Como est organizada la cadena de transporte de electrones

A partir de la membrana interna mitocondrial pueden ser aislados cinco

complejos enzimticos denominados I,II, III, IV y V. Los complejos I-IV contienen parte
de la cadena de transporte de electrones, mientras que el complejo V cataliza la
sntesis de ATP por lo que no es propiamente un componente de la cadena de
transporte de electrones. Cada complejo acepta o dona electrones a acarreadores
relativamente movibles como la coenzima Q y el citocromo c. Cada acarreador de la
cadena de transporte de electrones puede recibir electrones de un donador y
subsecuentemente pueden donarlos al siguiente acarreador de la cadena, finalmente
se combinan con Oxgeno y protones formando agua. Este requerimiento por Oxgeno
hace al proceso de transporte de electrones la cadena respiratoria, la cual utiliza la
mayora del Oxgeno consumido por un organismo aerobio.

Reacciones de la cadena de transporte de electrones

Con la excepcin de la coenzima Q, todos los miembros de esta cadena son
protenas. Estas protenas pueden funcionar como enzimas como en el caso de
variasdeshidrogenasas, pueden contener fierro como parte de su centro fierroazufre o pueden contener cobre, como en el caso de los citocromos a y a3.

1.- Formacin de NADH

El NAD+ es reducido a NADH por deshidrogenasas las cuales remueven
dos tomos de Hidrgeno de su substrato. Ambos electrones pero slo un
protn (ion hidruro :H-)son transferidos al NAD+, formando NADH mas un
protn libre, H+, el cual es liberado al medio.
2.- Deshidrogenasas de NADH
El protn libre mas el ion hidruro acarreado por el NADH son ahora transferidos
a una deshidrogenasa de NADH, un complejo enzimtico embebido en la
membrana interna mitocondrial. Este complejo tiene una molcula de
flavn mononucletido (FMN) unido fuertemente que acepta los dos tomos de
Hidrgeno (2e- + 2H+), reducindose a FMNH2. Ladeshidrogenasa de NADH
tambin contiene tomos de fierro apareados con tomos de azufre lo que

hace centros fierro-azufre. Estos centros son necesarios para la transferencia

de tomos de Hidrgeno al siguiente miembro de la cadena, la ubiquinona.

3.- Coenzima Q: (CoQ)

Esta coenzima es un derivado de quinona con un largo tallo isoprenoide. Es
ubicua en los sistemas biolgicos por ello se denomina tambin ubiquinona. La
CoQ puede aceptar tomos de Hidrgeno tanto del FMNH 2 producido por la
NADH deshidrogenasa y del FADH2 producido por
la succinato deshidrogenasa en el ciclo del cido ctrico y la acilCoAdeshidrogenasa en el metabolismo lipdico.

4.- Citocromos
Los dems miembros del la cadena de transporte de electrones
son citocromos. Cada uno contiene un grupo hemo hecho de un
anillo porfirnico que contiene un tomo de fierro. A diferencia del hemo de la
hemoglobina, el tomo de fierro del citocromo es reversiblemente transformado
mediante oxido reducciones en su forma frrica (Fe 3+) y ferrosa (Fe2+). Los
electrones son pasados a los citocromos b, c y a + a3 desde la CoQ.
Imagen q no puedo copiar

5.- Citocromo a + a3
Este citocromo es el nico acarreador de electrones en el cual
el hemo de fierro tiene un ligando libre que puede rreaccionar directamente con
el Oxgeno molecular. En este sitio los electrones transportados, el Oxgeno
molecular y los protones libres se unen para formar agua. El Citocromo a +

a3 (tambin llamado citocromo oxidasa) contiene tomos de cobre unidos que

son requeridos para que la reaccin ocurra.

