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Cuerpo cetnico

Formacin de cuerpos cetnicos.

Los cuerpos cetnicos son compuestos qumicos producidos por cetognesis en


las mitocondrias de las clulas delhgado. Su funcin es suministrar energa al corazn y
al cerebro en ciertas situaciones excepcionales. En la diabetes mellitus tipo 1, se puede
acumular una cantidad excesiva de cuerpos cetnicos en la sangre, produciendo cetoacidosis
diabtica.
Los compuestos qumicos son el cido acetoactico (acetoacetato) y el
cido betahidroxibutrico (-hidroxibutirato); una parte del acetoacetato sufre descarboxilacin
no enzimtica dando acetona (una cantidad insignificante en condiciones normales);1 los dos
primeros son cidos y el tercero, una cetona.
ndice
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1Biosntesis

2Patologa

3Referencias

4Enlaces externos

Biosntesis[editar]

El lugar primario de formacin de los cuerpos cetnicos es el hgado y, en menor proporcin,


tambin el rin. El proceso tiene lugar en la matriz mitocondrial y ocurre en diferentes pasos:
1. La primera reaccin es la condensacin de dos molculas de acetil-CoA para
formar acetoacetil-CoA, gracias a la accin de la enzima -cetotiolasa.
2. La molcula de acetoacetil-CoA se condensa con otra molcula de acetil-CoA para
formar -hidroxi--metilglutaril-CoA (HMG-CoA), por accin de la enzima HMG-CoA
sintasa.
3. Finalmente, la HMG-CoA liasa hidroliza el HMG-CoA en una molcula de acetoacetato
y una de acetil-CoA.
Una parte del acetoacetato se reduce a -hidroxibutirato en la propia mitocondria, lo que
consume un equivalente de ATP (una molcula de NADH); esta reaccin la cataliza lahidroxibutirato deshidrogenasa que se encuentra estrechamente asociada a la membrana
mitocondrial interna.
En condiciones normales, una mnima proporcin de acetoacetato sufre una
lenta descarboxilacin espontnea, no enzimtica, dando acetona.

Patologa[editar]
Los cuerpos cetnicos se forman en situaciones en las que el metabolismo de la glucosa est
comprometido:

Descompensacin diabtica: con cifras elevadas de glucagn en sangre

Hipoglucemia

Ayuno prolongado

La acetona se forma por la descarboxilacin del cido acetoactico. As pues, los niveles de
acetona son mucho menores que los de los otros dos tipos de cuerpos cetnicos. Dado que
no puede volver a transformarse en acetil-CoA, se excreta a travs de la orina o bien mediante
exhalacin. La exhalacin de la acetona es la responsable de un olorafrutado caracterstico en
el aliento.
Tanto el acetoacetato como el betahidroxibutirato son cidos, y si hay altos niveles de alguno
de estos cuerpos cetnicos se produce una disminucin en el pH de la sangre. Esto se da en
la cetoacidosis diabtica y en la cetoacidosis alcohlica. La causa de la cetoacidosis es en
ambos casos la misma: la clula no tiene suficiente glucosa; en el caso de la diabetes la falta
de insulina evita que la clula reciba glucosa, mientras que en el caso de la cetoacidosis
alcohlica, la inanicin provoca que haya menos glucosa disponible en general.
No debe confundirse la cetoacidosis (estado patolgico) con la cetosis (estado fisiolgico), en
la que los cuerpos cetnicos constituyen las molculas con funcin energtica predominantes
y no se generan alteraciones del pH sanguneo.

Referencias[editar]
1. Volver arriba

Cetognesis

Sendero de la Cetognesis.

Cetognesis es un proceso metablico por el cual se producen los cuerpos cetnicos como
resultado del catabolismo de loscidos grasos.
ndice
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1Produccin

2Tipos de cuerpos cetnicos

3Regulacin

4Patologa

5Vase tambin

6Enlaces externos

Produccin[editar]
Los cuerpos cetnicos se producen principalmente en las mitocondrias de
las clulas del hgado. Su sntesis ocurre en respuesta a bajos niveles de glucosa y despus
del agotamiento de las reservas celulares de glucgeno. La produccin de cuerpos cetnicos
comienza para hacer disponible la energa que es guardada como cidos grasos. Los cidos
grasos son enzimticamente descompuestos en la -oxidacin para formar acetil-CoA. Bajo

condiciones normales, la oxidacin del acetil-CoA se produce en el ciclo de Krebs y su energa


se transfiere como electrones a NADH, FADH2, y GTP. Sin embargo, si la cantidad de acetilCoA generada en el proceso de oxidacin de los cidos grasos es superior a la capacidad de
procesamiento del ciclo de Krebs, o si la actividad en este proceso es baja dada la poca
cantidad de elementos intermedios como el oxaloacetato, el acetil-CoA se usa para la
biosntesis de los cuerpos cetnicos va acetil-CoA y -hidroxi--metilglutaril-CoA (HMG-CoA).
Adems de su papel en la sntesis de cuerpos cetnicos, el HMG-CoA es tambin un
intermediario en la sntesis del colesterol.

Tipos de cuerpos cetnicos[editar]


Los tres cuerpos cetnicos son:

Acetoacetato, el cual, si no es oxidado a una forma intil de energa, es la fuente de


los otros dos cuerpos cetnicos siguientes.

Acetona, el cual no es usado como fuente de energa, es exhalado o excretado como


desecho.

Betahidroxibutirato, el cual no es, en sentido tcnico, una cetona de acuerdo a la


nomenclatura IUPAC.

Regulacin[editar]
La cetognesis podra o no ocurrir, dependiendo de los niveles disponibles de carbohidratos
en las clulas o el cuerpo. Esto est cercanamente relacionado con las vas del acetil-CoA:

Cuando el cuerpo tiene abundantes carbohidratos como fuente de energa,


la glucosa es completamente oxidada a CO2; el acetil-CoA se forma como un intermediario
en este proceso, comenzando por entrar al ciclo de Krebs seguido por la completa
conversin de su energa qumica a ATP en el intercambio de la cadena de electrones
mediante un proceso de oxidacin.

Cuando el cuerpo tiene exceso de carbohidratos disponibles, parte de la glucosa es


totalmente metabolizada, y parte de esta es almacenada para ser usada con acetil-CoA
para crear cidos grasos. (CoA es tambin reciclado aqu).

