Colegio Camilo Ponce Enrquez

Nombres: Juan Jos Flores, Andrs Chvez, Diego Oate, Kevin Domnguez, Carlos
Noboa, Jhon Pavn, Vinicio Sarango, Ral Vaca

Curso: 3ro B

Informe de Qumica

Las Protenas

Objetivos: Conocer e investigar las protenas, dentro lo que incluiremos su estructura,

composicin qumica, clasificacin, funcin biolgica, metabolismo entre otros.

Estudiar la importancia que tienen las protenas y los aminocidos en el correcto

funcionamiento fisiolgico de los seres vivos

Conocer ms a fondo las protenas y su clasificacin, las consecuencias de sus deficiencias

y sus excesos en los seres vivos

Reconocer los distintos tipos de aminocidos (esenciales y no esenciales), en el desarrollo

de los seres vivos.

Destrezas: Indagar, conocer, investigar la relacin de la qumica con la biologa en el tema a

tratar, en este caso las protenas.

Introduccin:

Las protenas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados por
aminocidos, que contienen carbono, hidrogeno, oxgeno y nitrgeno (CHONS). Los cuales
tienen funciones de formacin, mantenimiento y recuperacin de tejidos, son su principal
constituyente, adems participan en la sntesis de mltiples compuestos como hormonas,
anticuerpos, membranas fetales, leche, carne entre otros.
Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El
nombre protena proviene de la palabra griega (" prota" ), que significa " lo
primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Las protenas
desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles
y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan; Estructural
(colgeno y queratina), Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos), enzimtica (sacarasa y
pepsina), Contrctil (actina y miosina).

Funciones:
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas
constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos
biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos

vivientes. Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre.

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o

agentes extraos

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de

desencadenar una respuesta determinada.

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la

contraccin.

Colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica

en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene
carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por
su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores

de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos
(aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Clasificacin de las protenas:

Las protenas pueden clasificarse en dos grupos, en funcin de su forma y su

composicin qumica

Segn su forma:
Protenas fibrosas: las protenas fibrosas tienen una estructura alargada, formada
por largos filamentos de protenas, de forma cilndrica. No son solubles en agua. Un
ejemplo de protena fibrosa es el colgeno.
Protenas globulares: estas protenas tienen una naturaleza ms o menos
esfrica. Debido a su distribucin de aminocidos (hidrfobo en su interior e hidrfilo
en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un
claro ejemplo de las protenas globulares.
 Protenas de membrana: son protenas que se encuentran en asociacin con las
membranas lipdicas. Esas protenas de membrana que estn embebidas en la
bicapa lipdica, poseen grandes aminocidos hidrfobos que interactan con el
entorno no polar de la bicapa interior. Las protenas de membrana no son solubles en
soluciones acuosas. Un ejemplo de protena de membrana es la rodopsina.

Segn su composicin qumica:

Las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa por cada gramo que se ingiere.
Las protenas son clasificables segn su estructura qumica en:

Protenas simples: Producen solo aminocidos al ser hidrolizados.Albminas

y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.:
lactoalbumina de la leche).
Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y lcalis, se encuentran en
cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla
de gluteninas y gliadinas con agua.
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del
cabello, el colgeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo.
Protenas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
nucleoprotenas
Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.

Segn el tipo de estructura secundaria

Las protenas tambin se clasifican segn el tipo de estructura secundaria que tengan.
Hlice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre s misma
debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminocido. La
mioglobina es un claro ejemplo de protena de hlice alfa.
Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al mximo, se adopta una
configuracin conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las
protenas hoja plegada beta.
Alfa/beta: Las protenas que contienen una estructura secundaria que alterna la
hlice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de protena alfa/beta es la triosa fosfato
isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.
Alfa + Beta: En estas protenas, la hlice alfa y la hoja plegada beta se producen
en regiones independientes de la molcula. La ribonucleasa A es un ejemplo de
protena alfa + beta.
Fuentes de protenas

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y
productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas
poseen los 20 aminocidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminocidos y
se dice que sus protenas son incompletas. Por ejemplo, la mayora de las legumbres
tpicamente carecen de cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial
metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminocidos incluyendo
el aminocido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una
dieta vegetariana, existe la opcin de complementar la ingesta de protenas de
productos vegetales con diferentes tipos de aminocidos para contrarrestar la falta de
algn aminocido componente.

