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1. Defina Enzimas y describa sus generalidades.

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones


químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores
ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas
mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son
altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un
sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de
reacción.
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción
química. Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo.
Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato. Se inactivan por desnaturalización. Pueden ser
reguladas.

2. que hacen y como lo hacen. Analice el estado de transición y de


energía de activación

Estado de transición, donde el nivel de energía es superior al del sustrato o del


producto. La diferencia entre el nivel de energía basal y la correspondiente al
estado de transición se denomina energía de activación y cuanta más alta sea
menor será la velocidad de reacción. La presencia del catalizador provoca una
disminución en la energía de activación requerida, y de esta forma aumenta la
velocidad con que se desarrolla la misma.

3. Qué determina la velocidad de reacción.

Óptimo: pH al cual la enzima alcanza su máxima actividad. Por encima de éste


o debajo de éste su actividad disminuye.

La actividad enzimática aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar


a un máximo (T óptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la
enzima, temperaturas bajas las inhiben.
Como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...), que incrementan la
velocidad de reacción de la enzima.
Son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser irreversibles;
venenos o reversibles: competitivos: se unen en el centro activo, no-
competitivos: se unen en cualquier otro lugar que no sea el centro activo.

4. Discuta sobre la naturaleza química de las enzimas.

Características generales
Son proteínas globulares.
Solubles en agua.
Aumentan la velocidad de las reacciones.
Permiten que se encuentren las sustancias que van a reaccionar en su
superficie o debilitan los enlaces de algún compuesto facilitando su rotura.
5. Que es el sitio activo, cómo está constituido y cuál es su función.
El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la
enzima a al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca.

6. Discuta sobre el modelo de la llave-cerradura. Por qué falló.

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del


centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja
en una cerradura.

7. Describa el modelo del ajuste inducido, compare los dos modelos.

El modelo preferido para la interacción enzima-sustrato es el modelo de ajuste


inducido. Este modelo propone que la interacción inicial entre la enzima y el
sustrato es relativamente débil, pero que estas interacciones débiles
rápidamente inducir cambios conformacionales en la enzima que fortalecer la
unión. Las ventajas del mecanismo de ajuste inducido surgen debido al efecto
estabilizador de la fuerte unión enzima. Hay dos mecanismos diferentes de
sustrato de unión: unión uniforme, que tiene una fuerte unión al sustrato, y la
unión diferencial, que tiene un fuerte estado de transición de unión.

8. Hable sobre grupos prostéticos y cofactores.

Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la


estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido
covalentemente a la apoproteína
Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química,
que participan en las reacciones enzimàticas debido a que las enzimas no
poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a
cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son
componentes obligados de todas las reacciones.
coenzima se refiere específicamente a cofactores enzimáticos mientras que
los grupos prostéticos pueden ser cofactores de proteínas sin actividad
enzimática.

9. Que son las Coenzimas, Vitaminas y cuál su papel en la catálisis.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que


transportan grupos químicos entre enzimas.

10. Discuta sobre la función de las vitaminas en los seres


humanos.Algunas actúan

Como hormonas; otras intervienen en reacciones celulares imprescindibles


para un buen funcionamiento de los tejidos; otras se encargan de procesar
nutrientes como las proteínas, las grasas o los carbohidratos
11. Por medio de gráficos explique cómo afectan la temperatura y el pH la
actividad enzimática? Qué importancia especial tiene para las plantas lo
referente a los cambios de temperatura.

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables en las cadenas laterales de


sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la
derecha). Este es el llamado pH óptimo.

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:


por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al
ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad
de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

12. Analice y discuta sobre la Cinética de la Catálisis Enzimática (Cinética


de Michaelis – Menten). Cuál es el significado de la Km.

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por


enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima.
14. Describa los diferentes tipos de Inhibición Enzimática:
Inhibición Reversible Competitiva y no Competitiva.

Inhibición irreversibleLa inhibición enzimática consiste en la disminución o


anulación de la velocidad de la reacción catalizada por una enzima.
Los inhibidores son, por tanto, sustancias específicas que disminuyen parcial o
totalmente la actividad de una enzima.
La inhibición puede ser de dos tipos:
Irreversible; cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye el enzima, que
no puede recuperar su actividad.
Reversible; cuando el complejo enzima-inhibidor puede disociarse y volver a
actuar. Existen dos tipos:
Inhibición competitiva; el inhibidor compite con el sustrato por el centro
activo, ya que es una molécula parecida y el enzima no es capaz de distinguir
entre uno y otro, (imagen 36).
Inhibición no competitiva; el inhibidor no compite con el sustrato ya que no
interacciona con el centro activo, sino con otros grupos del enzima. Suele
producir una modificación en la conformación del enzima que impide la unión
del sustrato, pudiendo, además, unirse al enzima o al complejo enzima-
sustrato.

15. Clasifique las Enzimas Protéicas.

Las enzimas son las proteínas encargadas de catalizar las reacciones


bioquímicas del metabolismo. Las enzimas no alteran el equilibrio de dichas
reacciones ni tampoco el balance enérgico, sólo aceleran el proceso. Se las
puede clasificar en:

Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones y


oxidaciones biológicas que intervienen en los procesos de fermentación y de
respiración. Estas son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por
ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.

Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la transferencia


de una porción de molécula a otra. Además, estas enzimas son las que actúan
sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre
otros grupos.

Hidrolasas: estas enzimas actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales


como las de grasas, de glicógeno y de proteínas. El acto de catalizar es
realizado en la escisión de los enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o
bien, de carbono y oxígeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrólisis de las
moléculas de agua de la que devienen las moléculas de hidrógeno y oxidrilo,
que se unen a las moléculas resultantes de la ruptura de enlaces de las
moléculas mencionadas. Dentro de estas enzimas se encuentran proteínas
como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que son esenciales en la
digestión ya que son las que hidrolizan enlaces estéricos, glucosídicos y
pépticos.

Isomerasas: estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las que
transforman en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula
empírica pero un desarrollo diferente.

Liasas: estas enzimas son las que actúan sobre los enlaces entre los átomos
de carbono, carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno,
escindiéndolos.

Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos moléculas
se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera
energías que son las necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

16. Discuta sobre Enzimas Alostéricas y Retroinhibición.

Las enzimas alostéricas son enzimas reguladas por la unión de una molécula,
llamada modulador o efector alostérico, a un sitio distinto del centro activo,
llamado sitio alostérico.

Como el sitio activo, también el sitio alostérico es específico para cada


modulador. Los moduladores pueden ser negativos o inhibidores o positivos o
activadores, según si inactivan o activan la enzima, respectivamente.