Tipos de protenas

Las protenas son las macromolculas que ms abundan dentro la clula.

Cada una de ellas tiene una funcin especfica, pero no todas son
iguales, por ello tienen una clasificacin, que determina los diferentes
tipos de protenas. Esta clasificacin es til para relacionarlas con la
funcin que cumplen.
Qu son las protenas
Clasificacin de las protenas
o Por su composicin qumica
o Por su conformacin
o Por su solubilidad
Alimentos con protenas
o Fuentes de origen animal
o Fuentes de origen vegetal
Consumo de protenas: dosis recomendada
Recetas saludables ricas en protenas
Qu alimentos ricos en protenas prefieres consumir?

Lee tambin: Protenas de origen vegetal

Qu son las protenas
Te cuento por si an no lo sabes, que las protenas son
macromolculas que se encuentran en estado coloidal, representan
ms del 50 % de peso seco de la clula. Estn compuestas por
aminocidos, existen 20 aminocidos diferentes que se unen entre s
por enlaces polipeptdicos.
Para una mejor comprensin de lo que son las protenas, cules son
sus propiedades, cmo actan, los tipos de protenas y sus funciones,
estas se clasifican de diferentes formas: teniendo en cuenta su
composicin qumica, estructura, funciones, y la solubilidad en
diferentes disolventes.
El conocimiento sobre cules son los diferentes tipos de protenas y
cul es su clasificacin, puede serte de mucha utilidad, para entender
qu funciones cumplen las diferentes protenas dentro de tu organismo,
que permiten que te mantengas san@. Te interesa conocerlos? Toma
nota de los siguientes prrafos.
Lee tambin: Qu son las protenas y para qu sirven
Clasificacin de las protenas
Por su composicin qumica
Protenas simples. Son aquellas que al hidrolizarse
(degradarse) slo producen aminocidos.
Protenas complejas. Son aquellas que al hidrolizarse,
producen aminocidos y otros compuestos orgnicos e
inorgnicos. Estas pueden ser: metalprotenas, nucleoprotenas
y fosfoprotenas.
Por su conformacin
De acuerdo a su forma, las protenas pueden dividirse en dos clases:

1.- Protenas fibrosas. Son aquellas que estn formadas por cadenas
polipeptdicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por
ejemplo:
La fibrona. Es producida por insectos, sobre todo por las araas
y el gusano de seda.
El colgeno. Constituye el componente proteico principal del
tejido conectivo.
La queratina. Puedes encontrarla en las uas, garras, pico,
pezuas, cuernos, pelo, lana, y en capa externa de tu piel.
La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos
sanguneos.
2.- Protenas globulares. Estn formadas por cadenas polipeptdicas
que adoptan una forma esfrica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos,
hormonas. La mayora de las protenas que conoces, pertenecen a esta
clase. Desempean funciones estructurales y mecnicas, actuando
como:
Enzimas
Hormonas. Muchos de estos componentes son protenas,
capaces de regular muchas funciones celulares, relacionadas
con el metabolismo y la reproduccin. Ejemplos son la insulina,
el glucagn y la tiroxina.
 Protenas transportadoras y receptores de membrana. Por
ejemplo, la hemoglobina.
Protenas transportadoras de triglicridos, cidos grasos y
oxgeno en la sangre. Son responsables, entre otras funciones
de la contraccin de las fibras musculares.
Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoprotenas que
reconocen antgenos expresados en la superficie de virus,
bacterias y otros agentes infecciosos.
Protenas de reserva. Ejemplos de protenas de este tipo de
protena son la ferritina, que almacena hierro en el interior de
las clulas y la casena de la leche, que acta como una reserva
de aminocidos.
Por su solubilidad
Esta forma de clasificar las protenas tiene en cuenta su solubilidad en
diferentes disolventes como el agua, la sal y el alcohol. Pero, quizs
te ests preguntando: dnde puedo encontrar protenas para mantener
mi cuerpo sano? Presta atencin a la siguiente lista.
Lee tambin: Estructura qumica de las protenas
Alimentos con protenas
Fuentes de origen animal
Carne vacuna

