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CAPITULO 4

INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

ÍNDICE

INTRODUCCIÓN: DEFINICIONES
BIOENERGÉTICA
ATP
METABOLISMO CELULAR
ENZIMAS
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

El desarme de un virus mortal: las proteasas y sus inhibidores

Todos los fármacos inhibidores de proteasa en uso en la actualidad para


combatir el VIH, así como los que se utilizan para combatir otras
enfermedades infecciosas e incluso el cáncer, deben su existencia a un
descubrimiento realizado hace más de 120 años por el científico alemán
Wilhelm Kühne. En 1876, Kühne descubrió una sustancia en el jugo
pancreático capaz de degradar otras sustancias biológicas. El descubrimiento de Kühne fue el
primer paso crucial en el desarrollo de los inhibidores de proteasa que se utilizan para combatir
el VIH, pero aún tendría que pasar más de medio siglo para que los científicos llegaran a
utilizarlo.

INTRODUCCIÓN A LA ENERGÉTICA
MARCO TEÓRICO

Se enumeran algunas definiciones para comprender qué se entiende por


energía y cuáles son las leyes que gobiernan sus transformaciones.

Energía: es la capacidad de realizar un trabajo. Existen diferentes tipos de


energía: cinética (del movimiento), calórica, eléctrica, radiante, química, etc. La
energía química, contenida en las uniones de los átomos que forman las moléculas, es la que
utilizan los seres vivos.

Primera ley de la termodinámica o ley de la conservación de la energía: la energía no se


crea ni se destruye, sino que se transforma de un tipo de energía en otro. Por ejemplo, la
energía química del combustible de un auto, se transforma en cinética (movimiento del auto) y
en calórica (calor desprendido por el motor).

Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar un trabajo determinado.
Volviendo al ejemplo anterior, la energía útil del combustible permite el funcionamiento del auto,
pero la energía calórica que se libera, no. Este calor no se pierde (porque la energía no se
destruye) pero es “no útil”.

Proceso espontáneo: en un proceso en el cual, el estado inicial de un sistema tiene mayor


energía que el estado final. El combustible del auto tiene mayor energía útil que el combustible
consumido (que está transformado dióxido de carbono y no sirve para hacer funcionar el auto).

Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual, la energía inicial de un sistema es menor


que la energía final. Si se pudieran tomar las moléculas de dióxido de carbono, unirlas entre sí y
volver a formar combustible, estaríamos en presencia de un proceso no espontáneo. Para
lograrlo se necesita incorporar energía externa.

Queda hecho el depósito que marca la ley 11.723. Prohibida su reproducción total o parcial 2
Entropía: es una medida del desorden de un sistema. A mayor entropía, mayor desorden y
viceversa.

Segunda ley de la termodinámica: En todo cambio energético, los sistemas pasan a un


estado de menor energía, ya que parte de la energía inicial se libera como calor. Si bien existen
procesos espontáneos que hacen el camino inverso, éstos requieren energía, por lo cual,
requieren de un sistema mayor que aporte energía y por ende, ese sistema mayor también
estará pasando de un estado de mayor a menor energía, y liberando calor. La Segunda Ley
también dice que el universo tiende al desorden, porque la energía no útil (que permite el orden)
se transforma en no útil.

Consulta la bibliografía y explica por qué todo


sistema tiende a aumentar su entropía.

MARCO TEÓRICO

BIOENERGÉTICA

Las células permanentemente necesitan energía para realizar distintos tipos de


actividades, como:

Sintetizar moléculas (aminoácidos, proteínas, lípidos, nucleótidos, etc.).


Transportar sustancias a través de las membranas.
Realizar trabajo mecánico, como la contracción muscular o el movimiento
de organelas.

Esa energía la obtienen de los alimentos; pero con ellos, también obtienen materia prima para
fabricar nuevas moléculas. Por ende, el alimento es fuente de materia y de energía.
Tras incorporar los alimentos, las células los degradan y transforman la energía química en
cinética y en calórica, que es liberada al entorno. Por otra parte, los alimentos degradados
producen desechos que también son liberados al entorno (dióxido de carbono, materia fecal,
agua, orina). En consecuencia, los seres vivos obtienen materia y energía del entorno y también
liberan materia y energía hacia él: son sistemas abiertos.

