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INTRODUCCION

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia


específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y
ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción
genética.

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial


para el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es
conocida con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un
plegamiento determinado de su estructura.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo


como la acidez el medio, temperatura, etc. Es importante saber que la
desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se conoce como la
estructura primaria, esto es la secuencia de aminoácidos base de la proteína.
La desnaturalización tiene lugar a nivel molecular por desaparición de las
fuerzas de atracción, responsable de la existencia de las estructuras
secundarias y terciaria que caracterizan a una proteína.

Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que


producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes
podemos citar:

- Temperatura

- Ph

- polaridad del disolvente

- fuerza iónica

El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la


cocción del huevo. La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y
albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la
clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo
deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida.

OBJETIVOS

Objetivo general.

Reconocer y comprobar la desnaturalización y coagulación de proteínas

Objetivos específicos.

Conocer algunas propiedades de las proteínas


Conocer la reacción de albumina y de biuret

Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.

MARCO METODOLÓGICO

Cuando la proteína no ha sufrido cambio en su interacción con el disolvente, se


dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las
proteínas a la perdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena poli peptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional
fija.http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/jpg/denat3.gif

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/jpg/denat2.gifhttp://www.ehu.eus/bio
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Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente


disminuirá su estabilidad en disolución y provocara la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las
cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrogeno
facilitara la agregación intermolecular y provocara la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y
se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.

MATERIALES Y REACTIVOS

10 tubos de ensayo

1 Pinza para tubo de ensayo -soluciones: Albúmina, caseína y gelatina

3 Pipetas de 5 ml -Acido tánico al 10%

1 Frasco lavador - Sulfato cúprico al 2%

1Gotero. - Ferriacianuro de potasio acuoso.

1 Estufa o calentador - Acetato de plomo al 2 %

1 Beaker de 400 ml - Cloruro de mercurio al 2%

1 Gradilla - Reactivo de Biuret

1 termómetro

Ácido Pícrico saturado

Ácido Acético 10%

Buffer pH 4.7

Procedimientos y resultados.
Agua + albumina de clara de huevo. (No se coagulo)

Esta se sometió al calor; pero no se coagulo totalmente

Alcohol + albumina de clara de huevo. (Se coagulo)

Se observó que el alcohol hace precipitar a la albumina en forma de finos


glóbulos.

Sulfato de cobre + albumina de clara de huevo. (se coagulo)

Este automáticamente coagula la proteína, la albumina.

Ácido acético + albumina de clara de huevo. (se coagulo)

Es el reactivo más fuerte que se use y por lo tanto daba un olor muy fuerte.

Al mezclar la albumina de clara de huevo con todos los reactivos utilizados en


esta práctica, quebramos las estructuras terciarias de la albumina, por eso
coagulo.

PRUEBAS COLORIDAS

Reacción de Biuret. en un tubo de ensaye coloque 1 ml de solución “A” y 1 ml


de solución de NaOH al 10 %, posteriormente añada unas cuantas gotas de
solución de sulfato cúprico al 0.1 % hasta observar algún cambio en su
coloración.

Prueba Xantoproteica. Agregue 2 ml de solución “A” en un tubo de ensaye y


adicione 5 gotas de HNO3 concentrado, caliente hasta ebullición y deje enfriar.
Observe los cambios de coloración.

Cuando se le agregó 5 gotas de Ácido nítrico, torno un calor amarillo y


calentamos y se observo el cambio de color a naranja.

A la solución anterior añádale unas cuantas gotas de NaOH al 10% hasta que
la solución sea básica, después de agitar, use papel indicador de pH o tornasol.

PH= 13

Prueba del anillo de Héller. Agregue 3 ml de HNO3 concentrado en un tubo de


ensaye, incline el tubo y añada unas cuantas gotas de solución “A” de tal forma
que resbale por las paredes y se forme un anillo. Anote sus observaciones.

Se le agregó 3ml de ácido nítrico y Sol. “A”, pero se tenía que escurrir e ir por la
pared del tubo, así como se observa en la imagen, y observamos que se formo
un anillo de color amarillo.

