25.

Nombre de los dos complejos que se unen al inicio de la traduccin en

eucariontes?

La iniciacin de la traduccin en procariotas y eucariotas requiere de un tRNA

especfico de iniciacin, tRNAmeti, que es usado para incorporar el residuo de
metionina inicial dentro de todas las protenas. En E. coliuna versin especfica
de tRNAmeti es requerida para iniciar la traduccin, [tRNAfmeti]. La metionina unida
a este tRNA iniciador es formilada. La formilacin requiere de N10-formi-THF y se
hace luego que la metionina se une al tRNA. El fmet-tRNAfmeti todava reconoce
el mismo codon, AUG, como un tRNAmet regular. A pesar que el tRNAmeti es
especfico para la iniciacin en eucariotas no es un tRNAmet formilado.
La iniciacin de la traduccin requiere del reconocimiento de un codon AUG.
En el RNAs procaritico policistrnico este codon AUG est localizado adyacente
al elemento Shine-Dalgarno en el mRNA. El elemento Shine-Dalgarno es
reconocido por las secuencias complementarias en la subunidad menor de rRNA
(16S en E. coli).

26. Qu factor se encarga de remover cualquier regin de doble cadena

que pueda interferir en este proceso?

Los factores de iniciacin de eIF-1 y de eIF-3 se unen a las subunidades

ribosomales 40S favoreciendo la antiasociacin de las subunidades 60S. La
prevencin de la reasociacin de la subunidad permite la formacin del complejo
de preiniciacin.El primer paso en la formacin del complejo de preiniciacin es
la unin del GTP al eIF-2 para formar un complejo binario. El eIF-2 esta
compuesto de tres subunidades, , y . El complejo binario entonces se une al
iniciador del tRNA activado, met-tRNAmet, formando un complejo ternario que
luego se une a la subunidad 40Sformando el complejo de preiniciacin 43S. El
complejo de preiniciacin es estabilizado por la asociacin anterior de eIF-3 y eIF-
1 a la subunidad 40S.

27. Cul es la secuencia nucleotidica que reconoce el complejo una vez

unido?

La iniciacin de la traduccin requiere del reconocimiento de un codon AUG. En el

RNAs procaritico policistrnico este codon AUG est localizado adyacente al
elemento Shine-Dalgarno en el mRNA. El elemento Shine-Dalgarno es reconocido
por las secuencias complementarias en la subunidad menor de rRNA (16S en E.
coli).

28. Cul es la funcin principal de los ribosomas, as como sus

caractersticas, nombre de los tipos de sitios de unin que contienen, y las
diferencias entre ribosomas de procariontes y eucariontes?
El ribosoma lee el ARN mensajero y ensambla la protena con los aminocidos
suministrados por los ARN de transferencia, este proceso se denomina sntesis de
protenas.

Los polisomas se encargan de sintetizar protenas de localizacin celular, mientras

que los ribosomas del RER se encargan de sintetizar protenas de exportacin, o
sea que se irn de la clula hacia otro lugar donde se necesite. Para la sntesis de
protenas se requiere la unin de una subunidad mayor y otra menor. Al terminar de
fabricar las protenas, se separan. Cuando vuelven a sintetizar se unen dos
diferentes. Para la sntesis de protenas los ribosomas se asocian en grupos
mediante un filamento de unos 2 nm. de espesor. Estos ribosomas asociados se
denominan polisomas, y suelen adoptar una figura en espiral. La subunidad menor
queda hacia el interior de la espiral.

Los ribosomas forman polisomas para realizar cualquier tipo de sntesis proteicas:
tanto la efectuada por los ribosomas libres como la realizada por los asociados a
membranas (RER). En el RER la subunidad mayor es la que se adosa a la
membrana. El nmero de ribosomas que forman un polisoma y la longitud de ARN-
m que los une vara segn el peso molecular de las protenas que se va a sintetizar.