Cuando el cuerpo no tiene carbohidratos libres disponibles, la grasa debe ser


descompuesta en acetil-CoA para poder obtener energa. El acetil-CoA no se oxida a
travs del ciclo de Krebs porque los intermediarios (principalmente oxaloacetato) se han
agotado para suplir el proceso de la gluconeognesis, y la resultante acumulacin de
acetil-CoA activa la cetognesis.

Patologa[editar]
Los cuerpos cetnicos se crean a niveles moderados en el organismo mientras dormimos y
cuando no hay carbohidratos disponibles. Sin embargo, cuando el aporte en hidratos de
carbono es menor a unos 80 g/da, se dice que el cuerpo est en un estado de cetosis. Se
desconoce si la cetosis tiene o no efectos a largo plazo.

Si los niveles de los cuerpos cetnicos son demasiado altos, el pH de la sangre cae,
resultando en cetoacidosis. Esto es muy raro y, en general, ocurre solamente en
la diabetestipo I sin tratar, y en alcohlicos tras beber y no comer.

Vase tambin[editar]

Cuerpos cetnicos

cetosis

Enlaces externos[editar]

Fat metabolism -University of South Australia

Cuerpos cetnicos
El hgado posee la capacidad enzimtica de derivar parte del acetil-CoA procedente de la -oxidacin de los
cidos grasos (oxidacin ya que proporciona energa, porque el carbono que se oxida es el segundo de la
cadena, empezando a contar por el extremo carboxlico) o del cido pirvico, sobre todo en perodos de
excesiva formacin de acetil-CoA, hacia la produccin de cido acetoactico, transportado por la sangre hacia
los tejidos perifricos.
El cido acetoactico, la acetona y el cido 3-hidroxibutrico, sintetizado a partir del acetil-CoA, son los
llamados cuerpos cetnicos.

Los cuerpos cetnicos desempean un papel importante en la homeostasis del organismo. En estados en los
que la glucemia es baja (como en el ayuno o en dietas pobres en glcidos) o en casos donde la glucosa no
puede ser utilizada (como en la diabetes), la concentracin de cidos grasos y cuerpos cetnicos en el plasma
aumenta. Ambas sustancias sustituyen a la glucosa como combustible favorito para obtener energa por parte
de la clula. Conviene recordar que la gluconeognesis, en animales, utiliza distintos precursores como
aminocidos, lactato, glicerol o cido pirvico para conseguir fabricar glucosa, pero que los cidos grasos no
pueden convertirse en azcares.
As, por ejemplo, clulas como los eritrocitos o las constituyentes del cerebro obtienen su energa
mayoritariamente de la glucosa, ya que sus mitocondrias tienen poca capacidad para oxidar los cidos grasos
y en situaciones de ayuno o casos de diabetes los cuerpos cetnicos constituyen unos magnficos sustratos
energticos sustitutivos de la glucosa.
En general, todos los estados en que est activada la -oxidacin comportan un aumento de la sntesis de los
cuerpos cetnicos.
En algunos casos, como los que anteriormente he citado, estos cuerpos cetnicos se acumulan en la sangre y
en lquidos intersticiales. Se produce as, un estado patolgico, que se llama cetosis o cetonemia. Aumenta al
mismo tiempo la cantidad de cuerpos cetnicos excretada (cetonuria).
Cuando en una persona normal desaparece la reserva de glcidos, por ejemplo, durante un proceso febril,
aparecen en la sangre y en la orina los cuerpos cetnicos.

El enfermo experimenta los efectos narcticos de la acetona. En parte, sta es eliminada por el pulmn; sin
embargo, es conveniente tomar azcar.
Resulta curioso, al menos, remarcar que en el caso de los esquimales, cuya alimentacin incluye slo grasas
durante alguna poca del ao, se ha desarrollado un mecanismo de adaptacin que les permite metabolizar
una mayor cantidad de cido acetoactico sin consecuencias negativas.

Papel de los cuerpos cetnicos en ciertos tejidos y rganos.


Cerebro: hasta hace poco tiempo se pensaba que la glucosa era el nico sustrato energtico utilizable
por el cerebro. Hoy sabemos que en los casos de ayuno utiliza los cuerpos cetnicos durante el periodo de la
lactancia, ya que es una poca de dieta rica en grasas.

Msculo: El Corazn es el msculo que ms consume cuerpos cetnicos, como sustrato metablico,
mientras que en el msculo esqueltico son escasos, ya que utiliza cidos grasos libres para sus necesidades
energticas.

Rin: Es uno de los rganos donde los cuerpos cetnicos proporcionan una mayor aportacin
energtica.

Tejido Adiposo: Puede metabolizar cuerpos cetnicos como sustrato energtico y como precursor
lipogentico. Sin embargo, durante el ayuno est inhibida la lipognesis y, por lo tanto, hay poca sntesis
lipidica a partir de los cuerpos cetnicos.
Mencin especial merece el metabolismo de los cuerpos cetnicos en las estructuras fetales especialmente
durante el ayuno; aunque el feto no los sintetiza, le llegan procedentes de la madre a travs de la placenta, por
la que pasan libremente.

Efectos hormonales sobre el metabolismo lipdico.


Insulina. Estimula la utilizacin de glucosa, provoca la sntesis de unos cidos grasos, y por tanto,
incrementa la lipognesis. Por otro lado, disminuye la liberacin de cidos grasos por el tejido adiposo, este
fenmeno reduce la cetognesis. (proceso metablico por el que se producen los cuerpos cetnicos a partir del
catabolismo de los cidos grasos)
Si por el contrario, falta insulina, aumenta la sntesis del colesterol, porque dispone de ms acetil-CoA.
Adrenalina. Estimula la lipasa de los adipocitos y favorece la liberacin de cidos grasos. Adems,
inhibe la captacin de glucosa sangunea por el msculo, que consume preferentemente cidos grasos.

Glucocorticoides. Estimulan la oxidacin de los cidos grasos y la cetognesis.

ACTH. Aumenta la movilizacin de los cidos grasos del tejido adiposo y, con ello, la cetognesis.

