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Ao del buen servicio al ciudadano

FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

INTEGRANTES:
Almeida Conislla Fabrizio
Enciso Bernaola Luis Enrique.
Gallegos Calle Fiorella Rocio.
Huaman Cabezas Wamira Jhiannel.
Huilca Medina Luciana.
Merino Cuellar Johanna.
Reto Alburqueque Alessia.

Ciclo y seccin: III Ciclo MA.


Docente: Juan Pedro Hernandez Anchante.

ICA - PERU
1.1 INTRODUCCION
-La existencia de catalizadores biolgicos fue descrita por primera
vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestin de la
carne por secreciones del estmago y la conversin del almidn en
azcar por la saliva.

-En 1835 la primera teora general sobre la catlisis qumica


publicada por J.J. Berzelius inclua un ejemplo de lo que hoy
conocemos como un enzima: la diastasa de la malta, sealando que
la hidrlisis del almidn se catalizaba ms eficazmente por sta que
por el cido sulfrico.

-En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentacin del azcar


para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores
biolgicos, razn por la cual los enzimas fueron llamados
inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadores
se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las
clulas de la levadura por lo que no podan actuar fuera de estas.

-En 1877 se utiliza por primera vez la denominacin "enzima"


(etimolgicamente "en la levadura").

-En 1897 E. Bchner consigui extraer de las clulas de la levadura


los enzimas que catalizan la fermentacin alcohlica, demostrando
que stos pueden actuar independientemente de la estructura
celular. Este hecho permiti estudiar "in vitro" la actividad y
propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su
composicin.

-En 1926 J.B. Sumner aisl un enzima, la ureasa, en forma


cristalina pura y demostr que los cristales estaban formados por
protenas.

-Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos


enzimas quedando establecida de modo definitivo la naturaleza
proteica de estos catalizadores biolgicos. Desde entonces se han
identificado varios miles de enzimas diferentes.

-En el mismo perodo J.B.S. Haldane expuso la idea de que los


enzimas establecen 3 interacciones dbiles con el sustrato para
distorsionarlo y catalizar as su transformacin; esta idea result
capital para el moderno conocimiento de la accin enzimtica.
-En 1981 se descubri que determinados tipos de RNA pueden
catalizar su propia sntesis, hecho este que oblig a revisar algunas
de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los
biocatalizadores.

En la actualidad se considera que, las enzimas son protenas, y


como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo
de biomolculas. Los pesos moleculares de las protenas
enzimticas oscilan desde unos 12.000 daltons hasta ms de un
milln. En muchos casos, las cadenas polipeptdicas de la protena
enzimtica son suficientes para que sta desarrolle su actividad
cataltica. En otros, se hace necesaria la participacin de un
compuesto qumico adicional, de naturaleza no proteica,
denominado cofactor.

1.2 FUNCION DE LAS ENZIMAS:

Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones


bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores
biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de


activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de
activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles,


es decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto,
las enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no
afectan las concentraciones finales del equilibrio.

Una enzima por si misma no puede llenar acabo de una reaccion,


su funcin es modificar la velocidad de reaccion entendindose
como tal la cantidad del producto formada por una unidad
de tiempo. Tal variacin se debe a la disminucin de energa de
activacin en una reaccion qumica.

La energa de activacin es la energa necesaria para convertir los


reactivos activos en formas moleculares inestables denominadas
especies en estado de transicin que pueden ser mayor energa
libre que los reactivos y los productos.

Su modo de accin se refieren a que tienen protenas que tienen


uno o ms lugares denominados sitios activos a los cuales se une al
sustrato es decir la sustancia sobre la que acta la enzima. El
sustrato es modificado qumicamente y convertido en uno o
ms productos.

Como esta reaccin es generalmente reversible puede ser


expresada de la siguiente manera:

Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario. Las


enzimas aceleran la reaccion hasta que se alcanza un equilibrio y
pueden ser tan eficaces como para que la velocidad de reaccion
sea de 10 a 18 mayor veces mas rpida que en ausencia de un
catalizador.

Una caractersticas de las enzimas es su especificad de manera


que cada enzima particular acta solo sobre un determinado
sustrato. Las enzimas suelen ser tan especificas que son
encapaces de actuar sobre sustancias estrechamente relacionadas.
Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a
partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen
las protenas, hidratos de carbono y grasas en sustancias
perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La
terminacin ASA indica sobre qu tipo de alimento acta: Las
Proteasas son enzimas que digieren protenas; las Amilasas
ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen
la digestin de las grasas; la Sacarasa acta sobre el azcar, etc.
El cido clorhdrico del estmago digiere los alimentos ms duros
como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su
falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de hinchazn
abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la


Bromelina de la Pia, inhiben algunos procesos inflamatorios y
favorecen a la vez la recuperacin de golpes, reabsorcin de
hematomas o moratones y heridas. Puede ser til en casos de
artritis.
Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas
favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a
eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran un efecto
desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las
enzimas ayudan a los glbulos blancos a luchar contra virus y
bacterias pero adems al favorecer una correcta digestin o
degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se produzcan
menos alergias alimentarias.
Otras funciones o propiedades de las enzimas
son: eliminar el dixido de carbono de los pulmones, mejorar
nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal,
favorecer la fertilidad, etc.

