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OBJETIVO GENERAL

Probar la actividad proteasa y amilasa presentes en diferentes alimentos

OBJETIVO ESPECÍFICO
● Observar el comportamiento de la actividad proteasa y amilasa en sus
respectivos medios de exposición
● Identificar los alimentos con mayor actividad enzimática de la amilasa
en el almidón.

HIPÓTESIS
Los alimentos al poseer enzimas podrán llevar a cabo su actividad enzimática
al ponerse en contacto con su sustrato.

JUSTIFICACIÓN
Las enzimas son una clase especial de proteínas que aceleran la velocidad de
las reacciones químicas que ocurren en una célula. Por esto se las conoce
como “catalizadores biológicos”. Las enzimas ayudan en procesos esenciales
tales como la digestión de los alimentos. El modo de acción es específico ya
que cada tipo de enzima actúa sobre un tipo particular de reacción y sobre un
sustrato específico.

Las proteasas son un tipo de enzimas que actúan principalmente para


ayudarnos a digerir distintos tipos de proteínas. Descomponen los enlaces
mediante un proceso conocido como hidrólisis y convierten las proteínas en
cadenas más pequeñas llamadas péptidos o en unidades aún más pequeñas
llamadas aminoácidos. Las proteasas se encuentran comúnmente en alimentos
de origen vegetal como la papaya y la piña y también desempeñan una función
fundamental en muchos procesos fisiológicos.

Las amilasas están entre las enzimas más importantes en la biotecnología. A


medida que la α-amilasa degrada el almidón, muchos productos que lo
contienen pueden perder su textura si está se encuentra presente. La hidrólisis
del almidón es un proceso utilizado en gran manera en la industria para la
obtención de glucosa a partir de almidón de diversa procedencia.
RESULTADOS

Figura 1 Gelatinas

Se preparó la gelatina y se vertió en 4 vasos: uno perteneciente al control, sin


nada de fruta; uno con jugo de piña; uno con trozos de piña; y por último, un
vaso con trozos de manzana. Para que la gelatina solidificara adecuadamente,
los vasos se colocaron en un recipiente con hielo y después de un aproximado
de 20 min los resultados fueron los siguientes:

Vaso control: solidifico de manera normal

Vaso con jugo de piña y Vaso con trozos de piña: debido a que la piña
contiene bromelina que es una enzima (proteolítica), la reacción que tiene con
la gelatina es que dichas enzimas digieren la gelatina, que es un tipo de
proteína destruyendo su estructura.

Vaso con trozos de manzana: la gelatina solidifico, la manzana tuvo un


cambio de color a un tono más oscuro.
Se prepararon cajas Petri con agar al 15% y almidón al 1%. Se hizo una
hendidura al agar y se colocó jugo de diferentes alimentos.

Figura 2 Cajas Petri con diferentes alimentos

Se incubaron a temperatura ambiente (aproximadamente 28 ºC) por 48 horas.


Se les añadió solución Yodo-Lugol para la detección de almidón.

Yogurt
Plátano

Control

Piña Leche
Aguacate
Papaya
Papa

Germen
Chícharo

Figura 3 Cajas Petri con diferentes alimentos y yodo lugol

El yodo lugol al entrar en reacción con el almidón produce una tonalidad púrpura, esto
se debe a que el yodo entra en la estructura helicoidal del almidón produciendo la
coloración. Esto nos da a entender que las enzimas que poseen los alimentos no
tuvieron suficiente actividad enzimática o bien hubo nula actividad enzimática.

Sin embargo se observó que en los pozos donde se colocó muestra de piña, plátano,
aguacate, papaya germen y chícharo la coloración del agar no cambio, esto debido a
que las enzimas amilasas que contienen estos alimentos logro hidrolizar el almidón
contenido en el medio, por lo tanto no hubo reacción con el yodo lugol.
CUESTIONARIO

¿Por qué se preparó un tubo que sólo contenía gelatina?

R= Para tener un control y así poder observar las características de la gelatina


sin agregar ningún alimento

¿Por qué se preparó un tubo con un trozo de manzana?

R= La manzana se utilizo para poder tener un comportamiento diferente a los


que presentaron los recipientes con piña, ya que la manzana no posee la
enzima (proteasas) que se está analizando.

¿Qué pueden decir acerca de los resultados obtenidos, teniendo en cuenta que
la gelatina está constituida por proteínas?

R= La piña, al contener enzimas proteasas, degrada las proteínas de la


gelatina, desarmando su estructura y dando como resultado que la gelatina no
solidifique.

¿Cuál sería el rango de temperatura óptimo para la actividad enzimática?

R= Las enzimas son muy sensibles a los cambios de temperatura y acidez.


(Figura 4).

Figura 4 Actividad enzimática

¿Qué sucede ahora en cada recipiente si se eleva la temperatura?

R= En condiciones de temperatura elevada o pH alto (por encima de las


condiciones óptimas para su funcionamiento), se rompen las uniones débiles y
se desarma la estructura tridimensional de la proteína (se desnaturaliza) y
pierde su capacidad para actuar como enzima
DISCUSIÓN:
En la primera parte de la práctica se esperaba que el vaso del control fuera el
primero en solidificar, seguido del vaso con los trozos de manzana lo cual fue lo
ocurrido. Esto, con la premisa de que la piña tiene actividad amilasa y
desnaturaliza los enlaces.

En la segunda parte los alimentos elegidos previamente, los cuales se sabe


que tienen actividad amilasa degradaron el almidón del medio lo cual al
momento de agregar yodo lugol provocaría una reacción y generaría una
pigmentación.

CONCLUSIONES:
El jugo de piña al contener bromelina la cual es una enzima proteolítica,
provocó que la gelatina no solidificara ya que rompió las proteínas de la
gelatina.

En la manzana, la pectina que contiene (tiene efectos espesantes), fue lo que


ayudó a marcar aún más la diferencia en cuanto a la solidificación de la
gelatina.

La amilosa y la amilopectina son componentes del almidón pero la amilosa es


de estructura lineal, con enlaces α (1-4), que forma hélices en donde se juntan
las moléculas de yodo formando un color azul oscuro; mientras que la
amilopectina es de estructura ramificada, con enlaces α (1-4) (1-6), que forma
hélices mucho más cortas y las moléculas de yodo son incapaces de juntarse
tornándose un color intermedio entre anaranjado o amarillo.

REFERENCIAS:
Vasco, U. d. (s.f.). ehu. Recuperado el 12 de Febrero de 2018, de
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm

Dr. Edward Group DC, N. D. (30 de Junio de 2016). globalhealingcenter. Recuperado el 12 de


Febrero de 2018, de https://www.globalhealingcenter.net/salud-natural/proteasas-
beneficios.html

INTEGRANTES:
Domínguez Galarza Saira Yumara

Escamilla Romero Miroslava

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