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Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama


de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta
proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación
de azúcares en energía en las células.
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones
químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden
hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos,
las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi
todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada
célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía
de activación (ǻG Á) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente
la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las
reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una
reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en
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Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave -
cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo

podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. [ ]

Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es


moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su
función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato

cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. [ ]
El sitio activo
continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido,

momento en el cual queda determinada la forma y la carga final. [ ]

Ú   
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a

]
continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ǻG Á:[
° educción de la energía de activación mediante la creación de un
ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo,
forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de
conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de
modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la
transición).
° educiendo la energía del estado de tran sición, sin afectar la forma del
sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga
óptima para que se genere dicho estado de transición.
° Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando
temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio
enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
° educiendo la variación de entropía de la reacción mediante la acción
de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca
dicha reacción.
° Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de
temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y
permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la
temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima
puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo
recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. o
obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas
temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado
 
basal,[ ]
y su contribución a la catálisis es relativamente pequeña. [
Ú   

ransición alostérica de una enzima entre los estados y , estabilizada por


un agonista, un inhibidor y un sustrato.
Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y
unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son
débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de
la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de

reacción de la enzima.[ ]
Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir
como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en

las células.[
Ú   
ransición alostérica de una enzima entre los estados y , estabilizada por
un agonista, un inhibidor y un sustrato.
Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y
unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son
débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de
la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de


reacción de la enzima.[ ]
Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir
como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en

las células. [

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Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la


repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces
fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que
algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones
de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a riedrich iescher, quien
en el año aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que
llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
    
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: AD (ácido desoxirribonucleico) y A
(ácido ribonucleico), que se diferencian:
° por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el AD y la
ribosa en el A ;
° por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y
timina, en el AD ; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el A ;
° en los organismos eucariotas, la estructura del AD es de doble cadena,
mientras que la estructura del A es monocatenaria, aunque puede
presentarse en forma extendida, como el A m, o en forma plegada, como el
A t y el A r, y
° en la masa molecular: la del AD es generalmente mayor que la del
A .
M    

Artículos principales: ucleósido y ucleótido


Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada
nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un
monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el A y
desoxirribosa en el AD ), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina) o
pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y uno o varios grupos fosfato (ácido
fosfórico). anto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la
pentosa.
La unión formada por la pentosa y la base nitrogenada se denomina
nucleósido. Cuando lleva unido una unidad de fosfato al carbono ' de la ribosa
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Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego Įȝȝ ȚĮțȩȢ, ammoniakós
producto libio, amoníaco , con el sufijo latino ina sustancia ) son compuestos
heterogéneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma
equilibrada y en dosis esenciales puede ser trascendental para promover el
correcto funcionamiento fisio lógico. La gran mayoría de las vitaminas
esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo
que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de
vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes
que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos
los procesos fisiológicos (directa e indirectamente).
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