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INSTITUTO TECNOLOGICO DE TEHUACAN

DEPARTAMENTO: QUIMICA
PROFESOR: CRISTALINAS HINOSTROSA JUAN
MANUEL
EQUIPO: 4
TEMA: FOSFORILACION OXIDATIVA
INTEGRANTES DEL EQUIPO:
GONZALEZ CASTILLO KAREN MADAI
HERRERA GABRIEL CATALINA
FLOBERTHA DUMOD
ROJAS ARGELLES GERARDO
GUZMAN GARCIA NATALIA
AGUILAR RAMIREZ GLORIA AYDE
CARRERA FLOR MARIA HERNANDEZ
HUERTA OLIVIER JULIA

REACCIONES DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES EN LAS MITOCONDRIAS


El descubrimiento de Eugene Kennedy y Albert Lehninger en 1948

de que la

mitocondria es el sitio en donde se realiza las fosforilacin oxidativa en los eucariotas


marc el inicio de la fase moderna sobre las transducciones biolgicas de energa. Las
mitocondrias, al igual que las bacterias gram-negativas tienen dos membranas. La
membrana mitocondrial externa es fcilmente permeable a pequeas molculas e iones,
que se mueven libremente a travs de canales trasmembrana compuestos por una familia
de protenas integrales de membrana llamadas porinas. La membrana interna es
impermeable a la mayora de molculas pequeas e iones, incluido el protn, las
unidades especies que cruzan esta membrana lo hacen a travs de transportadores
especficos. La membrana interna aloja los componentes de la cadena respiratoria y ATP
sintasa. La matriz mitocondrial, el espacio de la piruvato deshidrogenasa y los enzimas
del ciclo ctrico, de la ruta de la beta-oxidacin de los cidos grasos y de las rutas de
oxidacin de combustibles excepto la glucolisis, que tiene lugar en el citosol. Debido a que
la membrana interna tiene una permeabilidad selectiva, separa los intermediarios y
enzimas de las rutas metablicas citoslicas de los procesos metablicos que se
producen en la matriz. Sin embargo, el pirvico, los cidos grasos y aminocidos o sus
derivados alfa-ceto son llevados por transportadores especficos a la matriz para poder
acceder a la maquinaria del ciclo del cido ctrico. El ADP y el Pi son transportados
especficamente al interior de la matriz al mismo tiempo que el recin sintetizado ATP es
trasportado al exterior.
La mitocondria est formada por cuatro subregiones diferentes: la membrana externa, la
membrana interna, el espacio intermembrana y la matriz, situada dentro de la membrana
interna. La membrana interna est muy plegada, formando crestas que se proyectan
hacia el interior de la mitocondria y que, a menudo, llegan casi hasta el otro lado de la
misma. Dado que las protenas respiratorias estn unidas a la membrana interna, la
densidad de las crestas esta relacionada con la actividad respiratoria de la clula.
Visin general de la fosforilacin oxidativa
Sea cual sean el compartimiento en el que se produzca las oxidaciones biolgicas todos
estos procesos generan transportadores electrnicos reducidos, fundamentalmente
NADH. La mayor parte de este NADH se reoxida, con la produccin simultnea de ATP

por las enzimas de la cadena respiratoria, que estn fermenten embebidas en la


membrana interna.
Los transportadores electrnicos reducidos, producidos por las deshidrogenasas
citoslicas y las rutas oxidativas mitocondriales vuelve a oxidarse por los complejos
enzimticos unidos en la membrana interna.

Se ensamblan en cinco complejos

multiproteicos, denominados I,II,III,IV y V.