Para la sntesis de protenas, los ribosomas recorren el ARNm desde un extremo a

otro. Por cada tres nucletidos recorridos, incorporan un aminocido a la cadena de
protenas que estn sintetizando; aminocidos que les proporciona el ARNt. Cuando
han completado el recorrido, los ribosomas se liberan del ARNm y suelta la protena
ya terminada. Mientras se est sintetizando protenas, por cada ribosoma que
abandona el polisoma en el extremo final, otro se incorpora en el inicial, de modo
que el ritmo de trabajo del polisoma siempre es complejo
29. Mencione los cuatro pasos de la elongacin en la traduccin:

Una vez formado el complejo de iniciacin se puede comenzar la elongacin del

polipptido. La elongacin o crecimiento de la cadena polipeptdica tiene lugar en
esencia mediante la formacin de enlaces pptdicos entre los aminocidos
sucesivos. Intervienen en este proceso, el peptidil-ARN-t, los aminoacil-ARN-t,
ribosomas, ARN-m, enzimas, factores proteicos de elongacin EF-Tu, EF-Ts y EF-
G y fuentes de energa como GTP. Se pueden distinguir cuatro fases esenciales en
el proceso de elongacin:

Elongacin de la traduccin

Fase 1: El aminoacil-ARN-t correspondiente al siguiente triplete del ARN-m

entra en la sede A dl ribosoma gracias a la intervencin del factor EF-Tu.
Para ello EF-Tu se une primero a GTP activndose y despus el complejo
activado (EF-Tu-GTP) se une al aminoacil- ARN-t. Despus la hidrlisis de
GTP a GDP favorece la entrada del aminoacil-ARN-t en la sede A y el
complejo EF-Tu-GDP se libera.
Fase 2: La liberacin del ribosoma del complejo EF-Tu-GDP esta mediada
por la intervencin del factor de elongacin EF-Ts. Este factor, EF-Ts,
tambin interviene en la regeneracin y activacin del factor EF-Tu.
Fase 3: La transferencia de la cadena peptdica del peptidil-ARN-t que est
en la Sede P al aminoacil-ARN-t nuevo que ha entrado en la sede A. Esta
reaccin est catalizada por un enzima que es la peptidil-transferasa.
Despus el ribosoma avanza un codn sobre el ARN-m en la direccin
5'3' (se transloca). Este paso se realiza gracias a la intervencin del factor
EF-G activado por la hidrlisis de GTP. En esta fase se libera el ARN-t
descargado que estaba en la sede P y al moverse el ribosoma el pptidil-
ARN-t recin formado que estaba en la sede A pasa a ocupar la sede P.
30. Menciones los factores que interfieren en la elongacin y su funcin:

La elongacin comienza cuando el nuevo aminoacil-ARNt se acopla en el sitio A. El

factor de elongacin Tu (EF-Tu), una pequea GTPasa, facilita este acoplamiento.
Ahora el sitio P contiene el comienzo de la cadena peptdica de la protena a
codificar y el sitio A tiene el siguiente aminocido que debe aadirse a la cadena
peptdica. El polipptido creciente que est conectado al ARNt en el sitio P se
desacopla del ARNt y se forma un enlace peptdico entre el ltimo de los
aminocidos del polipptido y el aminocido que est acoplado al ARNt en el sitio
A. Este proceso, conocido como formacin del enlace peptdico, est catalizado por
una ribozima, la peptidil-transferasa, una actividad intrnseca al ARNr 23s de la
unidad ribosmica 50s. En este punto, el sitio A ha formado un nuevo pptido,
mientras que el sitio P tiene un ARNt descargado (ARNt sin aminocido). En la fase
final de la elongacin, la traslacin, el ribosoma se mueve 3 nucletidos hacia el
extremo 3' del ARNm. Como los ARNt estn enlazados al ARNm mediante el
emparejamiento de bases codn-anticodn, los ARNt se mueven respecto al
ribosoma recibiendo el polipptido naciente del sitio A al sitio P y moviendo el ARNt
descargado al sitio E de salida. Este proceso est catalizado por el factor de
elongacin G (EF-G) gastando un GTP.

El ribosoma contina trasladando los codones restantes del ARNm mientras siguen
acoplndose ms aminoacil-ARNt al sitio A, hasta que el ribosoma alcanza un codn
de parada (codn de trmino) en el ARNm (UAA, UGA o UAG).

MODIFICACIN POSTRADUCCIONAL

31. Expliqu en 4 pasos el ciclo biolgico de la protena

32. Identifique y describa brevemente Los compartimentos implicados en

el trnsito de las protenas
Cada compartimiento u orgnulo contiene su propia dotacin de enzimas, otras
molculas especializadas y un complejo sistema de distribucin que transporta
especficamente los compuestos de un compartimiento a otro. Para entender la
clula eucariota es necesario conocer lo que sucede en cada uno de esos
compartimientos, cmo se desplazan las molculas entre ellos y cmo se generan
los compartimientos a s mismos y se conservan. Las protenas confieren a cada
compartimiento sus propiedades estructurales y funcionales. Catalizan las
reacciones que tienen lugar en cada orgnulo y transportan selectivamente
pequeas molculas hacia dentro y hacia fuera del interior del orgnulo o lumen.
Tambin actan como marcadores especficos de superficie de los orgnulos que
dirigen el destino de protenas y de lpidos al orgnulo apropiado.

