Amino cidos

Clase 2
Son molculas orgnicas relativamente pequeas
Funciones de los aminocidos:

Forman parte estructural de las protenas y fosfolipidos, unidades

fundamentales de las protenas.
Son neurotransmisores.
Son precursores de otras molculas (glucosa, nucletidos, grupo
heme, hormonas).
Transportadores de molculas (grupo amino).
Regulan el PH, son sistemas de tamponamiento.

Formula qumica general de todos los aminos cidos:

Tiene un carbono el que tiene un enlace
covalente comn grupo amino, otro enlace
covalente con un grupo carboxlico, otro
enlace covalente con un tomo de hidrogeno
y lo nico que cambia es el grupo R su
cadena lateral.
QUIRAL (porque esta enlazado a 4 sustituyentes diferentes), son
enantiomeros tienen mismo peso molecular, mismo nmeros de tomos de
carbono pero ordenados espacialmente distintos. (Son imgenes
especulares) PUEDO DISTINGUIR ENTRE UN ENTIOMERO Y OTRO
DEPENDIENDO COMO DIFRECTANTA LA LUZ SI SON D-ENANTIOMEROS O LENANTIOMEROS.
El orden espacial de los aminocidos es importante porque los catalizadores
solo reconocern la configuracin de L-aminocidos, entonces no habr
sntesis de protena.
Todos los aminocidos orgnicos son alfa-aminocidos porque su cadena
lateral ira enlazada a l.
Son como 300 A.M en la naturaleza, pero solo 20 son codificados por el ADN
para formar protenas.
Clasificacin de aminocidos: (se clasifican de acuerdo a las caractersticas
fsico/qumicas)
APOLARES (hidrofobias, aliftica): son 9 aminocidos
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano,
metionina, prolina.
Caractersticas:
-hidrofobisidad que tiene su cadena lateral. (Con acepcin de la
glicina que tiene solo un protn)

-al ser hidrofobias ocuparan el interior de la protena globulares. Las

protenas que atraviesan la membrana estn compuestas por
aminocidos hidrofobicos.
- tienen reactividad qumica limitada, es probable que estos
aminocidos no formen partes del sitio activo de las enzimas.
*Glicina: tiene un destacado papel estructural, (nicos de los 20
aminocidos que no tiene carbono quiral).
* La glicina y prolina: alteran las estructuras secundarias.

AMINO ACIDOS POLARES SIN CARGA: son 6. SERINA, TREONINA,

TIROSINA, ASPARAGINA, GLUTAMINA y CISTENA.

Tienen grupos hidroxilos (son alcoholes): SERINA, TREONINA Y TIROSINA.

Estos 3 aminocidos sirven para la modificacin de las protenas, se
encuentran en el sitio activo de enzimas, son altamente sensibles a
fosforilaciones y a formar enlaces con oligosacaridos y de formar
glicoprotenas (interacciones con azucares covalentemente).
Tiene grupo aminas: ASPARAGINA, GLUTAMINA. Importantes en el
metabolismo nitrogenados.
*CISTENA: con ella puedo formar los puentes di sulfuro con otras
protenas.
*glutamina: muy importante en el metabolismo del nitrgeno.
ACIDOS: son dos. ACIDO GLUTAMICO Y ACIDO ASPARTICO.
En su cadena lateral tiene un grupo acido carboxlico ionizable. Tiene un
protn ionizable, por eso en la clula las encontramos con carga negativa.
(Esa carga negativa tambin se la dan a protena las que pueden
interaccionar con cationes como el calcio.
Forman parte del sitio activo de las glicosidasas y de las serin enzimas.
BASICOS: son bases dbiles (las aminas). HISTIDINA, LISINA y
ARGININA.
Tienen carga positiva, tienen un grupo amino ionizable.
*histidina: tiene un carcter nucleofilico por su anillo imidazol principal
aminoacidico, es parte del centro activo de muchas enzimas y contribuye al
tamponamiento, regula el pH.
*lisina: sirve para formar las bases de schiff.
*arginina: es importante intermediario en el ciclo de la urea (metabolismo
de nitrgeno).
OTRA CARACTERISTICA IMPORTANTE DE ALGUNOS AMINOACIDOS.
AMINOACIDOS AROMATICOS: absorben la luz UV, son FENILALANINA,
TRIPTOFANO y TIROSINA.
*triptfano es el principal que aporta a la absorcin de luz UV.