1.2 ENZIMAS IMPORTANTES:

1.3 MECANISMO DE ACCION DE LAS ENZIMAS:


Las enzimas realizan su mecanismo de accion uniendose a un
sustrato especifico.
Estos sustratos se unen a su centro activo.
Cuando la enzima se encuentra unida al sustrato, se forma el
complejo enzima sustrato
Y ste es posteriormente , modificado, convirtiendose en un
producto.
Como sabemos las enzimas no cambian su forma original, al
momento de realizar sus acciones.
El grado de especificidad:

El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden


distinguir incluso entre diferentes tipos de ismeros.

Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma


particular de una pequea parte conocida como sitio activo, la cual
se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

Los factores que afectan la actividad enzimtica son:

Efecto del pH: Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de


pH. Por ejemplo, la pepsina tiene un pH ptimo de 2, al graficar su
actividad enzimtica para valores crecientes de pH, comenzando
desde la zona cida, se obtiene una curva en forma de campana. El
mximo de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la enzima
tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos,
la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio
tienen una actividad ptima a pH alcalino como la tripsina.

1.4 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:


Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las
siguientes propiedades:

-Son protenas formadas por clulas.

-No sufren cambios irreversibles durante a reaccin por lo que cada


molcula de enzima puede participar de manera repetida en
reacciones individuales.

-Son altamente especficos para sus sustratos y para cada uno de


su reaccin.

-Aceleran las reacciones qumicas sin sufrir modificaciones,


disminuyendo la energa de activacin.

1.5 ESPECIFIDAD ENZIMATICA

Una de las caractersticas mas importantes de las enzimas es su


alta especificad sobre la reaccion que catalizan. Cada enzima
cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre acta sobre un
nico sustrato o un grupo reducido de ellos. Esta especificad se
debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el
centro activo de la enzima.

La especificad se estable a dos niveles:

Absoluta: La enzima acta sobre un nico sustrato

De grupo: La enzima acta sobre un grupo de sustrato.

1.6 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS:


Tipo de enzimas Actividad

Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen


Hidrolasas las biomolculas con molculas de agua. A
este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Catalizan las reacciones en las cuales un


Isomerasas ismero se transforma en otro, es decir,
reacciones de isomerizacin.

Ligasas Catalizan la unin de molculas.

Catalizan las reacciones de adicin de


Liasas enlaces o eliminacin, para producir dobles
enlaces.

Catalizan reacciones de xido-reduccin.


Facilitan latransferencia de electrones de
Oxidorreductasas una molcula a otra.Ejemplo; la glucosa,
oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a
cido glucnico.

Catalizan la transferencia de un grupo de


una sustancia a otra. Ejemplo: la
Tansferasas transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una
molcula a otra.

1.7 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:

Tiempo de incubacin
L a cantidad de producto formado en una reaccin enzimtica es
proporcional al tiempo de incubacin. La reaccin es lineal en el
tiempo hasta un periodo determinado en que se puede expresar la
actividad enzimtica en trminos de velocidad, o sea la cantidad de
producto formado por una unidad de tiempo. Generalmente la
velocidad se expresa como micromoles de producto formado por
minuto. Los valores deben estar comprendidos dentro de la parte
proporcional o lineal de la reaccin. Despus de algn tiempo, la
grafica deja de ser lineal, porque las reacciones son generalmente
reversibles y tienden al equilibrio. La velocidad puede disminuir por
agotamiento del substrato, por desnaturalizacin de la enzima
despus de un cierto tiempo o porque los productos de la reaccin
puedan tener un efecto inhibidor sobre la actividad enzimtica.

Concentracin de enzima

Cuando el sustrato se encuentra en exceso, a concentraciones


saturantes, la velocidad de la reaccin es proporcional a la
concentracin de la enzima. Si se hace un grafico, se obtiene una
lnea recta, como se muestra en la figura.