El Complejo I y el complejo II reciben electrones de la oxidacin del NADH y del
succinato, respectivamente, y los pasan a un trasportador electrnico lipdico, la coenzima
Q, que se desplaza libremente a travs de la membrana. El complejo III cataliza la
transferencia de electrones desde la forma reducida de la coenzima Q al citocromo c, un
transportador electrnico proteico que tambin puede desplazarse dentro del espacio
intermembrana. Por ltimo, el complejo IV cataliza la oxidacin del citocromo c con la
reduccin del Oxgeno a agua. La energa liberada por estas reacciones exergnica crea
un gradiente de protones a travs de la membrana interna, al bombearse los protones
desde la matriz hacia el espacio intermembrana. Los protones vuelven a entrar
posteriormente en la matriz a travs de un canal especfico en el complejo V. La energa
liberada por este proceso exergnica impulsa la sntesis endergnica de ATP a partir de
ADP. (Bioqumica 4ta Edicin: Christopher K. Mtahews #1)
Los transportadores de electrones actan en complejos multienzimticos.
Los transportadores de electrones de la cadena respiratoria estn organizados en
complejos supramoleculares incrustados en

membranas que se pueden separar

fsicamente. El tratamiento suave de la membrana mitocondrial interna con detergentes


permite la resolucin de cuatro complejos distintos de transportadores electrnicos,
siendo cada uno de ellos capaz de catalizar la transferencia de electrnica a travs de
una porcin de la cadena.
Resolucin de los complejos funcionales de la cadena respiratoria. Se elimina primero la
membrana mitocondrial externa por tratamiento con detergente de digitonina y se
obtienen fragmentos de la membrana interna por rotura osmtica de la mitocondria,
disolvindose suavemente los fragmentos en un segundo detergente. La mezcla
resultante de protenas de la membrana interna se resuelve mediante la cromatografa de
intercambio inico en varios complejos I al IV de la cadena respiratoria, cada uno con
composicin proteica distintiva. Los complejos catalizan transferencias entre dadores:
NADH y succinato, Transportadores intermedios: Q y citocromo c y O2.

Los complejos I y II catalizan la transferencia de electrones a la ubiquinona a partir de dos


dadores electrnicos: NADH (complejo I) y succinato (complejo II). El complejo III
transporta electrones desde la ubiquinona reducida al citocromo c, y el complejo IV
completa la secuencia transfiriendo electrones desde los citocromos c al O2.
Complejo I: NADH hasta ubiquinona
Complejo I tambin llamado NADH: ubiquinona oxidorreductasa, es un enzima enorme,
est compuesto por 42 cadenas polipeptdicas diferentes, entre las que se encuentra una
flavoprotena que contiene FMN (flavn mononucleotido) y como mnimo 6 centros ferrosulfurados. La microscopia electrnica de alta resolucin muestra que el complejo I tiene
forma de L, con un brazo L en la membrana y el otro prolongndose hacia la matriz.
El complejo I cataliza dos procesos simultneos forzosamente acoplados:
1.

Transferencia

exergnica

hacia

la

hidruro

ubiquinona

de

un

ion

del NADH y un protn

de la matriz. Expresado por


NADH+ H + Q ---------- NAD + QH2
2. Transferencia

endergnica de 4 protones de la matriz hacia el espacio

intermembrana.
El complejo I es una bomba de protones impulsada por la energa de la transferencia
electrnica y la reaccin que cataliza es vectorial (mueve los protones en una direccin
especifica desde una localizacin). La matriz que carga negativamente con la salida de
protones, hacia otra el espacio intermembrana que se carga postivamente.

La

localizacin de los protones P: para la cara positiva de la membrana interna (el espacio
intermembrana) y N para la cara negativa (la matriz).
El amital un barbiturato, la rotenona de producto vegetal utilizado frecuentemente como
insecticida y el antibitico piericidina A inhiben el flujo electrnico desde los centros ferrosulfurados del complejo I a la ubiquinona, con el consecuente bloqueo global del proceso
de la fosforilacin oxidativa.
El ubiquinol (QH2 la forma reducida) difunde por la membrana mitocondrial interna desde
el complejo I al complejo III, donde se oxida a Q en un proceso acompaado de la salida
de H+hacia el exterior.
Complejo II: Succinato a ubiquinona
El complejo II bajo un nombre diferente: succinato deshidrogenasa. Es el nico enzima del
ciclo del cido ctrico ligado a membrana. Aunque ms pequeo y ms sencillo que el

