INTRODUCCION

Las protenas son biomoleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,

oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmero de unas pequeas molculas que reciben el
nombre de aminocidos y seria, por tanto, los monmeros unidad. Los
aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo
nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que
forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a
10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya
de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde su
secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas,
transportadoras, entre otras.

I.

AMINOCIDOS

1. Definicin
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde la
composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2) y
otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono alfa(-C-). Las otras dos
valencias se ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con
un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).
La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono alfa presenta una confihuracion tetradrica en la

que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l
ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el COOH y se mira
por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH 2) a la
izquierda o a la derecha del carbono alfa se habla de alfa-L-aminoacidos o de alfaD-aminoacidos respectivamente. En las protenas slo encuentran aminocidos de
configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos

Existen
20
aminoacidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical
R:

2. Clasificacin
2.1. Aminocidos esenciales.
Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en
esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. La rutas para la
obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y
energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos

los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o buena calidad.

Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
Slo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismo, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar alamina a
partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Triptfano
Treonina
Valina
Arginina
Histidina
2.2.

Aminocidos no esenciales

Reciben el nombre de aminocidos no esenciales a aquellos que pueden

ser fabricados o sintetizados por el mismo cuerpo, an cuando no lo
estemos incorporando a travs de los alimentos ingeridos.
Tenemos :

cido glutmico
Arginina
Serina
Alanina
Tirosina
Cistina
Glicina
Asparagina
Prolina
cido asprtico
Glutamina
Cistena

3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (via
deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo
amino del segundo aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una
reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de
esta unin es un pptido. El grupo carboxilo libre del dipeptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente
hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al
pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Por otra
el

parte,

carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la

disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.

II.

PROTENAS

1. Definicin
Las protenas son molculas formadas por aminocidos que estn unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces peptdicos. El orden y la disposicin de
los aminocidos dependen del cdigo gentico de cada persona. Todas las
protenas estn compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y la
mayora contiene adems azufre y fsforo.
Las protenas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y estn presentes en todas las clulas del cuerpo, adems de
participar en prcticamente todos los procesos biolgicos que se producen.

2. Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en
una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una proteina de otra es
la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteina. La estructura primaria de una proteina es
determinada en la funcin que cumplir despus, asi las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rigidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede aportar multiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal, tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de
los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y a
la formacin de puentes de disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras
protenas. Asi, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminocidos presentes
y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se
analiza en trminos de estructura secundaria, adems las protenas adoptan
distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura.
La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptidica se
pliega en el espacio, es decir, como se enrrolla una determinada proteina. As
mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica cadena de
aminocidos, sino que se suelen aagrupar varias cadenas polipeptidicas (o
monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A esto se llama
estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias cadenas de
aminocidos (o polipeptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por lo tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida
o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura
cuaternaria) son de tipo no covalente.
2.1.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en

la cadena, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazados. Las posibilidades de estructuracin a nivl primario son
parcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20
aminoaciodos diferentes, el numero de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repeticin de 20 elementos tomados en n en n, siendo el
nmero de aminocidos que componen la molecula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los
distintos aminocidos que forman la proteina se origina una cadena principal o
esqueleto a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos.
Los tomos que componen la cadena principal de la proteina son el N del
grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del
cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con
el aminocido siguiente). Por lo tanto la unidad repetitiva bsica que aparece
en la cadena principal de una proteina es: (-NH-C=-CO-).
Conocer la estructura primaria de una proteina no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y
de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de las enfermedades
genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique en
una secuencia anormal, esta anomala, si es severa, podra resultar en que la
funcin de la proteina no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no
se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminocidos est especifica en el ADN por la secuencia de
nucletidos. Existe un sitema de conversin, llamado cdigo gentico, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo,
ciertas modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten
que esta conversin pueda hacerse directamente.
Generlamente, el numero de aminocidos que forman una proteina oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteina
son covalentes: son los enlaces peptdicos.

2.2.

Estructura secundaria

La estructura secuandaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipectida adopta gracias a la formacin de puentes de hidrogeno entre los
atomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrogeno se
establecen entre los grupos CO- y NH- del enlace peptdico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). de esta forma, la cadena
polipeptidica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y
por tanto, ms estables.
2.2.1. Hlice alfa
En esta estructura la cadenase mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno
intracatenarios formados entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo
C=O del cuarto aminocido que le sigue.
Cuando la cadena polipetidica se enrolla en espiral sobre si misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta
una conformacin denominada hlice alfa. Esta estructura es peridica y en
ella cada enpace peptdico puede estableces dos puentes de hidrogeno, un
puente de hidrogeno se forma entre el grupo NH- del enlace peptdico del
aminocido en posicin n y el grupo CO- del enlace peptdico del aminocido
situado en posicin n-4. El otro puente de hidrogeno se forma entre el grupo
CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo NH- del enlace
peptidico AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso
de rosca de 0.54nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se situan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En

consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminocido, a

excepcin de la prolina cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado
en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar un ainterrupcion
en la conformacin de helice alfa. Los aminocidos muy polares (Lys, Glu)
tambin desestabilizan la hlice por que los enlaces de hidrogeno pierden
importancia frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin.
Por este motivo, la estructura en hlice alfa es la que predomina a valores de
pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.

2.2.2. Hoja beta

Cuando la cadena
principal de un
polipeptido se estira
al mximo que
permiten
sus
enlaces
covalentes
se
adopta
una
configuracin espacial denominada estructura beta, que suele representarse
como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos
se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquiera del esqueleto de la
cadena polipeptidica. Las estructuras beta de distintas cadenas polipeptidica
pueden interaccionan entre s mediante puentes de hidrogeno, dando lugar a
estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas beta.
Cuando las estructuras betas tienen el mismo sentido, la hoja beta resultante
es paralela, y si las estructuras betas tienen sentidos opuestos, la hoja plegada
resultante es antiparalela.

