Concepto de vida.

Biologa. Se entiende por tal la ciencia que estudia la vida, es decir se ocupa del estudio de
los seres vivos (animales y vegetales) desde los diversos aspectos que pueden ser considerados y de
los fenmenos vitales.
Se hace necesario explicar que entendemos por vida. La vida no se presta a una definicin
sencilla pues es el proceso ms complejo y misterioso de la naturaleza. Para poder definirla lo que
hacemos es explicar sus caractersticas ms destacadas de las que carece la materia inerte.
a. Capacidad reproductora. Es quizs la propiedad ms notoria de los seres vivos pues
solo ellos son capaces de multiplicarse, de formar otros seres semejantes a s mismos. Es tan
importante esta caracterstica que los virus es la nica que poseen y se les considera seres vivos. La
capacidad reproductora se puede interpretar como un mecanismo capaz de prolongar la especie a lo
largo del tiempo. Esta capacidad lleva ligadas unas propiedades:
- Crecimiento: Es el proceso en virtud del cual aumenta la cantidad de matera viva de un
organismo y ello como consecuencia de su capacidad asimiladora. Es necesario para alcanzar el
tamao del progenitor.
- Desarrollo: Permite al nuevo ser vivo alcanzar una organizacin que sea copia exacta de la
del progenitor.
- Adaptacin: Es necesaria pues la sola reproduccin no garantiza una conservacin
indefinida de la materia viva ya que a lo largo del tiempo las condiciones ambientales cambian, por
tanto es necesario que la materia viva lleve la capacidad de cambiar para adaptarse, lo que implica
alteraciones estructurales y funcionales que son la base de la evolucin.
- Herencia: Permite que los caracteres anatmicos, fisiolgicos y psquicos sean
transmitidos de generacin en generacin. Se basa en la existencia de un material celular llamado
ADN.
b. Metabolismo. Capacidad de renovar continuamente la composicin qumica. Esto se
debe a que en la materia viva se producen de forma ininterrumpida una serie de reacciones qumicas
que responden a dos vertientes bsicas:
- Una constructora e incorporadora de nuevas sustancias: ANABOLISMO.
- Una destructora: CATABOLISMO.
En estas reacciones se produce un trasvase continuo de energa desde el anabolismo donde
se almacena hasta el catabolismo donde se libera.
c. Sensibilidad e irritabilidad. Se manifiesta porque todo ser viviente es capaz de
responder de alguna manera a los estmulos ambientales fsicos o qumicos que recibe del mundo
que lo rodea. Tales estmulos son variadsimos (luz, temperatura, presin...) como tambin lo son
las respuestas a los mismos (movimientos...).
2. Niveles de organizacin de la materia viva.
La materia que forma los seres vivos se llama materia viva. Dicha materia es el resultado de
una organizacin que conduce a la formacin de unidades de orden superior a la molcula llamadas
clulas que estn dotadas de vida.
Veamos los distintos niveles de organizacin:
1. Nivel subatmico. Lo constituyen las partculas ms pequeas de la materia, como son
protones, neutrones...
2. Nivel atmico. Est constituido por los tomos. Los tomos son la parte ms pequea de
un elemento qumico que puede intervenir en una reaccin.
1

Estos dos niveles son abiticos.