Autótrofos y heterótrofos

Todas organismos requieren energía de los alimentos, pero no todos los organismos obtienen
el alimento del mismo modo. Los heterótrofos lo toman del ambiente; en otras palabras: comen.
Los autótrofos, en cambio, lo fabrican utilizando la energía lumínica del sol. Luego, ambos tipos
de organismos utilizan el alimento de manera similar: lo degradan y aprovechan su energía
química.

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EL ATP: INTERMEDIARIO ENERGÉTICO

Recordemos (ver capítulo de ácidos nucleicos) que el ATP es una molécula formada por una
ribosa, una base nitrogenada (adenina) y tres grupos fosfatos. Si en lugar de dos fosfatos
tuviera dos, en lugar de ATP es ADP (Figura 1).

Figura 1. ATP y ADP

Si bien todas las células utilizan energía proveniente de los alimentos, ésta no se utiliza
directamente, sino que se requiere al ATP como intermediario, como se verá a continuación.
En primer lugar, los alimentos presentes en la célula (monosacáridos, ácido grasos o
aminoácidos) se oxidan (degradan) y liberan la energía química contenida en sus enlaces
covalentes. Al mismo tiempo, en las células hay moléculas de ADP (previamente sintetizadas
por ellas) y grupos fosfatos. Con la energía química liberada de los alimentos, los fosfatos se
unen al ADP y se forma el ATP (el proceso se verá en el capítulo de respiración celular). La
energía química de los alimentos se encuentra ahora en el enlace entre los fosfatos (Figura 2).

Figura 2. El alimento se
degrada y la energía de
éste, pasa al ATP

Cada vez que las células requieren energía, los enlaces entre los fosfatos se rompen y la
energía contenida en ellos, se libera y es utilizada por la célula. En la figura 3 se muestra que
la energía liberada por el ATP, se utiliza para fabricar una molécula.

Figura 3. El ATP se
hidroliza y la energía
liberada se utiliza para
sintetizar otra sustancia

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Consulta la bibliografía y explica qué es el ciclo
del ATP.

METABOLISMO

Vimos que hay dos tipos de reacciones: reacciones en las que se degrada el alimento y se
libera energía; y reacciones en las que se sintetizan moléculas y se consume energía.

Las de degradación son catabólicas, y como liberan energía, son exergónicas.


Las de síntesis son anabólicas, y como consumen energía, son endergónicas.

El conjunto de ambos tipos de reacciones es el metabolismo. Ambas se resumen en la Tabla 1.


Estos dos tipos de reacciones están acopladas: para que haya reacciones anabólicas que
consumen energía, tiene que haber habido previamente, reacciones catabólicas que la liberen.
El intermediario que las vincula es el ATP, que transporta la energía liberada en las reacciones
catabólicas, hacia las anabólicas.

Reacciones catabólicas Reacciones anabólicas


En cuanto a la Se produce una Se produce una síntesis: de
transformación degradación: de sustancias sustancias simples se obtienen
de la materia complejas se obtienen sustancias más complejas
sustancias más simples
En cuanto a la Son exergónicas: liberan Son endergónicas: consumen energía
energía energía

Tabla 1. Reacciones catabólicas y anabólicas

PARTICIPACIÓN DE LAS ENZIMAS EN EL METABOLISMO

Reacciones sin enzimas

Para que se produzca una reacción química, por ejemplo, una anabólica (de síntesis) las
moléculas reaccionantes, primero deben chocar entre sí. Estos choques son al azar, y muchos
de ellos no producen la reacción porque las moléculas no se encuentran con la energía
suficiente o no chocan de la manera adecuada (Figura 4)

Figura 4. Los reactivos chocan al azar hasta que se


produce la reacción y el producto.

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A mayor energía cinética, habrá más probabilidad de choques y por ende, más probabilidad de
que las moléculas se combinen de la manera adecuada. Esta energía cinética es la energía de
activación: la energía necesaria para que se produzca una reacción química.