 PROLINA: (hidrofobica) esta tiene un enlace covalente la cadena

lateral con el grupo amino, la prolina tiene un papel estructural
fundamental, porque su presencia dificulta la estructura secundaria.
Esta tambin se puede modificar post traduccionalmente, esta se
hidroxila (se agrega un grupo OH) quedando como
HIDROXIPROLINA muy abundante en el colgeno.

AMINOACIDOS CON ATOMOS DE

AZUFRE: la metionina y cistena.
*Cistena: tiene un papel estructural,
esta estabiliza las estructuras
terciarias y cuaternarias, a travs de
los puentes disulfuro entre cistenas.
(se unen por enlaces covalentes)
*Metionina: es el 1 aminocido de
todas las protenas (AUG).
AMINOACIDOS PROTEICOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
-

Esenciales: son todos aquellos aminocidos que tengo que ingerir en

mi dieta. Porque lo humanos no tienen va metablica para
sintetizarlo.
- No esenciales: son los que
mi cuerpo puede
sintetizar.
- Aminocido esencial
condicional: estos son
esenciales bajo ciertas
condiciones como
crecimiento, embarazo,
etc. el cuerpo puede sintetizarlo pero los necesito en mayor
cantidad.

AMINO ACIDOS ESPECIALES.

-

Hidroxiprolina: es la prolina hidroxilada post traduccin.

En el retculo endoplasmatico donde maduran (al igual que en el golgi),

aqu en presencia de O2, Fe2 y ASCORBATO se va a hidroxilar y adems
producir sucinato.
El prolil-hidroxilasa: es la enzima que cataliza la reaccin, junto a los
cofactores de O2, Fe, alfa-cetoglutarato y ascorbato (vitamina C)

Hidroxilisina: se modifica igual que la prolina con la diferencia de la

enzima catalizadora que es la lisil-hidroxilasa.
Esta compone las uniones interfibrilares del colgeno.

Aminocidos que no estn en las protenas:

 Homosisteina: importante para la erradicacin de los radicales libres

del estrs oxidativo. (es un anlogo de la cistena, est presente en el
glutatin peroxidasa)
L-dopa: es un neurotransmisor y precursor de la dopamina,
adrenalina, noradrenalina y melanina.
Orinitna y citrulina: importantes intermediarios del ciclo de la urea,
metabolismo del nitrgeno.
Todos los aminocidos son solubles en agua por su cadena principal
(grupo amino y carboxilo)
IONISACION DE LOS AMINOACIDOS.
Los aminocidos son ZWITTERIONES. Es una molcula con carga neta 0,
pero que tiene cargas formales negativas y positivas en algunos de sus
extremos.
Caractersticas de los
ZWITTERIONES:
-

Son polares,
solubles en agua
- Tienen actividad
qumica (por su
carga formal).
Interaccionan con otras molculas para formar molculas nuevas.
Los aminocidos son bases y cidos dbiles y tiene dos o tres protones
ionizables (diprotico y triprotico).
Estado de ionizacin de los amino cidos en funcin del pH.
El primer protn que se pierde es el de cido carboxlico y el segundo que se
pierde es del grupo amino.