Digestin y absorcin de las protenas


La digestin de las protenas comienza en el estmago, con la intervencin de su componente cido,
que tiene en este caso dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimgeno, la
segunda , la de favorecer la desnaturalizacin de las protenas.
La pepsina es una enzima clave que inicia el proceso de hidrlisis proteica. Las clulas de la mucosa
segregan pepsingeno, y el HCl del estmago estimula la conversin de pepsingeno en pepsina. Esta
enzima desdobla protenas y pptidos, en sitios especficos de la unin peptdica, como el grupo
carboxilo de algunos aminocidos, fenilalanina, triptfano y tirosina, y quizs, leucina y otros
aminocidos acdicos.
Cuando la protena, parcialmente fraccionada, pasa al intestino delgado, las enzimas
pancreticastripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B son las responsables de continuar su
digestin. Tripsingeno, quimotripsingeno y procarboxipeptidasas A y B son las formas zimgeno de
tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B, respectivamente. Clulas de la mucosa intestinal

segregan la enzima enteroquinasa, que desdoblar un hexapptido del tripsingeno para formar
tripsina activa. Una vez formada, la tripsina puede tambin realizar una divisin hexapptidica del
tripsingeno, proporcionando ms tripsina. Esta enzima, a su vez, convierte otras formas inactivas de
enzimas pancreticas en sus formas activas. La tripsina acta sobre las uniones de pptidos que
afectan los grupos carboxilo de arginina y lisina. Es tambien una endopeptidasa puesto que escinde
pptidos en el interior de la cadena proteica. Quimotripsingeno es una endopetidasa.
Carboxipeptidasas A y B son consideradas exopeptidasas en cuanto que escinden aminocidos del
carboxilo final de polipptidos. Las aminopeptidasas, que son consideradas unas exopeptidasas,
escinden los pptidos en aminocidos y oligopptidos.
La hidrlisis final de los pptidos producidos por las enzimas pancreticas tiene lugar en la superficie
de las membranas de los microvilli de las clulas de la mucosa intestinal. Y en resumen, el resultado
final de la digestin luminal de las proteinas en el intestino delgado es la obtencin de fragmentos de
oligopptidos, dipptidos y aminocidos.
La absorcin de la protena es principalmente en forma de aminocidos individuales, y en la parte ileal
del intestino delgado. Se realiza por un mecanismo que utiliza transportadores dependientes de
energa, los cuales se encuentran en la membrana de los microvilli. Estos transportadores, lo son para
cuatro grupos distintos de aminocidos: I) Neutros: a) aromticos (tirosina, triptfano, fenilalanina, b)
alifticos (alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina, glicina), y metionina, histidina,
glutamina, asparagina, cistena, II) Bsicos (lisina, arginina, ornitina, cistina), III) Dicarboxlicos
(cidos glutmico y asprtico), IV) Aminocidos: prolina, hidroxiprolina, glicina puede utilizar este
portador adems del utilizado por los aminocidos neutros, otros aminocidos (taurina, D-alanina,
cido gamma-aminobutrico.
Los humanos pueden absorber, tambin, dipptidos, tripptidos y tetrapptidos, y este mecanismo
puede ser ms rpido que el utilizado individualmente por cada uno de los aminocidos. Adems, se
han detectado, tetrapptidasas en el borde en cepillo de la membrana de los microvilli, las cuales
hidrolizan tetrapptidos en tripptidos y aminocidos libres, y tambin, tripeptidasas y dipeptidasas en
la membrana y en el citoplasma de las clulas de la mucosa intestinal.
En fracciones de citosol de clulas de la mucosa intestinal se han aislado dipeptidasas y
aminopeptidasas, lo que sugiere que la parte final de la hidrolisis de los pptidos puede tener lugar en
el interior de las clulas.

Digestin de protenas o digestin proteica


Por su gran tamao molecular, las protenas aportadas por la dieta no pueden ser
absorbidas directamente en el proceso de la digestin. Para hacerlo, deben ser
descompuestas en sus amiocidos constituyentes, tarea que realizan las enzimas
proteolticas (que degradan protenas) producidas en el estmago, en el pncreas y
en el intestino delgado.

Digestin de protenas en el estmago


La digestin de protenas se inicia en el estmago gracias a la accin conjunta
delcido clorhdrico y de la pepsina.

Aportadores de
protenas.

El cido clorhdrico se sintetiza en las clulas parietales del estmago y tiene como funciones matar
algunas bacterias, desnaturalizar a las protenas y activar el pepsingeno para convertirlo en pepsina y as
iniciar la hidrlisis enzimtica proteica.

El pepsingeno es un zimgeno o proenzima (precursor enzimtico inactivo; es decir,


no cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas) que para activarse necesita de
un cambio bioqumico en su estructura. El cido clorhdrico se encarga de hacerlo y
as el zimgeno se convierte en una enzima activa, la pepsina.
Ver: PSU: Biologa; Pregunta 12_2006(2)

Digestin proteica por enzimas pancreticas


Al llegar al intestino delgado, los pptidos que se producen en el estmago por accin
de la pepsina son fragmentados a oligopptidos y aminocidos libres por accin de
las proteasas de origen pancretico: la tripsina, la quimotripsina,
la elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
Accin del cido
clorhdrico y de
la pepsina.

Tripsina
La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto
autocataltico generando ms molculas de tripsina.

Quimotripsina
Se secreta como zimgeno y se activa por accin de la tripsina. Reconoce y corta
especficamente triptfano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo
carbonilo de la unin peptdica.

Elastasa
Se secreta como zimgeno o proelastasa, se activa por la tripsina y reconoce alanina,
glicina y serina en el extremo carbonilo de la unin peptdica

Carboxipeptidasas A y B

Pncreas, otro
agente
importante para
la digestin
proteica.

Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan por


accin de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminocidos en el extremo C-terminal.

Digestin intestinal
La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa, exopeptidasa, que
degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopptidos para producir
aminocidos libres y pptidos de tamao pequeo.

Absorcin de aminocidos y dipptidos


Las clulas epiteliales del intestino absorben aminocidos libres mediante un
mecanismo de transporte activo secundario acoplado al transporte de sodio.
Tambin se pueden absorber pequeos pptidos mediante pinocitosis.
En el citosol del enterocito todos los oligopptidos se terminan de hidrolizar de forma tal
que solo pasan aminocidos a la vena porta.

Intestinos, la
absorcin final.

Metabolismo de Aminocidos.
Posted on 24 de June de 2012by Dr. Mynor A. Leiva E.