Carne de cerdo

Leche

Pescado

Huevos

Queso

Yogur

Manteca

Huevos
Fuentes de origen vegetal
Soja
 Frijoles

Legumbres

Germen de trigo

Quinoa

Almendras

Avellanas

Nueces

Man

Mantequilla de man

Semillas de girasol

Nueces

Tofu

Tempeh
 Estructura de las protenas

Estructura de las protenas. Proyecto del Genoma Humano.

La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de

las molculas de protenaque provienen de su secuencia de aminocidos, las
caractersticas fsicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos
que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento especfico.

ndice
[ocultar]

1Estructura de los aminocidos

2Termodinmica del plegamiento
o 2.1Entropa conformacional
o 2.2Interacciones carga-carga
o 2.3Enlaces de hidrgeno internos
o 2.4Interacciones de van der Waals
o 2.5Interacciones hidrofbicas
3Funcin de los enlaces disulfuro
4Niveles de estructuracin
o 4.1Estructura primaria
o 4.2Estructura secundaria
o 4.3Estructura terciaria
o 4.4Estructura cuaternaria
5ngulos de rotacin y representaciones de Ramachandran
6Dominios, motivos y otros elementos conformacionales
7Cintica del plegado de las protenas
 8Elementos moduladores
o 8.1Temperatura
o 8.2pH
o 8.3Chaperonas
9Clasificacin estructural
10Determinacin de la estructura proteica
11Investigacin
12Vase tambin
13Referencias

Estructura de los aminocidos[editar]

Estructura del aminocidoglutamina.

Los aminocidos, monmeros componentes del polmero protena,

son molculas quirales constituidas por un tomo de carbono central, el C, que portan en
ste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, adems de un tomo
de hidrgeno y unacadena lateral que les confiere sus caractersticas definitorias, y en
funcin de la cual se clasifican.1
Los 20 -L-aminocidos proteinognicos son los listados en la siguiente tabla:

Cargado,
Cdigo Cdigo Abundancia
VdW volumen Polar,
Nombre de tres de una relativa MW pK 3
( ) Hidrofbico,
letras letra (%) E.C.
Neutro

Alanina Ala A 13.0 71 67 H

Arginina Arg R 5.3 157 12.5 148 C+

Asparagina Asn N 9.9 114 96 P

Aspartato Asp D 9.9 114 3.9 91 C-

Cistena Cys C 1.8 103 86 P

Glutamato Glu E 10.8 128 4.3 109 C-

 Glutamina Gln Q 10.8 128 114 P

Glicina Gly G 7.8 57 48 N

Histidina His H 0.7 137 6.0 118 P, C+

Isoleucina Ile I 4.4 113 124 H

Leucina Leu L 7.8 113 124 H

Lisina Lys K 7.0 129 10.5 135 C+

Metionina Met M 3.8 131 124 H

Fenilalanina Phe F 3.3 147 135 H

Prolina Pro P 4.6 97 90 H

Serina Ser S 6.0 87 73 P

Treonina Thr T 4.6 101 93 P

Triptfano Trp W 1.0 186 163 P

Tirosina Tyr Y 2.2 163 10.1 141 P

Valina Val V 6.0 99 105 H

Termodinmica del plegamiento[editar]

