PROTENAS.

La qumica de las protenas es ms compleja que la de los carbohidratos y los

lpidos. Las protenas se definen segn la palabra griega <<PROTEUS>> que significa de
primera importancia. Las protenas son constituyentes fundamentales de todas las clulas
y tejidos del cuerpo y existen en todos los lquidos excepto bilis y orina. Tambin son
constituyentes esenciales de la dieta diaria necesarios para la sntesis del tejido corporal,
enzimas, algunas hormonas y componentes protenicos de la sangre.
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre (CHONS) y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre
de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad, los que se encuentran
constituidos por dos grupos funcionales orgnicos diferentes, que son el grupo amino
NH2 y el grupo carboxilo COOH. La formula general representativa de los aminocidos y
que conforman los monmeros de las protenas son:

Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo

amino (-NH2).
Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.

EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace
peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El
enlace

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peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una
cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de

aminocido que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es
superior a 10 se llama polipptido
A pesar de que se han aislado ms de 300 aminocidos, solo 150 se han cristalizado
y purificado, 21 son considerados como propios de los animales y plantas, en que se
encuentran actuando en su metabolismo. El resto de los aminocidos resulta de las
transformaciones bioqumicas metablicas de los diversos seres vivos. Veintiuno de los
aminocidos comunes presenta la estructura general anterior, y por lo tanto solo difieren
en la estructura general del grupo R, generalmente enlazados al carbono alfa, este es
denominado as dentro de la nomenclatura de los aminocidos, siguiendo el alfabeto
griego que indica el primer carbono como alfa que se encuentra unido al carbono del
carboxilo.

PROPIEDADES QUMICAS Y FISICAS DE LOS AMINOACIDOS.

Los aminocidos son compuestos anfteros, debido a que tiene caractersticas

bsicas y cidas por los grupos funcionales cido y bsico que esta presenta. El grupo
amino se presenta como una estructura cationica en forma de ion amonio NH 3+ y el grupo
carboxilo, puede existir fcilmente como estructura aninica, es decir como ion carboxilato
(COO-).
Los aminocidos debido a esta caracterstica en su estructura pueden presentar un
equilibrio zwiterionico, lo que les da la propiedad de ser slidos cristalinos a temperatura
ambiente, por todo lo anterior presentara un punto de fusin elevado debido a las fuerzas
existentes en la estructura, y sern solubles en agua y compuestos polares como alcohol,
algunos cidos orgnicos de bajo peso molcular, etc. La reaccin de equilibrio
zwiterionica es la siguiente:

Estas
caractersticas
nos permite tener

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una clasificacin de los aminocidos en bsicos, cidos y neutros resumidas en la tabla
siguiente:

Aminocidos
ESENCIALES NO ESENCIALES
+ +
Arginina (Arg) Alanina (Ala)
- -
Histidina (His) Asparagina (Asn)
+
Isoleucina (Ile) cido +asprtico (Asp)
- -
Leucina (Leu) Cistena (Cys)
+ -
Lisina (Lys) Cistina (Cis)
-
Metionina (Met) cido +glutmico (Glu)
- +
Fenilalanina (Phe) Glutamina (Gln)
-
Treonina (Thr) Glicina (Gly)
- -
Triptfano (Trp) Hidroxilisina (Hyl)
+ -
Valina (Val) Hidroxiprolina (Hyp)
-
Los aminocidos esenciales no pueden ser Prolina (Pro)
sintetizados en el organismo, por lo que -
Serina (Ser)
deben ser ingeridos por medio de la dieta. -
Tirosina (Tyr)

Los aminocidos esenciales sern aquellos compuestos que en el metabolismo

humano no tiene la capacidad de sintetizarlos, siendo necesario para su consumo a travs
de los alimentos que si los contienen.

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Las reacciones caractersticas de los aminocidos son las que se presentan tanto en los
grupos funcionales amino como de cidos carboxlicos entre ellas estn:

a. Reaccin con cido nitroso.

b. Reaccin con 1-fluor-2,4-dinitrobenceno.
c. Reaccin con la ninhidrina.

Los aminocidos pueden reaccionar entre ellos mismos en una reaccin

representativa entre el grupo amino denominado N-terminal el grupo carboxilo
denominado C-terminal con la eliminacin de una molcula de agua. Las uniones de
muchos aminocidos hasta un peso molcular de menor de 5 000 daltons nos producen
compuestos denominados polipptidos, por lo que el enlace entre el carboxilo y el amino
recibe el nombre de enlace peptdico. La unin de 2 aminocidos nos produce un
dipptido, de tres tripptido y as sucesivamente. Para dar el nombre a los pptidos
nicamente se elimina la terminacin del nombre del aminocido sustituyendo por el
sufijo il, siendo el ltimo aminocido con su nombre original. En el ejemplo siguiente
presentamos el nombre de un tripptido con la reaccin que le dio origen y el nombre del
compuesto (glicil-alanil-metionina).
Las protenas pueden ser consideradas polipptidos complejos aunque se considera
protena al compuesto polipptido que tenga un peso molecular superior a 5000 daltons.
Las protenas se clasifican de acuerdo a su estructura molecular que presentan, as
como a los tipos de enlace que van conformando a la protena en las diferentes estructuras
que presenta. Las estructuras de las protenas de acuerdo a su forma y tipos de enlaces
moleculares o intermoleculares a travs de las distintas fuerzas presentes entre molculas
son:

Primaria.
Secundaria.
Terciaria.
Cuaternaria.