3. Nivel molecular. En l se incluyen las molculas, unidades formadas por la agrupacin
de dos o ms tomos mediante enlaces qumicos. A las molculas que forman parte de la materia
viva se les llama biomolculas o principios inmediatos. Por ejemplo la glucosa. La unin de
molculas forma las macromolculas, por ejemplo el almidn es un polmero formado por la unin
de la glucosa, que es un monmero.
La unin de varias macromolculas forma los llamados complejos supramoleculares, por
ejemplo glucoprotenas. Estos complejos pueden asociarse formando orgnulos celulares.
Los virus se consideran complejos supramoleculares, formados por protenas y cidos
nucleicos.
4. Nivel celular. Incluye las clulas.
Clula: Unidad biolgica fundamental dotada de vida propia. Una clula puede constituir un
organismo completo (seres unicelulares) o bien pueden unirse dos o ms de ellas para formar parte
de un ser vivo (seres pluricelulares).
5. Nivel pluricelular u orgnico. Abarca aquellos individuos formados por ms de una
clula. Dentro de este nivel, distinguimos varios grados de complejidad o subniveles:
- Tejidos: Conjunto de clulas muy parecidas que realizan las mismas funciones y que tienen
un mismo origen.
- rganos: Formados por la unin de varios tejidos para realizar un acto. Por ejemplo, un
msculo est formado por tejido muscular, conjuntivo, nervioso y sangre y su acto es la
contraccin.
- Sistemas: Son conjuntos de rganos parecidos, ya que estn constituidos por los mismos
tejidos, pero realizan actos que pueden ser completamente independientes. Ejemplo: sistema seo,
nervioso, muscular, endocrino.
- Aparatos: Conjunto de rganos que pueden ser muy diferentes entre s pero cuyos actos
estn coordinados para realizar una funcin. Ejemplo, aparato digestivo, respiratorio...
6. Nivel de poblacin. Incluye los individuos de la misma especie que viven en una misma
zona y en un momento dado, sus relaciones entre ellos y el medio. Por ejemplo poblacin de pinos.
7. Nivel de ecosistema. Estudio los ecosistemas, esto es, las poblaciones (biocenosis o
comunidad) y el lugar donde viven (biotopo)

Tema 1. La qumica de la vida.

1. Los Bioelementos
La materia viva, animal o vegetal, est formada por unos 70 elementos qumicos, es decir,
prcticamente la totalidad de los elementos estables existentes en la Tierra exceptuando los gases
nobles. Estos elementos que forman parte de la materia viva se llaman elementos biognicos (bios =
vida, genos = origen) o bioelementos.
Los bioelementos se pueden clasificar en dos grupos: los bioelementos primarios y los
bioelementos secundarios.
1.1. Bioelementos primarios. Se llaman primarios porque son indispensables para la
formacin de las molculas orgnicas. Constituyen el 96% de la masa de los seres vivos. Son el
carbono (C), el oxgeno (O), el hidrgeno (H), el nitrgeno (N), el fsforo (P) y el azufre (S). Estos
elementos tienen unas caractersticas comunes:
- Abundan en las capas ms externas de la Tierra (atmsfera, corteza terrestre e
hidrosfera), es decir en las que estn ms en contacto con los seres vivos y por lo tanto se
obtienen con facilidad.
- Su masa atmica es relativamente pequea.
- Forman fcilmente enlaces covalentes estables originando molculas orgnicas de gran
estabilidad pero capaces de romperse para formar otras molculas.
- Las molculas formadas por estos elementos presentan una gran polaridad lo que facilita
su disolucin en agua, la formacin de emulsiones o dispersiones coloidales,
circunstancia que favorece su incorporacin o eliminacin del ser vivo.
- El C y el N presentan la misma facilidad para unirse al O y al H lo que permite pasar con
facilidad del estado oxidado (CO2, NH2 +) al reducido (CH4, NH3) lo cual resulta idneo
para los procesos de oxidacin-reduccin que son la base de numerosas reacciones
metablicas.
Estos elementos tienen adems unas caractersticas particulares:
a. Carbono: Forma el "esqueleto" de todas las molculas orgnicas. En disolucin, se
encuentra en forma de bicarbonato o carbonato (por ejemplo, en el plasma sanguneo). En la
atmsfera y tambin en el agua en forma de CO2
b. El hidrgeno forma parte del agua y aparece tambin en todas las molculas orgnicas.
c. El oxgeno forma parte del agua y de casi todas las molculas orgnicas (salvo los
hidrocarburos) e interviene en la respiracin de los seres aerobios.
d. El nitrgeno forma parte de los grupos amino (-NH2) de las protenas, de los cidos
nucleicos (bases nitrogenadas) y de algunos glcidos y lpidos. Las plantas lo absorben del suelo
como in nitrato, algunos microorganismos absorben directamente N2 de la atmsfera.
e. El fsforo est en forma de fosfato, en los cidos nucleicos, ATP, fosfolpidos y algunas
protenas. Forma esqueletos (fosfato clcico) y tambin est disuelto en los lquidos del organismo.
f. El azufre se encuentra como radical -SH de algunos aminocidos y en algunos coenzimas.
1.2. Bioelementos secundarios. Constituyen el 4% de la materia viva. Dentro de ellos los
que aparecen en proporcin inferior al 0,1% se llaman oligoelementos o elementos vestigiales.Con
funcin bsicamente reguladora o cataltica, destacan:
a. El Sodio, el Potasio, el Cloro, que, en forma inica estn disueltos en los lquidos
orgnicos. Sus funciones principales son:
- Mantienen la concentracin salina de estos lquidos (importante para la estabilidad
celular).
- Facilitan la solubilidad de algunas molculas, como las protenas.
- Mantienen el equilibrio de cargas elctricas en la clula, a un lado y otro de la membrana
plasmtica (importante para algunas reacciones qumicas o procesos de transporte).
3

