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Parte 05 Proteinas PDF
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TEMA 8: PROTENAS.
1.-INTRODUCCIN.
El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su
gran importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en un primer anlisis,
cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15% del peso total) por lo que
representan la categora de biomolculas ms abundante despus del agua.
Sin embargo su gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en la
materia viva, en el elevado nmero de funciones biolgicas que desempean, en su gran
versatilidad funcional y sobre todo en la particular relacin que las une con los cidos nucleicos,
ya que constituyen el vehculo habitual de expresin de la informacin gentica contenida en
stos ltimos.
Las protenas presentan tamaos moleculares muy variables (desde unos pocos miles de
daltons a ms de un milln) (ver Figura 8.1). Algunas protenas estn formadas por una sola
cadena de aminocidos, mientras que otras, llamadas protenas oligomricas, estn formadas por
varias cadenas individuales denominadas protmeros o subunidades. Se ha podido comprobar
que en la mayor parte de los casos las cadenas individuales de aminocidos presentan pesos
moleculares que oscilan entre los 12.000 y los 36.000 daltons, lo que se corresponde con una
longitud de entre 100 y 300 restos aminocidos. Sin embargo existen molculas proteicas ms
pequeas como la insulina (51 aminocidos y 5.700 daltons) y mucho ms grandes como la
apolipoprotena B, una protena transportadora de colesterol, con 4.536 aminocidos y 513.000
daltons, que representa la cadena individual de aminocidos ms grande conocida hasta la fecha.
Las protenas de mayor tamao estn formadas invariablemente por varias cadenas de
aminocidos.
5.1.-CONCEPTO.
Los aminocidos son compuestos orgnicos que poseen un grupo carboxilo y un grupo
amino. Pueden ser , , , ....aminocidos, segn el grupo amino est unido respectivamente al
primero, segundo, tercero, cuarto... tomo de carbono contando a partir del tomo de carbono del
grupo carboxilo. En la naturaleza existen distintos tipos de aminocidos que desempean
diferentes funciones, sin embargo, los aminocidos que forman parte de las protenas son todos
ellos -aminocidos.
Existen 20 -aminocidos diferentes que forman parte de las protenas. Todos ellos tienen
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una parte de su molcula en comn (formada por el tomo de carbono unido a los grupos amino
y carboxilo) y difieren entre s en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente llamada grupo
R). En la Figura 8.2 aparece la frmula estructural de un -aminocido; en ella "R" representa la
cadena lateral que difiere entre los distintos aminocidos.
Los -aminocidos son compuestos quirales. En todos ellos, con la nica excepcin de la
glicocola, el tomo de carbono (el contiguo al grupo carboxilo) es un carbono asimtrico, es
decir, un tomo de carbono unido a cuatro sustituyentes distintos. Debido a esta circunstancia,
cada -aminocido puede existir en dos formas estereoismeras cada una de ellas con una
diferente ordenacin espacial de los cuatro sustituyentes que rodean, en disposicin tetradrica, al
carbono (Figura 8.3). Estas dos formas estereoismeras son adems enantimeros (imgenes
especulares no superponibles una de la otra). La nomenclatura de las formas estereoismeras de
los -aminocidos se establece por convenio relacionando sus frmulas en proyeccin de Fisher
con la de un compuesto de referencia que es el gliceraldehido. As, la forma D de un -
aminocido es la que, en la frmula en proyeccin de Fisher, tiene el grupo amino hacia la
derecha (por analoga con el grupo hidroxilo del D-gliceraldehido), mientras que la forma L es la
que lo tiene hacia la izquierda (ver Figura 8.3). Aunque existen en la naturaleza aminocidos con
configuracin D que desempean diferentes funciones en las clulas, todos los aminocidos
presentes en las protenas presentan configuracin L.
Los -aminocidos, como todos los compuestos quirales, presentan actividad ptica, es
decir, hacen girar en uno u otro sentido el plano de vibracin de la luz polarizada. As, algunos
-aminocidos en disolucin hacen girar dicho plano de vibracin hacia la derecha, y se dice que
son dextrgiros (+), mientras que otros lo hacen hacia la izquierda, y se dice que son levgiros (-
). El carcter dextrgiro o levgiro de un -aminocido es independiente de la configuracin D o
L que presente.
5.3.-COMPORTAMIENTO CIDO-BASE.
Los aminocidos son compuestos slidos, cristalinos, que presentan un punto de fusin y
una solubilidad en agua muy superiores a lo que cabra esperar dado su peso molecular. Ello se
debe a que los aminocidos existen en disolucin, y cristalizan a partir de las disoluciones, en
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forma de iones dipolares (Figura 8.4). A pH neutro el grupo carboxilo cede un protn y queda
cargado negativamente y el grupo amino capta un protn y queda cargado positivamente. As, los
aminocidos pueden comportarse como cidos o como bases segn el pH del medio; se dice que
son sustancias anfteras. Existe un valor de pH llamado punto isoelctrico (pI) para el cual el
aminocido est compensado elctricamente (carga neta = 0).
Las curvas de titulacin de los aminocidos son ms complejas que las de los pares
conjugados cido-base
corrientes. Esto se debe a que
cada aminocido posee dos
grupos funcionales capaces
de aceptar o ceder protones
(amino y carboxilo), cada uno
de los cuales tiene su propio
pK y comportamiento cido-
base caracterstico. Por otra
parte, algunos aminocidos
presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o aceptores
de protones, y que por lo tanto tambin influyen de manera determinante en sus propiedades
cido-base.