2.2.3. Giros beta

Secuencias de la cadena peptdica con estructura alfa o beta, a menudo estn
conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortadas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de
180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo alfa y beta) aparecen con frecuencia en este tipo de estructuras. La
conformacin de los giros beta est estabilizada generalmente por medio de un
puente de hidrogeno entre los residuos 1 y 4 del giro beta.
2.2.4. Hlice de colgeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del
colgeno. El colgenos es una importante protena fibrosa presente en
tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente
rigida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos
de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros
dos son Pro (o hidrociprolina) y un aminocido cualquiera.
La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levrigas se
asocian para formar un helicoide dextrgiro.

2.2.5.

Laminas beta
o laminas plegadas.

Son regiones de protenas que adpotan una estructura en zigzag y se asocian

entre s estableciendoo uniones mediante enlaces de hidrogeno
intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura, la forma en beta es
una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptidicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de
hidrogeno y diversos arregls entre los radicales libres de los aminocidos. Esta
conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de acorden.

2.3.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos

que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta
en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable
directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los

distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos.

Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin
estructural que se puede obtener.
2.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una
de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la
seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria
(hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms
frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine
sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En
este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al
azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.
2.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la
componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos
tipos: covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente

disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un
enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxlico (Glu o Asp)
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
- fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas
de signo opuesto
- puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares
- interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares
- fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura

terciaria globular:

Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior

de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un
ncleo compacto con carcter hidrofbico.
Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la
superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo
que la protena permanezca en disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de
la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms
estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las
interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya que
exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las

protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o
desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel
estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el
nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se
sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos dominios la
que origina la estructura terciaria.

2.4.

Estructura cuaternaria

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir,

cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros

que integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas

que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la
de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una
protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un
homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero,
si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones
tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas.
En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a
enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de
la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de
tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona
de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de
forma antiparalela.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian
para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de

la hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso
de la hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman
una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa,
un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y
seis con actividad reguladora.

La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la

separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de
funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles
(hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en

algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se

mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se
realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un
mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

3. Propiedades
3.1.

Especificidad

La
especificidad
se refiere a su
funcin; cada
una lleva a
cabo
una
determinada
funcin y lo
realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede
significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee protenas especificas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas
son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construccin de arboles filogenticos
3.2.

Desnaturalizacin

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por
lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.

La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo

cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
4. Clasificacin
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin
qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin que
engloba dichos criterios es:
4.1. Holoproteinas o protenas simples
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.
4.1.1. Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas
globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
4.1.2. Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas protenas fibrosas son:

4.2.

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)
Heteroprotenas o protenas conjugadas

Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo
no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos:
4.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una
fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las
mucinas de secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y
Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son:

4.2.2.

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas

Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que

contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa
externa polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas
(apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos
entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:

4.2.3.

Lipoprotenas de alta densidad

Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad
Nucleoprotenas

Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede

ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que
son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la
Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la
Protamina. Su caracterstica fundamental es que forman complejos estables
con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a
stos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis
y degradacin del ADN.
4.2.4. Cromoprotenas

Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada,

por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del
grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina
encargada de transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la
hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan
electrones.

5. Funciones y ejemplos
Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten
a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y
regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su funcin
de la misma forma: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las funciones
que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que otras
protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus
sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
5.1. Estructural
La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de
gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que
confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el
colgeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elstico. Con este tipo de protenas se forma la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las
glucoprotenas actan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.
Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la epidermis.

5.2.

Enzimtica

Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y

numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas
del metabolismo. En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma especfica, con muy diversas
molculas. A las substancias que se transforman por medio de una reaccin
enzimtica se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio
especfico en la superficie de la protena que se denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de
tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones
qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se
reduce la energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su
velocidad varios rdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la
transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar
entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus
carbonos asimtricos se disponen al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin
que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre
en "asa".
Por ejemplo:

a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se

les denomina oxigenasas,
a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP
glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP
glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una
molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.

Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas

que catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin
de los metabolitos va la transferencia de un tomo de hidrgeno a un
determinado receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se
dice alcohol deshidrogenasa, o aldehdo deshidrogenasa, cuando el
compuesto que sede el hidrgeno es un alcohol o un aldehdo. Sin embargo,
en realidad las enzimas son ms especficas que eso y actan sobre un
alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debera ser ms
especfico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es

etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de

reacciones en las que las enzimas que las catalizan reciben un nombre
genrico, como las quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de
un in fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la fosforilacin de glucosa en
el carbn 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asociaciones internacionales
de bioqumica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado
anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.
5.3.

Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn

que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas
por la hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del
sistema inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
5.4.

Defensiva

Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o

infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas
protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina
contribuyen a la formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actan como anticuerpos ante posibles antgenos.
5.5.

Transporte

Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la

hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la
sangre en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En
los invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta
el oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya
funcin es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoprotenas que transportan lpidos por la sangre.
5.6.

Reserva

Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos
de la funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a
ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del

grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el

desarrollo del embrin.
5.7.

Reguladoras

Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la
ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de
ciertos genes.
5.8.

Contraccin muscular

La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de

las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contraccin de los
msculos. En la funcin contrctil de las protenas tambin est implicada la
dineina que est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
5.9.

Funcin homeosttica

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos

medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como
funcin homeosttica de las protenas.

BILIOGRAFIA

Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions

Universitat Barcelona (2004).

Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega. Espaa (2004).

Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, Jos M.

Macarulla Edit. Reverte (2008) Protenas alimentarias: Bioqumica,
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Bioqumica mdica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier

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Qumica Orgnica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte

(1988).