Inhibidores especficos del transporte de electrones

A la fecha se han identificado inhibidores especficos del transporte de
electrones. Estos compuestos previenen el paso de electrones al unirse a
componentes especficos de la cadena de transporte de electrones, su accin
es bloquear la reaccin de oxido-reduccin. Antes de el bloqueo los
transportadores de electrones estn reducidos, despus de la accin del
inhibidor, estn oxidados. Dado que la cadena de transporte de electrones est
ntimamente ligada a la fosforilacin oxidativa, estos inhibidores tambin
detienen la si de ATP.
El transporte de electrones en la cadena
El flujo de electrones en las reacciones de oxido-reduccin es responsable,
directa o indirectamente de todo el trabajo realizado en los organismos
vivientes. En los organismos no fotosintticos, las fuentes de electrones son
compuestos reducidos (los alimentos); en los organismos fotosintticos, el
donador inicial de electrones es una especie qumica excitada por la absorcin
de la luz solar. El flujo de los electrones en el metabolismo es un proceso
complejo, los electrones se mueven a partir de varios metabolitos intermedios a
acarreadores de electrones especializados en las reacciones catalizadas por
enzimas. Posteriormente, los acarreadores donan los electrones a aceptores
con elevadas afinidades por los electrones, esteltimo proceso, genera
energa. Las clulas contienen una variedad de transductores de energa, los
cuales convierten la energa del flujo de electrones en trabajo.
El transporte de electrones, es la fuente principal de energa para las
actividades celulares, libera grandes cantidades de energa libre, la mayor
parte de la cual se almacena en forma de ATP en la fosforilacin oxidativa. Las
enzimas que catalizan el este proceso, son generalmente ms complejas tanto
estructuralmente como en su mecanismo cataltico que las enzimas de las
otras vas metablicas, y por tanto son menos conocidas. La mayora estn en
la membrana interna mitocondrial, por lo cual es complicada su extraccin y
purificacin. Tampoco es bien conocido cmo la liberacin de energa libre que
se produce durante el transporte de electrones se conserva y transforma en la
energa del enlace fosfato durante la fosforilacin oxidativa y las sntesis del
ATP. Por lo anterior, estas enzimas son un modelo de estudio muy atractivo.
Todos los siguientes procesos: el transporte de electrones, la energa
libre de la transferencia de electrones del NADH y FADH 2 al O2 va centros
redox unidos a protenas, est acoplada a la sntesis de ATP.
Las reacciones redox

Cada vez que utilizamos un motor, una lmpara elctrica o calrica o una buja
para encender la gasolina en una mquina de combustin interna, utilizamos el
flujo de electrones para realizar trabajo. En el circuito que enciende un motor, la
fuente de electrones es la batera que contiene dos especies qumicas con
diferente afinidad por los electrones. Los cables proveen del camino para el
flujo de los electrones desde las especies en un polo de la batera, a travs del
motor a las especies qumicas en el otro polo de la batera. Debido a que estas
dos especies qumicas difieren en su afinidad por los electrones, el flujo de
electrones es espontneo a travs del circuito con una fuerza proporcional a la
diferencia en la afinidad electrnica, i.e. la fuerza electromotriz (FEM). La FEM,
tpicamente de algunos voltios (volts), es acompaada de trabajo si se coloca
un transductor de energa apropiado en este caso el motor- en el circuito. Este
acoplamiento del flujo de electrones y el trabajo, es utilizado por el motor para
diferentes finalidades.
Las clulas poseen un circuito biolgico anlogo al motor, con
compuestos relativamente reducidos como la glucosa como fuente de
electrones. Como la glucosa es oxidadaenzimticamente, el flujo de electrones
migra espontneamente a travs de una serie de intermediarios acarreadores
de electrones a otras especies como el O 2. este flujo de electrones
es exergnico porque el O2 posee una elevada afinidad por los electrones
comparada con los intermediarios acarreadores de electrones. La FEM
resultante
provee
de
energa
a
una
variedad
de
transductores molculaeculares de energa (enzimas y otras protenas) que
hacen trabajo biolgico. En la mitocondria, por ejemplo, existen
enzimas membranales que acoplan el flujo de electrones a la produccin de
una diferencia transmembranal de pH, lo cual es acompaando por trabajo
osmtico y elctrico. El gradiente de protones es energa potencial, a menudo
denominada fuerza protn-motriz por analoga con la FEM. Por otra parte la
enzima ATPsintasa ubicada en la membrana interna mitocondrial, utiliza esta
fuerza protn-motriz para hacer trabajo qumico, es decir, la sntesis de ATP a
partir de ADP y Pi a medida que los protones migran espontneamente a travs
de la membrana.
Las oxidaciones y reducciones ocurren de manera concertada, pero es
conveniente para describir la transferencia de electrones considerarlas en
mitades, una de oxidacin y otra de reduccin. Por ejemplo la oxidacin
del ion ferroso por el ion cprico
Puede ser descrita en trminos de dos mitades:
Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+
(1)
Fe2+ Fe3+ + e(2) Cu2+ + e- Cu+