Luego de su absorcin, los aminocidos circulantes son captados en los tejidos para
inclurlos en las protenas nuevas que van sintetizndose de acuerdo a los procesos
de recambio.
Los aminocidos esenciales (que no pueden ser elaborados en nuestras clulas) y
los aminocidos no esenciales (elaborados a partir de intermediarios del ciclo de
krebs) que no puedan ser aprovechados como tales, deben ser eliminados.
Para tal propsito se efectan los sistemas enzimticos de TRANSAMINACIN,
que separa los componentes del aminocido, dejando para diferentes caminos
metablicos alESQUELETO DE CARBONO que ser incorporado al metabolismo
del Ciclo de Krebs y al GRUPO AMINO, que contina su camino hacia
DESAMINACIN OXIDATIVA Y CICLO DE LA UREA.

Movilizacin de aminocidos
En perodos de ayuno, el cortisol y la adrenalina movilizaba protenas para su degradacin y as
liberar aminocidos para regular los niveles de glicemia.
Con estas rutas metablicas, se busca mantener la normoglicemia para brindar energa a tejidos
glucosa-dependientes (eritrocito y cerebro principalmente)
Esta movilizacin se basa en separar los aminocidos, obtener el nitrgeno y llevarle a los tejidos.

Inicialmente se degradan las protenas menos esenciales: musculares, albminas, etc.


Esta degradacin proteica implica el transporte de aminocidos. El msculo usa poco los aminocidos
como fuente de energa (prefiere usar cidos grasos y cuerpos cetnicos), as que es el principal
exportador.
Del msculo salen aminocidos en forma de glutamina (con 2 nitrgenos), o de alanina (se convierte
fcilmente en piruvato para entrar a la glucognesis).
Entran al hgado (rgano clave) y rin (importante sobretodo en ayuno prolongado; en el lmite
aportara hasta el 50% de la glucosa necesaria).
Los aminocidos ramificados tienden a metabolizarse ms en el rin que en el hgado, por lo que
tarda ms tiempo estas reacciones en el rin.
Tambin hay ingreso por la flora intestinal que produce amonaco.

Las concentraciones plasmticas de aminocidos entonces, tienden a aumentar en perodos de ayuno


(normalmente, deben haber ms aminocidos intracelularmente).

Las transaminasas tienen un Km muy alto, lo que garantiza que no se usen los aminocidos a no ser
que sus concentraciones sean muy altas (esto se da solo cuando glucosa y lpidos estn muy bajos).
Las transaminasas de los aminocidos esenciales son an ms altos.

Dos reacciones nos dan el esqueleto carboxlico de los aminocidos; la transaminacin y la


desaminacin oxidativa.
En la transaminacin se obtiene cetocidos y en la desaminacin oxidativa se obtiene un in amonio
(NH4+), que debe ser eliminado por la urea.

TRANSAMINACIN
Aminocido + cetocido aminocido sin grupo amino + cetocido con grupo amino
Alanina + alfa-cetoglutarato piruvato + glutamato

Cualquier aminocido sirve para la reaccin.


Los aceptores ms usados son piruvato, alfa-cetoglutarato y oxalacetato.
Cuando se usa ms el alfa-cetoglutarato, se puede obtenerse glutamato.

Recordar que estas son reacciones en ping-pong (la enzima sufre modificaciones transitorias)

Usamos como coenzima al fosfato de piridoxal, que busca estabilizarse formando bases
intermedias. En ausencia de sustrato, este se pega a la enzima (un residuo de lisina en el sitio activo
de la enzima). Cuando entra el sustrato, el fosfato de piridoxal se desprende de la enzima y se pega al
sustrato; finalmente el fosfato de piridoxal se queda con el nitrgeno del sustrato para formar fosfato
de piridoxamina.

Al llegar el cetocido, el fosfato de piridoxamina le brinda el nitrgeno que tom del aminocido.
El glutamato se va a mitocondria donde sucede la segunda parte de la reaccin.
El cetocido se va a otros ciclos para su reciclaje.

DESAMINACIN OXIDATIVA

Una vez dentro de la mitocondria

Glutamato + H2O (+ glutamato deshidrogenasa) alfa-cetoglutarato + NH4+

ADP y GTP compiten por el sitio de regulacin de la enzima, por tanto hay inhibicin alostrica
dependiendo de si las condiciones energticas son positivas o negativas.

Los esqueletos carboxlicos obtenidos dan energa, lo que ahorra glucosa.

Mecanismos de toxicidad del NH4+


Hay conversin de glutamato en alfa-cetoglutarato, lo que priva de energa a las neuronas aerbicas.
El glutamato tambin se puede convertir en glutamina, lo que priva a las neuronas de un NT
Tanto el glutamato como la glutamina son sustancias mrticas (tienden a producir edema)
El in amonio activa el gen p-450, que induce muerte celular

RECAMBIO PROTEICO HORMONAS


Insulina, factores de crecimiento similares a la insulina, testosterona, beta-adrenrgicos + sntesis
proteica

T3 y cortisol + degradacin proteica

Los mecanismos de control van siempre a tratar de proteger los aminocidos, pues una disminucin
del 50% puede ser mortal.

ALANINA COMO TRANSPORTADOR


(matachito de msculo e hgado)
Alanina y glutamina 10% capacidad de transporte de nitrgeno
Ayuno degradacin de protenas
Desintoxicacin
Gluconeognesis

Qu hacemos con el esqueleto carboxlico?

Termina en el ciclo de krebs en forma de acetil-coA, oxalacetato, fumarato, alfa-cetoglutarato, y otros.


El alfa-cetoglutarato entra antes en el ciclo, por lo que da ms posibilidades energticas y de
creacin de sustratos.
Cada aminocido tiene su forma propia de catabolizar el esqueleto carboxlico.

Eliminacin del nitrgeno


Se puede:
-

Eliminar en forma de urea: molcula polar soluble eliminable fcilmente por la orina. Somos seres
ureotricos
Eliminar en forma de cido rico: seres uricotricos
Eliminar en forma de amonio: Amoniotricos

CICLO DE LA UREA
Es mixto, tiene componentes mitocondrial y citoplasmtico.

Clnica: Todas las fases del ciclo de la urea son compatibles con enfermedades. Defecto de la
carbamoil fosfato algo, hace que la carbamoil fosfato salga de la mitocondria por exceso de
concentracin, aparece en el citoplasma, afecta el ciclo de la pirimidinas y crea una intoxicacin por
amonio.