complejo I, contiene cinco grupos prostticos de dos tipos y cuatro subunidades proteicas
diferentes.
Las subunidades C y D son protenas integrales de membrana, cada una de ellas con
tres hlices transmembrana. Contienen un grupo hemo (hemo b) y un sitio de unin para
la ubiquinona, que es el aceptor final de electrones en la reaccin catalizada por el
complejo II. Las subunidades A y B se extienden hacia la matriz; contienen tres centros
2Fe-2S, FAD unido y un sitio de unin para el sustrato succinato. La ruta de transferencia
de electrones desde el sitio de unin del succinato al FAD, y a continuacin a travs de
los centros Fe-S hasta la unin de Q.
Otros sustratos de las deshidrogenasas mitocondriales tambin pasan electrones a la
cadena respiratoria a nivel de la ubiquinona, pero no a travs del complejo II. El primer
paso en la B-oxidacin de los acil graso-CoA, catalizado por la flavoprotena acil-CoA
deshidrogenasa, implica la transferencia de electrones desde el sustrato al FAD de la
deshidrogenasa y a continuacin a la flavoprotena transferidora de electrones ETF que a
su vez, pasa sus electrones a la ETF: ubiqinona oxidorreductasa. Este enzima pasa
electrones a la cadena respiratoria al reducir la ubiquinona. E glicerol 3-fosfato, formado
tantoa partir del glicerol liberado en la hidrolisis del triacilglicerol como de la reduccin de
la dihidroxiacetona fosfato en la glucolisis, es oxidado por la glicerol 3-fosfato
deshidrogenasa. Este enzima es una flovoprotena localizada en la cara externa de la
membrana mitocondrial interna y al igual que la succinato deshidrogenasa, canaliza
electrones hacia la cadena respiratoria, reduciendo la ubiquinona. El efecto de cada uno
de los de estos enzimas transferidores de electrones es contribuir a la reserva de
ubiquinona reducida. El QH2 formado en todas estas reacciones es reoxidado por el
complejo III. (Nelson L. David, Cox M. Michael,Lehninger #2 )
COMPLEJO III: Ubiquinona a citocromo c
Tambin

llamado complejo

citocromo

bc1 o ubiquinona:

citocromo

oxidorreductasa,acopla la transferencia de electrones desde el ubiquinol (QH2) al


citocromo c con el transporte vectorial de protones de la matriz al espacio intermembrana.
La determinacin de la estructura completa de este gran complejo y del complejo IV por
cristalografa de rayos x marco un nuevo hito en el estudio de la transferencia de
electrones mitocondriales.
Este complejo es un dmero de monmeros idnticos, cada uno constituido por 11
subunidades deferentes.

