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α- Amino Acidos No proteicos

p
Otros Amino Acidos No proteicos
Peptidos
• Por convencion, se nombran tomando como residuo Nro 1 al que tiene el 
grupo  ‐NH3+ libre y ultimo al que posee su grupo  ‐COO‐ libre

• p , p p
Patron repetitivo, empezando por el N‐terminal es N‐C‐C‐N‐C‐C‐‐‐‐:
– N ‐‐‐> carbono α‐‐‐> carbono carbonilico, etc.

peptide
tid
bonds S

O O C-terminal
+ H amino acid
H3N N
N O-
H
N-terminal O N H2
amino acid OH
Ser-Met-Asn O
Algunos Peptidos
O O O
+ +
H3 N -CH- C-N H-CH -C-OCH3 H3 N -CH2 - CH 2 -C-N H- CH-COO -
CH2 CH2 CH2
COO- C6 H5
NH
L-Aspartyl-L-phenylalanine β-Alanyl-L-histidine
methyl ester N
(Carnosine)
(Aspartame)
N H3 + H O
-
O N O-
N
O O H O
SH
+ + Glutathione, GSH
H3 N -Cy s- Ty r -Ile H3 N -Cy s- Ty r -Phe (reduced form)
-
S Gln S O
Gln
S S
Cy s-A sn Cy s-A sn
O O
Pr o-Le u- Gly -C- NH2 Pr o-A r g- Gly- C-N H2
Oxytocin Vasopressin
Encefalinas
Leucine enkephalin
Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu = Y-G-G-F-L

Methionine enkephalin
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met = Y-G-G-F-M
α Helice
α-
Puentes de H2 INTRA catenarios

AA disruptores de α-helice:

• Prolina: Rotacion del enlace peptidico restringida


No tiene N-H para formar puentes H2
• Radicales bultosos (Ile, Leu, Val, etc)
g
• Radicales con igual carga
g electrica ((Glu-Asp)
p)
Lamina β

• Los grupos R alternan, por encima y debajo del plano


• Cada enlace peptidico es configuracion trans y planar
• Los grupos C=O y N-H de cada enlace peptidico son perpendiculares al eje
de la lamina
• Los puentes de H2 C=O---H-N se establecen entre laminas adyacentes y
perpendicularmente a la direccion de la lamina
Proteinas fibrosas:
• Contienen
C ti cadenas
d polipeptidicas
li tidi organizadas
i d
aproximadamente paralelas siguiendo un eje.
• Consisten el largas fibras o largas laminas
• Tienden a ser mecanicamente fuertes
• Insolubles en agua o en sales diluidas
• Rol estructural

Ej
Ejemplos
l

Queratinas (pelo, lana, elementos del citoesqueleto)


g
Colageno
Seda

Estructura estabilizada por: Puentes H2


Puentes Disulfuro
Estructura suprasecundaria
Proteinas globulares:
• Proteinas
P t i que estan
t plegadas
l d y titienen una fforma mas o
menos esferica.
• Forman suspensiones estables en soluciones acuosas
• Los restos hidrofilicos tienden a ubicarse en la periferia e
interactuan con el entorno acuoso formando uniones H2 e
interacciones electrostaticas
• Presentan un nucleo (core) hidrofobico en donde se
enc entran restos no polares.
encuentran polares
• En general presentan segmentos de estructuras α helice o
lamina β.

Ejemplos
Mioglobina
Hemoglobina
Enzimas
Estructura estabilizada por: Puentes H2
Puentes Disulfuro
I t
Interacciones
i hid f bi
hidrofobicas y Van
V der
d Walls
W ll
Interacciones electrostaticas
04 04 noncovalent.jpg
04_04_noncovalent.jpg
04 06 Hydrogen bonds.jpg
04_06_Hydrogen bonds.jpg
Dominios
Mioglobina
PrPc

PrPSc
Figure 2: Amino acid sequence of GPAT’s C-terminal domain.

576 TMD2 590 591 AMP-K 605 606 AMP-K 621 635
VLHVFIMEAIIACSI YAVQNKRGSGGSAG G LGNLISQEQ LVRKAA SLCYLLSNEGTISLP
636 650 651 665 666 680 681 695
CQTFYQVCQETVGKF IQYGILTVAEQDDQE DVSPGLAEQQWNKKL PEPLNWRSDEEDEDS

696 710 711 725 726 Homol A 740 741 755


DFGEEQRDCYLKVSQ AKEHQQFITFL QRLL GPLLEAYSS AAIFVH TFRGPVPESEYLQKL
756 770 771 785 786 800 801 815
HRYLLTRTERNVAVY AESATYCLVKNAVK M FKDIGVFKETKQKRA SVLELSTTFLPQGSR
816 828
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