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1. Concepto y clasificacin
Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros
elementos (Fe,Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de aminocidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptdicos. Son las molculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempear.
Se clasifican en:
Pptidos Oligopptidos: 2-10 aa
(2-100 aa) Polipptidos: 10-100 aa
Holoprotenas Globulares
(slo contienen aa) Fibrosas
Glucoprotenas
Protenas
Heteroprotenas Fosfoprotenas
(+ 100 aa PM: + 5000)
(aa + otro componente no Lipoprotenas
proteico) Nucleoprotenas
Cromoprotenas
Son solubles en agua y en cidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan
un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan -aminocidos, si lo tienen en el segundo -
aminocidos, Los aa presentes en los seres vivos son todos -aminocidos.
La frmula general de un aminocido es:
Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman
aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptfano, lisina.
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b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros (+) y si
lo desvan a la izquierda son levgiros (-).
c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico por lo
que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se dice que son
anfteros.
A un PH de condiciones fisiolgicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar,
que es la que tiene propiedades anfteras.
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado, por lo
que son slidos.
2.3. Clasificacin
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3. Enlace peptdico
Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la unin del
grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una molcula de agua.
El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a determinar la
estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en uno doble
por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble enlace, lo que hace
que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptdica. Segn el nmero de aa que se unan
se llamarn: Dipptidos, si se unen dos, tripptidos si son tres,
Son oligopptidos si tienen menos de 10 y polipptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso
molecular no supera los 5000. Entonces se habla de protena.
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Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptdicos. Pero el resto de los enlaces
pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los dems niveles estructurales al establecer
un plegamiento tridimensional especfico y se utiliza para estudios evolutivos.
Ejemplo:
Ala-arg-asn-asp-cys-gln-gly-phe-met-lys-ala-lys-gln
b) Estructura o en lmina plegada: Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza mediante puentes de Hidrgeno que
se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.
Los carbonos se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del
plano.
Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)
Normalmente, en cualquier protena se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con
diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los
dominios estructurales.
Un caso especial es la hlice de colgeno: Es mucho ms alargada que la hlice debido a que
abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrgeno, como la prolina. La estabilidad del
colgeno se debe a la agrupacin de tres hlices enrollndose par formar una superhlice.
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4.3. Estructura terciaria
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales
R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.
5.1. Solubilidad
Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso
de las protenas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrgeno con el agua
formando coloides. Las fibrilares son insolubles.
5.2. Especificidad
Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las protenas son especficas de
cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la
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cadena peptdica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la informacin
gentica, ya que la sntesis de protenas est controlada por los cidos nucleicos.
5.3. Desnaturalizacin
Es un cambio en la estructura tridimensional de la protena cuando se la somete a cambios bruscos
de PH, de temperatura, accin de rayos ultravioletas, detergentes, cidos o bases fuertes, agitacin
fuerte lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente prdida de su estructura y por
tanto de su funcin. No afecta a la estructura primaria.
Si la desnaturalizacin es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su
estructura y a esto se le llama renaturalizacin.
La desnaturalizacin provoca generalmente una disminucin de la solubilidad y la protena
precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la casena, que era soluble, se desnaturaliza y precipita
formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en cido lctico
provocando un ascenso de PH.
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a) Glucoprotenas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH.
b) Lipoprotenas, como el LDL y HDL.
c) Fosfoprotenas, con cido fosfrico, como la casena de la leche.
d) Nucleoprotenas, como los cromosomas y la cromatina
e) Cromoprotenas, en las cuales el grupo prosttico es una sustancia coloreada denominada
pigmento que puede ser de dos tipos:
Porfirnico: Derivados de la metalporfirina, que es una
porfirina (anillo tetrapirrlico) que lleva en su interior un
catin metlico. Si lleva Fe2+, el metal se llama grupo
hemo. El ms importante es la hemoglobina, que
transporta el oxgeno por la sangre. La mioglobina por el
msculo y los citocromos que transportan electrones.
No porfirnico: Por ejemplo la hemocianina, pigmento
azul por presencia de cobre que transporta oxgeno por la
sangre de algunos crustceos y moluscos.
8. Actividades
1) Tenemos una disolucin acuosa de alanina y treonina cuyos PI son respectivamente 6.02 y
6.6. Si el PH del medio es 6.3 en una electroforesis, Cul va al nodo y cual va al ctodo?