1. En el transporte regulado, el trfico de protenas entre el citosol y el ncleo

tiene lugar entre espacios topolgicamente equivalentes, los cuales estn
conectados a travs de los complejos de poro nuclear. El complejo de poro
nuclear acta como una puerta selectiva que puede transportar activamente
macromolculas especficas y complejos macromoleculares, aunque
tambin permite la difusin libre de molculas pequeas.
2. En el transporte transmembrana, unos translocadores proteicos unidos a la
membrana dirigen el transporte especfico de protenas a travs de la
membrana desde el citosol hacia un espacio que es topolgicamente distinto.
Generalmente, la molcula de protena transportada ha de desplegarse para
poder deslizarse a travs del translocador. Por ejemplo, de este modo tiene
lugar el transporte inicial de determinadas protenas desde el citosol hacia el
lumen del RE o hacia el interior de las mitocondrias.
3. En el transporte vesicular, intermediarios de transporte rodeados de
membrana que pueden ser vesculas de transporte pequeas y esfricas o
fragmentos de orgnulos grandes e irregulares conducen protenas desde
un compartimiento a otro. Las vesculas de transporte y los fragmentos de
orgnulo son cargados con molculas que se encuentran en el lumen del
orgnulo, hasta que se separan de sus membranas y entregan su carga en
un segundo compartimiento al fusionarse con l. As, la transferencia de
protenas solubles desde el RE al complejo de Golgi tiene lugar por este
mecanismo. Tambin, en el proceso se transfieren lpidos y protenas de
membrana desde el primer compartimiento hacia el segundo. Dado que las
protenas transportadas no atraviesan la membrana, el transporte vesicular
slo puede transportar protenas entre compartimientos que son
topolgicamente equivalentes

33. Qu es y cul es la funcin de la SRP?

Muchas protenas ejercen su funcin en lugares concretos dentro de la clula. Existen
sistemas moleculares que dirigen el transporte de estas protenas a sus lugares de
actuacin y que actan cuando se inicia su traduccin. El complejo ribosoma-SRP-
FtsY es el principal sistema molecular encargado de transportar y localizar protenas
en la membrana plasmtica de las bacterias. Un trabajo reciente revela detalles sobre
los eventos previos a la formacin de este complejo.

La funcin de las protenas depende en gran medida del lugar en el que actan. Por
ejemplo, muchas protenas estn preparadas y seleccionadas evolutivamente para
funcionar en la membrana plasmtica, o bien necesitan atravesar la membrana
plasmtica para pasar al lumen de determinados orgnulos antes de ser excretadas
definitivamente. No es de extraar entonces que existan mecanismos encargados de
dirigir la localizacin de las protenas hacia esos lugares. La importancia de estos
mecanismos queda reflejada por el hecho de que estn evolutivamente conservados
entre reinos: las bacterias y los eucariotas comparten mecanismos de localizacin y
transporte de protenas a travs de las membranas biolgicas, que a pesar de
involucrar a ms protenas en los ltimos, conservan estructuras y protenas
esenciales en ambos casos.

34. Expliqu los dos principales sistemas de degradacin de protenas en

clulas eucariotas.

Uno de los medios que emplean las clulas para controlar la funcin de las protenas
es regular su concentracin controlando el balance entre sntesis y degradacin. El
proteasoma es el sistema ms importante de degradacin de protenas. Es un
complejo de protenas de 2500 KDa (26S) presente en la mayora de los seres vivos.
Para que una protena sea reconocida y degradada en el proteasoma es necesario
un marcaje previo con ubiquitina. La ubiquitinacin de protenas es un mecanismo
de etiquetado, como lo son la Fosforilacin o la glucosilacin. Las protenas
ubiquitinadas sufren degradacin en el proteasoma 26S. Existen tambin un grupo
de enzimas (DUBs) que eliminan las ubiquitinas del sustrato. El proteasoma puede
degradar protenas mal formadas o que precisan un recambio por antigedad. El
proteasoma cobra especial importancia en la degradacin de protenas de vida
media muy corta como las ciclinas del ciclo celular, las protenas que participan en
la cascada de sealizacin intracelular en respuesta a seales externas o las que
participan en la reparacin del dao en el ADN. Debido a la gran cantidad de
procesos en los que participan el proteasoma y el sistema de marcaje por
ubiquitinacin la repercusin de sus alteraciones puede tener un gran alcance.
Alteraciones en elementos del proteasoma parecen relacionarse con Parkinson y
con algunos tumores.

