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Enzimas

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas
que hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el
mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son
esenciales para la desintegracin de nutrientes a fin de que proporcionen
energa y bloques de construccin qumicos; el montaje de esos bloques de
construccin hacia protenas, DNA, membranas, clulas y tejidos, y la utilizacin de energa para impulsar la motilidad celular, la funcin neural y la
contraccin muscular. Casi todas las enzimas son protenas. Las
excepciones notables comprenden RNA riboso-males y un puado de
molculas de RNA que se dividen por s mismas o se empalman por s
mismas, conocidas en conjunto como ribozimas.
Las deficiencias de la cantidad o la actividad cataltica de enzimas clave
pueden sobrevenir por defectos genticos, dficit nutricionales o toxinas. Las
enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genticas o
infeccin por virus o bacterias patgenos
Adems de servir como los catalizadores para todos los procesos
metablicos, su impresionante actividad cataltica, especificidad para sustrato
y estereoespecificidad permiten a las enzimas desempear funciones clave
en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos.
Las enzimas tienen importancia en la produccin de productos alimenticios o el
aumento del valor nutriente de los mismos tanto para seres humanos como
para animales. Por ejemplo, la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la
produccin de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar
lactosa de la leche y beneficiar a quienes sufren intolerancia a la lactosa
por deficiencia de esta enzima hidroltica
Las enzimas que catalizan la conversin de uno o ms compuestos (sustratos)
hacia uno o ms compuestos diferentes (productos) aumentan los ndices de
la reaccin no catalizada correspondiente por factores de al menos 106. Al
igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de
manera permanente como consecuencia de su participacin en una reaccin.
Las enzimas tambin son catalizadores estereoespecficos y de manera tpica
catalizan reacciones de slo un estereoismero de un compuesto dado (p. ej.,
azcares d, mas no l; aminocidos de l pero no d). Dado que se unen a
sustratos por medio de al menos tres puntos de fijacin, las enzimas incluso
pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. La especificidad
extrema de los catalticos enzima confiere a las clulas vivas la capacidad
para conducir de manera simultnea y controlar de modo independiente
una amplia gama de procesos qumicos.

Clasificacin
Las enzimas se clasifican por el tipo de reaccin.
Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de
reaccin catalizada, seguido por el sufijo -asa. As, por ejemplo, las
deshidrogenasas eliminan tomos de hidrgeno, las proteasas hidrolizan
protenas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuracin.
Los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el
sustrato (xantinaoxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa
pancretica), su
regulacin (lipasa sensible a hormona) o una
caracterstica de su mecanismo de accin (cistena proteasa). Cuando es
necesario, se aaden designaciones alfanumricas para identificar mltiples
formas de una enzima.
A fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB)
cre un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigedad en el cual cada
enzima tiene un nombre y nmero de cdigo singular que identifican el tipo de
reaccin catalizada y los sustratos comprendidos; as, las enzimas se agrupan
en seis clases:
1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos
glucosilo, metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: catalizan la divisin hidroltica de CC, CO, CN y otros
enlaces covalentes.
4. Liasas: catalizan la divisin de CC, CO, CN y otros enlaces
covalentes mediante eliminacin de tomo, dejando dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de una
molcula.
6. Ligasas: catalizan la unin de dos molculas en reacciones acopladas a la
hidrlisis de ATP

La cintica de la catlisis enzimtica


las enzimas disminuyen la barrera de energa de activacin para una reaccin.
Todas las enzimas aceleran los ndices de reaccin al disminuir la GF para la
formacin de estados de transicin; sin embargo, pueden diferir en la manera
en que esto se logra. Cuando el mecanismo o la secuencia de pasos qumicos
en el sitio activo es, en esencia, equivalente al que ocurre para la misma