(a) Estructura del monmero. El ncleo funcional consta de tres subunidades: el citocromo b
(en verde) con sus dos hemos (bH y bL en rojo claro), la protena ferro-sulfatada de
Rieske (purpura) con sus dos centros 2Fe-2S (amarillo) y el citocromo c1 (azul) con su
hemo (rojo).
(b) Unidad dimrica funcional. El citocromo cq y la protena ferro-sulfurada de Rieske se
proyectan la superficie P y pueden interaccionar con el citocromo c del espacio
intermembrana.
El complejo presenta dos sitios de unin diferenciados a la ubiquinona, QN y QP, son los
sitios de inhibicin por dos frmacos que bloquean la fosforilacin oxidativa.
La estructura dimrica es esencial para la funcin del complejo III.
El complejo III funciona como una bomba de protones, debido a la orientacin de los
complejos, los protones producidos cuando se oxida el UQH2 a UQ se liberan al espacio
intermembrana produciendo una diferencia de concentracin de protones transmembrana,
es decir, un gradiente de protones.
COMPLEJO IV: citocromo c a O2
Tambin llamado Citocromo oxidasa, es el ltimo paso de la cadena respiratorio y
transporta electrones desde el citocromo c al oxigeno molecular, reducindolo a H2O.
Es una enzima muy grande (13 subunidades) de la membrana mitocondrial interna.
Las bacterias contienen una forma mucho ms sencilla con solo tres o cuatro
subunidades, pero siguen siendo capaces de catalizar tanto la transferencia de electrones
como el bombeo de protones.
Contiene citocromos a y a3.
Estn formados por dos grupos hemos unidos a diferentes regiones de la mima protena,
por lo que son, espectral y funcionalmente distintos.
La citocromo oxidasa contiene dos iones de cobre (CuA y CuB) que son importantes para
la transferencia de electrones al O2.
Esta enzima ha evolucionado para llevar a cabo la reduccin por 4 electrones de O2 sin
generar intermedios incompletamente
reducidos como
radicales libres, ya que son especies muy reactivas que daaran los componentes
celulares.
Este complejo funciona como una bomba de protones que contribuye a la fuerza protnmotriz.
SINTESIS DE ATP

ACOPLAMIENTO FOSFORILACIN-OXIDACIN
Aunque han existido teoras mltiples que intentaban justificar la conexin entre estas dos
funciones, ninguna se sostena con los necesarios datos experimentales. El planteamiento
de la hiptesis quimiosmtica o de Mitchell (Peter Mitchell, 1961) permiti la teorizacin y
posterior corroboracin del mecanismo de dicho acoplamiento. El transporte de electrones
y la sntesis de ATP estaban acoplados a travs de un gradiente de protones, o
hidrogeniones, entre ambas caras de la membrana interna. El bombeo de protones,
desarrollado por los diferentes complejos de la cadena de transporte electrnico, genera

un aumento de concentracin de H+ en la cara citoplasmtica, y un gradiente elctrico


debido a la carga positiva movilizada por los protones hacia el exterior de la membrana.
Estos gradientes establecen una fuerza protomotriz (movedora de protones) que empuja a
los hidrogeniones hacia el interior, y utilizando esta fuerza, el complejo enzimtico ATPsintasa (tambin denominada ATPasa mitocondrial o H+-ATPasa) forma enlaces de alta
energa en forma de molculas de ATP.

ATP SINTASA
La ATP sintasa es un complejo enzimtico de gran tamao, observable a microscopa
electrnica. Est formada por dos subunidades F0, una porcin hidrofbica que atraviesa
la integridad de la membrana mitocondrial interna, formada por cuatro cadenas
polipeptdicas y que funcionalmente constituye el conducto de protones. La otra
subunidad F1 protruye en el lado interno de la membrana, y est formada por cinco clases
de cadenas polipeptdicas ,3, 3, , y . Su papel funcional es catalizar la formacin de
un enlace de alta energa, sintetizando ATP. El cuello intermedio que une ambas
subunidades est formado a su vez por varias protenas reguladoras.
La ATP sintasa cataliza la sntesis de ATP mediante el mecanismo del cambio de unin:
Cambios conformacionales de las subunidades son los responsables de la catlisis.
alterna entre:
- Forma O (open), abierta: Puede abrirse y cerrarse para liberar/unir ATP o ADP + Pi.
- L (loose), relajada. Conformacin cerrada, mantiene unidos ADP y Pi sin liberarlos pero
no los convierte en ATP.
- T (tight), apretada: Conformacin cerrada, convierte ADP + Pi en ATP.
Los cambios de conformacin de son inducidos de forma cclica por el giro del tallo
El flujo de protones a travs de la subunidad a impulsa la rotacin de la subunidad F0 y
del tallo .
Inhibidores de la ATP sintasa
Cesa la produccin de ATP
Cesa el flujo de
Ejemplos: oligomicina, diciclo hexil carbodiimida (DCCD)

