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    FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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    mica bioldgica. uesto que las protefnas participan de un modo u otro en todos los pprocesos quimicos de un organismo vivo, se podria esperar que la elucidacién de sus estructuras y de sus transformaciones permitiera obtener informacién altamente significativa para el Ambito de la qui- Emil Fischer, artculo en Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin, 1906 Funcion de las proteinas 5.1. Unidn reversible de una proteinaaun ligando: proteinasdeuniénaoxigeno 154 5.2. Interacciones complementaras entre proteinas yligandos:el sistema inmune ylasinmunoglobulinas 170 5.3. Interacciones proteicas moduladas por energia quimica:actna,miosinay motores moleculares 175 I conocinvento de la estructura tridimensional de una prote- na es un paso importante para poder entender cémo fun- ciona, Sin embargo, l estructura bidimensional estatca que ‘se muestra sobre una pagina tiene poco que ver con la realidad, Las proteinas son moléculas dinémicas cuyas funciones depen- den, de modo casi invariable, de las interacciones con otras mo- léculas. Estas interacciones se ven afectadas por cambios, a veces espectacularesy otras sutiles, de le conformacion protei- cca que pueden desencadenar importantes efectos fisioligicos. En este capitulo estudiaremos e6mo interaccionan las protet- ras con otras moléculas y cmo se relacionan estas interaccio- ‘es con la estructura dindmica de ls proteinas. Bs muy dificil sobreestimat Ia importancia de las interace/ones moleculares para a funcisn protelca. Como viros en el Capftul 4, a func de las proteinasfibrosas como elementos estructurales de las ‘céllasy los tfidos, se basa en interacciones cuaternatias esta- bles entre cadenas polipeptidicasidénticas. En este capitulo ve remos que las funciones de otras muchas protefnas implican interacciones con una variedad de moléculas diferentes. La ma- vyorfa de estas interacciones son transitorias, a pesar de que ‘pueden constitu la base de complejos procesos isiolgios,ta- les como el transporte de oxigeno, a funcién iramunitaria y la ccontraccién muscular, los temas que examinamos con detalle neste capitulo, Las proteinas que llevan a cabo estos procesos itustran lo prineipiosfundamentales de a funcin proteica que se explican a continuacién, algunos de los cuales resultarén fa- ruliares del capitulo anterior Las funciones de muchas protenas implica la unin revers ble de otras moléculas. Una molécnlaunida de manera rever- sible por una protena se conoce con et nombre de ligando. Un ligand puede ser cualquier tio de molécula, incluidas otras proves. La naniraleza transitoria de las interacciones proteina-lgandlo es eftiea paral vida, ya que permite al or gansmo responder de manera répida y reversible al medio ‘ambiente cambiante y alas circunstancias metabslicas. Bligando se une a un gar de a protena lamado sitio de ‘ijacién, que es complementario al igando en tamafo, for- ma, carga y carécter hidrofobico 0 hidroffico. Adem, ain- teraccin es especiica: Ia proteina puede discriminar entre Jas miles de moléculas diferentes de su entorno y unir se lectivamente sélo una 0 unas pocas, Una proteina puede tener diferentes sitios de fiacion para diferentes ligandos. Estas interacciones moleculares espeetficas son eruciales ‘para mantener el alto grado de orden de un sistema vivo. (sta discusién exeluye la unidn de agua, que puede inte- racelonar débilmente y de manera no especifica con dife- rentes partes de una proteina. Bn e! Capitulo 6 se estudia el ‘agua como un ligando especifio para muchos enzimas) Las protefnas son flexibles. Los cambios en su conforma- cin pueden ser sutiles, refijando vibraciones moleculares, ‘y