En condiciones fisiolgicas, el proceso de plegamiento de una protena globular est
claramente favorecido termodinmicamente, esto es, el incremento de energa libre global
del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este
cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinmicos como la entropa
conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrgeno internos, las
interacciones hidrofbicas y las interacciones de van der Waals.2 .3
Entropa conformacional[editar]
Se define entropa conformacional del plegado como la disminucin de la entropa, de
la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de
ovillo aleatorio hasta una nica estructura plegada. La energa libre, representada en la
ecuacin G = H - T S, demuestra que el S negativo realiza una contribucin positiva
a G. Es decir, el cambio de entropa conformacional se opone al plegado. Por ello, el
G global, que debe ser negativo, se debe a que o bien H es negativo y grande o a algn
otro aumento de la entropa con el plegado. En la prctica se dan ambas cosas.3
La fuente de H negativo es el cmulo de interacciones favorables energticamente que
se dan en el interior del glbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.
Interacciones carga-carga[editar]
Artculo principal: Enlace inico

Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas
laterales de los aminocidos componentes del polipptido, puesto que los
gruposcarboxilo y amino del carbono alfa estn implicados en el enlace peptdico. De este
modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos
del polipptido: de hecho, se denominan a veces puentes salinos.3 Evidentemente, dichas
interacciones desaparecen cuando el pH del medio es tal que se pierde el estado de
ionizacin del grupo; de hecho, esta es una de las causas de la desnaturalizacin rpida
de las protenas mediante adicin de cidos o bases, y subyuga a las protenas a un
entorno de un pH tamponado y moderado, que es el fisiolgico, salvo excepciones, como
puede ser el interior lisosomal en el entorno subcelular4
Enlaces de hidrgeno internos[editar]
Artculo principal: Enlace de hidrgeno

Dos molculas relacionndose mediante cuatro puentes de hidrgeno, representados mediante

lneas de puntos.

Las cadenas laterales de muchos aminocidos se comportan como donadores o como

aceptores de enlaces de hidrgeno (es el caso de los grupos hidroxilo de la serina y los
grupos amino de la glutamina, por ejemplo). Adems, si los protones amida o
los carbonilos del armazn polipeptdico no estn implicados en el enlace peptdico,
pueden interaccionar tambin en este tipo de uniones estabilizadoras.
Si bien los enlaces de hidrgeno son dbiles en disolucin acuosa.3 su gran nmero puede
estabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica.
Interacciones de van der Waals[editar]
Artculo principal: Fuerzas de Van der Waals
El denso empaquetamiento en el ncleo de las protenas globulares facilita la interaccin
dbil entre grupos moleculares sin carga. Dichos enlaces son de baja energa, pero su
abundante nmero suple su debilidad. Cada interaccin individual slo contribuye en unos
pocos kilojulios a la entalpa de interaccin negativa global. Pero la suma de todas las
contribuciones de todas las interacciones s que puede estabilizar a la estructura plegada.
De este modo, una contribucin energtica favorable a partir de la suma de las
interacciones intramoleculares compensa de modo ms que suficiente la entropa
desfavorable del plegado.3
Interacciones hidrofbicas[editar]
Artculo principal: Interaccin hidrofbica

Por definicin, cualquier sustancia hidrofbica en contacto con el agua provoca que sta
huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos.4 Esta ordenacin corresponde a
una disminucin de la entropa del sistema. En el caso de las protenas, los residuos
hidrofbicos de los aminocidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de
la molcula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, la
internalizacin de los grupos hidrfobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'protena ms
agua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropa al doblarse. Este aumento de
entropa produce una contribucin negativa a la energa libre del plegado y aumenta la
estabilidad de la estructura proteica.3

Funcin de los enlaces disulfuro[editar]

Artculo principal: Enlace disulfuro

Molcula de cistina, fruto de la condensacin de dos cistenasmediante un enlace disulfuro.

La estabilizacin de la protena recin plegada puede suceder mediante la formacin

de puentes disulfuro entre residuos de cistenaadyacentes o enfrentados. Dicho
procesamiento se produce en muchos casos en el lumen del retculo
endoplasmtico mediante la enzima disulfuro isomerasa, presente en todas las
clulas eucariotas. Dicha enzima, que cataliza la oxidacin de los grupos sulfhidrilo o
grupos tiol (-SH2) de los residuos de cistena, es especialmente abundante en rganos
como el hgado o pncreas, donde se producen pequeas cantidades de protenas que
contienen este tipo de enlaces.5

Niveles de estructuracin[editar]
Representacin de la estructura proteica a tres niveles: arriba, elprimario, compuesto por
losaminocidos; en el centro, elsecundario, definido por las estructuras en alfa hlice, beta lmina y
semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumtricos.

