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Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de
proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen
funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan
acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de
huevo), etc.
I. OBJETIVOS
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a los 70:C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc.
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por
los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su
estructura terciaria y cuaternaria .
- Técnica
Para ver la coagulación de las proteínas se puede utilizar clara de huevo, para conseguir más
volumen puede prepararse para toda la clase una dilución de clara de huevo en agua, de forma
que quede una mezcla aún espesa.
2. Añadir 5 gotas de ácido acético o HCL y calentar el tubo a la llama del mechero.
- Concepto de proteínas
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable
denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
- Comportamiento química
- El enlace peptídico
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un
enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
- Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la
cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
- Estructura secundaria
1. la a(alfa)-hélice
2. la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
- Estructura terciaria
- Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función
y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar
una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo
posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de
rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles
filogenéticos"
2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación,
muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
A.2. Reactivos
Cu SO4
NaOH
HNO3(cc)
NH4OH
Hg en medio HNO3
Ninhidrina
(CH3COO)2Pb
Ag(NO3)I
NH4SO4
R. Acido pícrico.
Co(SCN)2
K2HgI4
Clara de Huevo.
B. Procedimiento
1) Prueba de Biuret
Es una prueba general para polipéptidos y proteínas ya que sirve para reconocer
las uniones peptidicas. La positividad se manifiesta por la aparición de una coloración
violeta. La formación de un complejo de coordinación entre los cationes cúpricos en
medio alcalino con las uniones peptídicas.
Reacción Química
2) Pr
ue
ba
Xantoproteica
Es una reacción que reconoce los aminoácidos que poseen el grupo bencénico
(tirosina, fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos
aminoácidos también darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición
de un color amarillo o verde debido a la formación de nitrocompuestos.
3) Prueba de Millón
Reacción Química
4)
Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo
libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un
color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos, poseen esta
característica, la reacción sirve para identificarlos
Reacción Química
c. En otro tubo agregamos 2ml de albúmina y 1ml de Pb(CH 3COO)2
A los 3 tubos le añadimos 5 gotas de NaOH
Reacción Química
Reacción Química
7) Prueba de coagulación
Reacción Química
IV. RECOMENDACIONES
No pipetear los ácidos con la boca, ya que accidentalmente se puede llegar a ingerirlos.
Debe usarse drásticamente la pipeta
Al realzar la prueba con la ninhidrina controlar preferiblemente un poco de más de 30
minutos para obtener mejores resultados.
Tener cuidado con la reacción Xantoproteica ya que producen vapores nitrosos
Evitar mirar por la boca de los tubos o matraces cuando en ellos se efectúa la reacción.
Las proteínas están constituidos por aminoácidos, por los cuales los métodos se basan
en el reconocimiento de los mismos
VI. CUESTIONARIO
1. Indique las estructuras de la proteína de la albumina.
Tipos de Albumina:
Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.
Ovoalbúmina:
Niveles de Estructuración:
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo
polipéptido.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
No esenciales: son los que pueden ser sintetizados por el cuerpo, en estos encontramos:
· Alanina (Ala) · Prolina (Pro) · Glicina (Gly) · Serina (Ser) · Cisteina (Cys)
· Asparagina (Asn) · Glutamina (Gln) · Tirosina (Tyr) · Ácido aspártico (Asp)
· Ácido glutámico (Glu)
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a los 70 ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol,
etc.
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por
los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su
estructura terciaria y cuaternaria.
VII. BIBLIOGRAFÍA