pequetios movinientos de ls residuos de amminoScidos a lo largo de la proteina. De una proteina que se flexiona de ‘este modo se dice a veces que “respira". Los cambios en la cconformacién pueden ser también may grandes, con seg- rmentos importantes de la estructura dela protein despla- ‘éndose incluso varios nandmetros. Ciertos cambios espe: cificos de la conformacién acastumbran a ser esenciales para lafuncién proteica, {La unin de una proteina con un ligand esté asociada con ‘un cambio conformacional que hace que el sitio de fjacion sea més complementario al ligando, lo que permite una union mds fuerte, La adaptacidn estructural que se produ- ce entre la proteina yelligando se lama eneaje inducido. Bn una proteina con varias subunidades, un cambio de conformacién en una subunidad afecta a menudo a la con- formacién de las otras subunidades. eee edi ianae es oh oo eS arr bs] [isa] unin eas prtins Los eraimas representan un caso especial en la funeién proteica. Los enzimas unen y transforman quimicamente otras molécula:catalizan reaceiones. Las moléculzs sobre las que ac- ‘an los enzimas se llaman sustratos de la reaccién, en lugar de ligandos, y el sito de fjaciém de! ligand se llama sitio cata litico o sitio activo. En este capitulo insstiremos sobre las funciones no catalitcas de las protefnas. En el Capftulo 6 trata remos la catdisis enzimatica, un tema central en bioguimica Veremos como el tratamiento de los temas de este capitulo (Cumin, especificidad y cambios de conformacion) contindan en 1 préximo capftulo, con el elemento aftadido de que las protef sas actuardn en transformaciones quiinicas, 5.1 Unién reversible de una proteina aun ligando: proteinas de unién a oxigeno Lamiogbina yt hemogabna son postblemente las dos pote toas més esudadasy mejor conocas,Fueron las primera de las que se determing su estcsuratemencional,y can estas dos mec ve Dusran cal todoe los ampecto de uno de oe esos biogas mis imporantes: a urn reversible de tm Kgando a una protena. Este modelo clic del func proteicanos dard una gan canted deifomacin sobre ea {rabajan las protetnas. @ rote de nin a cngen = Mog ‘bina: almacenamiento de oxigeno El oxigeno puede estar unido a un grupo prostético hemo Bl oxigeno no es muy soluble en el agua (wéase la Tabla 2-3) y no puede transportase a los tajidos en cantidad suficiente por simple disohucién en el suero sanguineo. La difusi6n del oxigeno «través de los Leidos es también insuficiente a lo largo de dis ‘ancias superiores a pocos milimetros. La evolucién de animales ‘multicetulares grandes dependi6 de la evolucién de proteinas {que pudiesen transportar y almacenar oxigeno. Sin embargo, ninguna de las cadenas laterales de los aminodcidos proteioes adecuada para la uniGn reversible de moléculas de oxigeno. 9 PA x_x cu-f ~¢ ba: 3 a x x x oN eM pd 6 = * de OY By @ xx ro) FIGURAS~1 B grupo hemo. £ grupo hero est presene en a moglbia herogabia y en rach oa pcs mada proenas hemo hero proteins. yup hem conse en un ail org comple, a protopa fri 1, al cals ue un Samo de leo en su estado feraso Fe™) Las porfkras, de ts que a retopefcna IX es Glo n ejemplo, conssien en cua Este papel es desempenado por ciertos metales de transicién, entre ellos el hierro el cobre, que tiener una fuerte tendencia ‘a unir oxigeno, Los organismos multiceulares explotan ls pro- piedades de los metals, normalmente del hierro, para el trans- porte de oxigeno. Sin embargo, el hierro libre provoca la formacion de eapeciesaltamente reactvas del oxigen, tales co ‘mo los radicales hidroxilo, que pueden daftar el DNA u otras rmacromoléculas. Por lo tanto, el hierro utiizado en las eta st4 presente en formas que lo secuestran, lo hacen menos re- __Aetivo ols dos cosas aa vez. En los organismos multicelulares, ‘especialmente en aquellos cn los que el hierro, en