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Estructura de las Protenas

A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de aminocidos unidos entre
s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar
mltiples conformaciones en el espacio.
Polipptidos Las uniones peptdicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro
aminocidos, formando dipptidos--> tripptidos--> tetrapptidos--> POLIPPTIDOS. Cada enlace
forma un plano
Algunos polipptidos funcionan per se cmo hormonas (Insulina y glucagn -->> regulan la glucosa en
sangre) o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensacin de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es
decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin
espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria y estructura terciaria.
La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada
estructura cuaternaria.
Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de biomolculas para formar asociaciones
supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura quinaria.
Estructura primaria
Las protenas tiene mltiple niveles de estructura. La bsica es la estructura primaria.
La estructura primaria de una protena es simplemente el orden de sus aminocidos. Por convencin el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la hexoquinasa, navegue hasta Brookhaven
Protein Data Bank 3D browser y entre hexokinase para la bsqueda, o SCOP (Structural Classification of
Proteins) y use la referencia PDB nmero 1HKG.

Como consecuencia del establecimiento de


enlaces peptdicos entre los distintos AA que
forman la protena se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los
aminocidos -

Estructura secundaria
La estructura secundaria de una protena es la que adopta espacialmente.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que
permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina beta.
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena
polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura central, y
las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El grupo carboxlo
(CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno al grupo amino (NH)
Estructura primaria de la de otro aminocido que est tres residuos mas all ( n + 4 ). De esta
manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o
Insulina: consta de dos
cadenas de AA enlazadas "backbone") se encuentra unido por puente hidrgeno.
por puentes disulfuro
Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al carbono alfa
entre las cistenas
de cada aminocido. El segundo muestra todos los tomos que forman la
columna vertebral del polipptido .

El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno que mantienen la alfahlice. Las hlices generalmente estn formadas por aminocidos hidrfobos, en razn que son,
generalmente, la mxima atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices se observan, en
variada extensin, prcticamente en todas las protenas.

B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las
anti-paralelas generalmente se ven as:

Y los giros que tienen en su estructura :

donde el aminocido n se une por puente hidrgeno al aminocido (n +3) .


Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las protenas.
Este tipo de modelo de protena representa los segmentos de lmina-beta como cintas en flecha
(ribbons) y las alfa hlices como como cintas en espiral.

Prin en su forma PrPsc presenta gran proporcin de lminas beta (43%


lminas beta, 30% hlices alfa).

El resto de la cadena polipeptdica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se dibuja
como una fina lnea. Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a
confusin, dado que las protenas estn altamente organizadas, pero esta regin no tiene una
estructura secundaria con componentes difciles de categorizar.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptdica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta pgina es una estructura tridimensional
completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las protenas es
especfica de cada molcula, adems, determina su funcin.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas
dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est
facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de
azufre del aminocido cistena.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias bsicas:

protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colgeno y

protenas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria
Solo est presente si hay mas de una cadena polipeptdica. Con varias cadenas polipeptdicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexin y organizacin. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se
representa al grupo hem (complejo pegado a la protena que contiene hierro, y sirve para transportar
oxgeno).

Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina