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UNIVERSIDAD SAN PEDRO

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

AO DE LA CONSOLIDACIN DEL MAR DE GRAU

TEMA

LOGARITMOS
CURSO

CICLO

ALUMNO

Alfaro Alfaro Alexis


DOCENTE

CHIMBOTE - PER

2016
NDICE
I. INTRODUCCIN
II. LAS ENZIMAS 4

2.1. Localizacin

2.2. Caractersticas de las Enzimas


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2.3. Clasificacin de las Enzimas 5
2.4. Factores que incluyen las Reacciones Enzimticas
III. PROPIEDADES Y ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
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3.1. Propiedades De las Enzimas 6
3.2. Especifidad Enzimtica 6
3.3. Sitio activo
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IV. Factores Enzimticos 8


4.1 VAS DE CONTAGIO

4.1.1 Temperatura
8
4.1.2 Acidez
8
4.1.3 Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor 8
4.1.4 Venenos Enzimticos 8
4.1.5 PH
9
4.2 Tipos de Inhibidores
9
4.2.1.1 Inhibidor Reversible 9
4.2.1.1.2 Inhibicin Mixta
9
4.2.1.1.3Inhibicin No Competitiva
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V.CONCLUSIONES

VI. REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS

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INTRODUCCIN
Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas
Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Se puede decir tambin que son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la
velocidad a la cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos
vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales.
La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por
los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez,
estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines
energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de
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relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la


reproduccin, etc.
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas
interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticos, hidrfobos, etc,
en un lugar especfico.
El modo de accin de una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su
funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de
producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la enzimas son las molculas
del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio
activo, donde tiene lugar la catlisis.

LAS ENZIMAS
2.1. LOCALIZACIN.
Muchas de las enzimas se encuentran en el citoplasma de la clula, otros estn unidas a
otras clulas como las enzimas respiratorias que catalizan el metabolismo del acido
lctico y tambin las sustancias derivadas al cidos aminados y cidos grasos. Hay otros
que intervienen en la sntesis de la protena, son parte integrantes de partculas
citoplasmticas llamadas: Ribosomas

2.2 CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS.


Las enzimas contienen los mismos aminocidos que el resto de las protenas. Unas
enzimas se presentan en forma soluble y otras forman parte de la estructura de las
diferentes membranas celulares o de las agrupaciones proteicas que constituyen las
fibras o de las partculas
En algunos, casos la enzima y el sustrato, sustancia que se convierte en producto,
constituyen el conjunto funcional mnimo que no requiere de ninguna sustancia para ser
activo, sin embargo, para muchas enzimas la actividad de catalizadores dependen de la
presencia de las molculas, orgnicas no proteicas y que se conocen con el nombre de
coenzimas. Si forman parte de la estructura de la enzima de modo estable se denominan
Grupos prostticos. Muchas enzimas requieren tambin de la presencia de metales.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.


Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que
van a sufrir los cambios.
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia,
cul de ellos en especial, ser el utilizado.

2.3 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

OXIDO REDUCTASA: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidacinreduccin, incluyen oxidasas, peroxidasas

TRANSFERASA: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo qumico de una


molcula a otra ejemplo: transaminasas

HIDROLASAS: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrlisis de

diversos sustratos : peptidazas

LIASAS: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminacin de


grupos sustratos

ISOMERAZAS:

Enzimas

que

catalizan

diferentes

tipos

de

reacciones

de

isomerazion

LIGAZAS: La funcin de esta enzimas es la de unir dos molculas mediante


enlaces.

2.4. FACTORES QUE INCLUYEN LAS REACCIONES ENZIMTICAS.


Cambios en el Ph
Cambios en la temperatura
Presencia de cofactores
Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
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Activacin / Presencia de Inhibidores

PROPIEDADES Y ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.


3.1.PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.
Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades:
No sufren cambios irreversibles durante a reaccin por lo que cada molcula de
enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales
No tienen efecto en la termodinmica de la reaccin esto quiere decir que las
enzimas no aportan energa para una reaccin qumica por o que no determina si
una reaccin es favorable ( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el
punto de vista termodinmico.
Las enzimas son catalizadores muy eficientes
Son altamente especficos para sus sustratos y para cada uno de su reaccin
pueden estar sujetos a regulacin en su actividad: Regulacin alosterica
Son eficiente en pequeas cantidades, las enzimas no sufre cambios al catalizar las
reacciones qumicas de manera que una pequea cantidad de enzima puede
catalizar repetidas veces una reaccin
Aceleran las reacciones qumicas su sufrir modificaciones.
No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccin solo que est al
alcance , ms rpidamente cambiando el mecanismo de reaccin
Modifican el carcter exotrmico o endotrmico de la reaccin.

