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Proteinas I
Proteinas I
FUNCIONES
* Enzimas Proteínas variadas y altamente especializadas, con actividad catalítica para las
reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas en forma específica.
* Defensa contra la invasión por otras especies o protegen contra las heridas.
- Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar o
neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras.
- Fibrinógeno- Trombina (enzimas): coagulación, impiden perdida de sangre al daño vascular.
* Según su forma:
Fibrosas: Presentan cadenas polipeptídicas largas y una típica estructura segundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y
colágeno. Por lo general, tienen funciones estructurales.
Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta. Ejemplo de éstas son la mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas, proteínas de transporte.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Lipoproteínas Lipidos Β1-Lipoproteina de la sangre
Glucoproteínas Glúcidos Ig G
Fosfoproteínas Grupo fosfatos Caseina
Hemoproteínas Hemo (Ferroporfirina) Hemogobina
Flavoproteínas Nucleotidos de flavina Succinato deshidrogenasa
Metaloproteinas He-Zn-Ca-Mb-Cu Ferritina- Calmodulina
ESTRUCTURA BASICA DE LAS PROTEÍNAS AMINOACIDOS
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula
que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido (COOH), unidos al mismo átomo
de Carbono (Cα) . Se pueden representar como NH 2-CHR-COOH, siendo R un radical o
cadena lateral característico de cada aminoácido.
Existen 2 enantiómeros (imagen especulares no superponibles, pero que tienen las
mismas propiedades físicas y químicas, excepto por la interacción con el plano de la luz
polarizada) posibles, pero solo la forma L, se encuentra presente en las proteínas.
ESTADO DE IONIZACION
Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero.
Portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables –COOH y –NH3+.
A pH del plasma y líquido intracelular (7,4 y 7,1), predominan las formas COO- y NH3+.
pH bajo, la mayor parte pH elevado, los grupos
de los grupos disociables estarán Neutro disociables no estarán
protonados, y por lo tanto habrá protonados, con lo cual habrá
un gran número de cargas mayor número de cargas
positivas en la proteína negativas
Las fuerzas relativas de los ácidos débiles son expresadas en términos de sus
constantes de disociación de ácidos pKa
pK1 (carboxilo) 2-3 Si el pH ↓ 2-3 el grupo carboxilo estará protonado.
Si el pH ↑ 2-3 el grupo carboxilo estará desprotonado.
Corresponde al valor medio de los pKa que se encuentran a ambos lados de la especie
isoeléctrica.
- Para aa neutros corresponde al valor medio de los pK1 y pK2. Existen solo 2
grupos disosiables
Ej: pI para la Alanina Si pK1= 2.35 y pK2= 9.69
pI = 2.35 + 9.69 = 6.02
2
- Para aa ácidos o básicos, depende de cada caso. Tomandose los valores más
cercanos. Existen más de 2 grupos disosiables
Ej: pI para el Ac. Aspártico Si pK1= 2.09, pKr = 3.86 y Pk2= 9.82
pI = 2.09 + 3.86 = 2.98
2
Aminoácidos
Hélice alfa
Hoja plegada
Hélice alfa
Hoja plegada
Hélice α
• La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en
torno al carbono alfa de cada aminoácido. Se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoacido
que le sigue.
• En las proteínas no tienen lugar las hélices con giro hacia la izquierda.
• Las cadenas laterales se dirigen hacia fuera, lo que permite una mínima repulsión y posibles
interacciones entre ellas.
• Casi todos los grupos peptídicos participan en los enlaces H.
• Existen algunos residuos que desestabilizan la hélice α:
▪ Glicina No tiene R, por lo tanto otorga demasiada flexibilidad
▪ Prolina restringe el giro de Φ; no tiene –NH para formar puentes de H.
▪ Residuos voluminosos Triptófano
Hoja β
• Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno entre –CO y –NH de cadenas adyecentes.
• Las cadenas laterales se disponen perpendicularmente a la hoja.
• Es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas β :
▪ paralelas que corren en el mismo sentido
▪ antíparalelas que corren en direcciones opuestas
• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar así un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
• Las subunidades se organizan de manera simétrica.
• 4 protómeros por ejemplo forman la Hemoglobina (2α2β)
• Proporcionan mayor estabilidad y regulación alostérica
• Se estabilizan a través de las mismas fuerzas que la estructura terciaria.
DENATURACIÓN DE PROTEÍNAS
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura.
• Una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
• Se produce por agentes que interfieren en las fuerzas de estabilización: variación de pH,
temperatura, detergentes (hidrofóbicos), Mercaptoetanol (enlace disulfuro), agitación.
• La estructura primaria se mantiene intacta.
• En la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares
como las alfa-hélices y adoptan formas aleatorias.
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica, por ejemplo, las
enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo.
• Es un proceso que puede ser reversible
▪ La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas,
produce una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces puente hidrógeno se
rompen. Los filamentos del ácido nucleico vuelven a unirse una vez que las condiciones
"normales" se restauran, pero si las condiciones son restauradas demasiado rápidamente, las
cadenas pueden no alinearse correctamente.
Luego se aprovechan las propiedades de las proteínas en solución para separar mezclas
de éstas basándose en su:
Tamaño (peso) molecular
Solubilidad
Carga eléctrica
Afinidad biológica por otras moléculas.
Tamañ
o
► Diálisis
Las proteínas globulares se separan en disolución utilizando una membrana
semipermeable para retener moléculas de proteína, permitiendo que las moléculas pequeñas
de soluto y de agua las atraviesen.
► Ultrafiltración
Se utiliza la presión de la fuerza centrífuga para hacer pasar por una membrana
semipermeable agua y moléculas pequeñas, reteniendo a las proteínas.
► Centrifugación en gradiente de densidad.
Se usa una solución de sacarosa cuya concentración varía de 20 al 60%, se
puede separar una mezcla de proteínas, que al centrifugar, se separaran en bandas, según su
tamaño, forma y densidad.
Solubilida
d
Carga
Eléctrica
► Cromatografía de Afinidad
Los bolas del gel estan recubiertas de un ligando por el que tiene afinidad algunas de
las proteínas a aislar. Al pasar la mezcla compleja, ésta proteína es retenida en la superficie de
las bolas, fluyéndose las demas.
Infiltración en Intercambio Cromatografía
gel iónico por afinidad
RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN
Las proteínas están compuestas por cadenas de péptidos que para poder desempeñar su
función biológica deben plegarse de una determinada manera, adoptando una forma
tridimensional estable. Cuando una proteína pierde su estructura tridimensional, por
denaturación también pierde su función, provocando una PATOLOGIA.
La concentración de una proteína es el resultado de un balance entre la velocidad de
síntesis y degradación de la misma.
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Son todas aquellas proteínas que están presentes en el plasma y que ejercen presión
osmótica, con lo que son parte importante en la distribución del agua entre el plasma y los
líquidos titulares.
Función Proteína
Transporte Albúmina,
Apolipoproteína,
transferían
Inmunidad Inmunoglobulinas
Manutención Pº Osmótica Todas, principalmente
Albúmina
Enzimas Renina,
Factores de Coagulación
Inhibidores de proteasas Antitripsina α1
Regulación del pH (tampón) Todas
Para su análisis hay
que tener en cuenta:
► Concentración de proteínas totales
Velocidad de síntesis o degradación proteica
Cambios en el volumen de distribución