Las reacciones de oxido-reduccin, se llevan a cabo con la transferencia de

electrones desde un donador electrnico (reductor) a un aceptor electrnico
(oxidante). El cation fierro puede existir como ferroso (Fe2+) o como frrico
(Fe3+) funcionando como un par de oxido-reduccin o par redox,
exactamente como un par cido-base (donador de protones aceptor de
protones + H+).
Las oxidaciones biolgicas a menudo involucran deshidrogenaciones
Los compuestos orgnicos estn mas reducidos mientras mas enlaces a
tomos de Hidrgeno posean, la ms sencilla de estas molculas es el metano:
CH4
Por el contrario los compuestos mas oxidados tienen menos enlaces a
tomos de Hidrgeno, el mas sencillo es el
CO2
No todas las reacciones de oxido-reduccin biolgicas involucran al
Carbono. Por ejemplo en la conversin del nitrgeno molecular a amonio:
6H+ + 6 electrones + N2 2NH3
los tomos de nitrgeno son reducidos.
Los electrones son transferidos desde una molcula a otra en una de
cuatro formas
1.- Directamente como electrones
Por ejemplo:

Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+

2.- Como tomos de Hidrgeno

Los tomos de Hidrgeno consisten de un protn (H +) y un electrn (e-),
la ecuacin general para este proceso es:
AH2 A + 2e- + 2H+
en donde AH2 es el donador.

3.- Como iones hidruro :(H-) que tiene dos electrones esto ocurre en el
caso de las enzimas deshidrogenasas que tienen NAD unido covalentemente.
4.- A travs de combinacin directa con el Oxgeno
A travs de combinacin directa con el Oxgeno. En este caso, el
Oxgeno
se
combina
con
un
reductor
orgnico
y
es covalentemente incorporado en el producto de la reaccin, como en la
oxidacin de un hidrocarburo a un alcohol:

R-CH3 + 1/2O2

R-CH2-OH

el hidrocarburo es el donador de electrones y el oxigeno es el aceptor.

En algunas reacciones de oxido-reduccin, la transferencia de electrones (1
2) se realiza por medio de la transferencia de H +, por lo tanto la
deshidrogenacin es equivalente a la oxidacin y muchas enzimas
que catalizan reacciones de oxidacin son deshidrogenasas. A menudo los
trminos equivalentes reductores o equivalentes electrnicos se emplean para
referirse a los electrones y/o tomos de H + que participan en las reacciones de
oxido-reduccin.

Los agentes oxidantes y reductores actan como pares electrnicos

conjugados o parejas, igual que los cidos y bases de Brnsted:
Dador de protones H+ + aceptor.
En una reaccin redox:
Dador electrnico electrn(es) + aceptor.
Al igual que los cidos, los agentes oxidantes, difieren en su tendencia a
disociarse y a ceder H+, de la misma forma en que los agentes reductores
aceptan a los H+. La tendencia de un reductor a perder electrones o de un
oxidante a ganarlos, est dada por su potencial de oxidoreduccin estndar
que se define como la FEM expresada en V (voltios) a 1M, 25 C y pH 7.0, en
equilibrio con un electrodo que puede aceptar reversiblemente electrones del
reductor.
Voltimero
Puente Salino
Kcl