- Son responsables de los impulsos nerviosos. (Na+ y K+)

b. El Calcio, en forma inica (Ca2+) es importante para la contraccin muscular, la
coagulacin de la sangre, el transporte de sustancias por la membrana, etc. Tambin aparece,
combinado en forma de fosfatos o carbonatos en los esqueletos, conchas y caparazones.
c. El Magnesio acta en procesos vitales importantes, como la sntesis de cidos nucleicos y
es un componente de la clorofila.
De entre los oligoelementos destacan:
a. El Hierro, componente de la hemoglobina, la mioglobina (transportadores de oxgeno) y
los citocromos (que intervienen en la respiracin celular). La falta de hierro produce anemia.
b. El Cobre, forma parte de la hemocianina, pigmento respiratorio de invertebrados, y de
algunas enzimas.
c. El Cinc, tambin interviene en procesos catalizados por enzimas.
d. El Cobalto es componente de la vitamina B12 (cobalamina) y de enzimas.
e. El Silicio interviene como SiO2 (slice) en esqueletos y caparazones de algunos
organismos y da rigidez a tallos de gramineas y equisetos..
f. El Yodo es componente esencial de la hormona tiroidea. Su falta provoca el bocio.
g. El Flor es componente del esmalte dental. Su carencia favorece la caries.
h. El Manganeso acta asociado a diversas enzimas degradativas de protenas, como factor
de crecimiento y en procesos fotosintticos.