Reacciones con enzimas

Las enzimas son


proteínas que permiten
que la reacción se realice
con mayor rapidez. Estas
proteínas presentan una
región llamada sitio
activo, que es
complementaria a los
reactivos o sustratos. Los Figura 5. Los sustratos se unen al sitio activo de la enzima, se
sustratos se unen al sitio forma un complejo enzima sustrato y finalmente, se libera el
activo, que los ubica de producto.
manera tal, que la
reacción se facilite
(Figura 5).

Si bien los sustratos deben chocar con la enzima, se requiere menos energía para que se
combinen de la manera adecuada y reaccionen. Lo que hacen las enzimas es disminuir la
energía de activación, esto es, disminuir la cantidad y energía de los choques entre los
reactivos.
Las sustancias que aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación se llaman
catalizadores. Existen catalizadores industriales y biológicos; las enzimas se ubican dentro de
éstos últimos.

Vías metabólicas

A menudo una reacción anabólica o catabólica no consiste en una única reacción sino en varias
reacciones sucesivas en las que participan varias enzimas. En este caso, el producto de una
enzima será el sustrato para la enzima siguiente, y así sucesivamente hasta llegar a un
producto final. Esta secuencia de reacciones es una vía metabólica

A B C D Producto final

A, B, C, D son los productos/sustratos (las enzimas no están graficadas)

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Características de las enzimas (y de los catalizadores en general)

Son específicas: cada


tipo de reacción
requiere un determinado
tipo de enzima, porque
los sustratos son
distintos (Figura 6)
Figura 6. Especificidad
Características

No se consumen durante la reacción, sino que


pueden reutilizarse.

No modifican la reacción: los productos son


iguales si se hacen con o sin enzimas

Clasificación de las enzimas:

Tipos de enzimas Simples: solo


tienen una parte
proteica
Un ión orgánico

Conjugadas: tienen una


parte proteica y una
parte no proteica
llamada cofactor, que
Una molécula
puede ser:
orgánica o
coenzima

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Reconocimiento del sustrato (Figura 7)

Se proponen dos modelos


para explicar el
reconocimiento enzima –
sustrato
1. Modelo llave cerradura:
el sustrato se une al sitio
activo de la misma forma
que una llave entra en
una cerradura. Esto
implica que el sitio activo
es rígido. Figura 7. Modelos de llave–cerradura
2. Modelo de ajuste y ajuste inducido
inducido: el sustrato se
“amolda” al sitio activo de
la enzima. Esto implica
que el sitio activo no es
rígido.

Consulta la bibliografía y explica qué una


holoenzima

CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática estudia la velocidad a la que se producen las reacciones. La forma de


determinar la velocidad es midiendo el número de moléculas de producto formadas (o el
número de moléculas de sustrato consumido) por unidad de tiempo.

Factores que afectan la cinética enzimática

Temperatura: a mayor temperatura habrá mas choques entre los sustratos y las enzimas. No
obstante, si la temperatura es muy elevada, las enzimas se desnaturalizan y pierden actividad.
Por el contrario, a bajas temperaturas, la enzima no se desnaturaliza, pero tampoco tiene
actividad.

pH: cuando cambia el pH, cambia la carga de los aminoácidos que forman las enzimas, lo que
hace que cambian las interacciones entre ellos y por ende, la estructura espacial de la proteína.
Esto hace que la enzima se active o se inactive.

Concentración de sustrato: si la concentración de sustrato es elevada, las enzimas actuarán a


mayor velocidad porque habrá mayor probabilidad de que una enzima se encuentre con el/los
sustratos (Figura 8).

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Figura 8. Enzimas con
distintas concentraciones
de sustrato (productos no
graficados)

En el primer recuadro, no todas las enzimas catalizan porque hay poco sustrato para ocupar los
sitios activos (los productos no están graficados). En el segundo recuadro, hay suficiente
sustrato como para que la mitad de los sitios activos estén ocupados y las enzimas produzcan
más producto. En el último recuadro, la concentración de sustrato es tan alta, que todas las
enzimas siempre tendrán el sitio activo ocupado, porque ni bien una enzima libere un producto,
inmediatamente, otro sustrato se unirá a su sitio activo. Acá, las enzimas están saturadas:
trabajan a máxima capacidad, no pueden catalizar más rápidamente de lo que lo hacen.

