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Proteínas de membranas: Modos de anclaje

Proteínas de membranas: Modos de anclaje A) Unico segmento transmembrana B) Múltiples segmentos transmembrana C)

A) Unico segmento transmembrana

B) Múltiples segmentos transmembrana

C) Sujeción mediante una secuencia corta de aminoácidos hidrofobicos

D) Unión a una proteína integral E) Unión electrostática a la bicapa lipídica F) Sujeción mediante un lípido unido covalentemente

La distribución de residuos de aminoácidos polares y no polares es diferente en proteínas solubles y proteínas de membrana, lo que permite predecir los segmentos transmembrana

polares es diferente en proteínas solubles y proteínas de membrana, lo que permite predecir los segmentos
polares es diferente en proteínas solubles y proteínas de membrana, lo que permite predecir los segmentos
Estructura de glicoforina, una proteí na con una única hélice transmembrana - La hélice transmembrana

Estructura de glicoforina, una proteína con una única hélice transmembrana

- La hélice transmembrana consta de 23 residuos hidrofóbicos (rojos)

- Hay además un cluster de residuos positivos (azules) que interactúan con lípidos

negativos del lado citosólico de la membrana -Los residuos polares (cargados o no) se concentran en los dominios citosólico y extracelular. Este último también está glicosilado (rombos verdes) en residuos específicos de serina, treonina o asparagina

Los dominios transmembrana interactúan entre sí por enlaces de van der Waals.

Proteínas con múltiples hélices transmembrana

Proteínas con múltiples hélices transmembrana Izquierda: Bacteriorodopsina. 7 hélices hidrofóbicas Derecha: Centro
Proteínas con múltiples hélices transmembrana Izquierda: Bacteriorodopsina. 7 hélices hidrofóbicas Derecha: Centro

Izquierda: Bacteriorodopsina. 7 hélices hidrofóbicas Derecha: Centro de reacción fotosintético de Rhodopseudomonas viridis. 11 hélices transmembrana (algunas anfipáticas)

LAS HELICES TRANSMEMBRANA PUEDEN SER TOTALMENTE HIDROFOBICAS O ANFIPATICAS

PUEDEN SER TOTALMENTE HIDROFOBICAS O ANFIPATICAS - Un ramillete de hélices anfipáticas puede definir un

- Un ramillete de hélices anfipáticas puede definir un canal o un sitio de unión para un compuesto hidrofílico en el centro

puede definir un canal o un sitio de unión para un compuesto hidrofílico en el centro

Transportador de glucosa (GLUT1)

El barril beta es otra estructura frecuente en proteínas de membrana
El barril beta es otra estructura
frecuente en proteínas de membrana

En proteínas con barril beta, la distribución entre residuos polares y no polares es alternada

En proteínas con barril beta, la distribución entre residuos polares y no polares es alternada

Los residuos de tirosina (naranja) y triptofano (rojo) normalmente se localizan en la interfase agua/lípido

Los residuos de tirosina (naranja) y triptofano (rojo) normalmente se localizan en la interfase agua/lípido

La Prostaglandina H2 sintetasa 1 no atraviesa la membrana, sino que es anclada por un grupo de cuatro hélices hidrofóbicas

Prostaglandina H2 sintetasa 1 no atraviesa la membrana, sino que es anclada por un grupo de

La PGH2 sintetasa 1 contiene un canal hidrofóbico que conduce al sitio activo

contiene un canal hidrofóbico que conduce al sitio activo Ibuprofeno y aspirina bloquean el canal hidrofóbico,
contiene un canal hidrofóbico que conduce al sitio activo Ibuprofeno y aspirina bloquean el canal hidrofóbico,
contiene un canal hidrofóbico que conduce al sitio activo Ibuprofeno y aspirina bloquean el canal hidrofóbico,

Ibuprofeno y aspirina bloquean el canal hidrofóbico, la última por acetilación de una serina

Unión electrostática a dominios lipídicos negativos En la fosfolipasa A2, un grupo de residuos positivos

Unión electrostática a dominios lipídicos negativos

En la fosfolipasa A2, un grupo de residuos positivos (en azul), rodea a la cavidad del sitio catalítico. Este contiene Ca+2 que une al grupo polar y posiciona al grupo ester a ser clivado

a la cavidad del sitio catalítico. Este contiene Ca+2 que une al grupo polar y posiciona
a la cavidad del sitio catalítico. Este contiene Ca+2 que une al grupo polar y posiciona

MODOS DE UNION COVALENTE A LIPIDOS

MODOS DE UNION COVALENTE A LIPIDOS
Por congelamiento y fractura pueden separarse ambas monocapas
Por congelamiento y fractura pueden separarse ambas monocapas

Por congelamiento y fractura pueden separarse ambas monocapas

Por congelamiento y fractura pueden separarse ambas monocapas

Microscopía electrónica de fractura por congelamiento de la membrana de eritrocito

de fractura por congelamiento de la membrana de eritrocito Membranas lipídicas libres de proteínas pueden dar

Membranas lipídicas libres de proteínas pueden dar imágenes similares si contienen estructuras de micelas invertidas

lipídicas libres de proteínas pueden dar imágenes similares si contienen estructuras de micelas invertidas