El comportamiento cido-base de los aminocidos reviste una gran importancia biolgica,
ya que influye a su vez en las propiedades de las protenas de las que forman parte. Adems, las
tcnicas para separar y analizar los aminocidos componentes de una protena se basan en gran
medida en su comportamiento cido-base.
Existen distintos criterios para clasificar los -aminocidos de las protenas. Sin embargo,
el ms utilizado, dada su relacin con la determinacin de la estructura tridimensional de las
mismas, es el que se basa en la naturaleza polar o no polar, con carga elctrica o sin ella de su
cadena lateral o grupo R. As se distinguen:
a) Aminocidos con grupo R no polar (alifticos y aromticos).
b) Aminocidos con grupo R polar sin carga .
c) Aminocidos con grupo R con carga positiva.
d) Aminocidos con grupo R con carga negativa.
Los aminocidos se enlazan para formar protenas mediante enlace peptdico. Los
pptidos son compuestos formados por la unin de aminocidos mediante enlace peptdico. El
enlace peptdico es una unin covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo
amino de un aminocido con el grupo carboxilo de otro aminocido con desprendimiento de una
molcula de agua (Figura 8.5)
Cuando dos aminocidos reaccionan para formar un enlace peptdico el compuesto
resultante recibe el nombre de dipptido. Por ser el enlace peptdico una unin "cabeza-cola"
(grupo amino con grupo carboxilo) un dipptido conserva siempre un grupo amino libre, que
puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminocido, y un grupo carboxilo libre, que
puede reaccionar con el grupo amino de otro aminocido. Esta circunstancia permite que
mediante enlaces peptdicos se puedan enlazar un nmero elevado de aminocidos formando
largas cadenas que siempre tendrn en un extremo un grupo amino libre (extremo amino
terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal).
Los pptidos se clasifican segn el nmero de restos de aminocidos que los forman. As
los pptidos formados por 2, 3, 4,.... aminocidos se denominan respectivamente dipptidos,
tripptidos, tetrapptidos... En general cuando el nmero de aminocidos implicados es menor o
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igual a 10 decimos que se trata de un oligopptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata
de un polipptido. Es tambin frecuente el uso del la expresin cadena polipeptdica en lugar
de polipptido. Cuando una cadena polipeptdica tiene ms de 100 restos de aminocidos (es un
lmite arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una protena.
Sin embargo hay que tener en cuenta que existen protenas, llamadas oligomricas, que estn
formadas por varias cadenas polipeptdicas, por lo que los trminos cadena polipeptdica y
protena no pueden considerarse sinnimos en todos los
casos.
7.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.
Tambin observamos que las cadenas laterales o grupos R de los distintos restos
aminocidos, que no estn implicadas en el enlace peptdico, surgen lateralmente a uno y otro
lado de este esqueleto montono (ver Figura 8.7).
Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de protenas procedentes de
diferentes especies de seres vivos revelan que aquellas protenas que desempean funciones
similares en diferentes especies tienen secuencias de aminocidos parecidas entre s. Por otra
parte, se ha comprobado que cuanto ms emparentadas evolutivamente estn dos especies mayor
es el grado de similitud entre las secuencias de aminocidos de sus protenas homlogas. Estos
datos sugieren que debe existir algn tipo de relacin entre la secuencia de aminocidos y la
funcin de las protenas.
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7.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La hlice del colgeno es un tipo de estructura secundaria que slo aparece en esta
protena. Se trata de un arrollamiento helicoidal con tres residuos aminocidos por vuelta en el
que la cadena polipeptdica se encuentra ms extendida que en la hlice (Figura 8.13). Tres de
estas hlices se encuentran a su vez arrolladas en una estructura superhelicoidal que da lugar a la
molcula de tropocolgeno, que es la unidad que se repite a lo largo de las fibras de colgeno.
La hlice- y la conformacin son las estructuras secundarias ms frecuentes no slo en
la protenas fibrosas sino en todo tipo de protenas. Existen otros tipos de estructura secundaria
cuya presencia se encuentra
limitada a algunas protenas
especializadas. Recientemente
se ha descubierto una
estructura secundaria,
denominada giro o codo
(Figura 8.15), que est
presente en muchas protenas
diferentes all donde la cadena
polipeptdica cambia
abruptamente de direccin. El
codo consta de cuatro
residuos aminocidos que
forman un bucle cerrado con
los grupos peptdicos que lo
flanquean unidos por puente
de hidrgeno.
Ahora bien, )qu es lo
que determina que una cadena
polipeptdica adopte una u otra de estas posibles estructuras secundarias conocidas? Los estudios
realizados acerca de la estructura de cadenas polipeptdicas formadas por un solo tipo aminocido
(poliaminocidos), as como diversas consideraciones tericas (basadas en el tamao o carga
elctrica de los grupos R de los distintos aminocidos de una cadena), llevaron a la conclusin de
que es la secuencia de aminocidos, es decir, la estructura primaria, lo que determina el modo
en que una cadena polipeptdica ha de plegarse a lo largo de un eje, es decir, su estructura
secundaria. Es la naturaleza y posicin de los grupos R a lo largo de la cadena, es decir, su
secuencia, lo que propicia o impide el plegamiento segn uno u otro modelo.
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7.3.-ESTRUCTURA TERCIARIA.
7.4.-ESTRUCTURA CUATERNARIA.