Esto proceso puede graficarse en un eje de coordenadas, que muestra cómo varía la velocidad
enzimática si se aumenta la concentración de sustrato (Figura 9). La parte A del gráfico
equivale a la figura 8-1, la parte B a la 8-2 y la parte C, a la 8-3.

Si en C, todos los sitios activos


están ocupados y las enzimas
trabajan a su velocidad máxima, se
deduce que en B, donde la mitad
de los sitios activos están
ocupados, las enzimas trabajan a
la mitad de su velocidad máxima.
Ahora bien, en B (o en la figura 8-
2) hay que tener en cuenta otro
factor: la afinidad de la enzima por
el sustrato. Si la afinidad es baja,
se requiere mucho sustrato para
ocupar la mitad de los sitios
activos; pero si la afinidad es alta,
la mitad de los sitios activos
pueden ocuparse aunque haya
Figura 9. Velocidad enzimática en poco sustrato (Figura 10).
función de la concentración de
sustrato

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Figura 10. Enzimas con
baja y alta afinidad por el
sustrato (comparar los
sitios activos ocupados,
en ambos casos)

El Km es un valor que mide la afinidad de la enzima por el sustrato y corresponde a la cantidad


de sustrato necesaria para ocupar la mitad de los sitios activos de la enzima: alto Km indica que
se necesita mucho sustrato, por lo tanto, hay poca afinidad; inversamente, bajo Km, indica que
se requiere poco sustrato y hay alta afinidad.

La relación entre la velocidad de la actividad enzimática y la concentración de sustrato, se


describe mediante la ecuación de Michaelis-Menten. Las enzimas cuya actividad en función de
la concentración de sustrato, describe una hipérbole, como la de la figura 9, se denominan
michaelianas (otras enzimas describen una curva distinta, como se verá luego).

Consulta la bibliografía e investiga qué


indica la ecuación de Lineweaver-Burk.

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad de una enzima puede aumentar o disminuir ante la presencia de sustancias


inhibidoras. Los tipos de inhibición son los siguientes:

Irreversible: el inhibidor se une a la enzima y le provoca un cambio permanente que


le hace perder su actividad para siempre (plomo, compuestos del mercurio, arsénico,
etc.).

Reversible: el inhibidor se une a la enzima, pero también puede liberarse. La enzima


se inutiliza solo cuando está unida al inhibidor y vuelve a funcionar una vez que éste
se libera. Puede haber tres tipos de inhibición reversible: competitiva, no competitiva
y acompetitiva.

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1. Competitiva: el inhibidor se
asemeja al sustrato y se une al Figura 11. Inhibición
sitio activo, impidiendo que se una competitiva
el sustrato (Figura 11)

La afinidad de la enzima por el sustrato disminuye en presencia de inhibidor (aumenta el Km) ya


que éste impide que se una el sustrato. Por lo tanto, la enzima no alcanza la misma velocidad
máxima que una enzima sin inhibidor. No obstante, si se aumenta mucho la concentración de
sustrato, desplazará al inhibidor y el efecto de éste será prácticamente nulo. En consecuencia,
la enzima alcanzará a la velocidad máxima como si no hubiera inhibidor .

2. No competitiva: el inhibidor se
une a la enzima pero no impide que Figura 12. Inhibición no
el sustrato se una al sitio activo. No competitiva
obstante, el inhibidor impide la
formación de producto (Figura 12).

A diferencia del caso anterior, el inhibidor no competitivo no modifica el Km porque al no unirse


al sitio activo, no modifica la afinidad entre la enzima y el sustrato. Por la misma razón, un
aumento del sustrato no desplazará al inhibidor ni permitirá alcanzar la velocidad máxima a la
enzima.

3. Acompetitiva: el inhibidor se
une al complejo enzima sustrato, Figura 13. Inhibición
es decir, una vez que el sustrato acompetitiva
se unió al sitio activo (Figura 13).

Al igual que el caso anterior, como el inhibidor no se une al sitio activo, un aumento del sustrato
no desplazará al inhibidor ni permitirá alcanzar la velocidad máxima.
El Km disminuye, pero eso se debe a que gracias al inhibidor, hay gran cantidad de complejos
enzima-sustrato-inhibidor, por eso se necesita poco sustrato para ocupar la mitad de los sitios
activos de las enzimas libres.