Concentracin de
enzima
Efecto del pH

La mayor parte de las enzimas tienen un pH caracterstico en el


cual su actividad es mxima. Ese pH se llama ptimo. Por encima y
por debajo de ese pH la actividad declina.
Aunque la actividad de las enzimas con el pH tiene generalmente
una forma acampana, ella varia. As, la colinoesterasa presenta una
meseta entre pH 4 y 9.
La forma acampanada de la curva y su posicin en el eje de las X
depende del estado ionizado del substrato, que se une a la enzima
en condiciones ptimas, y esta unin depende la ionizacin de
aminocidos especficos del sitio de unin con el substrato. Los
aminocidos que intervienen en el proceso de catlisis deben estar
con su carga adecuada para poder actuar. As, por ejemplo, si el
cido asprtico interviene en el proceso cataltico, el pH ptimo
puede estar en las cercanas de 4,5 en que el grupo a-carboxilo del
aspartato se ioniza. Si el a-amino de la lisina es el grupo cataltico,
el pH ptimo puede estar alrededor de 9,5, pK del grupo -amino.
Son tiles los estudios del pH en la actividad enzimtica porque
sugieren qu aminocidos pueden estar operando en el proceso
cataltico en el centro activo. Cuando los valores de pH son muy
cidos o muy alcalinos, no slo se modifica el sitio activo, sino que
se altera la estructura terciara de toda la molcula, pudiendo llegar
a la desnaturalizacin, y no habr actividad enzimtica.
En los estudios de cintica enzimtica, el pH se mantiene constante
a nivel o en las proximidades del pH ptimo. El pH ptimo de una
enzima no es necesariamente idntico con el pH ptimo. El pH
ptimo de una enzima no es necesariamente idntico con el pH de
su ambiente normal intracelular, que puede estar en la vertiente
ascendente o descendente de su curva de pH. Esto sugiere que la
relacin pH-actividad puede intervenir en el control de la actividad
dentro de la clula.

Efecto de temperatura
Es bien sabido que cuando se aumenta la temperatura hay un
incremento de la energa cintica de las molculas reaccionantes y
una mayor probabilidad de que ocurran colisiones efectivas para
que la reaccin se lleve a cabo. As como ocurre en la mayora de
las reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones catalizadas
por las enzimas generalmente se incrementa con la temperatura
dentro del margen de estabilidad y plena actividad de la enzima. La
velocidad de reaccin de la mayor parte de las enzimas se duplica
aproximadamente por cada 10C de incremento. Sin embargo, el
coeficiente de temperatura Q10 vara segn las enzimas,
dependiendo de la energa de activacin de la reaccin catalizada.
Cuando la temperatura llega a cierto valor, variable segn la enzima
de que se trate, sta empieza a desnaturalizarse y la velocidad de
la reaccin comienza a disminuir. La temperatura ptima es la
resultante de dos procesos: el incremento de la desnaturalizacin
trmica de la enzima a temperaturas superiores a la temperatura
crtica. L a mayor parte de las enzimas se inactivan a temperaturas
superiores a 55-60C.

Algunas son ms estables y resisten temperaturas superiores, tal


como ocurre con las bacterias termoflicas que habitan las aguas
termales a temperaturas superiores a los 85C. Algunas enzimas
sufren una inactivacin trmica que se revierte con el enfriamiento.

Concentracin del substrato

Cuando la concentracin de la enzima se mantiene constante y se


va incrementando la concentracin del sustrato, se obtiene una
grfica hiperblica. Inicialmente, la velocidad de la reaccin varia
proporcionalmente a la concentracin del substrato, obtenindose
una lnea recta. Luego, el incremento de la velocidad de reaccin va
disminuyendo al incrementarse la concentracin del sustrato,
llegando un momento en que no hay ms incremento y la velocidad
se hace constante. Michaelis y Menten describieron esto como una
transicin de la velocidad de una fase dependiente del sustrato a
otra que es independiente. En la grfica se puede determinar en
forma aproximada la concentracin de sustratos que corresponde a
la mitad de la velocidad mxima, la que es una constante que recibe
el nombre de Km o constante de MIchelis-Menten. Esta constante
mide la afinidad de la enzima por el substrato: cuanto menor es la
constante es mayor la afinidad de la enzima por el substrato.

Micheelis y Menten en 1913, propusieron que la enzima E se


combina reversiblemente con el substrato S para forman un
complejo intermediario enzima-substrato ES con una constante de
velocidad K1. El complejo ES tiene dos destinos posibles: puede
disociarse en E y S, con una constante de velocidad K2, o puede
formar un producto P, con una constante de velocidad K3.

Inhibidores:

Existen inhibidores reversibles, e inhibidores no reversibles .


Los inhibidores no reversibles bloquean completamente la enzima,
de forma que esta no podr volver a actuar, ni realizar sus acciones.
En cambio los inhibidores reversibles si podrn actuar, ya que estos
pueden abandonar a la enzima en cualquier momento, y estos se
clasifican en dos mas:

Inhibidores reversibles competitivos:


Son aquellos que buscan unirse al lugar activo de la enzima, para
que al llegar el sustrato , ste no pueda unirse a la enzima y sta no
pueda catalizarla, en conclusin la reaccion qumica no se llevara a
cabo.

Inhibidores reversibles no competitivos:


Aqu el inhibidor se une a la enzima, cambiando el centro activo de
esta, lo distorciona, y por lo tanto el sustrato ya no puede unirse a la
enzima.

1.8 BIBLIOGRAFIA:

https://wikis.engrade.com/enzimasmsimportantesdelc
http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm

http://www.rac.es/ficheros/doc/00552.pdf

http://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/
Carrera-Medicina/BIOQUIMICA/enzimas.pdf

http://www.bioquimica.dogsleep.net/Teoria/archivos/Unidad10.pdf

http://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_activi
dad_de_las_enzimas

https://es.scribd.com/doc/108522344/Factores-que-afectan-la-
actividad-enzimatica

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