ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores biolgicos. Un catalizador es un agente

capaz de acelerar una reaccin qumica. Las enzimas actan
disminuyendo la energa de activacin de una reaccin.
Hay 2 tipos de catalizadores, Inorganicos (son poco especficos y
poco activos) y Organicos (son especficos, son muy activos, una
pequea cantidad de catalizadores es capaz de catalizar gran numero
de reacciones qumicas).
Clasificacin:
* Oxido reductasas: catalizan la transferencia de un grupo qumico
desde un sustrato a otro. Es reversible.
* Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo qumico desde
un sustrato a otro. Es reversible.
* Hidrosasas: catalizan la ruptura de un compuesto al insertar agua
en sus uniones, generalmente es irreversible.
* Liasas: catalizan tambin reacciones de ruptura, suelen ser
irreversibles.
* Isomerasas: catalizan la transformacin reversible de los ismeros.
* Sintetasas o Ligasas: catalizan la formacin de compuestos
complejos a partir de otros mas sencillos. Estas son reacciones
endergonicas que consumen ATP.
Todas las enzimas son protenas, sin embargo, algunas para actuar
deben acoplarse a sustancias no proteicas que favorezcan su
accionar. Esta asociacin puede ser:
* Proteina Conjugada: es cuando la enzima proteica se asocia a una
sustancia no proteica a la que se llama grupo prosttico, siendo esta
unin tan fuerte que ambas estn unidas antes, durante y despus de
reaccionar.
* Complejo Holoenzima: aquel en el cual la sustancia unida a la
enzima lo hace dbilmente, laxamente, de tal forma que solo estn
unidas durante la reaccin qumica.
Coenzimas: Las coenzimas pueden estar unidas a las enzimas por
uniones covalentes, formando complejo difcil de separar. Tanto la
porcin proteica y no proteica, son indispensables para la actividad de
la enzima.
Las coenzimas intervienen activamente en la reaccin
experimentando cambios que compensan las transformaciones
sufridas por el sustrato.
Modificadores de la actividad enzimtica
* Temperatura: la actividad enzimtica es directamete proporcional al

aumento de la temperatura hasta llegar a un punto que alcanza la T

optima, verificndose la Vmax.
Superando este valor, nuevos aumentos de la temperatura
disminuirn la actividad enzimtica hasta llegar a valores extremos
en los cuales la actividad enzimtica es 0 por desnaturalizacin de la
enzima. La T optima ronda entre 35C y 37C.
* PH: El ph muestra que existe un Ph ptimo donde se alcanza Vmax.
Todo aumenta y toda disminucin alejndolo del punto ptimo, solo
consigue disminuir la actividad enzimtica, la cual ser nula a ph
extremos por desnaturalizacin enzimtica. El Ph optimo para la
mayora de las enzimas es el fisiolgico de la sangre (7,4) sin
embargo algunas enzimas actan a ph ptimos muy bajos (cidos) y
otros a ph ptimos muy altos (alcalinos).
* Concentracion de enzimas: indica que la actividad enzimtica es
directamente proporcional a la concentracin de enzimas. (Funcin
lineal o de 1 orden).
* Concentracion de Sustratos: los aumentos en la concentracin de
sustrato producen aumentos en la actividad enzimtica. Esto sucede
hasta alcanzar un valor en el que la actividad enzimtica no aumenta
ms por saturacin de las enzimas intervinientes en la reaccin
(Vmax alcanzada).
Moduladores Enzimticos: son sustancias que regulan la actividad de
las enzimas.
* Alostericos: regulan a la enzima unindose a ella en un sitio
diferente del activo. Si el modulador es el propio sustrato o producto
de la reaccin enzimtica se llama Homotropico, en cambio, si se
trata de una sustancia no relacionada con la reaccin se llama
heterotropico. Si estimulan a la enzima sern positivos, si la inhiben
negativos.
* Covalentes: regulan a la enzima mediante la adicin o sustraccin
de grupos qumicos unidos a ella.
Isoenzimas: son enzimas de distintas localizaciones, distintas
propiedades fisicoqumicas y distintas morfologa, pero que presentan
igual funcin.
Inhibidores enzimticos:
* Inhibidores Irreversibles: son aquellos que se inactivan
definitivamente a la enzima, y as, la reanudacin de la actividad
enzimtica depende de la re sntesis de la enzima.
* Inhibidores reversibles: aquellos cuya inactivacin sobre la enzima
puede revertirse. Hay 2 tipos:
competitivos: poseen similitud estructural con el sustrato, y as

pueden unirse al sitio activo de la enzima.

No competitivos: se unen a la E en un sitio diferente del activo por lo
que esta unin no puede neutralizarse aumentando la concentracin
de S.