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1. Concepto y clasificacin
Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros
elementos (Fe,Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de aminocidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptdicos. Son las molculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempear.
Se clasifican en:
Oligopptidos: 2-10 aa
Pptidos
(2-100 aa)
Polipptidos: 10-100 aa
Holoprotenas
(slo contienen aa)
Globulares
Fibrosas
Glucoprotenas
Protenas
(+ 100 aa PM: + 5000)
Heteroprotenas
(aa + otro componente no
proteico)
Fosfoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Cromoprotenas
Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman
aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptfano, lisina.
2.2. Propiedades de los aminocidos
a) Isomera espacial o estereoisomera: El carbono es asimtrico (excepto la glicina) por lo
que si tienen el grupo amino a la derecha sern D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos
los aa proteicos son L-aa.
D-aa
L-aa
b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros (+) y si
lo desvan a la izquierda son levgiros (-).
c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico por lo
que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se dice que son
anfteros.
A un PH de condiciones fisiolgicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar,
que es la que tiene propiedades anfteras.
aceptaron H+
Zwitterion
cedieron H+
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado, por lo
que son slidos.
2.3. Clasificacin
Los aminocidos se clasifican segn la estructura qumica del grupo R.
Aminocidos apolares (hidrfobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
Aminocidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr
(Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln
Aminocidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
Aminocidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)
3. Enlace peptdico
Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la unin del
grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una molcula de agua.
El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a determinar la
estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en uno doble
por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble enlace, lo que hace
que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptdica. Segn el nmero de aa que se unan
se llamarn: Dipptidos, si se unen dos, tripptidos si son tres,
Son oligopptidos si tienen menos de 10 y polipptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso
molecular no supera los 5000. Entonces se habla de protena.
4. Estructura de las protenas
La funcin de las protenas est basada en su estructura tridimensional (orientacin en el espacio de
las cadenas polipeptdicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a
partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
4.1. Estructura primaria
Est constituida por la secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica.
Las distintas protenas se diferencian por el nmero, tipo y orden en que se encuentran los aa, lo
cual es consecuencia del mensaje gentico. Cualquier alteracin en el orden de los aa determina otra
protena.
3
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptdicos. Pero el resto de los enlaces
pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los dems niveles estructurales al establecer
un plegamiento tridimensional especfico y se utiliza para estudios evolutivos.
Ejemplo:
Ala-arg-asn-asp-cys-gln-gly-phe-met-lys-ala-lys-gln
4.2. Estructura secundaria
Es la disposicin espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro de los
enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que
se mantienen: La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
Hlice
Estructura o en lmina plegada
a) Hlice : Est formada por el enrollamiento de la cadena polipeptdica sobre s misma en
forma de espiral. Se forma una hlice dextrgira (sentido de giro de las agujas del reloj).
Tiene 3.6 aa por vuelta de hlice.
El espesor de una vuelta es de 5.4 A.
Los R se disponen siempre hacia fuera
de la hlice y como no participan en
los enlaces estabilizadores de la
estructura,
diferentes
secuencias
primarias pueden originar esta
secundaria.
La hlice se mantiene estable por
puentes de hidrgeno que se
establecen entre el O de un CO y el
H de un NH del cuarto aa que le
sigue.
Algunos aa como la prolina pueden desestabilizar la
molcula ya que al no tener ningn H libre no forma
puentes de Hidrgeno. Los aa de cadena lateral
voluminosa, o con cargas elctricas del mismo signo
que se siten prximos, tambin impiden la
estabilizacin de la estructura.
b) Estructura o en lmina plegada: Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza mediante puentes de Hidrgeno que
se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.
Los carbonos se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del
plano.
Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)
Normalmente, en cualquier protena se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con
diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los
dominios estructurales.
Un caso especial es la hlice de colgeno: Es mucho ms alargada que la hlice debido a que
abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrgeno, como la prolina. La estabilidad del
colgeno se debe a la agrupacin de tres hlices enrollndose par formar una superhlice.
a)
b)
c)
d)
e)
Glucoprotenas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH.
Lipoprotenas, como el LDL y HDL.
Fosfoprotenas, con cido fosfrico, como la casena de la leche.
Nucleoprotenas, como los cromosomas y la cromatina
Cromoprotenas, en las cuales el grupo prosttico es una sustancia coloreada denominada
pigmento que puede ser de dos tipos:
Porfirnico: Derivados de la metalporfirina, que es una
porfirina (anillo tetrapirrlico) que lleva en su interior un
catin metlico. Si lleva Fe2+, el metal se llama grupo
hemo. El ms importante es la hemoglobina, que
transporta el oxgeno por la sangre. La mioglobina por el
msculo y los citocromos que transportan electrones.
No porfirnico: Por ejemplo la hemocianina, pigmento
azul por presencia de cobre que transporta oxgeno por la
sangre de algunos crustceos y moluscos.
8. Actividades
1) Tenemos una disolucin acuosa de alanina y treonina cuyos PI son respectivamente 6.02 y
6.6. Si el PH del medio es 6.3 en una electroforesis, Cul va al nodo y cual va al ctodo?
2) Qu ocurre si se desnaturaliza la hemoglobina?