2. Principios inmediatos o Biomolculas.

Los elementos biognicos se unen para formar compuestos definidos son los llamados
biomolculas o principios inmediatos. Las biomolculas pueden ser de dos tipos:
- Simples: Si estn formadas por tomos del mismo tipo (O2).
- Compuestas: Cuando hay tomos de diferentes elementos H2O. Estos a su vez pueden ser:
- Inorgnicas: no exclusivas de los seres vivos (H2O, CO2, sales minerales...)
- Orgnicas: propias y exclusivas de los seres vivos (glcidos, lpidos, prtidos y
cidos nucleicos).
2.1. Enlaces qumicos. Los elementos que forman parte de los seres vivos se unen entre s
mediante enlaces qumicos estos pueden ser:
a. Enlaces entre tomos: en los seres vivos hay los siguientes tipos de enlaces
interatmicos:
- Enlaces inicos: enlaces electrostticos entre iones de distinto signo. Son propios de los
compuestos minerales, por ejemplo: cloruro de sodio (Na+ Cl-). Cada ion se rodea de iones de signo
opuesto, formando una estructura ordenada (red cristalina). Son slidos y frecuentemente solubles
en agua (al disolverse se ionizan).
- Enlaces covalentes: se forman cuando dos tomos comparten un par de electrones. Cada
tomo aporta un electrn al enlace, estos electrones mantienen unidos a los tomos. Al compartir
electrones, los tomos adquieren una estructura ms estable, ya que completan su nivel
electrnico ms externo. Hay enlaces dobles (se comparten dos pares de e-) y triples (se comparten
tres pares).
El carbono tiene que formar cuatro enlaces para alcanzar una estructura ms estable (es
tetravalente); puede formar enlaces con otros carbonos, dando lugar a cadenas ms o
menos largas, o bien con otros elementos (H, O, N...).
El hidrgeno forma solamente un enlace (monovalente).
El oxgeno y el azufre forman dos enlaces (bivalentes).
El nitrgeno forma tres enlaces (trivalente).
Podemos dividir los enlaces covalentes en dos tipos:
- Enlaces covalentes apolares: cuando los dos tomos atraen por igual a los
electrones (por ejemplo, los enlaces O-O, C-C, C-H).
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- Enlaces covalentes polares: uno de los tomos (ms electronegativo) atrae a los electrones
y se carga negativamente; el otro se carga positivamente (por ejemplo, los enlaces C-O, H-O, NH...). Si hay estos enlaces, la molcula tendr polaridad (ser un dipolo molecular).
b. Enlaces intermoleculares. Son ms dbiles y fciles de romper. Los principales son:
- Puentes de hidrgeno. Se producen entre molculas polares. El H se carga positivamente,
y es atrado por el O (cargado negativamente). Pueden formarse dentro de una misma molcula.
- Fuerzas de Van der Waals. Se producen entre molculas apolares. En ellas pueden darse
dbiles polarizaciones, que cambian rpidamente (dipolos instantneos).
2.2. Grupos funcionales orgnicos.
Hidrocarburos. Son molculas formadas por carbono e hidrgeno. Son cadenas ms o
menos largas, a veces cclicas (cerradas como un anillo) o ramificadas. Ejemplos:
- Metano: Formado por un slo tomo de carbono CH4.
- Etano: Molcula de dos tomos de carbono CH3-CH3.
Alcoholes. Derivan de los hidrocarburos por sustitucin de uno o varios tomos de
hidrgeno por grupos hidroxilo (-OH). Ejemplos:
- Metanol (Alcohol metlico): CH3-OH.
- Etanol (Alcohol etlico): CH3-CH2-OH
- Propanotriol (Glicerina):
CH2-OH
|
CH-OH
|
CH2-OH
Aldehdos y Cetonas. Derivan de los hidrocarburos por sustitucin de tomos de hidrgeno
por grupos carbonilo (=O).
- Cuando la sustitucin es en un carbono terminal: Aldehdos. Ejemplo: Etanal
H-C=O
|
CH3
- Cuando la sustitucin es en un carbono central: Cetona. Ejemplo: Propanona (Acetona)
CH3
|
C=O
|
CH3
5

cidos orgnicos. Se caracterizan porque a un C terminal se une un grupo

carboxilo (de forma abreviada -COOH). Ejemplos:
cido metanoico (c. frmico): H-COOH.
Acido etanoico (c. actico): CH3-COOH.

Aminas. Poseen el grupo amino (-NH2). Ejemplo: Metilamina: CH3-NH2.

3. El agua.
Es la sustancia qumica ms abundante en los seres vivos. Por trmino medio representa un
60-75% (en el tejido cerebral llega al 90%). Varia de unos organismos a otros, dentro del mismo
organismo vara de unos rganos a otros e incluso varia con la edad.
Se encuentra en el organismo de cuatro formas:
- Circulante por el organismo (en la sangre, savia...).
- Intercelular o instersticial, en el lquido que rodea a las clulas.
- Intracelular, rellenando las clulas, como su medio interno (citoplasma, nucleoplasma).
- Combinada. Se desprende de reacciones qumicas o interviene.
El agua de un organismo est en continua renovacin pero el porcentaje se mantiene
constante.
3.1 Estructura qumica y propiedades del agua. La molcula de agua est formada por un
tomo de oxgeno (elemento electronegativo) y dos de hidrgeno (electropositivo). Los enlaces que
los unen son enlaces covalentes polares; el oxgeno se carga negativamente (ya que atrae a los edel enlace) y los hidrgenos positivamente. El agua es, pues, una molcula polar o dipolo.
Esta estructura qumica es responsable de una serie de propiedades del agua que son las
siguientes:
- Entre los dipolos del agua se establecen enlaces de
puente de hidrgeno (dbiles) formndose grupos de 3, 4 y hasta
9 molculas de agua esto hace que el peso molecular del agua
aumente y esto mantiene el agua en estado lquido (si no fuera
as, a temperatura ambiente sera gas, como el metano). Estas
agrupaciones duran fracciones de segundo lo cual confiere al
agua sus propiedades de fluido. En realidad coexisten pequeos
polmeros con molculas aisladas que rellenan los huecos.
El que el agua sea lquida tiene dos consecuencias: por un
lado, tiene una mayor consistencia que un gas, lo que le permite
servir de esqueleto hidrosttico; por otro lado, es fcil
incorporarla, transportarla por el organismo o eliminarla, lo que le permite servir de medio de
transporte.