La ATP sintasa es un complejo masivo de protenas con forma de hongo. El complejo de


enzimas en mamferos contiene 16 subunidades y posee una masa de aproximadamente
600 kilodaltons. La porcin embebida en la membrana es llamada FO y contiene un anillo
de subunidades c y el canal de protones. El pednculo y la parte superior esfrica es
llamada F1 y es el sitio donde ocurre la sntesis de ATP. La porcin esfrica del extremo
de F1 contiene seis protenas de dos tipos diferentes (tres subunidades y tres
subunidades ), mientras que el "pednculo" consiste solo en una protena: la subunidad

, con un extremo extendindose en la esfera de subunidades y . Ambas subunidades,


y se unen a nucletidos, pero solo la subunidad cataliza la sntesis de ATP.
Alcanzando por la base una porcin de F1 e introducindose en la membrana se
encuentra una larga subunidad en forma de bastn que ancla las subunidades y en la
base de la enzima.

A medida que los protones atraviesan la membrana a travs del canal en la base de la
ATP sintasa, FO entra en rotacin. Esta rotacin puede ser provocada por cambios en la
ionizacin de aminocidos en el anillo de subunidades c provocando interacciones
electrostticas que impulsan el anillo de subunidades c a travs del canal de protones.99
Este anillo de rotacin provoca la rotacin del eje central (el pednculo de la subunidad )
dentro de las subunidades y . Estas subunidades son incapaces de rotar debido al
brazo lateral que acta como un esttor. Este movimiento del extremo de la subunidad
en el interior de la esfera de subunidades y provee de energa para los sitios activos
en las subunidades para llevar a cabo un ciclo de movimientos que generan y luego
liberan ATP.
El sistema mediante el cual funciona este complejo, ha permitido observar que el ATP se
forma rpidamente, an en ausencia de gradiente a travs de la misma, pero la carencia
de fuerza protomotriz no permite la separacin del ATP formado, que permanece unido a
la sintasa. Slo el flujo de protones, la estimacin es de forma aproximada de tres H+,
origina la liberacin de un ATP. Cada par de electrones proveniente del NADH, genera un
flujo neto de protones a travs del complejo I, III y IV de 4, 2 y 4 protones
respectivamente, lo que se traducir en la sntesis de 3 ATPs, la entrada de electrones a
travs del FADH2 genera un flujo de protones a travs del complejo III y IV de 2 y 4
respectivamente, que permitir la formacin de 2 ATPs.
Imagen de la fosforilacion oxidativa

Genes mitocondriales: su origen y los efectos de mutaciones


Una pequea proporcin de las protenas mitocondriales humanas (13 protenas) estn
codificadas en el genoma mitocondrial y se sintetizan en el interior de la mitocondria.
Unas 900 protenas mitocondriales estn codificadas en genes nucleares y se importan a
la mitocondria despus de su sntesis.

mutaciones en los genes que codifican componentes de la cadena respiratoria, ya sea en


los genes mitocondriales o en los nucleares que codifican protenas mitocondriales,
producen diversas enfermedades humanas que, a menudo, afectan con mayor severidad
al musculo y al cerebro.
Muy

probablemente

las

mitocondrias

surgieron

de

procariotas

establecieron una relacin simbitica con eucariotas primitivos.

aerbicos

que

Funcin de las mitocondrias en la apoptosis y en el estrs oxidativo


El citocromo c mitocondrial, liberado al citosol, participa en la activacin de una de las
proteasas (caspasa) que interviene en la apoptosis.
Las especies de oxigeno reactivo producidas en las mitocondrias son inactivadas por un
conjunto de enzimas protectores, entre los que se cuentan la superoxido dismutasa y la
glutatin peroxidasa.

