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CARRERA:

MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA.

ASIGNATURA:
BIOQUIMICA

PROFESORA:
MARTHA VIANEY PERALES GARCIA

ALUMNO:
E.M.V.Z. NOEL GARCIA MORALES.

TRABAJO DE INVESTIGACION:
PROTEINAS

GRUPO 8

2 SEMESTRE
TORREON, COAHUILA A MAYO DEL 2016.

QUIMICA DE LAS PROTEINAS


Las proteinas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso
molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y
nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor
proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monmeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como
los

"ladrillos

de

los

edificios

moleculares

proticos".

Estos

edificios

macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las


clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento,
reparacin y regulacin.
Las proteinas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos y su presencia en los
seres vivos es indispensable para el desarrollo de los mltiples procesos vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn esten
formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras
molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.
LOS AMINOACIDOS
Son las unidades bsicas que forman las proteinas. Su denominacin responde a
la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y
otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono

(-C-). Las otras dos

valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con
un grupo qumico variable al que se
denomina radical (-R).
Tridimensionalmente
carbono

presenta

el
una

configuracin

tetradrica en la que el carbono se dispone

en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando
en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo
R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del
carbono

se habla de " -L-aminocidos o de " -

D-aminocidos respectivamente. En las proteinas


slo se encuentran aminocidos de configuracin
L.
En la naturaleza existen unos 80 aminocidos
diferentes, pero de todos ellos slo unos 20 forman
parte de las proteinas.
Los aminocidos que un organismo no puede
sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se
denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar
se llaman aminocidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede
aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)
Aminoacidos no Esenciales:

Alanina (Ala, A)

Asparagina (Asn, N)

Prolina (Pro, P)

Glutamina (Gln, Q)

Glicina (Gly, G)

Tirosina (Tyr, Y) **

Serina (Ser, S)

cido asprtico (Asp, D)

Cistena (Cys, C) **

cido glutmico (Glu, E)

DIGESTION DE PROTEINAS
Por

su

gran

tamao

molecular,

las protenas aportadas por la dieta no pueden ser


absorbidas directamente en el proceso de la digestin.
Para

hacerlo,

deben

ser

descompuestas

en

sus amiocidos constituyentes, tarea que realizan las


enzimas proteolticas (que

degradan protenas)

producidas en el estmago, en el pncreas y en el intestino delgado.


Digestin de protenas en el estmago
La digestin de protenas se inicia en el estmago gracias a la accin conjunta del
cido clorhdrico y de la pepsina.
El cido clorhdrico se sintetiza en las clulas parietales del estmago y tiene como
funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las protenas y activar
el pepsingeno para convertirlo en pepsina y as iniciar la hidrlisis enzimtica
proteica.
El pepsingeno es un zimgeno o proenzima (precursor enzimtico inactivo; es
decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas) que para activarse
necesita de un cambio bioqumico en su estructura. El cido clorhdrico se encarga
de hacerlo y as el zimgeno se convierte en una enzima activa, la pepsina.
Digestin proteica por enzimas pancreticas
Al llegar al intestino delgado, los pptidos que se producen en el estmago por
accin de la pepsina son fragmentados a oligopptidos y aminocidos libres por
accin de las proteasas de origen pancretico: la tripsina, la quimotripsina, la
elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
Tripsina
La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocataltico generando
ms molculas de tripsina.

Quimotripsina
Se secreta como zimgeno y se activa por accin
de la tripsina. Reconoce y corta especficamente
triptfano, tirosina, fenilalanina, metionina y
leucina en el extremo carbonilo de la unin
peptdica.
Elastasa
Se secreta como zimgeno o proelastasa, se
activa por la tripsina y reconoce alanina, glicina y

Pncreas, otro agente importante


para la digestin proteica.

serina en el extremo carbonilo de la unin


peptdica
Carboxipeptidasas A y B
Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan
por accin de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminocidos en
el extremo C-terminal.
Digestin intestinal
La superficie

luminal del

intestino

contiene

una aminopeptidasa, exopeptidasa, que degrada


repetidamente

el

residuo

N-terminal

de

los

oligopptidos para producir aminocidos libres y


pptidos de tamao pequeo.
Absorcin de aminocidos y dipptidos
Las
Intestinos, la absorcin final.

clulas

aminocidos
de transporte

epiteliales
libres

del

intestino

mediante

activo secundario

un

absorben
mecanismo

acoplado

transporte de sodio.
Tambin se pueden absorber pequeos pptidos mediante pinocitosis.

