E.C. 3.2.1.

7 INULINASA

Inulinasa, (EC 3.2.1.7; 2,1-²-D-fructan-fructanohidrolasa), hidroliza sacarosa y rafinosa,

pero su principal sustrato es inulina. Las inulinasas se obtienen a partir de plantas,
bacterias, levaduras y hongos. Estos últimos, tienen ventajas sobre los vegetales y los
otros microorganismos porque, en general, producen inulinasas extracelulares estables
al calor y tienen pocos requerimientos nutricionales. Estas características son
importantes porque la enzima se recupera fácilmente del medio de cultivo, reduciendo
las contaminaciones y disminuyendo el costo del proceso total.

La enzima cataliza la hidrólisis de enlaces β-D-(2-1)- fructosídicos en la inulina

originando fructosa y glucosa se le denomina inulasa o β-D-(2-1)- fructano
fructohidrolasa (E.C. 3.2.1.7), comúnmente conocida como inulinasa, perteneciendo al
grupo de clasificación de enzimas hidrolasas glicosidasas.

Las enzimas inulinasas se pueden dividir en exoinulinasas y endoinulinasas. Las

exoinulinasas catalizan la remoción de unidades de fructosa desde el inicio hasta el final
de la cadena con la hidrólisis del residuo de sacarosa. Las endoinulinasas catalizan la
hidrólisis de los enlaces internos de la molécula de inulina, originando inulotriosa,
inulotetrosa e inulopentosa sin actividad invertasa para hidrolizar el residuo de sacarosa.
(castillo calderon & chamy maggi, 2010).

La inulinasa ha ganado gran importancia en la industria de los alimentos debido a que

la inulina, al igual que los inulooligosacáridos, es conocida por su potencial prebiótico.

Esto permite la elaboración de jarabes con un 95% de fructosa. Los jarabes de fructosa
son más dulces en comparación con los jarabes de glucosa, y se utiliza como
ingrediente edulcorante en multitud de alimentos y bebidas.

El reto que existe actualmente son los mecanismos de extracción de inulina e hidrólisis.
Anteriormente se utilizaba la hidrolisis ácida que tiene un impacto ambiental negativo,
ya que se utilizan ácidos concentrados fuertes, y ahora se plantea la hidrólisis vía
enzimática.

Mantener las temperaturas elevadas en los procesos de hidrólisis de la inulina es

indispensable para combatir las dificultades técnicas y operacionales, y mejorar los
rendimientos en el proceso.

Al querer optimizar los procesos de obtención de compuestos, era necesario la

utilización de enzimas que resistan las altas temperaturas o enzimas termoestables. De
allí la importancia de la inulinasa en la industria alimentaria. (Ricca et al., 2007).

Caracterización y propiedades de la inulinasa

La purificación de inulinasa microbiana extracelular es hecha por métodos
convencionales de centrifugación, ultrafiltración, precipitación con solventes o sales,
cromatografía de intercambio iónico y de permeación en gel, mientras que las inulinasa
intracelular requiere disrupción celular antes de practicar los métodos reportados para
las enzimas extracelulares (Kushi et al., 2000).
El proceso de extracción de la inulinasa, además de determinar el rendimiento y si la
enzima es extracelular o intracelular, determina otras características como su peso
molecular (MW), su modo de acción sobre la molécula de inulina, su actividad hidrolítica
sobre la sacarosa, respuesta a los cambios de pH y temperatura, propiedades cinéticas
y efecto de la concentración de sustrato (Chi et al., 2009). También se sabe que los
microorganismos más comúnmente utilizados son las cepas de mohos como
el Aspergillus sp para la industria del jarabe y cepas de levadura
como Kluyveromyces sp para nuevas formas de industria cervecera, aunque las cepas
de levadura producen más inulinasa que las cepas de hongos y bacterias.

Bibliografía:
- Castillo calderon, a., & chamy maggi, r. (2010). Producción de inulinasa por
levaduras de Kluyveromyces marxianus. Scientia Agropecuaria , 235 – 245.

- Chi, Z.; Chi, Z.; Zhang, T. Liu, G. 2009. Inulinaseexpressing microorganisms and
applications of inulinases. J Appl Glycosci, 51: 247-254.

- Kushi, R.; Monti, R.; Contiero, J. 2000. Production, purification and characterization
of an extracellular inulinase from Kluyveromyces marxianus var. bulgaricus. Journal of
Industrial Microbiology & Biotechnology, 25: 63-69.

- Ricca, E.; Calabró, V.; Curcio, S.; Dorio, G. 2007. The State of the Art in the
Production of Fructose from inulin Enzymatic Hydrolysis. Crit Rev Biotechnol, 27: 129-
145.

Integrantes:
- Huamaní Perales, Claudia Isabel. Participante de la infografía y la
información. La conciliadora del grupo y fundadora de la idea de la enzima
Inulinasa.
- Maita Noel, Javier Palermo. Participante y organizador de la información.
Conciliador en los horarios y ayúdate en las propuestas del grupo.
- Guzmán Córdova, Daysi Allison. Ayudante de la información y responsable
de los horarios de coordinación y del avance del grupo. De las ideas también.
- Huamán Huaranga, Mónica Daysi. Ayudante de la infografía y coordinadora
de las conversaciones y seguimientos de los avances mediante la red social
Whatsapp.