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PROTENAS

CIDOS NUCLEICOS

CIDOS NUCLEICOS PROTENAS


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MACROMOLCULAS INFORMATIVAS

Informacin almacenada en una Informacin contenida en la


secuencia de nucletidos secuencia de aminocidos
a travs del conjunto de
reglas que proporciona
el cdigo gentico
se traduce en la secuencia de se traduce en un
aminocidos de una protena plegamiento especfico
dando por
resultado

estructura
tridimensional o
conformacin nica
directamente
relacionada

FUNCIN
La informacin almacenada en de la protena
el ADN se ejecuta a travs de
las protenas
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PROTENAS
Macromolculas lineales cuyos monmeros constituyentes son los aminocidos

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PROTENAS
Molculas de mayor trascendencia en los seres vivos

Cuantitativamente Funcionalmente

representan aprox. el 50% las molculas mas verstiles


del peso seco de la clula de los seres vivos
responsables de

capacidad morfologa
metablica
Tipos y ejemplos Localizacin o funcin 4
Enzimas
Hexoquinasa Fosforila glucosa
Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena lactato
Citocromo c Transfiere electrones
ADN-polimerasa Replica y repara ADN

Protenas de reserva
Ovoalbmina Protena de la clara de huevo
Casena Protena de la leche
Ferritina Reserva de hierro en el bazo
Gliadina Protena de la semilla de trigo
Cena Protena de la semilla de maz

Protenas transportadoras
Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de los vertebrados
Hemocianina Transporta O2 en la sangre de algunos invertebrados
Mioglobina Transporta O2 en el msculo
Seroalbmina Transporta cidos grasos en la sangre
1-Lipoprotena Transporta lpidos en la sangre
Globulina que liga hierro Transporta hierro en la sangre
Ceruloplasmina Transporta Cu en la sangre

Protenas contrctiles
Miosina Filamentos estacionarios
Actina Filamentos mviles en las miofibrillas
Dinena Cilios y flagelos

Protenas protectoras en la sangre de los vertebrados


Anticuerpos Forman complejos con protenas extraas
Complemento Complejos con algunos sistemas antgeno-anticuerpo
Fibringeno Precursor de la fibrina en la coagulacin sangunea
Trombina Componente del mecanismo de coagulacin

Toxinas
Toxina de Clostridium botulinum Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos
Toxina diftrica Toxina bacteriana
Venenos de serpiente Enzimas que hidrolizan los fosfoglicridos
Ricina Protena txica de la semilla del ricino
Gosipina Protena txica de la semilla del algodn

Hormonas
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Hormona adrenocorticotrpica Regula la sntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos

Protenas estructurales
Protenas recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma
Glucoprotenas Recubrimientos celulares y paredes
-Queratina Piel, plumas, uas, pezuas
Esclerotina Exoesqueletos de los insectos
Fibrona Seda de los capullos, telaraas
Colgeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartlago)
Elastina Tejido conectivo elstico (ligamentos)
Mucoprotenas Secreciones mucosas, fluido sinovial
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FUNCIN DE UNA PROTENA

depende de

Estructura tridimensional
o conformacin

Informacin necesaria para adquirir la Conformacin

se halla en

Secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica

preservada por

Unin de los aa a travs de enlaces covalentes fuertes

Cmo la secuencia de aminocidos


determina la conformacin de las
protenas y por lo tanto su funcin?

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CONFORMACIN

Distribucin espacial de grupos sustituyentes que tienen libertad de adoptar


distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces
covalentes, gracias a la libertad de rotacin del enlace que los une.
Estado estructural que puede interconvertirse con otros estados
estructurales sin romper enlaces covalentes.

Esto quiere decir que una simple rotacin de dos


grupos de tomos a travs de un enlace covalente
simple ocasiona un cambio conformacional
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H H
H-CCH
H H
Etano Eclipsada Extendida o
Energa Potencial (kJ/mol) alternada

Angulo de torsin (grados)

El esqueleto covalente de una cadena polipeptdica posee muchos


enlaces covalentes simple que permiten libre rotacin de los tomos que
unen, por lo tanto la molcula proteica puede adoptar un nmero
ilimitado de conformaciones posibles.
A pH y temperatura normal las cadenas polipeptdicas se pliegan
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adoptando una sola conformacin particular, biolgicamente activa, que es
la energticamente mas favorable (menor energa libre G) y por lo tanto la
mas estable.