Referencia

Figura: representacin de un experimento de oxidoreduccin

Los electrones fluyen desde el electrodo de la solucin problema hacia el

electrodo de la referencia o viceversa. El electrodo de referencia a menudo es
un electrodo de Hidrgeno. La FEM de este electrodo es de 0.0 V. A pH 7.0,
(potencial estndar de reduccin i.e. el voltaje generado por la reaccin de la
mitad de la poblacin estudiada, bajo condiciones estndar bioqumicas: 1.0M
de reactivos, 25 C y pH 7.0), para el electrodo es de 0.414 V. La direccin del
flujo de electrones depende de la presin relativa o el potencial de ambas
celdas. Un puente de sal contiene una solucin saturada de KCl y permite el
camino para cuantificar el movimiento de los iones entre la celda de referencia
y la solucin problema. A partir de la FEM observada y la conocida para el
electrodo de referencia es posible obtener la FEM de la solucin problema. La
celda que gana electrones tiene, por convencin, un potencial redox mas
positivo.

La siguiente relacin muestra cmo es posible calcular el potencial redox

estndar a partir de la diferencia de las concentraciones de un par
oxido/reductor:
[oxidante]
=
[reductor] potencial
del semielemento.

redox

estndar

potencial

Es posible estimar la eficiencia termodinmica del transporte de

electrones a travs del conocimiento de potenciales estndar de oxidoreduccin.
En una reaccin de oxido-reduccin, la afinidad electrnica de un
substrato que se oxida, aumenta con su , relativo al electrodo estndar de
hidrgeno.
La diferencia en el potencial estndar de reduccin , para una
reaccin redox est expresada por :

= (e- aceptor) - (e- donador)

Ecuacin del electrodo:

Oxidante + n electrones reductor
donde n = nmero de electrones que participan en la reaccin.
En el electrodo de hidrgeno que es la referencia en estos casos:
2H+ + electrn H2.
H2 1 atm, 25C y 1.0M = 0.0 = pH
pH 7.0 (1x10-7M)= - 0.42 V.

Un valor ms negativo indica mayor tendencia a ceder electrones; mientras

ms positivo sea el valor, la tendencia es menor, como se muestra en la
siguiente Tabla.
Falta un cuadro bscalo en el link y colocalo no puedo

Tabla: algunos pares electrnicos de los sistemas biolgicos

El oxgeno tiene una afinidad muy grande por los electrones, es un buen
oxidante, por tanto el H2O es un reductor muy dbil.

Al igual que en la ecuacin de Henderson-Haselbach la concentracin

de dador o aceptor de H + se utiliza en la ecuacin de Waalter Nernst para
expresar la relacin de entre el dador y aceptor de electrones.
pH = pka + log [A-]/[HA]

(Henderson- Haselbach)

Eh = Eo + (2.303RT/nF) log [aceptor]/[dador]

(Nernst)

Eopotencial redox estndar (pH 7.0, 25C y 1.0M)

Eh potencial del electrodo observado
n = electrones transferidos
F cte. de Faraday (23, 062 cal/volt = 94, 406J/volt)

A 25 C (298.15K) n=1, Eh = 0.059 V; n=2, Eh = 0.0296 V

Como generalmente se estudian pares de electrones la ecuacin se simplifica:

Eh = Eo + 0.03 log [aceptor]/[dador]

Cuando las concentraciones de dador y aceptor electrnicos son iguales,

no hay flujo de electrones por tanto, E h = Eo, este es el potencial redox
estndar y se llama potencial del punto medio. Es posible calcular la direccin
del flujo de electrones a partir del potencial redox.
En el transporte de electrones desde el substrato hasta el O 2, participan 4 tipos
de enzimas redox

1.- Enzimas oxidorreductoras piridn dependientes

Estas enzimas utilizan, segn sea el caso NAD + o NADP+ como coenzima. Las
coenzimas NAD+ y NADP+ contienen nicotinamida:

Representacin del NAD y del NADP.

Las partes coloreadas en rojo representan los cambios entre la molcula
del NAD y el NADP (en la adenosina), y entre las molculas oxidadas y
reducidas (en la nicotinamida).

La mayora de las enzimas trasportadoras de electrones

son estereoespecficas (excepto la dihidrolipoil deshidrogenasa). Dependiendo
del requerimiento de coenzima, la reaccin que catalizan se resume de la
siguiente manera:

Sustrato reducido + NAD+ sustrato oxidado + NADH + H+

Sustrato reducido + NADPH+ sustrato oxidado + NADPH + H+

En la reaccin, ocurre la transferencia reversible de 2 equivalentes

reductores (H- anion hidruro) a la posicin 4 de la nicotinamida (oxidacin), el
otro H+ necesario en el proceso se separa del sustrato.