Arranca desde la molcula amonio con CO2.


Sintetiza una molcula de carbamoil fosfato (requiere carbamoil fosfato sintetasa I y 2ATP)
Se asocia la ornitina y forma citrulina; sale la citrulina de la mitocondria hacia el citoplasma.

El aspartato se asocia a la citrulina para formar Alquino-succinato (mediante Alquino-succinato


sintetasa y 2ATP).
En el citoplasma, el alquilo-succinato se rompe para crear fumarato (mediante alquilo-succinato), irse
a mitocondria, entra a ciclo de Krebs y vuelve a salir como oxalacetato el cual se convierte en
aspartato por transaminacin.
El fumarato conecta el ciclo de la urea con el ciclo de Krebs.
El alquilo-succinato tambin crea arginina, la cual se rompe para formar ornitina y urea (que se va a la
orina). La ornitina entra a la mitocondria y cierra el ciclo.

El amoniaco aporta el primer nitrgeno de la urea


El mismo amoniaco, por transaminacin aporta el segundo nitrgeno (que viene en el glutamato)

(buscar matachitos de ciclo de la urea)

Clnica: En la enfermedad heptica nos intoxicamos con amonaco, pero al tiempo se estimula la
produccin de ms amonaco.

FUNCIONES DEL CICLO DE KREBS


-

Glucognesis
Gluconeognesis
Ciclo de la urea
Oxidacin de cidos grasos

El amonaco tambin puede usarse para biosintetizar aminocidos no esenciales, nucletidos y


algunas aminas; pero la gran mayora termina en el ciclo de la urea.

REGULACIN DEL CICLO DE LA UREA


-

Mecanismo a largo plazo


Tiene que ver con la dieta. Dietas ricas en protenas, inducen la expresin de las enzimas del ciclo de
la urea. Un ayuno muy largo tambin induce el ciclo de la urea (esto no se da claramente pues no se
suele tener un ayuno tan largo).

Mecanismo a corto plazo


El regulador ms importante es el N-Acetil Glutamato, que regula la Cabamil fosfato sintetasa I (que
lleva la ruta del ciclo).
Tambin regula la arginina (hay niveles altos de arginina durante la degradacin proteica, pues el
mismo ciclo produce arginina; entonces, el exceso de arginina le indica a la clula que el ciclo de la
urea est activo).
El ciclo tambin es activado por el acetil-coA, cuya cantidad aumenta en condiciones de stress, cuando
se realiza beta-oxidacin.
El glutamato influye pues es el principal transportador de grupos aminos

Acetil coA + Glutamato (+ N-acetilglutamato sintasa) N-acetilglutamato -> + carbamoil fosfato


sintetasa I

Glutamato -> excesos de aminocidos


Arginina -> actividad del ciclo

El ciclo de la urea es un proceso costoso. Implica consumir 4 ATP (2 en la primera reaccin, creando
carbamoil fosfato y 2 en la segunda, asociacin de alquilo-succinato).
El catabolismo de las protenas est regulado por el catabolismo de cidos grasos, que a la vez est
regulado por capacidad de reserva de los carbohidratos.

TRASTORNOS METABLICOS
-

Hiperamonemia tipo I. Deficiencia de carbamoil fosfato sintetasa I


Hiperamonemia tipo II.
Citrulinemia. Deficiencia de arginosuccinato sintetasa
Arginosuccinicoaciduria. Deficiencia de argino sintasa
Hiperargininemia. Deficiencia de la arginasa

Se tratan con arginina (que estimula el ciclo de la urea), benzoato y fenilacetato (captadores de
amonaco). Tambin se reduce al mximo el consumo de protenas para disminuir el aporte de
amonaco.

CUANTIFICACIN DE LA UREA
La sntesis de la urea es un proceso que se da a nivel heptico. Por tanto, las enfermedades hepticas
pueden alterar los niveles de urea.
La dieta del paciente tambin alteran estos niveles (dietas ricas en protenas suben el nivel de urea)
La deshidratacin elevan los niveles
El ayuno

Prueba indirecta de funcin renal: excretora


Cuantificable en plasma u orina (si el problema no es renal, ambos niveles estn iguales. Si el
problema es renal, se aumenta en plasma pero no en orina)
Valor de referencia 19 36 mg/dl

PROTENAS EN CONDICIONES DE AYUNO


Papel del hgado, tratar de mantener normoglicemia.
El hgado trata de mantener aminocidos.
Degradacin proteica, liberacin de triacilgliceroles, da cidos grasos al msculo como fuente de
energa.
Msculo empieza a enviar aminocidos, la glutamina va al intestino o al rin y la alanina al hgado.
Del rin se exporta alanina o serina hacia el hgado. Del intestino se manda alanina al hgado.
El hgado convierte los aminocidos en glucosa y exporta urea.

Cdigo gentico

Serie de codones en un segmento de ARN. Cada codn se compone de tres nucletidos que codifican
unaminocido especfico.

El cdigo gentico es el conjunto de reglas que define traducir una secuencia de nucletidos
en el ARN a una secuencia de aminocidos en una protena, en todos los seres vivos, lo cual
demuestra que ha tenido un origen nico o universal, al menos en el contexto de nuestro
planeta.1
El cdigo define la relacin entre secuencias de tres nucletidos, llamadas codones, y
aminocidos. De ese modo, cada codn se corresponde con un aminocido especfico.
La secuencia del material gentico se compone de cuatro bases nitrogenadas distintas, que
tienen una funcin equivalente a letras en el cdigo

gentico: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C) en el ADN
y adenina (A), uracilo (U), guanina (G) y citosina (C) en el ARN.
Debido a esto, el nmero de codones posibles es 64, de los cuales 61 codifican aminocidos
(siendo adems uno de ellos el codn de inicio, AUG) y los tres restantes son sitios de parada
(UAA, llamado ocre; UAG, llamado mbar; UGA, llamado palo). La secuencia de codones
determina la secuencia de aminocidos en una protena en concreto, que tendr una
estructura y una funcin especfica.
ndice
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1Descubrimiento del cdigo gentico

2Transferencia de informacin

3Caractersticas
o

3.1Universalidad

3.2Especificidad y continuidad

3.3Degeneracin

3.3.1Agrupamiento de codones por residuos aminoacdicos, volumen


molar e hidropata

4Usos incorrectos del trmino

5Tabla del cdigo gentico estndar

6Aminocidos 21 y 22

7Excepciones a la universalidad

8El origen del cdigo gentico

9Referencias

10Vase tambin

11Enlaces externos

Descubrimiento del cdigo gentico[editar]

El cdigo gentico.