En la clula eucariota existen dos vas importantes de degradacin de protenas: la

ruta vacuolar y la ruta citoplsmica. En la ruta vacuolar participan los lisosomas, los
endosomas y el retculo. La ruta citoplsmica est mediada por el sistema
ubiquitina-proteasoma. La ruta citoplsmica es fundamental en la regulacin de
protenas de vida media corta.

35. Cul es la relacin que existe entre el ADN, el ARNm y el ARNt?

La sntesis de protenas se lleva a cabo en dos etapas: la primera etapa

(transcripcin) ocurre dentro del ncleo de las clulas eucariotas, la informacin
gentica contenida en el DNA es copiado a un RNA, aqu la secuencia se transcribe
en una molcula de ARN, el cual es denominado ARN mensajero (ARNm) y la
segunda etapa (traduccin - sntesis de protena propiamente dicha) el ARNm pasa
del ncleo al citoplasma donde el mensaje es traducido por los ribosomas que
arman una protena. El ARN de transferencia o ARNt es el ARN que funciona como
molcula transductora de ARN a protena haciendo posible que se traduzca la
informacin de la secuencia del ARNm a una secuencia de aminocidos.

36. Que es una modificacin postraduccional y una modificacin

cotraduccional?

1. Modificacin Postraduccional

La modificacin postraduccional de una protena es un cambio qumico

ocurrido en sta despus de su sntesis por los ribosomas. Es uno de los
pasos finales de la sntesis de protenas y, por lo tanto, de la expresin
gnica. Muchas protenas no podran ejercer sus funciones si no sufren estos
cambios.

2. Modificacin co-traduccional

Ocurre paralela a la sntesis de la protena cuando el ribosoma se encuentra

asociado al retculo endoplsmico.
37. Explique en qu consiste cada una de las siguientes modificaciones de
unin a los sustituyentes de los aminoacidos:

Es frecuente la adicin de determinados grupos (como acetilo, carboxilo, fosfato,

hidroxilo o metilo) a la cadena lateral de aminocidos o a los extremos amino- o
carboxi-terminales.

a) Acetilacin
La adicin de grupos acetilo tiene lugar en un 50% de las protenas eucariticas.
Una posicin frecuente es el grupo amino terminal, previa eliminacin del residuo
de metionina N-terminal. Uno de los efectos de esta modificacin es una mayor
resistencia a la degradacin, al proteger el grupo amino. Tambin se acetilo el
grupo amino en la cadena lateral de residuos de lisina en las histonas; esta
modificacin, que es reversible, contribuye a la regulacin de la condensacin
de la cromatina.

b) Carboxilacin.
En algunas protenas se aade un grupo carboxilo a la cadena lateral de un
aminocido; en concreto, en los factores de coagulacin y en protenas
estructurales del hueso se carboxilan residuos de glutamato produciendo -
carboxiglutamato(Gla). Tambin sufre Carboxilacin el aspartato dando -
carboxiaspartato (Asa), encontrado en protenas ribosomales de E. coli.

c) Fosforilacin
Es quizs la modificacin ms frecuente, y acta casi siempre de forma
reversible (Fosforilacin y desfosforilacin). Ambas reacciones constituyen un
mecanismo para la regulacin de la actividad de multitud de protenas, en
particular las implicadas en rutas de transduccin de seales y algunas enzimas.
Pertenece este mecanismo a la categora de regulacin por modificacin
covalente. En ambos casos, se trata de una modificacin estrictamente
postraduccional, que tiene lugar en el citosol despus de que se han completado
la sntesis y el plegamiento de la protena.

d) Hidroxilacin
Varias hidroxilasas presentes en el RE catalizan la incorporacin de grupos -Oh
a algunas protenas. Esta modificacin se observa, por ejemplo, en residuos de
prolina y lisina del colgeno, y resulta esencial para las correctas propiedades
de esta protena fibrosa.

e) Metilacin
Consiste en la incorporacin de metilo al grupo -amino de la cadena lateral de
lisina, o bien al grupo -carboxilo del glutamato. La metilacin de lisinas en las
 histonas es un importante mecanismo de regulacin de la expresin gnica, una
de las marcas epigenticas.