PRUEBAS CON SALES MINERALES


Coloque 4 tubos y enumere, a cada uno de ellos agregue 2 ml de solución “A”.
a los tubos 1 y 3 añádeles 2 gotas de ácido acético al 10%, hasta que el medio
sea ligeramente ácido, agite y use papel indicador. a los tubos 2 y 4 no añada
nada, ya que la albúmina fresca y en su estado líquido es ligeramente básica. a
los tubos 1 y 3 añade 1 ml de solución saturada de NaCl, a los tubos 2 y 4, 2
gotas de solución de acetato de plomo al 10%. anote sus observaciones.

A cada uno de los tubos, se le agregó 2ml. De Sol. “A”. Se le agregaron 2 gotas
de ácido acético y no hubo cambio de color.

Después se le agrego NaCl, (1ml Solución saturada) y no hubo cambios

Se le agregaron gotas de solución de acetato de plomo a 10% y observamos


que torno a un color blanco.

EFECTO DEL CALOR

A un vaso de un pp. que contenga 50 ml de agua, agregue 3 ml de solución


“A”, coloca un termómetro en el baño de agua y caliente ligeramente el vaso.
Observe y registre a que temperatura empezó a coagularse la proteína.

Cuando se puso a calentar la mezcla y empezó a coagularse la proteína con un


temperatura de 65°C.

EFECTO DEL ALCOHOL ETÍLICO

A un tubo de ensaye que contenga 3 ml de solución “A” agregue 5 ml de


alcohol etílico comercial, anote sus observaciones.

Se observó que queda una solución blanca.

PREGUNTAS:

Consultar en forma clara y breve en que consiste la desnaturalización de


las proteínas.

La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos


nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo
funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

Explique qué sucede cuando el cabello se somete a los tintes, de ris y


alisado, este proceso es reversible o irreversible.

Es reversible, y pasa por la formación o rupturas de enlaces de sulfuros en


la alfaelice de la proteína queratina.

Explique por qué las pezuñas, los cuernos, las uñas, el cabello y las
plumas no se disuelven con el agua.
La Queratina o Queratina es una sustancia proteica, muy rica en azufre, que
constituye el componente principal de las capas más externas de la epidermis
de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, como pelos,
uñas, plumas, cuernos o pezuñas.

La queratina es la responsable de la dureza y resistencia de los cuernos y uñas

La queratina es una proteína que forma parte la estructura del cabello y uñas.

Consultar de qué depende la solubilidad de las proteínas.

Básicamente se debe a factores internos y externos a la molécula, en los


primeros por ejemplo: el peso molecular de la proteína, su estructura (primaria,
secundaria, etc.) la forma dimensional de la molécula, si está unida o no a otros
grupos (homo o heteroprot.), el tipo de aminoácido presente o sea si hay
muchos hidrofóbicos (fenilalanina, tirosina, triptófano,etc.) la solubilidad será
menor y también el grado de desnaturalización que tenga la molécula (pérdida
de grupos hidrófilos = menos interacción con el agua). Además están los
factores externos como el PH del medio que afecta sobre todo a las globulares
(que lo acercarse o alejarse de su Peso isoeléctrico), la temperatura (que va
desnaturalizando la prot por perdidas de estructuras hasta a su aglomeración o
precipitación), la fuerza iónica que adopta por ciertas sales y que terminan por
modificar las cargas de los aas (si las cargas entre aas son distintas y se atraen
se faborece la unión prot-prot y no la prot-agua), lo anterior tambien se puede
modificar por ciertos disolventes que hacen variar la cte dieléctrica de la
molécula y modificar su solubilidad óptima.

Explique cuando es positiva la reacción de biuret, escriba la reacción

La reacción o prueba de BIURET es un método que detecta la presencia de


compuestos con dos o más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las
proteínas y péptidos cortos.

El reactivo del biuret (sulfato de cobre en una base fuerte) reacciona con los
enlaces del péptido y cambia el color cuando entra en contacto con otra
sustancia, tornándose VIOLETA. Mientras más cantidad de proteína esté
presente en la solución, más oscuro es el color.

Por ejemplo cuando se calienta la urea a 180 Celsius, se descompone


transformándose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de
Cu2+ en solución alcalina forma un complejo color violáceo ya que reconoce
los enlaces peptídicos de las proteínas, no es específico para identificación de
proteínas con dos o más enlaces peptídicos.

CONCLUSION
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están
desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los
residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no
están posicionados para hacerlo.

Es decir la desnaturalización es irreversible