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GAL4, GCN4 y muchos de los otros factores de transcripción en levadura, por ejemplo,
tienen dominios de activación que son ricos en aminoácidos de carácter ácido (ácido
aspártico y glutámico).
Algunos otros dominios de activación son ricos en aminoácidos como serina y treonina,
que están relacionados con los aminoácidos de carácter ácido. La serina y la treonina
tienen grupos OH.
Algunos dominios de activación son más grandes y más altamente estructurados que
los dominios de activación de carácter ácido.
Por ejemplo, los dominios de unión a ligando de receptores nucleares funcionan como
dominios de activación cuando están unidos a sus ligandos específicos.
La unión del ligando induce un gran cambio conformacional que permite que el dominio
de unión a ligando, con su hormona unida, interactúe con un -hélice corta en un co-
activador del receptor nuclear; el complejo resultante puede entonces activar la
transcripción de genes de los cuales sus regiones de control se encuentren en
“contacto” con el receptor nuclear.
Como los dominios de activación, los dominios de represión pueden ser relativamente
cortos, comprendiendo 15 o menos aminoácidos.
Esta complejidad combinatorial expande tanto el número de sitios de DNA desde los
cuales estos factores pueden activar la transcripción como las vías en las cuales éstos
pueden regularlas.
La expresión del gen para IL-2 es crítica para la respuesta inmune; pero la expresión
anormal de IL-2 puede llevar a enfermedades autoinmunes como la artritis reumatoide.
Ni NFAT ni AP1 se unen a su sitio en la región de control de IL-2 en ausencia del otro.
Las afinidades de los factores para estas secuencias de DNA particulares son muy
bajas para que factores individuales formen complejos estables con el DNA.
Sin embargo, cuando se encuentran presentes NFAT y AP1, las interacciones proteína-
proteína entre ellos estabilizan el complejo ternario de DNA-NFAT-AP1.
La unión cooperativa de NFAT y AP1 solo ocurre cuando sus sitios de unión débiles
están lo suficientemente cerca uno del otro en el DNA. Los sitios deben estar
localizados a una distancia precisa uno del otro para una unión efectiva.
Estudios recientes han mostrado que los requerimientos para la unión cooperativa no
son tan rigurosos en el caso de algunos otros factores de la transcripción y sitios de
control.
Por ejemplo, la región control de EG-1 contiene un sitio de unión compuesto al cual los
factores de transcripción SRF y TCF se unen de manera cooperativa. Debido a que
TCF tiene un dominio largo, flexible, que interactúa con SRF, estas dos proteínas
pueden unirse cooperativamente cuando sus sitios individuales de unión en el DNA
están separados por cualquier distancia arriba de 10 pares de bases o son inversos
relativos uno del otro.
Se forman Complejos Multiproteina en los Enhancers.
Los múltiples factores de transcripción que se unen a un único enhancer se piensa que
lo hacen para interactuar entre ellos.
El enhancer del -interferón contiene cuatro elementos de control que unen a cuatro
diferentes factores de transcripción de manera simultánea.
HGMI se une al surco menor del DNA, sin importar la secuencia y, como resultado,
dobla a la molécula del DNA.