38.Elabore una tabla en la que diga a que aminocidos afecta cada una de las
siguientes modificaciones de unin a los aminocidos:

39. Cules son los tipos de glicosilaciones, en que consiste cada una,
mencionando las diferencias entre ellas?

Se trata de la unin covalente de uno varios glucsidos (radicales de glcidos)

encadenados, o sea, oligosacridos o glucanos. Se glucosilan protenas que se van
a secretar o son de membrana, y nunca se da en los procariotas.

La funcin de estos oligosacridos aadidos es

1. favorecer o estabilizar la conformacin final de la protena extracelular o de

membrana
 2. aumentar la vida media de la protena incrementando su estabilidad y su
resistencia a la digestin por las proteasas.
3. aumentar la solubilidad en un medio acuoso
4. aportar las estructuras que van a reconocer algunos receptores (por ejemplo,
los antgenos)

La adicin de los oligosacridos tiene lugar tanto cotraduccional (mientras se

importa al RER) como postraduccionalmente (en el Aparato de Golgi) y no es fija
por lo que las protenas se identifican en gel como una banda borrosa.

La glucosilacin comienza en el lado citoslico del RER con las glucosil-

transferasas asociadas a membranas. La hay de dos tipos (no excluyentes):

La O-glucosilacin sobre el hidroxilo de Ser o Thr: produce oligosacridos simples

que comienzan por N-acetil-galactosamina normalmente. Es post-traduccional
porque siempre comienza en el Golgi.

La N-glucosilacin sobre la amida de la Asn que est dos aminocidos antes de

Ser, Thr o Cys. Comienza con la adicin de N-acetil-glucosamina sobre un lpido: el
dolicol-fostato. Tras varias etapas de polimerizacin sobreviene una reorientacin,
de manera que ahora el oligosacrido est de lado del lumen del RER. Se completa
entonces la sntesis y se transfiere a una Asn del pptido que se est introduciendo
en el RER. El pptido parcialmente glucosilado se dirige al Golgi donde se completa
la modificacin de la cadena oligosacardica. Esto puede implicar tambin
eliminacin de algunos residuos de monosacridos.

Los glucanos unidos por N-glucosilacin son ms complejos y diversos que los
introducidos por O-glucosilacin.
40. Qu cambios produce la acilacin en la cadena polipptida?

La acilacin es una modificacin relevante en algunas protenas, que en general

aumenta su hidrofobia. Ms concretamente, el lpido supone a menudo un punto de
anclaje a la membrana (comnmente en la cara interna).Puede afectar a las
cadenas laterales o a los extremos del polipptido .En general esta reaccin tiene
lugar sobre protenas citoslicas solubles, sintetizadas en ribosomas libres, y es
cotraduccional.

41. Qu factor de elongacin se encarga de mediar la entrada del

aminoacil tRNA en procariontes?

El factor procariota EF-Tu ayuda al aminoacil ARNt a moverse a un sitio libre en el

ribosoma. En el citoplasma, el EF-T se une a una molcula de ARNt cargada
(aminoacilada); y este complejo luego entra al ribosoma.

42. Qu factor de elongacin es utilizado para la translocacin del

ribosoma en eucariotas?

La translocacin es catalizada por el eEF-2 unido a la hidrlisis de GTP. En el

proceso de translocacin el ribosoma se mueve a lo largo del mRNA de tal manera
que el siguiente codn de mRNA reside debajo del sitio A. Luego de la
translocacin el eEF-2 es liberado del ribosoma. El ciclo puede entonces comenzar
otra vez.

43. Qu enzima es la encargada de formar el enlace peptdico entre los

aminocidos de la cadena polipeptdica?

La enzima peptidil transferasa es una ribozima aminoacil transferasa que realiza la

funcin esencial de los ribosomas. Se encarga de la formacin de enlaces
peptdicos entre aminocidos adyacentes durante la traduccin de ARN mensajero
y, por tanto, la sntesis proteica.

44. En qu sentido es ledo el RNAm en la translocacin?

El proceso de movilizacin del peptidil-tRNA desde el sitio A al sitio P se llama,

translocacin. La translocacin es catalizada por el eEF-2 unido a la hidrlisis de
GTP. En el proceso de translocacin el ribosoma se mueve a lo largo del mRNA
de tal manera que el siguiente codn de mRNA reside debajo del sitio A. Luego
de la translocacin el eEF-2 es liberado del ribosoma. El ciclo puede entonces
comenzar otra vez.
45. Por qu en el proceso de terminacin de la elongacin se necesitan
factores de liberacin?

