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  • Peptidos Bioactivos 2

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    PEPTIDOS BIOACTIVOS

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    PEPTIDOS BIOACTIVOS 2

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    Grasas y Aceites Vol. 51. Fasc. § (2000), 361-365 Péptidos bioactivos en proteinas de reserva Por J. Vioque, R. Sanchez-Vioque, A. Clemente, J. Pedroche, M. M. Yust y F. Mi 361 Instituto de la Grasa. Avda. Padre Garofa Tejero 4. 41012-Sevilla. Espafia. Tel. 954611550. Fax: 954616790, e-mail: frmillan@cica.es. RESUMEN Péptidos bioactivos en proteinas de reserva. So ha roallzado una rovisién de tos péptidos bioactivos dosoritos nasta ol momento on protoinas do reserva, prinipalmente Se lala. Loe pepids bgacthos son poqueis Becvencus anmoactitesracivascentode a petans poo ue puaden sor lbeados ras a hicrcis do estas potions Storer cveraastunclones. Ene los mas ebuncantes denacah tos péptides con actividad oplaide, oploide antagonist, antombstc, inmunomedvladora,transportadoa de rnos © Fipotoncora, S cut a pos proson so oso pelos en off eno protons, penipalmonto paras oleagaesasy St posbie sprovechamion PALABRAS-CLAVE: Pépido bioactivo - Proteina de reserva + Rovisin (articuto. ‘SUMMARY Bioactive peptides in storage proteins. -Arovion on the boactvpoptes desarbos so fain storage proisrs, mainly mik proteins, has bsen said ou. Bloseive Pepides are small amino act sequences Inacves inte native protein, but that can be liberates after hydrolysis of these Proteins and exert ferent functions. Among the maln one are Sioactive peptiges with opild activity, antagonistic opis, immunomodulatory, antithrombotic, ion transporting ot splinperenive. The pes een of eas Peas n ‘ther proton souoa, mainly ofseed pants andthe possible Use is discussed. 7 7 KEY.WORDS: Bioactive pope - Review (paper - Stora protein. ine we Las proteinas representan uno de los componen- tes principales de los alimentos, tanto desde un pun- to de vista funcional como nutricional. Por una parte, detérminan las propiedades fisicas y organolépticas de muchos alimentos. Asf, la consistencia y textura de la came, leche, queso 0 pan, dependen en gran medida de la naturaleza de las proteinas que los ‘constituyen. Pero también, en alimentos elaborados ‘con una presencia menor de proteinas pueden jugar Un papel muy importante, influyendo en caracteristi- ‘as funcionales, como la absorcién de agua o aceite © la formacién de emulsiones, geles y espumas (Za- yas, 1997). Ademés, las proteinas también constitu- yen un aporte nutricional importante, representando Una fuente de energia, nitrégeno y amino acidos esenciales (Cheftel ef al., 1989). En los ultimos afios, el estudio de las proteinas de los alimentos como componentes beneficiosos, ro sélo desde un punto de vista funcional o nutricio- ral, esté recibiendo una gran atencién, En este sen- tido, se viene investigando la presencia de péptidos bioactivos en proteinas de divetsos alimentos (Kitts, 1993; Schlimme y Meisel, 1995; Meisel, 1997; Ya mamoto, 1997; Korhonen ef al, 1998). Los péptidos bioactivos son secuencias de amino écidos de pe- quefio tamafio, entre 2 y 15 residuos, inactivas den- tro de la proteina intacta pero que pueden ser liberados bien durante la digestién del alimento en el organtsmo del individuo por un procesado previo del mismo, como por ejemplo mediante hicrétisis en- zimética. Estos péptidos tendrian efectos beneticio- sos para el organismo en diversos casos. Asi pues, las caracteristicas nutricionales de una proteina de- terminada no se limitarfan sélo al aporte de N y ener- gla que contiene, asf como a los contenides en amino &cidos esenciales, sino también habria que considerar la actividad de péptidos bioactivos que pueden ser liberados de estas proteinas durante el procesado del alimento o la digestién gastrointest ral ejerciendo diversas funciones metabdlicas. Acontinuacién se exponen los principales pépt- dos bioactivos descritos hasta el momento y sus efectos fisiol6gicos. PEPTIDOS CON ACTIVIDAD OPIOIDE Se ha descrito la existencia de péptidos deriva- dos de protefnas alimentarias con actividad opioide. El aisiamiento por primera vez en 1975 de péptidos opicides endégenos denominados encefalinas, con- duo a la deteccién en 1979 de la actividad opioide de péptidos derivados de hidrolizados proteicos de las proteinas de la leche (Brantl et al, 1979; Hens- chen et al, 1979). Estos son péptidos pequefios, en- tre 5 y 10 amino dcidos de longitud. Los mas abundantes son las f-casomorfinas denominadas asi por derivar de la hidrdlisis de la B-caseina y por su parecido efecto fisiolégico al de la morfina (Tes- chemacher y Koch, 1991). Otros péptidos