CARACTERSTICAS DE FOSFORILACION OXIDATIVA


La fosforilacion oxidativa es el proceso por el cual se produce ATP, mediante una serie de
transportadores de electrones, se transfieren los electrones desde el NADH o el FADH2 al
O2. Esta es la fuente principal de ATP en los organismos aerobios. Por ejemplo la
fosforilacion oxidativa genera 32 de las 36 molculas de ATP que se forman cuando la
glucosa se oxida completamente a CO2 y H2O Los electrones fluyen desde intermediarios
catablicos hacia a el oxgeno para la formacin de energa que lleva a la formacin de
ATP a partir de ADP y Pi. As, las molculas formadas en stos procesos se van a
reoxidar, generando energa para la sntesis de ATP.
La glucosa en un sistema anaerbico va a formar dos molculas de ATP, NADH y
piruvato. ste piruvato en un sistema aerbico que va a transformarse en acetil coA, que
en el ciclo del cido ctrico forma stas molculas transportadoras de electrones ( NADH y
FADH2 ), as como tambin los procesos de oxidacin de aminocidos que van a dar
origen a stas molculas reducidas.
La oxidacin de cidos. grasos y posteriormente stas molculas que entran tambin en
algunos casos al ciclo del cido ctrico, van a entrar a la cadena respiratoria para formar
ATP y reducir al O2 para formar agua, recobrando posteriormente los transportadores de
electrones nuevamente oxidados. La formacin de piruvato ocurre en el citosol, y stos
procesos, tanto el ciclo del c. ctrico, y la oxidacin ocurren en el interior de la
mitocondria.

Las mitocondrias son organelos presentes en las clulas eucariontes. Tienen una mb.
externa y una interna altamente plegada, formando las crestas mitocondriales. En el
interior est la matriz mitocondrial, donde ocurre la oxidacin y el ciclo de Krebs. En la
mb. interna ocurre la fosforilacin oxidativa y se encuentra la cadena transportadora de
electrones. Entre ambas membranas existe el espacio intermembrana.

Los aspectos mas sobresalientes de este proceso son:

La fosforilacion oxidativa se lleva a cabo por sistemas respiratorios que estn


localizados en la membrana interna mitocondrial.

El ciclo del acido ctrico y la va de oxidacin de los cidos grasoso, que suministran
la mayor parte de del NADH y del FADH2, tienen lugar en la matriz mitocondrial
adyacente.

) La oxidacin del NADH produce 3 ATP, mientras que la oxidacin del FADH2
produce 2 ATP.

d) La oxidacin y la fosforilacion son procesos acoplados el sistema o cadena


respiratoria contiene numerosos transportadores de electrones, como los citocromos
asi como la transferencia paso a paso desde el NADH o el FADH2 hasta el O2 a
travs de estos transportadores de protones hacia el exterior de la matriz
mitocondrial.

La fuerza protomotriz se genera mediante un gradiente de pH y el potencial electrico


existente a ambos lados de la membrana. Cuando los protones regresan a la matriz
mitocondrial, a traves de un enzima complejo ( ATP sintasa) , se sintetiza ATP.
Acontecimiento Fotoqumico Central: Flujo electrnico impulsado por la luz

El centro de reaccin feofitina ,quinona


(centro de reaccin de tipo II)
La transferencia de electrones impulsada por la luz en los cloroplastos durante la
fotosntesis se consigue gracias a sistemas multienzimticos de las membranas de los
tilacoides.
Las bacterias fotosintticas poseen una maquinaria poseen una maquinaria de
fototrasduccion sencilla, con uno de los dos tipos de centros de reaccin:
1. Uno de los tipos encontrados en bacterias purpuras, pasa los electrones a
travs de la feofitina (clorofila que no contiene al ion Mg+2
a una quitionina.
2. EL otro es en bacterias verdes del azufre, esta pasa los electrones desde una
quinona hasta un centro ferro-sulfurado..
Las plantas y las cianobacterias tienen dos fotosistemas (PSI, PSII), uno en cada tipo,
que actan en tndem.
La maquinaria fotosinttica de las bacterias prpura consta de tres molculas: un
nico centro de reaccin, un complejo citocromo bc1 de transferencia de electrones
similar al Complejo 111 de la cadena de transferencia electrnica mitocondrial y una
ATP sintasa, tambin similar a la encontrada en mitocondrias.
La iluminacin impulsa los electrones a ir a travs de la feofitina y una quinona al
complejo del citocromo bc1 despus de pasar por el complejo, los electrones vuelven al
centro de reaccin a travs del citocromo restableciendo su estado pre iluminado.
Este flujo cclico de electrones impulsado por la luz proporciona la energa necesaria
para el bombeo de protones por el complejo del citocromo bc1 impulsada por el
gradiente protnico resultante, la ATP sintasa produce ATP, exactamente igual que en
las mitocondria.