al

En el citosol del enterocito todos los oligopptidos se terminan de hidrolizar de forma


tal que solo pasan aminocidos a la vena porta.
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Las protenas presentan una gran variedad de funciones fundamentales para
cualquier ser vivo, entre las que destacan la funcin estructural, enzimtica o de
transporte. Pero adems, gracias a la degradacin de estas molculas en sus
precursores ms pequeos, los aminocidos, las protenas adquieren otro
importante papel: el energtico. La mayor parte de los aminocidos que se obtienen
por la degradacin de las protenas se utilizan para la fabricacin de nuevas
protenas y de otro tipo de molculas, como las hormonas.
Sin embargo, los aminocidos sobrantes se degradan en sus componentes ms
sencillos, que van a poder ser utilizados como combustible, proporcionando energa
para diversos procesos metablicos, como por ejemplo, la gluclisis.
El metabolismo de las protenas se puede producir de dos maneras, segn se trate
de protenas que ya posee el organismo (endgenas) o de aquellas que se han
ingerido con la dieta (exgenas). En el primer caso, todo el proceso de catabolismo
proteico ocurre en el interior de las clulas. Existe un mecanismo continuo tanto de
degradacin como de sntesis de protenas, que se denomina proceso de recambio
proteico, y que tiene varias funciones fundamentales para el organismo, como la
regulacin del metabolismo, o el suministro de aminocidos en determinadas
situaciones metablicas (por ejemplo, el ayuno).
En el caso de las protenas procedentes de la dieta, su degradacin comienza en el
tubo digestivo, mediante la accin de un determinado tipo de enzimas, denominadas
proteasas, entre las que destacan, la tripsina y la quimotripsina, que son capaces
de romper los enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de una
protena. Los aminocidos resultantes de esta accin enzimtica ya son capaces de
entrar en las clulas.
De la totalidad de aminocidos libres (que no se encuentran formando protenas)
que se pueden encontrar en el interior de una clula, aproximadamente las tres

cuartas partes provienen de las protenas endgenas, mientras que el resto, slo
una cuarta parte, procede de la dieta. Teniendo en cuenta de nuevo todo el conjunto,
las tres cuartas partes de los aminocidos se aprovecharn para la sntesis de
protenas y de otro tipo de molculas, y la cuarta parte se degradar a molculas
ms sencillas con la finalidad de servir como sustratos energticos.
El catabolismo de los aminocidos se produce, principalmente, en las clulas del
hgado, y se puede llevar a cabo por tres tipos de procesos diferentes, dependiendo
del componente del aminocido que se quiera degradar: la transaminacin y la
desaminacin oxidativa son los mecanismos por los que se eliminan los grupos
amino, mientras que la descarboxilacin es el proceso por el que se degrada el
esqueleto carbonado.
Transaminacin
Es el mecanismo de degradacin ms importante. En l se produce la transferencia
del grupo amino de un aminocido a una molcula denominada -cetocido,
transformndose sta en aminocido, y quedndose el aminocido como cetocido. Es decir, que un aminocido se va a degradar, perdiendo uno de sus
componentes, permitiendo la formacin de otro. Esta reaccin est catalizada por
unas enzimas llamadas aminotransferasas o, como son ms conocidas,
transaminasas, y se encuentran en todos los tejidos del organismo.
Desaminacin oxidativa
Se produce sobre todo en unas estructuras celulares llamadas peroxisomas. La
desaminacin provoca la liberacin directa de grupos amino de un aminocido en
forma de iones amonio (NH4+). Es llevada a cabo por un grupo de deshidrogenasas
especficas que requieren de la intervencin de ciertas coenzimas, como el NAD+.
Los iones NH4+ son altamente txicos, por lo que existen algunos mecanismos que
evitan su circulacin por la sangre. En uno de ellos, llevado a cabo en las
mitocondrias celulares, molculas de glutamato captan los iones amonio liberados
en la desaminacin, convirtindose en molculas de glutamina. Otro mecanismo
muy importante es el ciclo de la urea, en el que el amonio es convertido en un

compuesto no txico, la urea, que puede ser transportada por la sangre hasta los
riones, donde puede ser excretada de diversas maneras: en las aves y los reptiles,
la urea se convierte en cido rico, que es un compuesto slido que se elimina por
las heces; mientras que en los mamferos es eliminada por la orina.
Descarboxilacin
Una vez eliminados los grupos amino de los aminocidos, los esqueletos
carbonados sufren diversos procesos de descarboxilacin, formndose varios
intermediarios metablicos. A partir de los 20 aminocidos que existen se obtienen
siete

molculas

fundamentales

en

los

diferentes

procesos

metablicos,

principalmente en el ciclo de Krebs: el piruvato, el acetil-CoA, el acetoacetil-CoA, el


-cetoglutarato, el succinil-CoA, el fumarato y el oxalacetato. As, por ejemplo, de la
alanina se obtiene piruvato; del cido glutmico, -cetoglutarato; del cido asprtico,
oxalacetato; y de la tirosina, fumarato y acetil-CoA.
De esta manera, dependiendo de los intermediarios que den, los 20 aminocidos
se pueden clasificar en dos grupos: glucognicos, aquellos que pueden ser
convertidos en glucosa, porque dan lugar a intermediarios de la gluconeognesis,
como la alanina, la arginina, la cistena o la prolina; y cetognicos, aquellos que
pueden ser transformados en cuerpos cetnicos, porque dan acetoacetil-CoA o
acetil-CoA como intermediarios, como la leucina y la lisina. Algunos aminocidos,
como la fenilalanina y la tirosina, pertenecen a ambos grupos.

BIBLIOGRAFIA

http://www.peybur.com/metabolismo-de-las-proteinas.html

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/generalidades%20digestion
%20proteinas.html

https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm

http://recreandomeconlaquimica.blogspot.mx/p/proteinas.html