La conformacin energticamente mas favorable y


biolgicamente activa se denomina
CONFORMACIN NATIVA

Estabilizada fundamentalmente por un gran nmero de interacciones


dbiles (no covalentes) intramoleculares y con el agua circundante

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Interacciones dbiles que estabilizan a la conformacin nativa

1) Fuerzas de van der Waals (Interacciones electrostticas que se dan entre


grupos que presentan cargas o de cargas opuestas): in in; in dipolo;
dipolo dipolo.
2) Fuerzas de dispersin de London: interacciones electrostticas muy dbiles
que se dan entre tomos o grupos de tomos no unidos entre s como
consecuencia de la existencia de dipolos instantneos generados por sus
cargas elctricas fluctuantes. (se las incluye dentro de las de van der Waals).
3) Puentes de hidrgeno: interaccin electrosttica compleja que se establece
entre un tomo de H unido a un elemento muy electronegativo (O, N, F) y un
tomo electronegativo que presente densidad negativa de carga.
4) Interacciones hidrofbicas: fuerzas a travs de las cuales los compuestos
hidrofbicos tienden a agruparse en un medio acuoso, no porque exista
atraccin real entre ellas sino porque son repelidos por las molculas de agua
circundantes.
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nico enlace covalente
Puente disulfuro
que puede estabilizar la
(-S-S-)
conformacin proteica

resultante de la unin de las


cadenas laterales de 2 Cys por
reaccin de oxidacin

slo se encuentran en protenas


extracitoslicas dado que el
citosol es un ambiente reductor

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CONFORMACIN NATIVA
La energticamente ms favorable Ms estable

aquella que permita el

Mayor nmero de interacciones posibles

Tipo, nmero y posicin de las interacciones


determinado por

Secuencia de aminocidos de la protena

Cada protena posee composicin qumica definida que determina una


conformacin nativa y por lo tanto una forma caracterstica
Clasificacin de las protenas segn:
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COMPOSICIN QUMICA

Simples Conjugadas

Clase Grupo Prosttico Ejemplo


Lipoprotenas Lpidos 1-Lipoprotena de sangre
Glicoprotenas Carbohidratos Inmunoglobulina G
Fosfoprotenas Grupos Fosfato Casena de leche
Hemoprotenas Hemo (Fe-profirina) Hemoglobina
Flavoprotenas Flavin Nucletidos Succinato deshidrogenasa
Metaloprotenas Hierro Ferritina
Cinc Alcohol deshidsrogenasa
Calcio Calmodulina
Molibdeno Dinitrogenasa
Cobre Plastocianina

FORMA

Globulares Fibrosas

El la conformacin de una protena es posible distinguir niveles jerrquicos de15


organizacin crecientes. Clsicamente se describen 4 niveles estructurales:

Estructura Estructura Estructura Estructura


Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Residuos -hlice Cadena Subunidades


de aminocidos Polipeptdica Ensambladas

En la actualidad se conocen otros niveles adicionales que estn entre la


estructura secundaria y la terciaria: estructuras supersecundarias y dominios.
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Unin
Peptdica

Unin
Peptdica

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ANTIPARALELA 19

PARALELA

Vista de arriba Vista de costado


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Dominios 24
Nivel estructural que se encuentra entre estructura secundaria y
terciaria

DOMINIOS ESTRUCTURALES
Entidades geomtricas definidas que corresponden a regiones de las cadenas
polipeptdicas (que resultan de la asociacin de segmentos en hlice , lmina
y regiones al azar) que se pliegan en forma independiente del resto de la
cadena: Unidad Bsica de Plegamiento.

DOMINIOS FUNCIONALES
Un dominio estructural por s mismo o en asociacin con otros origina un
DOMINIO FUNCIONAL, regin de la cadena polipeptdica autnoma desde el
punto de vista funcional.

La asociacin de dominios da por resultado la protena globular completa.

DESNATURALIZACIN 25
Prdida de la conformacin nativa por ruptura de los enlaces dbiles que la estabilizan.
En la desnaturalizacin se pierden la estructura cuaternaria, terciaria y/o secundaria (que se
hallan estabilizadas por enlaces dbiles) pero no de la estructura primaria.