El centro de reaccin Fe-S


(centro de reaccin de tipo I)
En la fotosntesis en bacterias verdes del azufre intervienen las mismas tres molculas
que en las bacterias prpura.
La excitacin hace que un electrn se desplace desde el centro de reaccin hacia el
complejo del citocromo bc1
A travs de un trasportador quinona. La trasferencia electrnica a travs de este
complejo impulsa el transporte de protones y crea fuerza protn-motriz necesaria para
la sntesis de ATP, al igual que en las bacterias purpura y en las mitocondrias.

A diferencia del flujo cclico de electrones en las bacterias purpura, algunos electrones
fluyen desde el centro de reaccin hace una protena ferro-sulfurada, la ferredoxina:
NAD reductasa a NAD+, produciendo NADH.
Los electrones tomados del centro de reaccin para reducir el NAD+ se reemplazan
gracias a la oxidacin de H2S a S elemental y a continuacin a HSO4 2- en la reaccin
caracterstica de las bacterias verdes del azufre
Dos centros de reaccin actan en tndem
en plantas superiores
La maquinaria fotosinttica de las cianobacterias, algas y plantas vasculares
modernas es ms compleja que los sistemas bacterianos.
Las membranas tilacoides de los cloroplastos tienen dos clases de fotosistemas, cada
uno de ellos con su propio tipo de centro de reaccin fotoqumico y un conjunto de
molculas antena. Los dos sistemas tienen funciones distintas y complementarias.
El fotosistema I de plantas pasa electrones desde su centro de reaccin excitado, el
P700, a travs de una serie de transportadores a la ferredoxina, que reduce el NADP +
a NADPH.
El centro de reaccin del fotosistema II de plantas, P680, pasa electrones a la
plastoquinona y los electrones perdidos del P680 son reemplazados por electrones
captados del H2O.
La rotura del H2O impulsada por la luz esta catalizada por un complejo proteico que
contiene Mn; se produce O2. La plastoquinona reducida transporta electrones al
complejo del citocromo; de ah los electrones pasan a la plastocianina y a continuacin
al P700, donde reemplazan a los que se han perdido durante la foto excitacin.
EL flujo de electrones desde el complejo del citocromo impulsa los protones a travs
de la membrana plasmtica, creando una fuerza protn-motriz que proporciona la
energa para la sntesis de ATP por una ATP sintasa.

Fosforilacin oxidativa
Esquema actual del sistema mitocondrial de la fosforilacin oxidativa. Los equivalentes
reducidos que se generan en el metabolismo (NADH, FADH2) son cidos oxidados por la
cadena de transporte de electrones. La energa libre generada en esta reaccin se
emplea para bombear protones (puntos rojos) desde la matriz mitocondrial hasta el
interior de las crestas mitocondriales, para dar lugar a la fuerza protn-motriz. Cuando
ste se disipa a travs del retorno a la matriz de los protones a travs de la ATP sintasa,
la energa almacenada se emplea para fosforilar el ADP con un grupo fosfato para formar
ATP.
El modelo actual cubre algunos problemas suscitados por el anterior. En primer lugar,
todos los componentes activos de la cadena de transporte de electrones se encuentran
exclusivamente en las crestas mitocondriales y formando supercomplejos, en la imagen
representado por el supercomplejo I1III2IV1. Esto permite canalizar de unos complejos a

