Mecanismos de catlisis

El modelo de ajuste inducido es el ms utilizado al realizar estudios de interaccin enzimasustrato. Este modelo propone que las interacciones iniciales entre la enzima y el sustrato son
relativamente dbiles, pero suficientes para producir ciertos cambios conformacionales en la
enzima, que estabilizan e incrementan la fuerza de la interaccin. Estos cambios
conformacionales implican a una serie de aminocidos catalticos del centro activo, en los
cuales se producen los enlaces qumicos correspondientes entre la enzima y el sustrato.
Despus de la unin, uno o ms mecanismos de catlisis disminuyen la energa del estado de
transicin de la reaccin, por medio de una ruta alternativa a la reaccin. Los mecanismos de
catlisis se clasifican acorde a diferentes criterios: catlisis covalente, catlisis por proximidad
y alineacin de orbitales, catlisis cido-base general, catlisis por iones metlicos y
catlisis electrosttica.
Los estudios de cintica enzimtica no permiten obtener el tipo de catlisis utilizada por una
enzima. Sin embargo, algunos datos cinticos pueden proporcionar una serie de indicios que
lleven a realizar otro tipo de estudios dirigidos a determinar dicho tipo de catlisis. Por ejemplo,
en un mecanismo de ping-pong la cintica del estado pre-estacionario puede estar sugiriendo
una catlisis de tipo covalente. Por otro lado, variaciones en el pH pueden producir efectos
drsticos en la Vmax pero no en el Km, lo que podra indicar que un residuo del centro activo
precisa un estado concreto de ionizacin para que se pueda llevar a cabo la catlisis
enzimtica.

La variacin de energa como funcin de una coordenada de reaccin muestra la estabilizacin del estado de
transicin cuando dicha reaccin es llevada a cabo por una enzima.

Catlisis enzimtica
La catlisis enzimtica es una disciplina de la enzimologa que estudia los mecanismos
de catlisis por los cuales las protenas o cidos nucleicos con actividad enzimtica pueden
favorecer la reaccin de ciertos sustratos y su conversin en productos. Este hecho est
subordinado a las leyes de la catlisis qumica convencional: es decir, la existencia de un
enzima no permite la aparicin de nuevas reacciones, ni va en contra de la termodinmica del
proceso; simplemente, acelera su velocidad favoreciendo una ruta de menor coste energtico
incluyendo en la dinmica de la reaccin un estado intermediario de alta energa de modo que
el nmero de molculas activas, capaces de crear y destruir nuevos enlaces, aumente.