Agentes Desnaturalizantes
Agentes que rompen los enlaces dbiles de las protenas produciendo la desnaturalizacin
proteica:
-Altas temperaturas
-pH extremos (tanto altos como bajos)
-Detergentes (Ej: SDS: dodecilsulfato de sodio)
-Soluciones de elevada fuerza inica (Ej: (NH4)2SO4)
-Sustancias que interfieren con la estructura del agua (Ej: urea)
-Sustancias que rompen puentes disulfuro (Ej: -mercaptoetanol)

Consecuencias de la Desnaturalizacin
-Prdida de la funcin biolgica: ya que la funcin de una protena depende de su
conformacin.
-Insolubilizacin en agua de las protenas globulares: la prdida de la estructura terciaria de
las protenas globulares determina que los restos de aa hidrofbicos, que se hallaban
confinados al interior de la esfera, queden expuestos al entorno acuoso tornndose insoluble
en agua.
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En muchos casos (pero no en todos) la desnaturalizacin es reversible y removiendo el agente
desnaturalizante la protena recupera su conformacin nativa.

desnaturalizada

nativa

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CIDOS NUCLEICOS
Macromolculas lineales cuyos monmeros constituyentes son los nucletidos

Segn tipo de nucletido constituyente

Acido desoxirribonucleico Acido ribonucleico


ADN ARN

constituido por

desoxirribonucletidos ribonucletidos
-El grupo hidroxilo en 5 de un nuclesido est
unido al grupo hidroxilo 3 del siguiente
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nuclesido por un enlace fosfodister
-Unidades alternas de grupos fosfato y residuos
de pentosas constituyen el Esqueleto
covalente de los ac. nucleicos (hidroflico y
cargado negativamente)
-Se distingue un extremo donde hay un fosfato
libre unidos al C5 : extremo 5 y un extremo
donde hay un hidroxilo libre unido al C3: extremo
3: Se dice que las cadenas tienen polaridad.
-Las bases pricas y pirimdicas son hidrofbicas
y se disponen en las cadenas perpendiculares al
esqueleto covalente apiladas entre s de modo
que los planos de sus anillos se encuentren
paralelos.
-Por convencin la estructura de una hebra o
cadena simple de ac. nucleico se escribe siempre
con el extremo 5 a la izquierda y el 3 a la
derecha.

La secuencia de nucletidos puede representarse


esquemticamente:

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En un tubo de ensayo el ARN se hidroliza rpidamente en condiciones alcalinas
dando nuclesido 2,3-monofosfato cclico.

Esta hidrlisis en medio alcalino no se observa en el ADN dado que no posee el OH


unido al C2 a travs del cual ejercen su accin los iones hidroxilo del medio.
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ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
ADN

Funcin: almacenamiento de la informacin biolgica

En las molculas de ADN se encuentran especificadas la secuencia de


nucletidos de todas las molculas de ARN y la secuencia de aa de
todas las protenas (y por lo tanto la estructura y funcin de las mismas).

Un segmento de ADN que contiene la informacin necesaria para la


sntesis de un ARN funcional recibe el nombre de GEN

En ltimo trmino todos los componentes celulares son producto de la


informacin programada en la secuencia de nucletidos del ADN.

Estructura Tridimensional del ADN


Modelo de Watson y Crick
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Constituido por dos cadenas polinucleotdicas una de ellas
dispuesta en direccin 53 y la otra en direccin 35:
son ANTIPARALELAS.

Las dos cadenas o hebras estn enrolladas alrededor del 5 3


mismo eje formando una doble hlice dextrgira: hlice.

Los esqueletos covalentes de ambas cadenas se hallan en


el exterior de la doble hlice en contacto con el agua
circundante.

Las bases nitrogenadas de ambas cadenas estn apiladas


en el interior de la doble hlice y en posicin perpendicular
al eje longitudinal de la hlice.

Cada base de una cadena est apareada con una base de


la otra cadena y ambas estn situadas en el mismo plano y
(36 )
unidas entre s por enlaces puente de hidrgeno.