otros las molculas de transferencia de electrones. Previamente se pensaba que


difundan libremente. En segundo lugar, la diferencia de pH, uno de los componentes de
la fuerza protn-motriz junto con el potencial de membrana () es de tan slo 0,55
unidades, equivalente a 32 mV, insuficiente para impulsar la fosforilacin. Sin embargo,
existen circunstancias locales que aumentan este pH en un factor de 2 unidades. En
primer lugar, la ATP sintasa forma dmeros y filas que comban y dan forma a la cresta
mitocondrial, haciendo que el espacio interno tenga tan slo 20 4 nm. El espacio entre la
membrana interna y externa es menor, de 12 2,5 nm, pero cuenta con poros lo
suficientemente grandes como para estar en equilibrio con el citoplasma. Los protones se
concentran gracias al "efecto superficie" y al rpido flujo desde las fuentes de protones a
los sumideros.
La fosforilacin oxidativa es un proceso metablico que utiliza energa liberada por la
oxidacin de nutrientes para producir adenosina trifosfato (ATP). Se le llama as para
distinguirla de otras rutas que producen ATP con menor rendimiento, llamadas "a nivel de
sustrato". Se calcula que hasta el 90% de la energa celular en forma de ATP es producida
de esta forma.1
Consta de dos etapas: en la primera, la energa libre generada mediante reacciones
qumicas redox en varios complejos multiproteicos -conocidos en su conjunto como
cadena de transporte de electrones- se emplea para producir, por diversos procedimientos
como bombeo, ciclos quinona/quinol o bucles redox, un gradiente electroqumico de
protones a travs de una membrana asociada en un proceso llamado quimiosmosis. La
cadena respiratoria est formada por tres complejos de protenas principales (complejo I,
III, IV), y varios complejos "auxiliares", utilizando una variedad de donantes y aceptores de
electrones. Los tres complejos se asocian en supercomplejos para canalizar las molculas
transportadoras de electrones, la coenzima Q y el citocromo c, haciendo ms eficiente el
proceso.
La energa potencial de ese gradiente, llamada fuerza protn-motriz, se libera cuando se
translocan los protones a travs de un canal pasivo, la enzima ATP sintasa, y se utiliza en
la adicin de un grupo fosfato a una molcula de ADP para almacenar parte de esa
energa potencial en los enlaces anhidro "de alta energa" de la molcula de ATP
mediante un mecanismo en el que interviene la rotacin de una parte de la enzima a
medida que fluyen los protones a travs de ella. En vertebrados, y posiblemente en todo
el reino animal, se genera un ATP por cada 2,7 protones translocados. Algunos
organismos tienen ATP asas con un rendimiento menor.
Existen tambin protenas desacopladoras que permiten controlar el flujo de protones y
generar calor desacoplando ambas fases de la fosforilacin oxidativa.
Aunque las diversas formas de vida utilizan una gran variedad de nutrientes, casi todas
realizan la fosforilacin oxidativa para producir ATP, la molcula que provee de energa al
metabolismo. Esta ruta es tan ubicua debido a que es una forma altamente eficaz de
liberacin de energa, en comparacin con los procesos alternativos de fermentacin,
como la gluclisis anaerbica.
Pese a que la fosforilacin oxidativa es una parte vital del metabolismo, produce una
pequea proporcin de especies reactivas del oxgeno tales como superxido y perxido
de hidrgeno, lo que lleva a la propagacin de radicales libres, provocando dao celular,

contribuyendo a enfermedades y, posiblemente, al envejecimiento. Sin embargo, los


radicales tienen un importante papel en la sealizacin celular, y posiblemente en la
formacin de enlaces disulfuro de las propias protenas de la membrana interna
mitocondrial. Las enzimas que llevan a cabo esta ruta metablica son blanco de muchas
drogas y productos txicos que inhiben su actividad.