Cuando James Watson, Francis Crick, Maurice Wilkins y Rosalind Franklin crearon el modelo
de la estructura del ADN se comenz a estudiar en profundidad el proceso de traduccin en
las protenas.
En 1955, Severo Ochoa y Marianne Grunberg-Manago aislaron la enzima polinucletido
fosforilasa, capaz de sintetizar ARNm sin necesidad de modelo a partir de cualquier tipo de
nucletidos que hubiera en el medio. As, a partir de un medio en el cual tan slo hubiera UDP
(urdn difosfato) se sintetizaba un ARNm en el cual nicamente se repeta el cido uridlico, es
decir, un poli-U.
George Gamow postul que el cdigo gentico estara formado por tripletes de bases
nitrogenadas (A;U;C;G)que a partir de estas se formaran los 20 aminocidos esenciales para
la vida. Partiendo del cuatro como las bases nitrogenadas y el exponente como la cantidad de
uniones entre si. Se tendra 4^3=64 lo que viene siendo el primer nmero entero que llene
esta necesidad, se tienen los tripletes sin sentido (UAA;UAG;UGA) que no forman
aminocidos, y como son 20 y tres tripletes de bases nitrogenadas se puede afirmar que hay
43 tripletes que forman el cdigo gentico degenerado al producir los mismos aminocidos a
pesar de ser distintos tripletes (esto resulta positivo para los seres vivos porque hay
alternativas de produccin de aminocidos que terminan como protenas cuando su
produccin por un triplete determinado no es posible)
Los codones constan de tres nucletidos, esto fue demostrado por primera vez en el
experimento de Crick, Brenner y colaboradores. Marshall Nirenberg y Heinrich J. Matthaei en
1961 en los Institutos Nacionales de Salud descubrieron la primera correspondencia codnaminocido. Empleando un sistema libre de clulas, tradujeron una secuencia ARN de poliuracilo (UUU...) y descubrieron que el polipptido que haban sintetizado slo contena
fenilalanina. De esto se deduce que el codn UUU especifica el aminocido fenilalanina.
Continuando con el trabajo anterior, Nirenberg y Philip Leder fueron capaces de determinar la
traduccin de 54 codones, utilizando diversas combinaciones de ARNm, pasadas a travs de
un filtro que contiene ribosomas. Los ARNt se unan a tripletes especficos.
Posteriormente, Har Gobind Khorana complet el cdigo, y poco despus, Robert W. Holley
determin la estructura del ARN de transferencia, la molcula adaptadora que facilita la
traduccin. Este trabajo se bas en estudios anteriores de Severo Ochoa, quien recibi el
premio Nobel en 1959 por su trabajo en la enzimologa de la sntesis de ARN. En 1968,

Khorana, Holley y Nirenberg recibieron el Premio Nobel en Fisiologa o Medicina por su


trabajo.

Transferencia de informacin[editar]
El genoma de un organismo se encuentra en el ADN o, en el caso de algunos virus, en el
ARN. La porcin de genoma que codifica varias protenas o un ARN se conoce como gen.
Esos genes que codifican protenas estn compuestos por unidades de trinucletidos
llamadas codones, cada una de los cuales codifica un aminocido. Cada subunidad
nucleotdica est formada por un fosfato, una desoxirribosa y una de las cuatro posibles bases
nitrogenadas. Las bases purnicas adenina (A) y guanina (G) son ms grandes y tienen dos
anillos aromticos. Las bases pirimidnicas citosina (C) y timina (T) son ms pequeas y slo
tienen un anillo aromtico. En la configuracin en doble hlice, dos cadenas de ADN estn
unidas entre s por puentes de hidrgeno en una asociacin conocida como emparejamiento
de bases. Adems, estos puentes siempre se forman entre una adenina de una cadena y una
timina de la otra y entre una citosina de una cadena y una guanina de la otra. Esto quiere decir
que el nmero de residuos A y T ser el mismo en una doble hlice y lo mismo pasar con el
nmero de residuos de G y C. En el ARN, la timina (T) se sustituye por uracilo (U), y la
desoxirribosa por una ribosa.
Cada gen que codifica una protena se transcribe en una molcula plantilla, que se conoce
como ARN mensajero o ARNm. ste, a su vez, se traduce en el ribosoma, en una cadena
polipeptdica (formada por aminocidos). En el proceso de traduccin se necesita un ARN de
transferencia, o ARNt, especfico para cada aminocido, con dicho aminocido unido a l de
forma covalente, guanosina trifosfato como fuente de energa y ciertos factores de traduccin.
Los ARNt tienen anticodones complementarios a los codones del ARNm y se pueden cargar
covalentemente en su extremo 3' terminal con aminocidos. Los ARNt individuales se cargan
con aminocidos especficos gracias a las enzimas llamadas aminoacil-ARNt sintetasas, que
tienen alta especificidad tanto por un aminocido como por un ARNt. Esta alta especificidad es
el motivo fundamental del mantenimiento de la fidelidad en la traduccin de protenas.
Para un codn de tres nucletidos (un triplete) son posibles 4 = 64 combinaciones diferentes;
los 64 codones estn asignados a aminocido o a seales de parada en la traduccin. Si, por
ejemplo, tenemos una secuencia de ARN, UUUAAACCC, y la lectura del fragmento empieza
en la primera U (convenio 5' a 3'), habra tres codones que seran UUU, AAA y CCC, cada uno
de los cuales especifica un aminocido. Esta secuencia de ARN se traducir en una secuencia
de tres aminocidos.