bioactivos alslados, aunque con menor actividad opioide, son las exorfinas generadas a partir de la hidrélisis de la ‘orcaseina, las a-lactorfinas derivadas de la orlac- toalbumina y las f-lactorfinas provenientes de la drélisis de la G-lactoglobulina (Schanbacher et al,,1998). a catacteristica comiin en la secuencia amino acidica de todos estos péptidos es la presencia de un residuo de Tirosina en el extremo N-terminal asi como la presencia de otro residuo aromatico (Phe o Tyt) en la tercora o cuarta posicién del péptido (Fiat etal, 1993). Se ha observado en ratas (Daniel et al, 1993) y perros (Deflippi et al, 1995) que las casomorfinas afectan la funcién gastrointestinal inhibiendo la tasa de vaciado gastrico y la motilidad intestinal y por lo tanto relentizando ei paso del alimento a través del tracto intestinal. También se ha desorito la presencia ‘en el organismo de mujeres lactantes de B-casomor- finas generadas a partir de B-caseina de la propia glandula mamaria y se ha sugerido que pueden pro ducir cambios neurolégicos en dichas mujeres (Nyberg ef al, 1989, Tumer et al, 1991). COtras funciones propuestas para estos péptidos es la de ejorcer una accién antidiarreica o modular el transporte intestinal de amino écidos (Meisel, 1998). PEPTIDOS CON ACTIVIDAD OPIOIDE ANTAGONISTA, Se ha descrito también la existencia de péptidos derivados de la hidrdlisis de la leche capaces de an- tagonizar la actividad de los péptidos opioides des- critos anteriormente (Yoshikawa et al, 1988; Chiba ct al,, 1989, Yoshikawa et al, 1994, Schanbacher et al,, 1988). Los principales son las casoxinas, deriva das de la proteolisis de la x-casefna y las lactoferro- xinas generadas a partir de la hidrdlisis del lactoferrin (Creamer et al, 1996, Nujens et al, 1996, ‘Schlimme et al, 1995). PEPTIDOS INMUNOMODULADORES Se ha observado que péptidos derivados de la hi- drélisis de la a-caseina y la B-casetna son capaces de estimular la fagocitosis de eritrocitos por macréfa- {gos del peritoneo asi como ejercer un efecto protec- for frente a infecciones causadas por Klebsiella pneumoniae tras su administracién intravenosa en ratones (Parker et al, 1984; Migliore-Samour et al., 1989). As{ mismo se ha descrito que la secuencia C- terminal de la B-caseina de vaca (que incluye a una Brcasoquinina) induce una proliferacién significativa Grasas y Aceites de linfocitos de ratas (Coste et al., 1992), También, recientemente Kayser y Meisel (1996) han descrito que la inmunoreactividad de linfocitos humanos era estimulada por varios péptidos bioactivos de protel- nas de leche. Ast, los péptidos Tyr-Gly y Tyr-Gly-Gly correspondientes a fragmentos de la o-lactoalbumi- nay la x-caseina de vaca respectivamente incre- mentaban_significativamente la proliferacién de linfocitos. Sin embargo, el mecanismo por el cual es- tos péptidos ejercen el mecanismo inmunomodula- dor no es bien conocido (Meisel, 1998). PEPTIDOS TRANSPORTADORES DE IONES: También conocidos como caseinofostopéptidos ‘son fosfopéptidos que pueden formar sales solubles ‘organofosforadas y funcionar como transportadores de diferentes minerales, especialmente calcio y tam- bién hierro (Sato et al, 1986, Kitts y Yuan, 1992). Se hha sugerido que estos péptides pueden tener un efecto anticariogénico al inhibir la formacién de ca- ries a través de la recaloificacién del diente (Rey- nolds, 1987). PEPTIDOS CON ACTIVIDAD ANTITROMBOTICA © CASOPLATELINAS Estos péptidos son derivados del extremo C-ter- ‘minal de la x-casefna bovina, Presentan actividad in- hibidora de la agregacién de plaquetas asi como de la unién de la cadena del fibrinégeno humano a re- ceptores especificos de la plaqueta (Jollés ef al., 1986). Los principales péptidos antitromibéticos de ta x-caseina son los correspondientes a la secuencia aminoacidica Met-Ala-lie-Pro-Pro-Lys-Lys-Asn-Glu- Asp-Lys, correspondiente a los amino acidos 106 a 116. También tienen actividad los fragmentos meno- ros 108-112, 112-116 y 113-116 (Bouhallab et a, 1992). Los residuos llesea, Lysuy Aspris Parecen ser importantes en el efecto inhibidor que es debido a la ‘competencia entre los péptidos y la cadena ¥ por el receptor de la plaqueta (Fiat ef al, 1989). PEPTIDOS INHIBIDORES DEL ENZIMA CONVERTIDOR DE LA ANGIOTENSINA La funcién mas conocida y extendida de los pép- tidos bioactivos aislados hasta ahora es la de inhibi- ccién del enzima convertidor de angiotensina (ECA) (Skeggs et al,, 1956). Este enzima es una Zn-meta- lopeptidasa que se expresa como un ectoenzima unido a membrana en células endoteliales, funda- mentalmente del sistema vascular. Por un lado, ac ta incrementando la presién sanguinea al hidrolizer 1 decapéptido angiotensina | en el octapéptido vaso conttictor angiotensina Il. Por