Consulta la bibliografía realiza un cuadro


comparativo entre los tres tipos de inhibiciones.
Cómo se modifica el Km y la Vmax en cada una?

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La regulación de la actividad enzimática consiste en aumentar o disminuir la actividad de las


enzimas. Existen distintos mecanismos para ello:

1) Regular la actividad catalítica.


2) Regular la síntesis.
3) Regular la degradación

1. Regulación de la actividad catalítica

Efecto alostérico
Algunas enzimas, además del sitio
activo presentan otro sitio
denominado “alostérico”. Al sitio
alostérico puede unirse una
sustancia llamada modulador, que
cambia la conformación de la
enzima, haciendo que ésta tenga
mayor o menor afinidad por el
sustrato, lo que conduce a la mayor o
menor formación de producto. Si el
modulador aumenta la afinidad de la
enzima por el sustrato, es “positivo”;
Figura 14. Modulación negativa y positiva
si produce disminución de la afinidad,
es “negativo” (Figura 14).

El modulador puede ser una molécula diferente al sustrato (modulador heterotrópico) o bien,
puede ser el sustrato (modulador homotrópico). En el segundo caso, la molécula de sustrato
que hace de modulador positivo, puede unirse a un sitio alostérico distinto al sitio activo (como
en la Figura 14) o bien, puede ocurrir que la enzima tenga varias subunidades con varios sitios
activos. En este caso, la unión del sustrato a un sitio activo favorece la unión de otro sustrato al
siguiente sitio activo, produciendo un efecto cooperativo similar al de la hemoglobina cuando se
une al oxígeno (Figura 15). Si se grafica la velocidad enzimática en función de la concentración
de sustrato, la curva será sigmoide, a diferencia de la curva hiperbólica de las enzimas
michaelianas.

Figura 15. Modulación positiva con modulador homotrópico

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Sistemas
multienzimáticos:

En una vía metabólica, el


producto final puede ser
al mismo tiempo,
modulador negativo de la
primera enzima de la vía;
de ese modo, si hay
exceso de producto, se
detiene su producción. En
otras ocasiones, un
exceso de sustrato hace
de modulador positivo
homotrópico para la
primera enzima de la vía.
El primer caso de
regulación se denomina
“inhibición por producto
final” y el segundo,
“activación por precursor”
(Figuras 16 y 17
respectivamente)

Figuras 16. Inhibición por producto final. A, B y C


son productos que luego act{uan como sustratos.
P es el producto final que actúa como
modulador negativo

Figuras 17. Activación


por precursor. El sustrato
es además modulador
positivo que aumenta la
afinidad de la enzima

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Modificación covalente:

Reversible: la enzima
puede ser activada o
desactivada cuando otra
enzima le agrega o le
quita un grupo químico.
Por ejemplo, si se le
agrega un grupo fosfato,
puede activarse; si se le
Figura 18. Modificación
quita, inhibirse (Figura
covalente reversible
18).

Irreversible: una enzima


puede sintetizarse en
forma inactiva (zimógeno)
y activarse cuando otra
enzima rompe un enlace
peptídico determinado. El
proceso es irreversible
(Figura 19) Figura 19. Precursor
inactivo que se hidroliza y
pasa a una forma activa

Compartimentalización: las enzimas que participan de una vía metabólica no se encuentran


dispersas, sino físicamente cercanas o en compartimientos, de modo que el producto liberado
por una enzima se encuentre rápidamente con la siguiente enzima a lo largo de la vía
metabólica. Por ejemplo, enzimas de la respiración celular se encuentran en la mitocondria; las
fotosintéticas en el cloroplasto, etc.

Isoenzimas: en distintos tejidos (o en la misma célula) pueden existir variantes de una enzima,
que catalizan la misma reacción, aunque pueden tener distintas afinidades por el sustrato en
distintos tejidos, según los requerimientos de cada uno de ellos.

2. Regulación de la síntesis:

En lugar de modificar las enzimas ya existentes aumentando o disminuyendo su actividad


(como los ejemplos anteriores) las células puede sintetizar o dejar de sintetizar enzimas en los
ribosomas. Este mecanismo se verá en capítulos posteriores.