Como la iniciacin y la elongacin, la terminacin de la traduccin requiere de

protenas de factores especficos identificados como factores de liberacin, RFs en
la E. coli y eRFs en los eucariotas. Hay 2 RFs en las E. coli y uno en los eucariotas.

Los Factores de liberacin (RF) son protenas que se unen a un codn de

terminacin del mRNA, permitiendo la liberacin de la cadena polipeptdica naciente
y catalizando la hidrlisis del enlace ster peptidil-tRNA.

46. Cules son los tipos de factores de liberacin?

47. Qu incluyen los pasos finales de la traduccin?

Como la iniciacin y la elongacin, la terminacin de la traduccin requiere de

protenas de factores especficos identificados como factores de liberacin, RFs
en la E. coli y eRFs en los eucariotas. Hay 2 RFs en las E. coli y uno en los
eucariotas. Las seales para la terminacin son las mismas en los procariotas y
en los eucariotas. Estas seales son codones de terminacin presentes en el
mRNA. Hay 3 codones de terminacin, UAG, UAA y UGA.
 En E. coli los codones de terminacin UAA y UAG son reconocidos por el RF-1,
mientras que el RF-2 reconoce los codones de terminacin UAA y UGA. El eRF
se une al sitio A del ribosoma conjuntamente con GTP. La unin de eRF al
ribosoma estimula la actividad de la peptidiltransferasa para transferir el grupo
peptidil al agua en vez de a un aminoacil-tRNA. El tRNA no cargado resultante
deja el sitio P y es expelido con la hidrlisis concomitante de GTP. El ribosoma
inactivo entonces libera su mRNA y el complejo 80S se disocia en las
subunidades 40S y 60S que estn listas para otro ciclo de traduccin.

48. Cul es la funcin del NMD?

La Degradacin del ARN mensajero mediada por mutaciones terminadoras, ms

conocida por sus siglas en ingls: NMD (de Nonsense Mediated Decay) es un
mecanismo celular de vigilancia del ARN mensajero para detectar mutaciones
terminadoras (las que crean nuevos codones de paro y evitar la expresin de
protenas truncadas o errneas. En mamferos, la NMD se inicia por el complejo de
unin de exones (EJC) que se depositan durante el splicing del pre ARNm.
Normalmente, un EJC es retirado por el ribosoma durante la primera ronda de
traduccin del ARNm. No obstante, si se da un EJC en un punto de la secuencia
ms all ("downstream") del codn "sin sentido" (tambin llamado de parada o
terminacin), entonces este EJC an permanecer unido al ARMm cuando el
ribosoma llegue al codn de terminacin, y de ese modo servir para desencadenar
la NMD, ya que los factores proteicos implicados en esta funcin identifican la
presencia de un EJC "corriente abajo" como un problema, de modo que el ARNm
errneo se degrada, por ejemplo mediante el exosoma.1 Con raras excepciones, un
EJC no se deposita corriente abajo de un codn terminador.
49. Qu es un polirribosoma?

Un polisoma o polirribosoma es un conjunto de ribosomas asociados a una molcula

de ARNm para realizar la traduccin simultnea de una misma protena

50. Cules son los inhibidores del proceso de traduccin en eucariotas?

-Inhibidores de traduccin de protenas( Streptomicina, Tetraciclina,

Cloranfenicol, Ciclohexamida, eritromicina, Puromicina)

Cloranfenicol.

Inhibe la petidil tranferasa procariota.

Estreptomicina.

Inhibe la iniciacin de la cadena peptdico procariota, tambin induce a la lectura

errnea del mRNA.

Tetraciclina.

Inhibe la unin del aminoacil-tRNA procaritico a la subunidad pequea del

ribosoma.

Neomicina.

Similar en actividad a la estreptomicina.

Eritromicina.

Inhibe la translocacin en procariontes a travs de la subunidad grande del

ribosoma.

cido fusidico

Similar a la eritromicina por impedir que un factor de elongacin se disocie de

la subunidad mayor del ribosoma.

Puromicina.

Se asemeja a una aminoacil-tTNA, interfiere con la transferencia peptdica

dando como resultado la terminacin prematura en procariotas y eucariotas.

Ricina.
Encontrado en habas de ricino, cataliza la ruptura de la subunidad grande de
rRNA de los eucariotas.

Cicloheximida.

Inhibe la peptidiltransferasa eucaritica.