Está en la página 1de 3

Introduccin

La concentraci6n del sustrato que produce la mitad de la velocidad mxima,


llamada valor Km, o constante de Michaelis, se puede determinar
experimentalmente graficando v, como funcin de [S]. La Km tiene las
dimensiones de la concentracin molar. Cuando [S] es
aproximadamente igual a Km, v, es muy sensible a los
cambios en [S] y la enzima est trabajando precisamente a Ilustracin 1 Expresin
la mitad de su velocidad mxima. De hecho, muchas de las de Michaelis-Menten
enzimas poseen valores de Km que se aproximan a la concentracin fisiolgica de
sus sustratos.
La expresin de Michaelis-Menten describe el comportamiento de muchas
enzimas de acuerdo a las variaciones de la concentracin de sustrato. La
dependencia de la velocidad inicial de una reaccin catalizada por enzimas en [S]
y en Km puede aclararse valorando la ecuacin Michaelis-Menten.
a) Cuando ISI es mucho menor que Km Aadiendo ahora [S] a Km en el
denominador, cambia muy poco su valor, de modo que el trmino [S] puede
ser eliminado del denominador.
b) Cuando [S] es mucho mayor que Km. Agregando ahora Km a [S] en el
denominador, el valor de [S] cambia muy poco, por lo tanto, el termino Km
se elimina del denominador.
c) Cuando [S] = Km Esto expresa que cuando la concentracin del sustrato
es igual al valor de Km, la velocidad inicial vi es semi mxima. Tambin
indica la forma de evaluar a Km, esto es, de determinar de manera
experimental la concentracin del sustrato donde la velocidad inicial es la
mitad de la mxima.
Para determinar Km y VMax, se usa una forma lineal de la ecuacin de MichaelisMenten.

Esta grfica es llamada grfica del doble reciproco, por ejemplo, el reciproco de v,
(l lv,) se grafica contra el reciproco de [S] (l/[S]). El valor de Km, puede ser
calculado a partir de la grfica de Lineweawer-Burk o del doble reciproco usando
la pendiente y la interseccin en y o la interseccin negativa en x. Puesto que el
[S] est expresado en rnolaridad, las dimensiones de Km estn en molaridad o
moles por litro. La velocidad, vi, se puede expresar en cualquier tipo de unidad,
puesto que Km es independiente de [Enz].

CINETICA ENZIMATICA
BIOQUIMICA II

QFB. MARIO ALBERTO JIMNEZ ROS

IBQ. SARA ISABEL BANDT FAVELA

5 A

GOMEZ PALACIO, DGO.

Conclusin

11.SEP.15

En base a lo presentado y desarrollado en los grficos me doy cuenta de cmo


influye un inhibidor cuando trabaja junto con una enzima. Porque a pesar de que la
enzima es la que acelera el mecanismo de reaccin, el inhibidor impide que vaya a
su velocidad mxima.

Bibliografa
Robert, M. (s.f.). Bioquimica de Harper. En M. Robert.