O
O

- Elevada fuerza de cohesin entre las molculas debido a los puentes de hidrgeno. Ello
explica que el agua sea un lquido prcticamente incompresible.
- Elevada fuerza de adhesin: Los enlaces del hidrgeno pueden formarse entre el agua y
otras molculas polares, haciendo que el agua se pegue a ellas. Esto se llama adhesin. Ambas
caractersticas, adhesin y cohesin permiten la capilaridad.
- Elevada tensin superficial. Es otra consecuencia de las fuerzas de cohesin entre las
molculas del agua. Una molcula de agua que se encuentra en medio del recipiente (1) se ve
atrada, gracias a la cohesin, por todas las molculas que la rodean, pero estas fuerzas de
atraccin que actan en todas direcciones se anulan entre ellas (2). Sin embargo, las fuerzas
de traccin que actan sobre una molcula en la superficie del agua (3) no se equilibran y solo
tiran hacia el interior del lquido (4). EI resultado es que la superficie del agua se comporta
como si fuera una delgada pelcula elstica (5), que puede deformarse sin romperse y
aguantar pequeos pesos, lo que aprovechan algunos insectos, como el zapatero (6), para
desplazarse par el agua sin hundirse

Fuerzas de cohesin y adhesin

Tensin superficial

- Elevada capacidad disolvente: se considera al agua el disolvente universal. Por tener

molculas dipolares es un gran disolvente de compuestos inicos como las sales minerales o de
compuestos covalentes como los glcidos.
Al disolverse un compuesto inico, los cationes y aniones se separan y quedan rodeados por
molculas de agua. El fenmeno se llama solvatacin inica. Tambin se disuelven fcilmente
otros compuestos no inicos, pero que poseen grupos polares (alcoholes, cidos orgnicos,
aldehidos, etc.). Todas estas sustancias se denominan hidroflicas.
Esta capacidad disolvente del agua la capacita como medio de transporte y como lugar
donde ocurren las reacciones qumicas.

No todas las sustancias son solubles en agua. Las sustancias no polares (aceites,
hidrocarburos, etc.) son hidrofbicas. Si una molcula apolar es rodeada por molculas de agua, se
forman enlaces de hidrgeno entre las molculas de agua, pero no entre stas y la molcula apolar.
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Si dos molculas apolares quedan rodeadas por molculas de agua se forman dbiles interacciones
entre ellas y ms puentes de hidrgeno entre las molculas de agua. Con lo cual, las molculas
hidrofbicas tienden a unirse entre s y a separarse del agua. Las fuerzas que hacen que las
molculas no polares se unan en grupos en el agua se conocen como interacciones hidrofbicas.