La estructura primaria: Son enlaces peptidicos de cadenas de aminocidos,

plegadas con enlaces covalentes,
representadas como sigue:

Figura 1 Protenas de estructura

primaria

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 La protena ms sencilla que se encuentra en la frontera de los pptidos es la
vasopresina y esta presenta enlaces covalentes de tipo peptdico.

La estructura secundaria se presenta a medida que crece la cadena de la molcula y

se convierte en molcula ms compleja. En este tipo de estructura secundaria son posibles
otro tipo de interaccin en un enlace covalente conocido como enlace disulfuro, el cual se
presenta entre dos aminocidos especficos como la cistina y la cisteina, pues ambos
presentan azufre en un extremo de su estructura. Tales interacciones moleculares dan
lugar a una variedad de pliegues conformacionales en la cadena. Dichas conformaciones
se conocen como hlice-, lamina-, y hlice-, por nombrar solo algunas. Cada
designacin corresponde a una ordenacin diferente de los aminocidos en la cadena
protenica.

La estructura secundaria de las protenas se encuentran constituidas adems de los

enlaces peptdico de la estructura primaria, por los enlaces que la caracterizan por los
enlaces de puentes disulfuro, lo que conforma su estructura plegadiza de doble hlice, en
las conformaciones antes mencionadas que se puede enrollar a la derecha ( o a la
izquierda ( dependiendo de las cistinas y cistenas contenidas en la protena.

La estructura secundaria se presenta en la Fig siguiente:

Figura 2 Estructura secundaria de las protenas.

La lnea divisoria entre las estructuras

secundarias y terciaria es bastante confusa. Los
estudios existentes de la estructura terciaria de las
protenas tratan principalmente del plegamiento
total de la cadena protenica. Esta estructura se
caracteriza por poseer uniones de no enlace y
tambin interviene el enlace covalente del enlace
peptdico y del enlace disulfuro, y su conformacin
da lugar a una forma globular, con interacciones
intermoleculares dadas principalmente por el enlace
por puente de hidrgeno caracterstica de la
molcula de agua. Un ejemplo de este tipo de
protenas es la mioglobina protena que conforma
las estructuras miofibrilares en los tejidos
musculares. Representada en la figura siguiente:

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 Figura 3 Estructura terciaria de las
protenas.

En la estructura cuaternaria de las protenas es el

resultado de interacciones moleculares de no enlace
como las fuerzas intermoleculares de puente de
hidrgeno presentes en la estructura terciaria y
adems, fuerzas dipolo-dipolo, Van der waalls,
uniendo de esta forma protenas terciarias globulares
como la hemoglobina constituida por 4 unidades
globulares de mioglobina, y se representada en la
figura siguiente:

Las protenas tambin pueden dividirse de acuerdo a las funciones metablicas y

estructurales que presentan en:
a).- Protenas estructurales.- que conforman la parte principal de todas las unidades
estructurales de plantas y animales por ejemplo, pelo, cuero, uas, piel, plumas, msculos
entre otros.
b).- Protenas reguladoras, que son las que se involucran en la regulacin de mltiples
reacciones bioqumicas, necesarias para la existencia del organismo de los seres vivos. y
c).- Protenas transportadoras que intervienen como su nombre lo indica en transportar
las sustancias alimenticias y desperdicios etc. en el organismo. Para poder
identificar si una sustancia se trata de una
protena se puede hacer mediante la prueba
del biuret, que consiste en aadir unas
gotas de solucin de cobre diluido en una
solucin fuertemente alcalina a una muestra
de un pptido o protena dando la prueba
con dos o mas pptidos o una protena produciendo un
color violeta. Esta es una prueba general de protenas, el
reactivo del Biuret se forma calentado urea que tiene una
estructura similar a las de los pptidos o protenas.
(Producto de la reaccin con protena)

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 Las protenas, debido al gran tamao de sus molculas, forman con el agua
soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser
calentadas a temperaturas superiores a los 70 C o al ser tratadas con soluciones salinas,
cidos, alcohol, etc.

La coagulacin de las protenas es un proceso

irreversible y se debe a su desnaturalizacin total por
los agentes indicados, que al actuar sobre la protena
la desordenan por la destruccin de su estructura
terciaria y cuaternaria. En el caso de que la
desnaturalizacin sea parcial la estructura proteica
puede volver a su forma original, como en el caso de
la queratina en el cabello.

Las propiedades fsicas, qumicas y biolgicas de las protenas dependen de las

estructuras de las molculas que existen en estado nativo, y que se debern a las
interacciones intra y extra moleculares, que darn una conformacin geomtrica
determinada, y que definirn estas propiedades, en cada caso en particular.

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Los 20 aminocidos se presentan en la tabla siguiente:

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