Caractersticas[editar]
Universalidad[editar]
El cdigo gentico es compartido por todos los organismos conocidos, incluyendo virus y
organelos, aunque pueden aparecer pequeas diferencias. As, por ejemplo, el codn UUU
codifica el aminocido fenilalanina tanto en bacterias como en arqueas y en eucariontes. Este
hecho indica que el cdigo gentico ha tenido un origen nico en todos los seres vivos
conocidos. La palabra "universal" en este contexto aplica solamente a la vida en la Tierra, ya
que no se ha establecido la existencia de vida fuera del universo.
Gracias a la gentica molecular, se han distinguido 22 cdigos genticos, 2 que se diferencian
del llamado cdigo gentico estndar por el significado de uno o ms codones. La mayor
diversidad se presenta en las mitocondrias, orgnulos de las clulas eucariotas que se
originaron evolutivamente a partir de miembros del dominio Bacteria a travs de un proceso
de endosimbiosis. El genoma nuclear de los eucariotas slo suele diferenciarse del cdigo
estndar en los codones de iniciacin y terminacin.

Especificidad y continuidad[editar]
Ningn codn codifica ms de un aminocido; de no ser as, conllevara problemas
considerables para la sntesis de protenas especficas para cada gen. Tampoco presenta
solapamiento: los tripletes se hallan dispuesto de manera lineal y continua, de manera que
entre ellos no existan comas ni espacios y sin compartir ninguna base nitrogenada. Su lectura
se hace en un solo sentido (5' - 3'), desde el codn de iniciacin hasta el codn de parada. Sin
embargo, en un mismo ARNm pueden existir varios codones de inicio, lo que conduce a la
sntesis de varios polipptidos diferentes a partir del mismo transcrito.

Degeneracin[editar]
El cdigo gentico tiene redundancia pero no ambigedad (ver tablas de codones). Por
ejemplo, aunque los codones GAA y GAG especifican ambos el cido glutmico
(redundancia), ninguno especifica otro aminocido (no ambigedad). Los codones que
codifican un aminocido pueden difeiones puntuales en la tercera posicin. Debido a que las
mutaciones de transicin (purina a purina o pirimidina a pirimidina) son ms probables que las
de transversin (purina a pirimidina o viceversa), la equivalencia de purinas o de pirimidinas
en los lugares dobles degenerados aade una tolerancia a los fallos complementaria.
Agrupamiento de codones por residuos aminoacdicos, volumen molar e
hidropata[editar]
Una consecuencia prctica de la redundancia es que algunos errores del cdigo gentico slo
causen una mutacin silenciosa o un error que no afectar a la protena porque la hidrofilidad
o hidrofobidad se mantiene por una sustitucin equivalente de aminocidos; por ejemplo, un
codn de NUN (N =cualquier nucletido) tiende a codificar un aminocido hidrfobo. NCN
codifica residuos aminoacdicos que son pequeos en cuanto a tamao y moderados en
cuanto a hidropata; NAN codifica un tamao promedio de residuos hidroflicos; UNN codifica
residuos que no son hidroflicos.3 4 Estas tendencias pueden ser resultado de una relacin de
las aminoacil ARNt sintetasas con los codones heredada un ancestro comn de los seres
vivos conocidos.
Incluso as, las mutaciones puntuales pueden causar la aparicin de protenas disfuncionales.
Por ejemplo, un gen de hemoglobina mutado provoca la enfermedad de clulas falciformes.
En la hemoglobina mutante un glutamato hidroflico (Glu) se sustituye por una valina
hidrofbica (Val), es decir, GAA o GAG se convierte en GUA o GUG. La sustitucin de
glutamato por valina reduce la solubilidad de -globina que provoca que la hemoglobina forme
polmeros lineales unidos por interacciones hidrofbicas entre los grupos de valina y causando
la deformacin falciforme de los eritrocitos. La enfermedad de las clulas falciformes no est
causada generalmente por una mutacin de novo. Ms bien se selecciona en regiones de
malaria (de forma parecida a la talasemia), ya que los individuos heterocigotos presentan
cierta resistencia ante el parsito malrico Plasmodium (ventaja heterocigtica o heterosis).
La relacin entre el ARNm y el ARNt a nivel de la tercera base se puede producir por bases
modificadas en la primera base del anticodn del ARNt, y los pares de bases formados se
llaman pares de bases wobble (tambaleantes). Las bases modificadas incluyen inosina y los
pares de bases que no son del tipo Watson-Crick U-G.

Usos incorrectos del trmino[editar]


La expresin "cdigo gentico" se utiliza con frecuencia en los medios de comunicacin como
sinnimo de genoma, de genotipo, o de ADN. Frases como Se analiz el cdigo gentico de
los restos y coincidi con el de la desaparecida, o se crear una base de datos con el
cdigo gentico de todos los ciudadanos son cientficamente incorrectas. Es insensato, por
ejemplo, aludir al cdigo gentico de una determinada persona, porque el cdigo gentico

es el mismo para todos los individuos. Sin embargo, cada organismo tiene un genotipo propio,
aunque es posible que lo comparta con otros si se ha originado por algn mecanismo
de multiplicacin asexual.

Tabla del cdigo gentico estndar[editar]


El cdigo gentico estndar se refleja en las siguientes tablas. La tabla 1 muestra qu
aminocido est codificado por cada uno de los 64 codones. La tabla 2 muestra qu codones
especifican cada uno de los 20 aminocidos que intervienen en la traduccin. Estas tablas se
llaman tablas de avance y retroceso respectivamente. Por ejemplo, el codn AAU es el
aminocido asparagina, y UGU y UGC representan cistena (en la denominacin estndar por
3 letras, Asn y Cys, respectivamente).
Ntese que el codn AUG codifica la metionina pero adems sirve de sitio de iniciacin; el
primer AUG en un ARNm es la regin que codifica el sitio donde la traduccin de protenas se
inicia.
La siguiente tabla inversa indica qu codones codifican cada uno de los aminocidos.
Ala (A)

GCU, GCC, GCA, GCG

Lys (K)

Arg (R)

CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG

Met (M) AUG

Asn (N)

AAU, AAC

Phe (F)

UUU, UUC

Asp (D)

GAU, GAC

Pro (P)

CCU, CCC, CCA, CCG

Cys (C)

UGU, UGC

Sec (U)

UGA

Gln (Q)

CAA, CAG

Ser (S)

UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC

Glu (E)

GAA, GAG

Thr (T)

ACU, ACC, ACA, ACG

Gly (G)

GGU, GGC, GGA, GGG

Trp (W) UGG

His (H)

CAU, CAC

Tyr (Y)

UAU, UAC

AUU, AUC, AUA

Val (V)