- Alto calor especfico (necesita absorber o desprender mucho calor para que su temperatura
aumente o baje). Se debe a que el calor se emplea en parte para romper los puentes de hidrgeno.
- Alto calor latente de evaporacin (absorbe mucho calor al evaporarse). Cuando se evapora
una molcula se separa de otras molculas del lquido. El calor necesario para hacer esto se llama
calor latente de vaporizacin. La evaporacin por lo tanto tiene un efecto de enfriamiento. Son
necesarias considerables cantidades de calor para evaporar agua, porque los enlaces de hidrgeno
tienen que romperse. Esto la hace un buen refrigerante evaporativo. La sudoracin es un ejemplo
del uso del agua como refrigerante.
- Alta conductividad trmica.
- Posee mayor densidad en estado lquido que en estado slido, por tanto, el hielo es ms
ligero que el agua lquida. Esto hace que los ocanos de las regiones polares se hielen en superficie,
pero no en profundidad, lo que permite la vida marina en ellos.
- Baja capacidad de ionizacin: slo una de cada 500.000.000 de molculas est disociada:
2H2O H3O+ (ion hidronio) + OH- (ion hidroxilo)
El ion hidronio es el responsable de la acidez, El in hidroxilo de la alcalinidad. En el agua
pura hay iguales cantidades de ambos iones, por lo que es neutra.
Si aadimos un cido (p. ej. HCl): HCl + H2O Cl- + H3O+: aumenta la acidez.
Si aadimos una base (p. ej. NaOH): NaOH Na+ + OH-: aumenta la alcalinidad.

Ionizacin del agua

El pH mide el grado de acidez o alcalinidad de una disolucin. Su valor es:

pH = -log [H3O+]
3.2. Funciones del agua.
a. Funcin estructural: rellena las clulas, manteniendo la turgencia celular y sirviendo en
muchos organismos de esqueleto hidrosttico.
8

b. Al ser disolvente de muchas sustancias sirve de medio de transporte.

c. Es el medio donde se producen muchas reacciones qumicas del organismo e interviene en
ellas como reactivo. Ejemplos de reacciones producidas por el agua: hidrataciones, hidrlisis.
d. Sus propiedades trmicas mantienen ms o menos constante la temperatura de los
organismos (sudor, transpiracin vegetal). Asimismo, la gran masa de agua de los ocanos no se
enfra tanto como la tierra firme, lo que posibilita la existencia de vida marina incluso en regiones
polares.
e. Posee una gran capacidad amortiguadora frente a los golpes (un ejemplo es el lquido
amnitico, que protege al feto)

4. Las sales minerales.

Las sales minerales se encuentran en los seres vivos de varias formas:
- Precipitadas: En forma cristalizada (slida). Formando huesos, conchas, caparazones...
CaCO3, (PO4)2Ca3..., con funcin protectora y de sostn.
- Asociadas a sustancias orgnicas: Formando parte de otras biomolculas: el Mg en la
clorofila, el Fe en la hemoglobina o junto a protenas (fosfoprotenas), lpidos (fosfolpidos) o
glcidos (agar-agar).
- Disueltas en agua. Al ser compuestos inicos, cuando se disuelven, se disocian.
NaCl Na+ in sodio (catin) + Cl- in cloruro (anin)
Principales cationes: Na+, K+, Ca+2, Mg+2.
Principales aniones: Cl-, PO4-3 (fosfato), HPO4-2 (bifosfato o hidrogenofosfato), CO3-2
(carbonato), HCO3- (bicarbonato o hidrogenocarbonato).
Funciones de las sales minerales.
a. Forman estructuras protectoras y que dan rigidez.
b. Forman parte de otras biomolculas orgnicas, como la hemoglobina o la clorofila.
c. Regulan la concentracin de los lquidos orgnicos y la estabilidad de las disoluciones.
d. Regulan el grado de acidez (pH), mediante las disoluciones amortiguadoras o tampn
(bicarbonatos, carbonatos, fosfatos).
e. Acciones especficas: Na+ y K+ intervienen en la formacin y transmisin de los impulsos
nerviosos. Ca+2 es responsable de la contraccin muscular.

5. Las Disoluciones.
Gran parte de las biomolculas (solutos) se encuentran en el organismo disueltas en agua
(disolvente). Los solutos de bajo peso molecular se llaman cristaloides (ClNa, glucosa) y los de
peso molecular elevado coloides (albmina). Hay dos tipos de disoluciones:
- Disoluciones o dispersiones coloidales: con partculas de soluto grandes (0,001-0,2 ).
- Disoluciones verdaderas: con partculas de soluto de muy pequeo tamao.
5.1. Las dispersiones coloidales: estn formadas por macromolculas (molculas de alto
peso molecular como el almidn o las protenas) o por micelas (formadas por agregacin de
pequeas molculas, como los lpidos). Veamos sus propiedades:
a. Segn su consistencia se pueden encontrar en estado de gel o sol:
- Sol: las partculas de soluto estn muy separadas, rodeadas de molculas de agua. Tiene
consistencia lquida (por ejemplo, la leche). El soluto es slido y el disolvente un lquido.
- Gel: Las partculas (fibrosas, sobre todo), se enlazan unas con otras, formando una especie
de red. Tiene consistencia pastosa (por ejemplo, la gelatina). El soluto es un lquido y el disolvente
es un conjunto de fibras entrelazadas entre las cuales quedan retenidas por capilaridad e hidratacin
las molculas del lquido.
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El paso de sol a gel se denomina gelificacin.