Las bases apiladas en el interior de la doble hlice estn


separadas por una distancia de 0,34nm y hay 10 residuos
de nucletidos en cada cadena por vuelta completa de la
doble hlice. (Se ha comprobado que en realidad el nmero
de residuos es 10,5)

La relacin espacial entre las dos cadenas da lugar a la


formacin de un surco menor y otro surco mayor.
5 3
32

Por cuestiones geomtricas para mantener constante la distancia

se aparean
entre los esqueletos covalentes
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Base prica Base pirimdica
de una cadena de la otra
Especficamente
Adenina (A) Timina (T) Las cadenas antiparalelas
Guanina (G) Citosina (C)

Patrn de apareamiento segn el cual se forman el mayor no son idnticas en


nmero posible de enlaces puente de hidrgeno secuencia ni en
composicin de bases

son COMPLEMENTARIAS
entre ellas

Siempre que hay A en una


cadena hay T en la otra y si
est presente G en una
cadena la otra presentar C.

Reglas de Chargaff: - N de residuos de A = N de residuos de T (A = T)


- N de residuos de G = N de residuos de C (G = C)
- N de residuos de purinas = N de residuos pirimidinas (A+G = T+C)
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ACIDO RIBONUCLEICO
ARN
Clases

ARNm ARNt ARNr Otros


funciones
transportan la molculas componentes desempean otras
informacin desde un adaptadoras que estructurales de los funciones especficas
gen hasta el ribosoma traducen con ribosomas, complejos que discutiremos
donde es traducido en fidelidad la de gran tamao que oportunamente
secuencia de aa de informacin llevan a cabo la
protena codificada por contenida en el sntesis proteica
el gene ARNm en una
secuencia de aa de
una protena

Estructura del ARN 35

Independientemente de la clase de ARN que se considere,


todos estn constituidos por una cadena simple:
MONOCATENARIOS O MONOHEBRA.
La naturaleza monohebra de estas molculas no implica
que su estructura sea al azar.
Las monohebras tienden a adoptar una conformacin
helicoidal con giro a derecha, dirigida por el apilamiento de
bases.
Cualquier secuencia autocomplementaria dar lugar a
estructuras mas complejas y especficas.

Las regiones apareadas


adoptan por lo general una
estructura en hlice dextrgira
ARNm 36

Se denomina ARNm a la porcin del ARN celular total que traslada la


informacin gentica desde el ADN a los ribosomas. Lugar en el cual los
ARNm actan como moldes que sirven para especificar la secuencia de aa
de las cadenas polipeptdicas.
El proceso de formacin de un ARN sobre un molde de ADN se conoce como
trascripcin (la informacin pasa de una molcula a otra usando en mismo
idioma: nucletidos) y el proceso de formacin de una protena sobre un
molde de ARN se denomina traduccin (la informacin pasa de una molcula
a otra traduciendo de un idioma de 4 nucletidos a otro de 20 aa).
La longitud mnima del ARNm viene determinada por la longitud de la cadena
polipeptdica que codifica. Para codificar una cadena polipeptdica de n aa se
requiere que el ARNm tenga al menos 3 x n nucletidos dado que cada aa
est codificado por un triplete de nucletidos presentes en el ARNm
denominado CODON

ARNt 37

Los ARNt son molculas adaptadoras.


Capaces de unirse:
-Covalentemente a los aa (a travs de
un enlace ster entre el OH del
extremo 3 del ARNt y el grupo COOH
del aa) y,
- por apareamiento de bases al codn
del ARNm que codifica a dicho
aminocido (a travs de un triplete de
bases complementario al codn
presente en el ARNt denominado
ANTICODON).
Tiene una estructura en hoja de trbol en la
cual se distinguen regiones doble hebra 38
resultantes del apareamiento de bases de
segmentos autocomplementarios.
En el extremo de una de las regiones se
localiza a los extremos 5 y 3 del ARNt.
Las otras regiones presentan en sus extremos
bucles en horquilla debido a la presencia de
segmentos no autocomplementarios.
En uno de los bucles se localiza al anticodn:
triplete de bases complementario del codn
presente en el ARNm.
Los otros bucles presentan bases raras.

La hoja de trbol
se pliega
adquiriendo en el
espacio una
conformacin en
forma de L

ARNr 39
Componentes estructurales de los ribosomas