reaccin que est procediendo en ausencia de un catalizador, el ambiente del


sitio activo disminuye la GF al estabilizar los intermediarios de estado de
transicin. En otras palabras, la enzima puede imaginarse como unida al
intermediario de estado de transicin e manera ms estrecha que a sustratos o
productos. La estabilizacin puede comprender:
1) grupos acidobsicos colocados de manera idnea para transferir protones
hacia o desde el intermediario de estado de transicin,
2) grupos cargados o iones metlicos colocados de manera idnea, que
estabilizan cargas que se estn formando, o 3) la imposicin de tensin
estrica sobre sustratos de modo que su forma se aproxima a la del estado de
transicin
La catlisis por enzimas que procede por medio de un mecanismo de reaccin
singulartpicamente ocurre cuando el intermediario de estado de transicin
forma un enlace covalente con la enzima (catlisis covalente). El mecanismo
cataltico de la serina proteasa quimotripsina

Nomenclatura
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemtica y la recomendada. La
sistemtica utiliza los grupos principales, describe la reaccin y solo se utiliza
en revistas y textos cientficos, donde se requiere de un elevado grado de
precisin; para su uso existe un cdigo de cuatro nmeros, donde el primero
representa la clase, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el
cuarto el nmero de orden de la enzima, que aparece en una relacin
publicada por la Comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica
y Biologa Molecular, donde los autores deben consultar cada vez que van a
emplearla.
La recomendada viene a ser una forma abreviada de la sistemtica; su uso es
comn, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en
cuenta tanto la especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la
enzima termina en el sufijo asa, por ejemplo, para la reaccin:

El uso de la nomenclatura sistemtica nos llevara al nombre siguiente:


lactato:NAD-oxidorreductasa, o sea, que prcticamente describe la reaccin.
La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la especificidad de sustrato, en
este caso para el lactato, y la especificidad de accin, se trata de una
deshidrogenacin, por tanto el nombre de la enzima sera lactato
deshidrogenasa. Para poder utilizar la nomenclatura recomendada, que se

utiliza en este libro, es necesario conocer algunos subgrupos de enzimas:


Entre las oxidorreductasas:
a) Deshidrogenasas. Sustraen tomos de hidrgeno (casi siempre dos) de los
sustratos y los transfieren a una molcula aceptora que no es el oxgeno.

En el primer caso se trata de la succnico deshidrogenasa, en el segundo de la


mlico deshidrogenasa.
b) Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxgeno, como aceptor de
electrones.

Esta reaccin la cataliza la aminocido oxidasa.


c) Hidroxilasas. Catalizan la introduccin de funciones hidroxilo en sus sustratos
utilizando oxgeno molecular como donante.

Esta reaccin es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa.


Entre las transferasas tenemos.
a) Quinasas. Catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfatos, donde
intervienen nuclesidos di y trifosfatados.

La primera reaccin es catalizada por la fructoquinasa y la segunda por la


glicerico-quinasa.
El resto de las transferasas reciben nombres derivados del grupo que
transfieren (transaminasas de grupos amino, transmetilasas de metilos,
transcarboxilasas de carboxilos, etctera).
El grupo de las hidrolasas es el ms simple para nombrar, pues basta con hacer
terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.

Esta enzima se denomina arginasa.


Las liasas son las ms difciles de nombrar, por ejemplo las hidratasas, que
adicionan agua a los dobles enlaces.

Esta enzima se nombra fumrico hidratasa o simplemente fumarasa, aunque


este ltimo nombre no es correcto. Cuando actan en reacciones biosintticas
reciben el nombre de sintasas.

Se nombra como ctricosintasa.


Las isomerasas reciben diferentes nombres, segn los tipos de ismeros que
intervienen en la reaccin. Como regla se reserva el nombre de isomerasa para
las enzimas que interconvierten ismeros de funcin.

La enzima es la fosfohexosa isomerasa.


Las que interconvierten ismeros de posicin se designan mutasas.

En este caso se denomina fosfoglucomutasa.


Las que interconvierten epmeros se denominan epimerasas.

En este caso ser la galactosa fosfato epimerasa.


A las ligasas se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas
generalmente se utiliza el nombre del producto en vez del sustrato, la acetilCoA sintetasa cataliza la reaccinsiguiente: