Prof Serlyjane Nunes

Dpto. Cincias Fisiolgicas

UFMA

Enzimas os catalisadores biolgicos

O que so catalisadores?

As transformaes de muitas molculas aconteceriam

com ou sem as enzimas

Substncias que aumentam a velocidade das reaes qumicas

e no so consumidos durante o processo, sendo regenerados
no final.

Reaes espontneas x reaes com uso de catalisadores

Vantagens dos catalisadores enzimticos

Seleo de produtos para serem catalisados

Catlise em condies de pH e temperatura compatveis com a
vida

Enzimas

Nomenclatura

Nome recomendado

Sufixo -ASE adicionado ao nome do substrato da reao

Sufixo -ASE adicionado descrio da ao realizada

Lactato-desidrogenase, piruvato-descarboxilase

Poucas enzimas no seguem essa regra

Lipase, glicosidade, nitrogenase

Tripsina, quimiotripsina, renina

Nome sistemtico

Definido pela Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular

(IUBMB)

6 classes principais com subgrupos

Sufixo ASE adicionado para completar a descrio da reao qumica

catalisada

Classificao internacional de enzimas segundo a IUBMB

1. Oxido-redutases (reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre molculas)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldedo ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre

3.Hidrolases (reaes de hidrlise)

3.1.steres
3.2.ligaes glicosdicas
3.4.ligaes peptdicas
3.5.outras ligaes C-N
3.6.anidridos cidos

Classificao internacional de enzimas segundo a IUBMB

4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas
de gua, amnia e gs carbnico)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-

5.Isomerases (transferncia de grupos dentro da mesma molcula para formar

ismeros)
5.1.racemases
6.Ligases (catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da
ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas de energia)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C

Cofatores

Produtos que conferem atividade do stio cataltico de

determinadas enzimas

ons metlicos

Fazem parte da estrutura

Zn2+, Fe2+, Cu2+, Mg2+

Associao reversvel

Na+, K+, Mg2+, Mn2+, Ca2+

Molculas orgnicas no
proteicas coenzimas

Cofatores e coenzimas

As enzimas no afetam o equilbrio da reao

No grfico ao lado Er e Ep tem os

mesmos valores tanto na reao
espontnea como na reao com
catalisador. Isso significa que G
(diferena de energia livre entre
produtos e reagentes) nos dois
casos a mesma

G0 a variao de energia livre

sob condies padro*, enquanto
G0 refere-se s condies
padro em pH 7

Se Keq =

[P]
[S]

e G0eq = -RT log

[P]
[S]

Ento:

G0eq = -RT log Keq

Como o equilbrio da reao

depende da variao da energia
livre padro, este no se altera

Keq = 10-G/ 2,303RT

* Cada reagente e produto est presente na concentrao de 1,0M; Keq = constante de equilbrio; [P] = concentrao do produto; [S] = concentrao do
substrato; G0 = variao de energia livre padro em pH 7; R = constante dos gases (8,31JK -1 mol-1); T = temperatura (em Kelvin)

As enzimas alteram a velocidade da reao

kT -G/RT
K=
e
h
G G

Onde:

K = velocidade da reao
k = constante de Boltzmann
h = constante de Planck
G = variao de energia livre do estado de transio

A velocidade da reao depende da variao de energia livre

do estado de transio

Quanto maior G, menor a velocidade ou mais lenta ser a reao

Interao enzima-substrato

O stio cataltico (ou stio ativo)

Interaes entre enzima e substrato possibilitam a

transformao do substrato em produto

Essas ligaes so regeneradas aps a formao do produto,

que liberado

Tipos de catlise
enzimtica

cido-base
Covalente
Mediada por on metlico

Fatores que influenciam a atividade enzimtica

Temperatura

pH

Cintica enzimtica

Velocidade com que o substrato e convertido em produto

de acordo com o tempo.

E+S

k1
k-1

ES

k2
k-2

E+P

k = constante de velocidade

[S] afeta a velocidade da enzima

Mas [S] se altera durante a reao

mais fcil mensurar v0 (velocidade da reao para

cada [S]), quando [S] muito maior que [E]

Cintica enzimtica

Conforme aumenta [S],

aumenta a ocupao do
stio cataltico, at a
saturao

Km = concentrao
necessria para a enzima
atingir metade da sua
velocidade mxima

Km = constante de Michaelis

Equao de Michaelis-Menten

Cintica do estado estacionrio (steady state)

E + S

k1

ES
k
=
Vmax[S]

k2

E + P

-1

V0 =

Onde:

V0 =

(k2 + k-1)/k1 + [S]

Vmax[S]
Km + [S]

V0 = velocidade de catlise em funo da [S]

Vmax = velocidade mxima (enzima saturada com substrato)
k1 = constante de velocidade de formao do complexo ES
k2 = constante de velocidade de dissociao do complexo ES
K-1 = constante de velocidade de formao de P
Km = constante de Michaelis

Quanto maior [S], maior ser V0 e menor ser o Km, at que

se atinja Vmax

Diagrama do duplo recproco

Permite chegar velocidade mxima da enzima sem

necessitar de altas concentraes de substrato

Possvel determinar Vmax e Km com poucas medidas

Hiprbole reta

1
V0

Km

Vmax + [S]

1
Vmax

Equao de Lineweaver-Burk

Diagrama do duplo recproco

Inibio enzimtica - REVERSVEL

Competitiva

Incompetitiva

S I

Inibio enzimtica - REVERSVEL

Mista

I
S I
E

I
I

ou

Inibio enzimtica - REVERSVEL

No competitiva

I
S
E

Inibio enzimtica - IRREVERSVEL

Ligao covalente ao stio ativo ou a um stio alostrico,

de forma semelhante inibio no competitiva, mas a
enzima no retornar a produzir seus efeitos

I
S
E

Modulao alostrica

Modulao alostrica

Modulao positiva ou ativao do sitio alostrico

Aumenta a velocidade de catlise do substrato ou a eficincia de

catlise da enzima
Substratos podem se ligar ao stio ativo ou ao stio alostrico

Modulao negativa ou por inibio do stio alostrico

Altera a conformao da enzima, diminuindo a eficincia da

catlise
Feedback negativo

Mecanismo de ao das enzimas

Modelo chave-fechadura
A enzima possui sitio ativo complementar
ao substrato

Modelo do encaixe induzido

Enzima e substrato sofrem conformao
para o encaixe. O substrato distorcido
para conformao exata do estado de
transio

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Dpto. Cincias Fisiolgicas
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