otto también inhibe el Vol. 51. Fasc. § (2000) nonapéptido bradiquinina que es un potente vasodi- latador (Erdos 1975). Esta peptidasa se encuentra localizada en mittiples zonas del organismo, como pulmén, rifién, corazén, misculos, pancreas, cere- bro, arterias, utero e intestino (Ariyoshi, 1993). Los, éptidos inhibidores de ECA son de pequefio tama- fio, muchos diy tripéptidos, que son absorbidos facil y rapidamente en el estémago e Intestino. Pueden ‘entrar en el sistema circulatorio e inhibir esta pepti- dasa, lo cual genera una bajada de la presién arte- fial. En este sentido, ya que la hipertensién esta relacionada directamente con las enfermedades co- ronarias estos péptidos van a reducir los riesgos de generacién de este tipo de enfermedades (Takano 1998), Asi, se han realizado ensayos de inhibicién «cin vitro» de la ECA (Nakamura ef al., 1995), pero también «in vivo», donde se ha observado que ratas hipertensas ven reducidas su presién arterial tras la ingesta de péptidos inhibidores de ECA (Maruyama ct al,, 1985; Suetsuna y Osajima, 1989; Yamamoto et al,, 1994; Nakamura et al., 1996), demostréndo- se de esta forma el carécter beneficioso de su in- gesta. Péptidos inhibidores de ECA fueron aislados por primera vez en 1979 de un hidrolizado de gelatina ‘obtenido con colagenasa (Oshima et al, 1978). Des- de entonces han sido encontrados en proteinas de leche fundamentaimente, y conocidos como caso- guininas (Meisel et al, 1997; Takano, 1998). Aunque también se han descrito en proteinas de pescados (Yokoyama ef al, 1992) y levaduras (Ariyoshi, 1993- Yamamoto, 1997) as{ como en las proteinas de al- macén del mafz (Miyoshi et al, 1991) y el arroz (Mu- ramoto y Kawamura, 1991). Como hemos visto, la mayoria de estos péptidos han sido estudiados en las proteinas de la leche, mientras que los estudios en otras fuentes proteices, como las vegetales son practicamente inexistentes. Otro factor importante es que algunos péptidos bioactivos realizan mas de una funcién. Asi ciertos péptidos pueden ser opioides y también presentar actividad inhibidora de la angiotensina. Esto ha lle- vado a la descripcién de «zonas estratégicas» en las secuencias de las proteinas de almacén, es decir, regiones concretas de una proteina que serian mas, ricas en fragmentos aminoacidicos con propiedades bioactivas (Schlimme y Meisel, 1995). En los titimos afios, el aprovechamiento de pro- teinas de fuentes no convencionales esta recibiendo ‘un gnorme impulso (Altschul, 1974). En este sentido, ‘caben destacar los estudios que se vienen realizan- do para el aprovechamiento de las proteinas del gi- rasol y la colza tras la extraccién del aceite (Parrado et al, 1991, Bautista et al., 1998, Dev y Mukherjee, 1986, Villanueva et al, 1999; Vioque et al., 1999). Tras la extraccién industrial de este aceite queda la harina desengrasada 0 torta, con unos contenidos importantes de proteina que podtrian ser aprovecha- 363 dos. Estas proteinas de plantas oleaginosas son extraidas mediante su solubilizacién a pH basico y posterior precipitacién en su punto isoelectrico, abteniéndose un aislado proteico, con un contenido en proteinas superior al 90%, Sin embargo, dicho aislado presenta una baja solubilidad que limita su aplicacién en la elaboracién de muchos alimentos. Una posibilidad para mejorar esta y otras propieda- des funcionales es la generacién de un hidrolizado proteico. Estos hidrolizados presentan mejores ca- racteristicas con respecto a las proteinas originales, desde un punto de vista funcional, como mayor solu- bilidad, pero también desde un punto de vista nutri- ional como es su mayor y mds répida tasa de absorcién en el tracto digestivo (Frokjaer, 1994). De esta forma se inorementa el valor de residuos como la harina desengrasada de colza o girasol. Pero es- tos hidrolizados proteicos pueden presentar un valor affadido si entre los péptidos que se generen por la ac- Cién de las proteasas los hay con actividad bioactiva, En este sentido, se hace necesaria la realizacién de ensayos preliminares in vitro para determinar la po- sible presencia de péptidos bioactivos en hidroliza- dos proteicos de origen vegetal, principalmente girasol y colza, y que podrian incrementar el valor afiadido de estos hidrolizados, asi como en el futuro permitir la generacién de hidrolizados vegetales muy especificos, como por ejemplo enriquecidos en pép- tidos opioides, antitrombéticos, etc. De hecho, se han obtenido enriquecidos en fosfopéptidos de’ca- eina mediante hidrdlisis enzimatica y posterior puri- ficacién por cromatografia de intercambio iénico (Kunst, 1992). También se han obtenido B-casomor- finas mediante Ingenieria genética seguida por di-

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