tratamiento térmico
Cheftel, Jean (2000), explica los efectos de las altas temepraturas sobre el
complejo proteico de la leche 15 :
Las caseínas y las proteínas del lactosuero sufren en el curso del calentamiento,
modificaciones cuya naturaleza e intensidad dependen de numerosos factores
( pH, temperatura y duración del tratamiento térmico; naturaleza y concentración
de los constituyentes minerales y orgánicos presentes, etc.).
A temperaturas moderadas (100ºC) que corresponden a las que se alcanzan en la
pasterización y concertación de la leche, se observa, especialmente, una
desnaturalización de la B- lasctoglobulina. A partir de 80ºC la proteína en solución
se polimeriza y puede formarse un gel; el grupo tiol libre, inicialmente englobado
en el centro de la molécula, se libera a causa del desdoblamiento de la estructura
globular y puede reaccionar con otros grupos tiol o con enlaces disulfuro por
intercambio intra o intermolecular. En la leche también son posibles los cambios
intermoleculares con otras proteínas que posean radicales cisteinil o cistinil.
También se forman complejos entre las proteínas solubles desnaturalizadas y los
constituyentes azufrados de la micela. Si la temperatura se eleva por encima de
los 100ºC se puede encontrar ligada a las micelas de la caseína una gran parte de
las proteínas del lactosuero. Entonces su superficie resulta modificada, lo que
15 Cheftel, Jean (1998). Proteínas alimentarías
España: Acribia.
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motiva una mayor resistencia a las proteasas (en particular a la quimosina). Estas reacciones de desnaturalización y asociación favorecen si se mantienen la leche a 90 ºC varios minutos durante las operaciones de precalentado. El complejo b. lactoglobulina-caseínas así formado estabiliza las proteínas de la leche frente ala posterior esterilización a 120 – 140ºC, o frente a la coagulación enzimatica. Se debe resaltar que no todas las proteínas estabilizan las micelas de caseína frente al calentamiento o coagulación. Algunas, como la lisozima, sensibilizan las micelas a la acción de la quimosina.

sensibilizan las micelas a la acción de la quimosina . A acusadamente del pH. Puede distinguirse
sensibilizan las micelas a la acción de la quimosina . A acusadamente del pH. Puede distinguirse
sensibilizan las micelas a la acción de la quimosina . A acusadamente del pH. Puede distinguirse

A

acusadamente del pH. Puede distinguirse dos tipos de leche: las del tipo A que manifiestan un mínimo de estabilidad a 140ºC, alrededor de pH 6.8 y las leches de tipo B cuya estabilidad se aumenta de forma continua con el pH (4.4 -5.0).

partir de 110 – 120ºC, la estabilidad de la fase proteica de la leche depende

A

y hace no utilizables una parte de los residuos de lisina. Esto se confirma por la reducción del 15 %de la capacidad de fijación del color observado después del

pesar del alto contenido en agua, la esterilización origina reacciones de maillard

en agua, la esterilización origina reacciones de maillard calentamiento de la leche a un pH 6.7
en agua, la esterilización origina reacciones de maillard calentamiento de la leche a un pH 6.7