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3. Regulación de la degradación de enzimas:

En lugar de inhibir una enzima, la célula puede degradarlas. La ausencia de sustratos y


cofactores puede alterar la conformación de las enzimas, haciéndolas susceptibles a la
degradación.

Cuestionario
1. Según la primera ley de la termodinámica:
a. la materia no puede crearse ni destruirse
b. la entropía del universo disminuye
c. la entropía del universo aumenta
d. la energía del universo permanece constante

2. La segunda ley de la termodinámica postula que:


a. la energía libre aumenta de forma constante
b. la energía útil para los seres vivos es la calórico
c. los procesos químicos y físicos tienden a aumentar la entropía
d. la energía inútil para la célula devuelta al entorno disminuye la entropía del universo.

3. Los seres vivos, con respecto a las leyes de la termodinámica:


a. cumplen con la 1° ley pero no con la 2°ley, ya que poseen un elevado grado de orden
b. cumplen con la 2° pero no con la 1°ley, ya que se encuentran en un estado
estacionario
c. cumplen con la 1°y 2° ley, porque son sistemas abiertos que mantienen su orden
aumentando la entropía del entorno.

4. Marque la frase correcta.


a. El ATP se sintetiza acoplado a reacciones anabólicas
b. La energía liberada por las reacciones exergónicas es recuperada, parcialmente, en
forma de ATP
c. La energía requerida por las reacciones exergónicas es aportada por la ruptura de
ATP
d. Todas las reacciones catabólicas son endergónicas.

5. Una enzima acelera una reacción metabólica porque:


a. permite que dicha reacción ocurra espontáneamente
b. aumenta la energía inicial de la reacción
c. disminuye la energía inicial de la reacción
d. disminuye la energía de activación

6. Las enzimas:
a. modifican los estados iniciales y finales de una reacción
b. Modifican solo el curso de la reacción
c. Alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan
d. No se recuperan luego de la reacción

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7. Complete la siguiente frase
Las enzimas se pueden clasificar enNNNNNN.si solo están constituida por proteínas
con actividad catalítica y en enzimasNNNNNNsi requieren que otra sustancia no
proteica, denominadaNNNNN, que interactúe con la porción proteica para ser activas.
La porción proteica sola recibe el nombre deNNNN..y la no proteica pueden
serNNNN.oNNNNNconstituyéndose la forma activa llamadaNNNNNN

8. ¿Cuál de las siguientes frases es aplicable a las enzimas?


a. el modelo de llave cerradura postula la complementariedad inducida entre la enzima y
el sustrato
b. si se altera la estructura tridimensional se pierde su actividad catalítica
c. actúan catalizando solo reacciones espontáneas
d. las uniones entre las enzimas y sus sustratos son fuertes, son uniones covalentes

9. ¿Cuáles son los factores que determinan variaciones en la cinética enzimática?

10. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima


a. aumenta siempre a cualquier concentración de sustrato
b. aumenta cuando aumenta la concentración de enzimas
c. no varia con cambios en la temperatura
d. disminuye siempre a bajo pH

11. Los inhibidores:


a. no competitivos disminuyen el Km aparente de una enzima
b. acompetitivos no se unen nunca al complejo ES
c. competitivos disminuyen la afinidad de la enzima por su sustrato pero no afectan la
Vmax
d. no competitivos son estructuralmente similares al sustrato

12. En presencia de un inhibidor no competitivo se observará que


a. al eliminar el inhibidor varia el Km de la reacción
b. al agregar un exceso de sustrato la velocidad máxima no se modifica
c. la afinidad de la enzima por su sustrato aumenta
d. al eliminar el inhibidor aumenta notablemente la velocidad máxima

13. Las enzimas que participan en el metabolismo del glucógeno se activan y/o inhiben por
acción de quinasas/fosfatasas. Esto es un ejemplo de:
a. regulación por compartimentalizacion
b. regulación por modificación covalente
c. regulación alostérica
d. regulación genética

14. El número de moléculas de una determinada enzima, en cierto momento podría


aumentar por el mecanismo de
a. inhibición por producto final
b. modificación covalente irreversible
c. inducción génica
d. represión génica

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