su calidad de transportador de oxigeno, debe ser transportado a lo largo de Resta provoca- «da por cambios en las posiciones dle cadenas lateraes ce ami- nodcidos clave que rodean al hemo. Kn el estado T, fa porfirina ot ligeramente curvada, provocando que el hierro hero so ‘resalga ligeramente hacia la His préxima (His F8). La union {del O» provoca que el hemo adquiera una conformacion mas plana, eambiando la posicion de la His préxima y de la lice F uunida (Fig. 5-11), Bstos cambios conducen a ajustes en los pares iénicos de la interfase ayP, La hemoglobina une oxigeno de manera cooperativa La hemoglobina debe unr oxigeno eficienterente en los pul imones, donde la pO. es aproximadamente de 13,8 KPa y ibe rar axigeno en los teidos, donde Ia pO, es de unos 4 KPa. La rioglobina, como cualquier proteina que une oxigeno si ‘tulendo una curva hiperbélica de unin, esté poco preparada para esta funcién, por los motivo: que se lustran en la Figu: ‘5-12, Una provefna que uniese Os con una alta afnidad lo ‘unirfa eficentemente en los pulmones pero no iberaria gran parte del mismo en los tejdos. Si la proteina uniese exigeno con una afinidad sufcientemente baja para liberario en los te- Jidos, no recogeria demasiado oxigen en los pulmones. $1 Unie deena rds nude dese socgen [6] IGURA'S=10 La tanicién +R. (PD8 1 THA y 1888) En es representa hones ea descaling quo en a Fgura 5-9 subundaes se !mumstanen azul ssuburidadesens La caeras rales cas pst samenteylos erro de a cadena inplicadorenls oman de pares iio se mesa en azul ys crespondiones paras cara negatamente se mes nen ej. ay de cad subund yA FI de cad subi son vibes aunque ro etn marados compres onl ig 5-Ba Hay que descr Estado T Estado R FIGURAS-11| Cambios de conformacin ene entre dl hem por I unin ‘41 0, aa desoxiemogobina. (PDB ID 1HGA y 188 cambio de paso ‘de aie F cuando el here une O, es uno de los juss que scree que de sencaden la ansciin TR La hemoglobina resuelve este problema mediante una transicin ce un estado de baja afindad (el estado T) aun esta- do de alta afinidad (el estado R) a medida que se le unen mas rmoléculas de 0. Corn resultado, la hemoglobina tiene una cur ‘va de unin a oxigeno hibrida, en forma de $ o curva sigmoidea (Fig. 5-12). Una protefna de una sola subunidad con un snico sitio de fjacién de sustrato no puede tener una curva de unién, sigmoidea (ni siquiera sila unin provocase un carabio confor- ‘macional) dlbido a que catia molécula de igando se une inde- pendientermente y no podria afectar ala unin de otra molécula. Por el contraro, la unin del O, alas subunidades individuales de la hemoglobina puede alterar la afnidad para el O; de las suburidades adyacentes. La primera molécula de O; que inte- racciona con la desoxihemoglobina se une débilmente, debido a ‘ue se une a una subunidad en el estado T: Sin embargo, esta lunidn conduce a unos cambios conformacionales que se comu- Estado R, ‘ucla moldua tere una cnertacdn hgrarere dierent ea mesa iF |ua58. La vanscdn del eaado Tal R despa de mana ssancia ls prs esd, fecando 2 algunos de ss pores iris. sdesaabl ol cso de los esos His HC3 dl ero cbs de is sbuniades plc en pres iénicosen el ead, v que an hacia el ceo dea él cuando se paszal ead. dean de foray pars ics Ora conscounca dsacablede lavarecinT + Rerun esvechamero dea bk et anid nican alas subunidades adyacentes, haciendo mds fila unin ‘de moléculas de O, adicionales. En efecto, la transicién T+ R ‘e produce mas ripidamente en la segunda subunidad una vez {que el 0, se ha unido al primera subunidad. La ‘itima molécu- lade O, (la cuarta) que se tune al hemo lo hace a una subunidad 0, (kPa) FIGURA 5-12 Curva de win siden (coopera). Una cana de unin sigmeides puede contempane como una cua ibvida que eflga a wansicion

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