3.2 ESPECIFIDAD ENZIMATICA.


Una de las caractersticas ms importantes de las enzimas es su alta especificad sobre la
reaccin que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre
acta sobre un nico sustrato o un grupo reducido de ellos. Esta especificad se debe a la
complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo de la enzima.

3.3 EL SITIO ACTIVO.

Es el lugar de unin entre el sustrato a una enzima y donde se da la reaccion de catlisis


se denomina centro activo.
En el centro activo encontramos restos de aminocidos con sustituyentes funcionales
para la catlisis de un sustrato. Al haber pero muchsimas variedades de reacciones que
pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminocidos para
hacer catlisis especfica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras clulas
utilizan las llamadas Coenzimas.
Las

Coenzimas

acostumbran

sr

complejas

molculas

orgnicas

que

sufren

modificaciones durante la reaccin enzimtica para ayudar a la modificacin final del


sustrato.

Las enzimas son muy especficas en el trabajo que realizan. Por ejemplo, las enzimas de
amilasa, solo trabajan en almidn, las enzimas de proteasa lo hacen con protenas, etc.,
esto permite que las enzimas contengan caractersticas que son de gran beneficio en
procesamientos industriales.
En otros casos, algunas enzimas se utilizan juntas para lograr el resultado final esperado.
Por esta razn, tomando en cuenta el pH, la temperatura, adems de otras condiciones
del proceso, es importante seleccionar la(s) enzima(s) correcta(s).

FACTORES ENZIMTICOS.
4.1 VAS DE CONTAGIO.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:
3.1.1 Temperatura:
Las enzimas son inactivadas por e calor a temperaturas de 50C-60C inactivan
rpidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al
enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todo los organismos
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resulten muertos a una exposicin a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y


resultan incapaces de reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelacin; las reacciones que producen tienen
a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la actividad
cataltica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal
4.1.2 Acidez:
Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el
medio. La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH ptimos cerca de la
neutralidad, por lo que no actan en medios cidos ni alcalinos, los cidos y bases
enrgicos las inactivan irreversiblemente.
4.1.3 Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor:
Si el PH y la temperatura de un sistema enzimtico se mantiene constante pero hay
exceso de substrato, la intensidad de la reaccion es directamente proporcional a la
cantidad de enzima presente.
4.1.4 Venenos Enzimticos:
Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro
fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos
venenos.
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in adecuado.
Varios tipos de venenos que viene de los animales como la de la serpiente abeja y
escorpin deben su poder letal a las enzimas que destruyen glbulos rojos y otros
tejidos.
4.1.5 PH:
Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza inica de los enzimas se
sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.

4.2. TIPOS DE INHIBIDOREs


4.2.1.1 Inhibidor Reversible:
4.2.1.1.1 Inhibicin Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por
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el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el inhibidor


compiten por el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas del
sustrato, es decir dejando afuera el inhibidor.
4.2.1.1.2 Inhibicin Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unin del sustito y
viceversa; este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al
aumentar las concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan
el sitio activo.
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo (efecto
alosterico)
Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la enzima
todo esto es un sitio alosterico cambia con la formacin da la afinidad del sustrato
por el sitito activo reducido.
4.2.1.1.3Inhibicin No Competitiva: Es una forma de una inhibicin mixta donde la
unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unin del
sustrato. El grado de inhibicin depende de su concentracin.
4.2.1.4 Inhibidor Irreversible:
La inhibicin irreversible es diferente de la in activacin enzimtico reversible. Los
inhibidores irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no
inactivan todas las protenas.
No funcionan destruyendo la estructura proteinica, sino alterando especficamente
la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitndola.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y
por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del
valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentracion dada de
inhibidor irreversible ser diferente dependiendo del tiempo de preincubacin del
inhibidor con la enzima.

CONCLUSIONES

1. Las enzimas son catalizadores de origen biolgico que cumplen muchos requisitos para
impulsar nuevas industrias qumicas.
2. La tecnologa enzimtica tiene mltiples aplicaciones, como fabricacin de alimentos,
los progresos que estn realizando actualmente la ingeniera gentica y la biotecnologa
permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.
3. La utilizacin de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, adems de
las de ndole econmico y tecnolgico.
4. Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de accin que se desee
obtener.
5. Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.
6. se puede manipular genticamente, la biosntesis de enzimas para optimizar los
procesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.
7. La produccin de enzimas a gran escala tiene su principal aplicacin en la industria de
la fermentacin
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REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS
1. http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
2. http://www.monografias.com/trabajos82/las-enzimas/lasenzimas2.shtml
3. http://www.monografias.com/trabajos12/enzim/enzim.shtml#cla
4. https://www.clubensayos.com/Ciencia/MONOGRAFIA-DE-LAS-ENZIMAS/512111.html

5. http://m.monografias.com/trabajos82/las-enzimas/las-enzimas2.shtml
6. http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#CARAC
7. http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

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