La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles,

interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un
slo polipptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.
Estructura primaria[editar]
Artculo principal: Estructura primaria de las protenas

La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos, es decir,

la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus
caractersticas ms importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de
organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del
material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de
aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.
Estructura secundaria[editar]
Artculo principal: Estructura secundaria de las protenas

La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto

proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman
el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la
cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria
ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no
repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no
ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada beta).
Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira,
con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la
hlice, y los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice
est estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la
hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior
de la hlice.6
El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo
carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos
puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en
(n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hlice. Est dentro de los niveles de organizacin de la protena.
Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos
dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman
enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy
estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la
formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados
sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni
crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la lmina.7
Estructura terciaria[editar]
Artculo principal: Estructura terciaria de las protenas

Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se

enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de
losdominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia
el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una
estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes
disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y
mediante enlaces inicos.
Estructura cuaternaria[editar]
Artculo principal: Estructura cuaternaria de las protenas
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena con
estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que,

asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes
son iguales, o unheterodmero, si no lo son.

ngulos de rotacin y representaciones de

Ramachandran[editar]

kmp

ngulos de rotacin en la cadena peptdica. La convencin de la direccin de rotacin positiva se

muestra por el sentido de la flecha.

En una cadena polipeptdica, se definen dos enlaces del armazn capaces de rotar: uno es
el enlace entre el nitrgeno y el C, y el otro el enlace entre el C y el oxgeno del
carbonilo. Ambos definen dos ngulos de rotacin:

El ngulo de rotacin , definido por los cuatro tomos sucesivos del esqueleto CO-
NH-C-CO, implicando a dos aminocidos.
El ngulo de rotacin , definido por los cuatro tomos sucesivos del esqueleto: NH-
C-CO-NH, que implica a dos aminocidos.
La orientacin del eje de giro considerada positiva por convencin se muestra en la
imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj.3
Existen dos excepciones en los aminocidos que se representan en estos diagramas: la
glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cclica debido a la tenencia de una
estructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para una representacin
convencional8

Diagrama de Ramachandran de una protena. Las zonas energticamente favorables son

representadas mediante contornos coloreados. Cada aminocido est representado mediante un
punto rojo. Se marcan con cruces las glicinas, carentes de cadena lateral.

Se puede describir, por tanto, la conformacin del armazn de cualquier residuo concreto
de una protena especificando estos dosngulos.3 Con estos dos parmetros podemos
describir la conformacin de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con
coordenadas y . Para determinados tipos de estructura secundaria, como la hlice alfa,
todos los residuos comparten dichos ngulos, por lo que un punto en el mapa en
determinada posicin puede describir una estructura secundaria. Estos mapas,
denominadosrepresentaciones de Ramachandran, por el bioqumico G. N.
Ramachandran9 que los us por ampliamente en [1963], permiten deducir dichas
conformaciones.3

Dominios, motivos y otros elementos

conformacionales[editar]
Artculo principal: Nivel de dominio de las protenas

Es comn que algunas zonas de la protena tengan entidad estructural independiente, y a

menudo funciones bioqumicas especficas, como, por ejemplo, alguna actividad cataltica.
Su naturaleza depende de las estructuras anteriormente citadas a todos los niveles.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que,
asociadas, conforman un ente, un multmero, con propiedades distintas.

Dominio de unin a calcio decalmoldulina; las esferas azules representan al metal.