El primer punto de inflexin de la curva es el pK1, que corresponde al primer

protn ionizable del acido carboxilo.
El segundo punto de inflexin corresponde al pk2, que es protn ionizable
del grupo amino.
Bajo el pK1 la especie predominante es la forma I, entre el pk1 y pk2 la
especie predominante es la forma II. Por lo tanto la especie II es la
predominante es el zwitterion.
Se puede calcular cual ser la especie predominante con la formula:
Punto isoelctrico: pK1 + pK2 = 2,3 + 9,1 = 5,7
2
2
Punto isoelctrico se llama as porque es el punto medio donde la carga
neta es 0. (El zwitterion)

Si la protena tiene carga o no depende de los aminocidos cidos o bsicos

que tenga. La carga de las protenas dar
su capacidad de tamponamiento.

+1
0
-1
-2
Curva de disociacin del glutamato (ACIDO):
tiene 3 protones ionizables (triprotico).
Tiene dos grupos carboxilos en su cadena
principal y su cadena lateral.
Pk1: siempre es el pk del grupo carboxilo del carbono alfa
Pk2: es el pk del grupo amino del grupo alfa
Pkr: es el pk de la cadena lateral.
Para poder sacar el PI tengo que saber cul es la que tiene carga neta 0
PI: pK1 + pKR = 2,9 + 4,25 =3,22
2
2
Es la especie predominante del glutamato son las especies de carga
negativa, la especie predominante en la III.

Zwitterion = punto isoelctrico =

carga neta 0
Las protenas se
sintetizan dentro
de la clula en el
ribosoma adherido
a retculo
endoplasmatico
rugoso, su
secuencia
especifica vienen
el ARN mensajero que proviene del ncleo de la
clula, es el ARN transferencia es el que codifica
el mensaje, solo puede unir covalentemente 20
aminocidos.
Unin de aminocidos por enlaces peptidicos
(enlace fuerte).
A travs de los grupos aminos y carboxilos se pueden formar un enlace
peptidico por una reaccin de condensacin, el ribosoma es el ayuda a
que se forme ese enlace.
Ocurre entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del
siguiente aminocido, se pierde una molcula de agua REACCION DE
CONDENSACION, quedando un enlace C-N covalentemente.

Voy a tener tantos enlaces peptidicos como

aminocidos menos uno, o sea se tengo 5
enlaces peptidicos tendr 6 aminocidos.
El pptido se nombra de su extremo
amino terminal asa el carboxilo
terminar. Se nombra as porque los
aminocidos se van agregando por el
lado carboxilo, crece por este lado.
Oligopeptido: 1 a 40 mx. Aminocidos.
Polipeptido: ms de 50 aminocidos.
-

Caractersticas de un enlace peptidico:

Caractersticas de doble enlace parcial (parcial porque los electrones
pueden pasar de un lado a otro), formando una estructura resonante.
En un enlace rgido y plano (por los doble enlace)
Es un enlace polar sin carga. (la carga neta de la protena estara
determinada por la cantidad de aminocidos cidos y base)
Tiene configuracin trans.

*La naturaleza de los grupos laterales de los aminocidos determinaran las

propiedades de la protena
Esta molcula en si es soluble en agua por su cadena principal, los
aminocidos hidrofobicos se irn al centro de la protena agrupndose
(efecto hidrofobico), al quedar en el centro se formaran las PROTEINAS
GLOBULARES son solubles en el agua por un parte.
Las de color amarillo son los aminocidos hidrofobicos.
Todos los aminocidos que pasan por la membrana son hidrofobicas porque
la membrana es hidrofobica y pueden hacer interacciones entre ellas.
Si esta tuviera una protena hidrofilica en el medio no podra insertarse en la
membrana y su configuracin y funcin cambiaria.
Pptidos que cumplen funciones importantes:
GLUCAGON: es un pptido pequeo, es una hormona su funcin es
aumentar la azcar en la sangre hiperglicemiante. Producida por las
clulas alfa pancreticas.
Bradiquinica: es un vaso dilatador potente, accin vasodilatadora.
ASPARTAME: pptido sinttico, endulzante artificial. No tiene el grupo
carboxilo terminal.