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Catalisis Enzimatica
Catalisis Enzimatica
Las reacciones qumicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan
variadas como complejas. Sin embargo, la naturaleza provee velocidades de
reaccin en condiciones por dems suaves, que haran avergonzar al mejor
qumico. La mayora de las reacciones que ocurren en los sistemas vivos son
catalizadas por protenas conocidas con el nombre de enzimas. Cientos de
enzimas han sido aisladas y probablemente existen cientos de miles en la
naturaleza. Su estructura es muy compleja, y puede ser representada como se
muestra en la figura 4.
Las enzimas reciben su nombre en funcin de su actividad especfica, as, por
ejemplo, la enzima "ureasa" cataliza con eficiencia la hidrlisis de la urea, las
proteasas actan sobre las protenas, las amidasas sobre las amidas, etc.
Todas las enzimas desde el punto de vista qumico son protenas, pero pueden
asociarse con substancias no protenicas, llamadas coenzimas o grupos
prostticos, que son esenciales para la accin de la enzima. A veces las
enzimas son inactivas catalticamente, si no se encuentran en presencia de
ciertos iones metlicos. A la luz de muchos estudios se ha logrado establecer
que no toda la molcula de protena presenta actividad cataltica, sino
nicamente una regin relativamente pequea, la cual se denomina centro
activo. Los mecanismos de reaccin de las enzimas son muy complejos,
implicando un nmero de etapas elementales cada una de las cuales puede
incluir interacciones complejas entre varios grupos de las molculas de la
enzima y el sustrato. En las reacciones catalizadas por enzimas las
velocidades de reaccin, as como los mecanismos se ven afectados por
cambios en la concentracin, el pH y la temperatura.
[ E ] 0=[ E ] + [ ES ] II
Introduciendo [E] de la ecuacin II en la ecuacin I, tenemos:
K 1 ( [ E ]0 [ ES ] ) [ S ]( K1+ K 2 ) [ ES ]=0
de donde podemos obtener la concentracin de enzima que est formando el
complejo
[ ES ] =
K 1 [ E0 ] [ S ]
K1+ K 2+ K 1 [ S ]
K 2 K 1 [ E0 ] [ S ]
K1 + K 2+ K 1 [ S ]
V=
K2 [ E0] [ S]
K m +[ S]
III
Donde:
km = se denomina constante de Michaelis.
De la ecuacin III se deduce que cuando [S] es suficientemente pequea,
V=
K2 [ E0] [ S]
K m +[ S ]
Figura 5.
Dependencia tpica de la velocidad de una reaccin
enzimtica como funcin del sustrato S.
Muchas reacciones obedecen la ley de Michaelis (ecuacin III), sin embargo, el
mecanismo queda an en la duda ya que a travs de otro mecanismo complejo
es posible llegar a la misma ecuacin cintica.
El efecto del cambio de pH en las velocidades de las reacciones catalizadas
por enzimas se puede observar en la figura 6. Se tiene un mximo y la primera
explicacin de este hecho fue dada por Michaelis. La idea bsica es que el
ka
EH
Las constantes de disociacin se representan por kb y ka. Cada una de las tres
formas de la enzima puede interaccionar con el sustrato,
zzzKb
EH2
ka
EHS
ES
EH2S
EH
EH
S
ES
K2
EH
+P
Figura 6. Variacin
de la velocidad
en funcin del pH, para una reaccin enzimtica.
Los valores de k'a y k'b proporcionan informacin respecto de la forma en que
los grupos ionizantes del centro activo tienen interaccin con el sustrato.
La influencia de la temperatura en la velocidad ha suministrado informacin
valiosa acerca de los mecanismos enzimticos. Sin embargo, una complicacin
surge del hecho de que las enzimas por s mismas experimentan un proceso
de desactivacin que tiene una energa de desactivacin muy alta, por lo que a
35C o ms (dependiendo de la enzima) se puede observar una desactivacin
muy rpida. Por ello es frecuente encontrar que las velocidades catalizadas por
enzimas pasan por un mximo al ir subiendo la temperatura. A 60C por
ejemplo, muchas propiedades de la enzima se alteran, algunas de ellas
irreversiblemente. Estos cambios se conocen con el nombre de
desnaturalizacin y son los responsables del decrecimiento de la actividad de
la enzima.
Catalizador
Hidrlisis de la H3O+
urea
"
ureasa
Hidrlisis
de H3O+
trifosfato
de
adenosina
"
miosina
T C
k0
62.0
7.4X10-
1.8X1010
E
(Kcal/mol)
24.6
20.8
40.0
5.0x106
4.7x106
1.7x1013
2.4x109
06.8
21.2
25.0
8.2x106
1.6x1022
21.1
Descomposicin
del H2O2
"
Fe++
22.0
56
1.8x109
10.1
catalasa
22.0
3.5x107
6.4x108
01.7
Catlisis enzimtica
Existen molculas biolgicas capaces de aumentar bastante la velocidad de reacciones
qumicas, i.e., son los llamados catalizadores. Estas molculas son genricamente
denominadas enzimas y son (en casi su totalidad) protenas. Las enzimas no proteicas
conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente especficas: cada enzima
apenas reacciona con un conjunto muy restringido de molculas (sus sustratos). Las
enzimas no alteran el equilibrio qumico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen
su energa de activacin.
En principio, no nos es dado saber en cada momento cual ser la concentracin de enzima
que se encuentra libre o bajo la forma de complejo enzima sustrato. Sin embargo,
sabemos que la suma de las dos concentraciones debe igualar la concentracin de enzima
total (Et). Sustituyndola en (1)
Cuando
disociacin del complejo ES. Km es por tanto una medida de la estabilidad del complejo
enzima-sustrato. Substituyendo en la expresin (2), esta toma as la forma:
Cuando
Cuando
, la velocidad de reaccin se aproxima asintoticamente del
vmax, tal como en la reaccin no inhibida.
El efecto de inhibidores no competitivos en la actividad enzimtica
Un inhibidor no competitivo de una reaccin enzimtica a una sustancia que se enlaza a la
enzima en un lugar diferente del centro activo y que, mas all de que no impide el enlace
del sustrato al centro activo, impide su transformacin en producto: la reaccin solo puede
ocurrir luego que el sustrato se desenlace de la enzima.