Las protenas estn organizadas en muchas unidades. Un dominio estructural es un

elemento de la estructura de las protenas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a
los motivos conformacionales independientemente del resto de la cadena de protena.
Muchos dominios son nicos y proceden de una secuencia nica de un gen o una familia
gnica pero en cambio otros aparecen en una variedad de protenas. Los dominios son, a
menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen una funcin prominente en la
biologa de la protena pertenecen; por ejemplo, "el domino de unin a calcio
de calmodulina". La ingeniera gentica permite modificar los dominios de una protena a
otra para generar protenas quimricas con funciones novedosas.10 Un motivo en este
sentido se refiere a una combinacin especfica de elementos estructurales secundarios
(como los hlice-giro-hlice). Estos elementos son llamados a menudosuperestructuras
secundarias.
Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de motivo, como
los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo consiste en solo unos pocos
elementos, por ejemplo, las hlice-giro-hlice, que slo tienen tres. Se denota que la
secuencia espacial es la misma en todas las instancias del motivo. Su orden es bastante
irregular dentro del gen subyacente. Los motivos estructurales de la protena a menudo
incluyen giros de longitud variable en estructuras indeterminadas, lo que en efecto crea la
plasticidad necesaria para unir dos elementos en el espacio que no estn codificados por
una secuencia de ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota tambin que
incluso cuando estn codificados los elementos estructurales secundarios de un motivo en
el mismo orden en dos genes, la composicin cuantitativa de aminocidos puede variar.
Esto no slo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y
primaria, sino por cuestiones relativas al tamao. Si bien en la base de
datos de levadura hay descritas unas 6.000 protenas,11 hay muchos menos dominios,
motives estructurales y pliegues. Esto es, en parte, consecuencia de laevolucin. Esto
significa, por ejemplo, que un dominio de una protena puede ser trasladado de una a otra,
dando as una nueva funcin a las protenas. Debido a estos mecanismos, los dominios o
motivos estructurales pueden ser comunes a varias familias de protenas.

Cintica del plegado de las protenas[editar]

Aunque el plegamiento de las protenas parta de un estado lineal inicial y uno final bien
definidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con un lugar de partida y un fin,
sino que est plagado de intermedios temporalmente mensurables y de vital importancia.
Incluso, la estructura final dista mucho de ser esttica: algunos autores imaginan a las
protenas como entidades dinmicas que continuamente cambian de estructura, de un
modo similar al latido cardaco12
Si bien el plegamiento de una protena es un suceso rpido, que se completa en apenas
un segundo, topolgicamente es un problema muy complejo. Este hecho dio lugar a
laparadoja de Levinthal, propia de Cyrus Levinthal en 1968: un clculo aproximado indica
que una cadena polipeptdica de unos 120 residuos posee unas 1050 conformaciones.
Aunque la molcula pudiera intentar una nueva conformacin cada 10-13 segundos, se
necesitaran unos 1030 aos para intentar un nmero significativo de ellas.3 No obstante,
protenas de estas caractersticas se pliegan in vitro en un minuto.
La resolucin de la paradoja pasa por la aceptacin de la existencia de estados de
plegamiento intermedios, en los que la protena se encuentra parcialmente desplegada, en
una ruta como sigue:3

1. Protena desplegada.
2. Nucleacin del plegado.
3. Estados intermedios.
4. Estado de glbulo fundido.
5. Reordenamientos finales.
6. Protena plegada.