GUU, GUC, GUA, GUG

Ile (I)

AAA, AAG

Leu (L)

UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG

Comienzo AUG

Parada

UAG, UGA, UAA

Aminocidos 21 y 22[editar]
Existen otros dos aminocidos codificados por el cdigo gentico en algunas circunstancias y
en algunos organismos. Son la selenocistena y la pirrolisina.
La selenocistena (Sec, U)5 es un aminocido presente en multitud de enzimas (glutatin
peroxidasas, tetraiodotironina 5' deiodinasas, tiorredoxina reductasas, formiato
deshidrogenasas, glicina reductasas y algunas hidrogenasas). Est codificado por el codn
UGA (que normalmente es de parada) cuando estn presentes en la secuencia los elementos
SecIS (secuencia de insercin de la selenocistena).
El otro aminocido, la pirrolisina (Pyl, O),6 7 es un aminocido presente en algunas enzimas de
arqueas metangenas. Est codificado por el codn UAG (que normalmente es de parada)
cuando estn presentes en la secuencia los elementos PylIS (secuencia de insercin de la
pirrolisina).

Excepciones a la universalidad[editar]
Como se mencion con anterioridad, se conocen 22 cdigos genticos. He aqu algunas
diferencias con el estndar:
AGA

Ter

AGG

Ter

AUA

Met

UGA

Trp

AGA

Ser

AGG

Ser

Mitocondrias de vertebrados

Mitocondrias de invertebrados

S
AnGyBeL

AUA

Met

UGA

Trp

AGG

Ausente en Drosophila

AUA

Met

CUU

Thr

CUC

Thr

CUA

Thr

CUG

Thr

UGA

Trp

CGA

Ausente

CGC

Ausente

UAA

Gln

UAG

Gln

UGA

Trp

AAA

Asn

AGA

Ser

AGG

Ser

UGA

Trp

Euplotidae (ncleo)

UGA

Cys

Endomycetales (ncleo)

CUG

Ser

AGA

Gly

AGG

Gly

AUA

Met

UGA

Trp

AAA

Asn

AGA

Ser

AGG

Ser

UAA

Tyr

UGA

Blepharisma (ncleo)

UAG

Gln

Mitocondrias de Chlorophyceae

TAG

Leu

TGA

Trp

ATA

Met

AGA

Ser

AGG

Ser

AAA

Asn

TCA

Ter

TAG

Leu

Mitocondrias de levaduras

Ciliados, Dasycladaceae y Hexamita (ncleo)


Mitocondrias de mohos, protozoos y Coelenterate
Mycoplasma y Spiroplasma (ncleo)

Mitocondrias de equinodermos y platelmintos

Mitocondrias de Ascidiacea

Mitocondrias de platelmintos (alternativo)

Mitocondrias de trematodos

Mitocondrias de Scenedesmus obliquus

El origen del cdigo gentico[editar]


A pesar de las variaciones que existen, los cdigos genticos utilizados por todas las formas
conocidas de vida son muy similares. Esto sugiere que el cdigo gentico se estableci muy
temprano en la historia de la vida y que tiene un origen comn en las formas de vida actuales.
El anlisis filogentico sugiere que las molculas ARNt evolucionaron antes que el conjunto
actual de aminoacil-ARNt sintetasas.8
El cdigo gentico no es una asignacin aleatoria de los codones a aminocidos. 9 Por
ejemplo, los aminocidos que comparten la misma va biosinttica tienden a tener la primera
base igual en sus codones10 y aminocidos con propiedades fsicas similares tienden a tener
similares a codones.11 12
Experimentos recientes demuestran que algunos aminocidos tienen afinidad qumica
selectiva por sus codones.13 Esto sugiere que el complejo mecanismo actual de traduccin del
ARNm que implica la accin ARNt y enzimas asociadas, puede ser un desarrollo posterior y
que, en un principio, las protenas se sintetizaran directamente sobre la secuencia de ARN,
actuando ste como ribozima y catalizando la formacin de enlaces peptdicos (tal como
ocurre con el ARNr 23S del ribosoma).
Se ha planteado la hiptesis de que el cdigo gentico estndar actual surgiera por expansin
biosinttica de un cdigo simple anterior. La vida primordial pudo adicionar nuevos
aminocidos (por ejemplo, subproductos del metabolismo), algunos de los cuales se
incorporaron ms tarde a la maquinaria de codificacin gentica. Se tienen pruebas, aunque
circunstanciales, de que formas de vida primitivas empleaban un menor nmero de
aminocidos diferentes,14 aunque no se sabe con exactitud que aminocidos y en que orden
entraron en el cdigo gentico.
Otro factor interesante a tener en cuenta es que la seleccin natural ha favorecido la
degeneracin del cdigo para minimizar los efectos de las mutaciones y es debido a la
interaccin de dos tomos distintos en la reaccin15 . Esto ha llevado a pensar que el cdigo
gentico primitivo podra haber constado de codones de dos nucletidos, lo que resulta
bastante coherente con la hiptesis del balanceo del ARNt durante su acoplamiento (la tercera
base no establece puentes de hidrgeno de Watson y Crick).

El cdigo gentico
Autor: Ing. Agr. Carlos Gonzlez

El cdigo gentico viene a ser como un diccionario que establece una equivalencia entre
las bases nitrogenadas del ARN y el leguaje de las protenas, establecido por los
aminocidos.
Despus de muchos estudios (1955 Severo Ochoa y Grumberg; 1961 M.Nirenberg y H.
Mattaei) se comprob que a cada aminocido la corresponden tres bases nitrogenadas o
tripletes (61 tripletes codifican aminocidos y tres tripletes carecen de sentido e indican
terminacin de mensaje).

Caractersticas del cdigo gentico:


1- Es universal, pues lo utilizan casi todos los seres vivos conocidos. Solo existen
algunas excepciones en unos pocos tripletes en bacterias.

2- No es ambiguo, pues cada triplete tiene su propio significado.


3- Todos los tripletes tienen sentido, bien codifican un aminocido o bien indican
terminacin de lectura.
4- Est degenerado, pues hay varios tripletes para un mismo aminocido, es decir hay
codones sinnimos.
5- Carece de solapamiento, es decir los tripletes no comparten bases nitrogenadas.
6- Es unidireccional, pues los tripletes se leen en el sentido 5-3.