DEFICIENCIA DE PROTENAS.

La carencia de protenas est acompaada de la deficiencia de caloras. En sus

primeras fases las alteraciones orgnicas no son intensas, pero a medida que se
prolongan, el cuadro se agrava. En los animales jvenes disminuye el consumo de
alimento y se presenta prdida de peso y retraso del crecimiento y la madurez sexual.
En los adultos se limitan las capacidades productivas y reproductivas. Tanto en
animales jvenes como en adultos las concentraciones de hemoglobina bajan se
presenta hipoproteinemia, y a veces, edema en las zonas bajas del cuerpo.

Los sntomas se manifiestan con ms intensidad en animales de crecimiento y causa

predisposicin a enfermedades parasitarias e infecciosas.

ESTRUCTURA
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la
anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la protena. Nos indica qu aas.
componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas se encuentran.
La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aas a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin
espacial estable.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a(alfa)-hlice
La conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura

primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
En esta disposicin los aas.
No forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en
lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por
tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as
realizar funciones de transporte , enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrgeno
Los puentes elctricos
Las interacciones hifrfobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de
60 unidades protecas.

AMINOCIDOS

Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de
mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se
combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace
peptdico. Estos dos " residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un
tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un
polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que
estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que

indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al
grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo
carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de
los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen
cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen
codones especficos en el cdigo gentico.

La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o

simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica
supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el
carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los
vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la
derecha del carbono se habla de " -L-aminocidos o de " -D-aminocidos
respectivamente. En las proteinas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.

En la naturaleza existen unos 80 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo unos
20 forman parte de las proteinas.

Como se ve en la tabla
tenemos aminocidos
apolares, polares sin carga y polares
con carga.

Los aminocidos que un organismo no

puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se
denominan aminocidos
esenciales; y aquellos que el
organismo puede sintetizar se
llaman aminocidos no esenciales.

Para la especie humana son

esenciales ocho
aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina,
isoleucina y fenilalanina
(adems puede aadirse
la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)
Propiedades de los aminocidos.

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto

de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad
ptica y con un comportamiento anftero.

La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada

que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono ,
ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta
propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de
luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos

son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es
bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez
(cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico
conocido como zwitterin.

Pptidos y Enlace peptdico.

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de
tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos
los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia
variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre,
de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis
tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a
otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el
orden o secuencia de sus aminocidos.

El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-

COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.

Funciones de las protenas

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas
y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su
funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas
estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una
estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus
sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus
receptores especficos, etc...

A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que

desempean:

Funcin ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como

receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico.

La queratina de la epidermis.

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y
los capullos de seda, respectivamente.

Funcin ENZIMATICA

-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.

Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

Funcin HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que

regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Funcin REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin

celular (como la ciclina).

Funcin HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para

evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son

proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin

muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la

cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.

Conclusiones:

Gracias a esta investigacin se puede concluir que las protenas tienen gran influencia
en los seres vivos, segn el tipo de estructura que posean, estas tienen una diferente
funcin que ayuda a mejorar ya sea los tejidos o ayuda a proveer de energa a los
organismos, ya sea animal o vegetal.

Existen diferentes fuentes proteicas animales y vegetales que ayudan a aportar

energa a los seres vivos

Obtuvimos conocimiento acerca de las diferentes tipos de protena que estn

presentes en el organismo y cumplen funciones como mantenimiento, crecimiento,
reproduccin y produccin.

Conocimos las consecuencias que traen el exceso o deficiencias de la protena en los

animales y humanos.

Net- Grafa:

https://www.um.es/molecula/prot07.htm

http://proteinas.org.es/clasificacion-proteinas

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml

http://www.cuidateplus.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html

https://www.clubensayos.com/Ciencia/PROTEINAS/45793.html

https://es.slideshare.net/tabareto/introduccion-proteinas