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LAS ENZIMAS I

CONCEPTO
APOENZIMA Y HOLOENZIMA
GRUPO PROSTETICO
CENTRO ACTIVO

agosto 2017 Enzimas I 1


USOS POTENCIALES DE LAS
ENZIMAS

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agosto 2017 Enzimas I 3
USOS POTENCIALES DE LAS
ENZIMAS
Industria Farmacutica
Qumica fina (sntesis de compuestos puros)
Ingeniera gentica Obtencin de productos y procesos
tecnolgicos eficientes y diversos
Produccin de alimentos
Elaboracin de papel
Industria textil
Detergentes
Diagnstico
Biotratamientos
Biocombustibles
Nuevas tecnologas
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Biofbricas productoras de
enzimas

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LA CLULA
Fbrica qumica ms eficiente.
Las molculas requeridas se producen de
manera precisa.
QUIENES TRABAJAN DENTRO DE LA
CELULA?
. LAS ENZIMAS
Las enzimas son protenas, excepto las
ribozimas.
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Funciones biolgicas de las
enzimas: Replicacin del ADN

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epinefrina
Adenilato ciclasa

Receptor
Beta-adrenergico

AC

adenosina
GTP
ATP
cAMP
GDP

ADP

PKA

Funciones biolgicas de las enzimas:


sealizacin
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Funciones biolgicas de las enzimas:
neurotransmisin

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Funciones biolgicas de las
enzimas:digestin

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Enzimas antioxidantes

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Va metablica

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ENZIMAS - HISTORIA
Catlisis biolgica inicio siglo XIX
Carne - estmago
Almidn - boca
Dcada 50
Louis Pasteur azcar alcohol por levedura
catalisada por fermentos = enzimas.
Eduard Buchner (1897)
Extratos de levadura fermentan azcar alcohol;
enzimas actuan libres de clula

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ENZIMAS - HISTORIA
James Sumner (1926)
Aisl y caracteriz la ureasa
Cristales eran protenas;
todas las enzimas son protenas.

John Northrop (dcada 30)


Cristaliz pepsina y tripsina bovinas;

Dcada de 50 siglo XX
75 enzimas aisladas y cristalizadas;
evidencia de caracter protico.

Actualmente, + 2000 enzimas conocidas


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Enzimas como protenas
Son termo-lbiles (sensibles a temperatura)
Son ms eficientes que los catalizadores
qumicos
Son especficas
Su regulacin es compleja
La especificidad reside en unos aminocidos
que conforman 2 centros diferentes:
El centro cataltico y el centro de unin al
sustrato, que conjuntamente conforman el
CENTRO ACTIVO.

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Las enzimas como catalizadores
Aceleran la velocidad de reaccin
Son eficaces en pequeas cantidades
Su estado inicial es igual a su estado final
Ejm. anhidrasa carbnica, una
molcula puede hidratar 10 6 CO2
molculas/seg, 10 7 veces ms rpido
que la no cataltica.

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ENZIMAS BIOCATALISADORES

E+S ES P+E

Sustrato se une centro activo de la enzima

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Caractersticas de las enzimas
Especficas para sus sustratos

Aceleran las reacciones qumicas

Reaccionan en medio acuoso hasta en


condiciones adversas, difciles para reacciones
qumicas Ejem: esterasas

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Enzimas proteolticas

Tripsina

Trombina

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fosfolipasa A1

H2CO C R1
fosfolipasa A2
O

R2 C OCH fosfolipasa D
O
O
H2CO C R3

O-

fosfolipasa C
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Amilasas

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ENZIMAS ESTRUTURA
Estrutura Holoenzima
Enzimtica

Protena Cofactor

Ribozimas
Apoenzima o Puede ser:
Apoprotena on inorgnico
molcula orgnica
RNA
Coenzima

Enlace covalente
Grupo Prosttico
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HOLOENZIMA

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ENZIMAS
Cuando la molcula o el in metlico est
estrechamente unido o covalentemente unido a la
protena forma un grupo prosttico.

Protena + Molcula o in metlico o


ambos

Holoenzima

Apoprotena

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COFACTOR
In o molcula que participa en el proceso cataltico
sin ser enzima ni substrato. Dos formas de accin:
1. Fijacin fuerte a la protena y salen sin ser
modificados del ciclo cataltico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del
ciclo cataltico y por lo general requieren otra enzima
para volver al estado original.

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IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS

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Coenzimas

OXALACETATO CITRATO

SUCCINATO FUMARATO

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Coenzima:
flavin adenina dinucleotido (FAD)

Glucosa oxidada con FAD

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Aminocido
LAO Cetocido
R CH COO- + O2 + H2O R CO COO- + H2O2 + NH4+
NH3+

LAO: L-aminocido oxidasa (flavoprotena)

Las flavoprotenas tienen un grupo prosttico flavnico,


que interviene en el proceso cataltico sin salir modificado
del mismo
O
H 3C N
NH

H 3C NH N O

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Piruvato L-Lactato

COO- COO-
LDH
C O HO C H
CH3 CH3
NADH + H+ NAD+

LDH: Lactato deshidrogenasa

Utiliza como cofactor NADH, el cual sale de la


reaccin oxidado a NAD+. La regeneracin a NADH
requiere otra enzima.

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COFACTORES DE NATURALEZA NO
VITAMNICA

Hemo Ccitocromos
Complejos Fe-S Ferredoxinas
Glutatin Redox; transporte de aminocidos
ATP Transf. de fosfato y/o de energa
UTP Transf. de grupos glicosdicos
PAPS Transf. de grupos sulfato
S-AM Transf. de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acilo

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ENZIMAS COFATOR
Algumas enzimas que necesitan de elementos
inorgnicos como cofatores

ENZIMA COFACTOR
ADN POLIMERASA Mg+2

CITOCROMO OXIDASA Cu+2

LCOHOL DESHIDROGENASA Zn+2

HEXOQUINASA Mg+2

UREASA Ni+2

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CENTRO ACTIVO
Contiene los residuos catalticos
Es tridimensional como cerradura o criba
Los sustratos se unen por interacciones dbiles
mltiples (puentes de H, van der Waals, etc)
La especificidad de unin depende de la
geometra del centro activo

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Centro Activo: Lisozima

W108
D52
E35

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Teoras de la accin enzimtica, 1

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)


Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

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Teoras de la accin enzimtica, 2
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin
en su estructura por el hecho fsico de la unin.

agosto 2017 Enzimas I 37


Teoras de la accin enzimtica, 3
La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad
definiendo la accin enzimtica como

Estabilizacin del Estado de Transicin

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad


complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.

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Enzimas y catalisadores qumicos
Caracterstica Enzima Qumicos
Especificidad por sustrato alta baja

Natureza de la estrutura compleja simple

Sensibilidad T y pH alta baja

Condiciones de reaccin (T, P, pH) suaves drsticas (geralmente)

Costo de obtencin (aislamiento y alto moderado


purificacin)
Consumo de energa bajo alto

Formacin de subprodutos bajo alta

Separacin catalisador/ produtos difcil/cara simple

Actividad Cataltica (temperatura ambiente) alta baja

Estabilidad del preparado baja alta

Energa de activacin baja alta

Velocidad de reacin alta baja


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agosto 2017 Enzimas I 40

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