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QUIMICA BIOLOGICA

PROTENAS

50% del peso seco de los tejidos


Cuando se dispersan en H2O forman soluciones coloidales
Constituyen algunas HORMONAS (Hemoglobina), ENZIMAS Y ANTICUERPOS.
Su hidrlisis implica la ruptura de uniones peptdicas.
C,H,O,N, Azufre (N---16% de la masa total de la molcula)
Son MACROMOLCULAS, POLIMEROS DE aa.

AA

Grupo ``Acido: -COOH carboxilo polar unido a un C


Bsico: -NH2 amina polar

Son aa y frmula general es:

CLASIFICACIN DE AA:

Los aa tienen grupo cido y bsico, por eso son NEUTROS.


2 tienen grupo Carboxilo adicional, por eso son ACIDOS
Otros tienen grupo bsico adicionales
La PROLINA , tiene un ciclo pirrolidina, de carcter Aliftico (Inminocido)
Las cadenas laterales son Apolares (?)

Segn caractersticas de sus cadenas laterales:

AA ALIFTICOS NEUTROS con cadena NO POLAR: Glicina Alanina Valina- Leucina-


Isoleucina (cadenas polares ramificadas)
AA ALIFTICOS NEUTROS con cadena POLAR no ionizable: Serina Treonina (funcin
hidroxilo)
AA NEUTROS AROMTICOS: FENIL ALANINA- TIROSINA- TRIPTFANO (ncleos
bencnicos Apolar e HIDROFOBO
AA con AZUFRE: CISTENA (grupo sulfhidrilo altamente reactivo ( SH POLAR)
formando e. disulfuro S-S-)
AA ACIDOS (dicarboxlicos): Acido Asprtico- Ac. Glutmico----DIAMINADOS ( grupo
carboxilo adicional) Son polares
AA BSICOS: tienen carga + CON FUNCIN Amida adicional: Lisina Arginina
PROPIEDADES DE LOS AA:

POLARES: Glicina- Serina- Treonina- Cistena- Tirosina- Ac. Asprtico- Ac.


Glutmico- Glutamina- Lisina- Histidina- Arginina
APOLARES: Alanina- Valina- Leucina- Isoleucina- Metionina- Fenilalanina-
Triptfano- Prolina.

El grupo COOH acido da H -


El grupo NH . Base acepta H...+

La existencia de grupos cidos y Bsicos hace a los aa en iones dipolares o


anfteros. (+ y -)
En solc. Neutra: las funciones Ac. Y Bsicas estn ionizadas.
En solc. Acido fuerte: el COOH capta un H+ {BASE}. EL aa tiene carga +
{CATIN} (migra hacia el ctodo)
En solc. Alcalina: el NH3- libera un H+ {ACIDO}.. El aa tiene carga - .
{ANIN} (migra hacia el nodo)
La carga elctrica de aa depende del Ph del medio
Cuando la disociacin de las funciones + y estn equilibradas: la carga neta es
nula (no migra). El ph (caracterstico de cada aa): es el Punto isoelctrico (p HI)
del aa.
La Histidina es el nico amortiguador.

UNIN PEPTDICA:

Unin Covalente de tipo Amida con prdida de H2O


Entre el grupo COOH de un aa y el N del NH2 del otro.
Unin Covalente de tipo Amida.
Igual para Polipptidos y Protenas
Los tomos implicados: C,H,O,N estn en el mismo plano.
El producto: DIPPTIDO
POLIPPTIDO: plimeros formados por ms de 10 aa unidos por E.P.
PROTENA: ms de 50 aa ( + de 6.000 Da)
PPTIDOS: menos de 6.000 Da
N-Terminal: grupo amina libre
C-Terminal: grupo carboxilo libre.
Residuos de aa: cuando el Amino pierde un H y el Carboxilo pierde un OH.
Tiene caract de simple y doble enlace: NO permite la libre rotacin y el C-H-O-N
en un mismo plano.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS:


o PRIMARIA: Secuencia lineal de aa unidos por enlace peptdico.
Tipo y secuencia de aa determina estructura, propiedades y funcin
de una Protena.
La secuencia de aa es determinada por genes
o SECUNDARIA: Disposicion regular, repetitiva que adopta la cadena polipeptdica
unidos por enlaces de Hidrgeno. Plegamiento tridimensional local de la cadena
polipeptdica de la protena.
HLICE ALFA: Determina su enrrollamiento sobre su eje central, como si
estuviera envolviendo un cilindro. Dextrgira. Aucencia de PROLINA
( interrumpe regularidad en los enlaces)
LMINA BETA:
o TERCIARIA: Disposicin tridimensional de una protena completa
o CUATERNARIA: Dos o mas cadenas poli peptdicas

CLASIFICACION DE LAS PROTENAS:


SIMPLES
CONJUGADAS
GLOBULARES
FIBROSAS
PROPIEDADES FSICO- QUIMICAS DE LAS PROTENAS:
CARATERISTICAS ESTRCUTURALES Y FUNCIONALES DE PROTENAS GLOBULARES Y
FIBRILARES:
COLGENO
HEMOGLOBINA
INMUNOGLOBULINAS:
Caracteristicas generales:
Casificacin:
Inmunoglobulina a SECRETORIA.
SALIVA :
SALIVAS PARCIALES
SALIVA TOTAL
OSMOLARIDAD
COMPOSICION QUIMICA DE LA SALIVA
PROTEINAS SLIVALES (FUNCION Y ESTRCTURA)
PELCULA ADQUIRIDA:
COMPOSICION
MECANISMO DE FORMACIN