Las enzimas NAD+-dependientes intervienen en los procesos de la

respiracin: sus electrones van desde el substrato hasta el O 2. Las que

son NADP+-dependientes intervienen en los procesos catablicos y sus

electrones por tanto se utilizan para los procesos de biosntesis.

Muchas de estas enzimas contienen iones metlicos para catalizar la

transferencia de electrones, por ejemplo la enzima alcohol deshidrogenasa.

Reduccin de los centros de oxido-reduccin se puede llevar a cabo

con ditionita sdica o borohidruro sdico. Mientras que su oxidacin se puede
lograr utilizando ferrocianuro, estas enzimas no pueden ser oxidadas por
oxgeno a pH 7.0. Otra caracterstica importante de estas enzimas, es que sus
cinticas son michaelianas, teniendo una saturacin por su substrato y se
pueden encontrar tanto citoplsmicas como mitocondriales

2.- Enzimas oxidorreductoras flavn dependientes

Otro
tipo
de
enzimas oxidorreductoras son
las deshidrogenasas y oxidasas flavn dependientes, que contienen bien
flavn adenn dinucletido (FAD) o flavin mononucletido (FMN) como grupo
prosttico.

La reaccin de oxidorreduccin para estas enzimas se puede resumir de

la siguiente manera:

SH2 + E-FMN S + E-FMNH2

SH2 + E-FAD S+ E-FADH2.

Las enzimas oxidoreductoras que estn ligadas a la respiracin y el transporte

de electrones se hallan localizadas en la mitocondria:

La NADH deshidrogenasa contiene FMN y cataliza la

electrones desde el NADH al siguiente paso de la cadena.

transferencia

de

La succinato deshidrogenasa participa en el ciclo de Krebs.

La dihidrolipoil deshidrogenasa, es parte del sistema

piruvato deshidrogenasa y la -ceto(oxo)glutarato deshidrogenasa.

de

La acil-CoA deshidrogenasa interviene

en
la
primera
etapa
deshidrogenacin en la oxidacin de cidos grasos ( -oxidacin).

la
de

El aceptor inmediato de los electrones en la cadena de transporte de

electrones, es la coenzima Q o ubiquinona (por ubicuidad).

reaccin redox de la coenzima Q.

Para hacer una deteccin cuantitativa del estado de oxido reduccin de este
compuesto,
se
utilizan
al
ferrocianuro,
azul
de
metileno, metosulfonato de fenazina o 2,6-diclorofenolindofenol.

E-FADH2 + azul de metileno oxidado

E-FAD + azul de metileno reducido

(azul)
(incoloro)
Figura: representacin de la reaccin de oxidacin del azul de metileno.

3.- Enzimas oxidoreductoras ferro-sulfo-protenas

Otro grupo de enzimas oxidoreductoras son las ferro-sulfo-protenas,
estas
enzimas
contienen fierro y
azufre
como
cido
dbil
en
concentraciones equimolares.
La
primera
que
se
describi
fue
la ferredoxina (en Chlostridium pasteurianum), esta enzima es capaz de fijar
C02 in vivo. Posteriormente, se describi en cloroplasto. Ambas participan en le
transporte fotosinttico, tienen un peso molecular de entre. 6000 y 100,000kD
y catalizan la transicin reversible Fe(II) o Fe(III) (rojas o verdes (red: de
coloracin parcial)
Los para los procesos catalizados por estas enzimas varan desde
la ferredoxina de Chromatium (-0.49v) hasta el centro Fe-S de mitocondria de
corazn de vaca (+0.22v).
En la cadena mitocondrial, hay por lo menos 7 centros Fe-S diferentes 4
en NADH deshidrogenasa, 2 en el citocromob y uno en el c1.
4.- Enzimas oxidoreductoras citocromos
Finalmente el ltimo tipo de enzimas transportadoras de electrones son
los citocromos que
tienen ferroporfirina como
grupo
prosttico.. Los citocromos fueron descubiertos y designados originalmente
como histohematinas por C. MacMunn en 1866, su significado en las funciones
biolgicas fue descrito por D. Keilin en este siglo, quien los nombr
comocitocromos. La determinacin de sus propiedades espectroscpicas lo
realiz en un espectroscpio manual, utilizando msculos de insecto; observ
como aparecan y desaparecan bandas de absorcin con la actividad
muscular. Finalmente los agrup en tres clases diferentes: a, b y c, segn las
bandas caractersticas de cada uno.