Elementos moduladores[editar]
Temperatura[editar]
El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad fsico-qumica, la energa
cintica contenida en los tomos, dota de reactividad a los aminocidos y, por ello, a las
protenas. No obstante, existe un lmite, a unos 50 C, sobrepasado el cual las protenas
pierden su conformacin, esto es, se desnaturalizan.
La desnaturalizacin, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes,
ocurre a varios niveles:

En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se

separan o su posicin espacial se corrompe.
La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los
puentes disulfuro entre las cistenas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no
polares de aminocidos.
En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los
patrones de repeticin regulares como las alfa hlices y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no
es interrumpida por las desnaturalizacin.
pH[editar]
El pH afecta al estado inico de los aminocidos, zwitteriones en definitiva, que no tienen
implicado su grupo amino ni carboxilo en el enlace peptdico y, especialmente, a aqullos
polares, con algn grupo cargado en su cadena lateral. El estado de ionizacin de ste
afecta a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace qumico.1
Chaperonas[editar]
Artculo principal: Chaperona

Las protenas tipo chaperona son un conjunto de protenas presentes en todas

las clulas cuya funcin es la de ayudar al plegamiento de otras protenas, tras su sntesis
o durante su ciclo de actividad (por ejemplo, en defensa de estrs trmico).4 Estas
chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la protena funcional, sino que
slo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra
parte de la clula donde la protena realiza su funcin. Los cambios de conformacin
tridimensional de las protenas pueden estar afectados por un conjunto de varias
chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la
disponibilidad de las chaperonas.13
Existen sustancias qumicas no proteicas que pueden estabilizar a las protenas mediante
el establecimiento de enlaces de puente de hidrgeno, en sustitucin a los del agua. Por
ejemplo, es el caso de la trehalosa, un azcar que se emplea en biotecnologa para
favorecer la viabilidad de las soluciones ricas en protena incluso en condiciones de estrs
ambiental14
Las chaperonas, localizadas en todos los compartimentos celulares, se agrupan en dos
familias generales.4
Chaperonas moleculares
Que se unen y estabilizan a protenas desplegadas o parcialmente plegadas, evitando as
que se agrupen y que sean degradadas. Integran la familia de las Hsp70 en el citosoly la
matriz de la mitocondria, BiP en el retculo endoplasmtico y DnaK en las bacterias.
Chaperoninas
Que facilitan directamente el plegado de las protenas. Incluyen a: TriC, en eucariotas;
y GroEL, en bacterias y cloroplastos,

Clasificacin estructural[editar]
Muchos mtodos han sido desarrollados para la clasificacin estructural de las protenas;
la recopilacin de datos es almacenada en el Banco de Datos de Protenas. Muchas bases
de datos existentes clasifican las protenas usando diferentes mtodos.
El SCOP, CATH y FSSP son los ms usados.
Los mtodos usados podran clasificarse en: puramente manuales, manuales y
automticos y puramente automticos. El mayor problema de estos mtodos es la
integracin de los datos. La clasificacin es constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la
mayora de las protenas que han sido clasificadas, pero hay todava algunas diferencias e
inconsistencias.

Determinacin de la estructura proteica[editar]

Ejemplos de estructuras de protenas del PDB

Alrededor del 90% de las estructuras de las protenas disponibles en el Banco de Datos de
Protenas han sido determinadas porcristalografa de rayos X. Este mtodo permite medir
la densidad de distribucin de los electrones de la protena en las 3 dimensiones (en el
estado de cristalizacin), lo que permite obtener las coordenadas 3D de todos los tomos
para determinar su posicin con certeza. Aproximadamente el 9% de las estructuras de
protenas conocidas han sido obtenidas por tcnicas de resonancia magntica nuclear,
que tambin pueden ser usadas para identificar estructuras secundarias.
El efecto del dicroismo circular en la transmisin de ondas polarizadas se emplea en la
determinacin de la estructura de las protenas.

Ntese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados mediante
medios bioqumicos como el dicrosmo circular15 El microscopio crioelectrnico se ha
convertido recientemente en un medio para determinar las estructuras proteicas con una
resolucin baja (menos de 5 0,5 nm) y se prev que ser una herramienta importante
para los trabajos de alta resolucin en la dcada prxima. Esta tcnica es an un recurso
importante para cientficos que estn trabajando en complejos muy grandes de protenas,
como la cubierta y cpside de los virus y las protenas amiloideas.16 17