Cada tipo de citocromo en estado reducido exhibe tres bandas de

absorcin caractersticas en el espectro de luz visible, a, b, y g o Soret.

La mayora de los citocromos son muy difciles de purificar pues estn

embebidos en las membranas, excepto el citc que puede ser aislado mediante
disoluciones salinas; el hemode este citocromo, est unido a la protena por
puentes tioster entre el anillo de porfirina y dos residuos de Cys, es el nico
en donde hay un enlace covalente.

Los citocromos contienen ferroporfirina (grupo hemo), se encuentran en

clulas aerbicas, algunos en la membrana interna mitocondrial
donde secuencialmente transportan
electrones
a
partir
de

diferentes deshidrogenasas hasta

retculo endoplsmico.

el

O 2.

Otros

se

ubican

en

el

Todos contienen Fe(II) o Fe(III); el Fe(III), no puede ser reducido por el

O2, con excepcin del a3 o citocromo c oxidasa que se encuentra en la
membrana interna en mitocondrial y contiene adems un tomo de cobre (Cu).

En la membrana interna mitocondrial de animales superiores, hay por lo

menos 5 citocromos: b,c,c1, a, a3. El b puede ser bk o bt (la diferencia radica en
su e).
En
animales
tambin
hay
otras hemoenzimas como
las peroxidasas y catalasas que intervienen en el control de los radicales libres.
La porfirina, se encuentra tambin en las clorofilas, todos estos centros redox
son derivados del tetrapirrol.

Las porfirinas, se designan y clasifican de acuerdo a

los sustituyentes que
contengan CH3,
--C=CH2,
--CH2-CH2-COOH,
en: etio, meso, uro, copro y protoporfirinas, estas ltimas son las ms
abundantes, su composicin es de 4 metilos, 2 vinilos y dos cidos propinicos;
de esta variedad hay 15 ismeros y slo el ismero IX, se encuentra en la
naturaleza en la hemoglobina y en la mayora de los citocromos.

Las porfirinas forman complejos quelatos tetradentados con iones

Fe, Mg, Zn, N, Co, y Cu en los que el metal se mantiene unido por enlaces
coordinados
al
anillo:
A
las
que
contienen Fe(II),
se
les
denomina: protohemo o hemo y a las que contienen Fe(III): hemina o hematina.

En la mioglobina y hemoglobina la posicin 5 est unida a un imidazol de

un resto de His y la 6 est o no ocupada por O2 (oxidada) o por CO (reducida).

En los citocromos, los sustituyentes estn unidos a aminocidos, por

tanto, no pueden unir O2, Co, o CN, a excepcin del a3 que si une O2.

Citocromos a y a3:

Citocromo-c-oxidasa (ferrocitocromo c oxidoreductasa). En lugar del hemo,

tiene un hemo a, que contiene un formilo en lugar de metilo en posicin 8, no
tiene metilo en posicin 5 y en la 2 hay una cadena isoprenoide de 17 C en vez
del vinilo. Est muy relacionado con la clorofila. Estn combinados y forman
el citocromo aa3 (peso molecular de 200,000 D), dos hemos a y dos tomos de
Cu, los electrones del citc pasan al a y luego al a 3, el Cu pasa de estado de
oxidacin II a I y cataliza la transferencia de a3 al O2, es precisamente en este
lugar donde se une el cianuro que inhibe irreversiblemente a la enzima

Ubiquinona o coenzima Q componente no proteico liposoluble descrito

por R.A. Morton, posteriormente, F.L. Crane lo describi en la mitocondria y lo
denomin coenzima Q. (porquinona).