Puede ser reversible o irreversible. Este proceso es
importante para ciertos movimientos celulares (como la
emisin de pseudpodos).
b. Elevada viscosidad. La viscosidad es la
resistencia interna que presenta un lquido al movimiento
relativo de sus molculas.
c. Elevado poder adsorbente. La adsorcin es la
accin que ejerce la superficie de un slido sobre las
molculas de un lquido o un gas.
d. Efecto Tyndall. El tamao de las partculas
coloidales oscila entre 1 nm y 0,2 m, que es lmite de
obseracin al microscopio ptico por ello las dispersiones
igual que las disoluciones son transparentes y claras pero si
se iluminan lateralmente sobre fondo oscuro se observa
cierta opalescencia al reflejar la luz.
e. Sedimentacin. Las dispersiones coloidales son estables, ya que las partculas de soluto
estn muy separadas por molculas de agua. Si las partculas se unen entre s, al hacerse mayores
pueden sedimentar o precipitar en el fondo, separndose del disolvente. La precipitacin puede
producirse por cambios fsico-qumicos (de pH, de temperatura, etc.) o por la centrifugacin de la
dispersin coloidal.
f. Dilisis. Es otra forma de separar las
partculas de soluto. Consiste en hacer pasar la
dipersin a travs de una membrana de dilisis
(membrana semipermeable que permite pasar el
disolvente y los solutos de pequeo tamao, pero
retiene los solutos de gran tamao). Procesos
semejantes se dan en los capilares sanguneos, que
dejan pasar los gases, nutrientes o agua, pero
retienen las protenas del plasma. Una aplicacin es
la hemodilisis.
g. Electroforesis. Es el transporte de
partculas coloidales gracias a la accin de un campo
electrico a travs de un gel.
5.2. Las disoluciones verdaderas. Estn formadas por partculas de bajo peso molecular,
tanto inorgnicas (iones) como orgnicas. Propiedades importantes son:
a. La difusin: reparticin de las molculas de una sustancia entre dos ambientes que estn
en contacto. Para que haya difusin neta debe existir una diferencia de concentracin de dicha
sustancia entre uno y otro ambiente. Las molculas pequeas difunden ms fcilmente. Las
membranas permiten la difusin de algunas sustancias e impiden la de otras (son semiprmeables).

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b. La smosis: Cuando dos disoluciones estn separadas por una membrana tienden a
igualarse sus concentraciones. Si la membrana deja pasar el disolvente pero no el soluto (membrana
semipermeable), el agua pasar desde la disolucin ms diluida (hipotnica) a la ms concentrada
(hipertnica). Si las disoluciones son isotnicas (igual concentracin) no hay movimiento de
agua.Las membranas celulares son semipermeables, de lo que se deducen dos procesos:
- Plasmlisis: Cuando el medio celular est ms diluido que el externo (es hipotnico), la
clula pierde agua y se rompe.
- Turgencia: Cuando el medio celular es ms concentrado que el externo (medio
hipertnico), el agua entra en las clulas, pudiendo llegar a romperlas. Este proceso ocurre
continuamente en las clulas vegetales. La pared celular evita que stas se rompan.

c. Capacidad para mantener constante la acidez (pH). En los seres vivos se estn liberando
continuamente iones hidrgeno o hidrogeniones H+ e iones hidroxilo OH-. Estos iones proceden de:
- La disociacin del agua H2O H3O+ (H+) + OH- La disociacin de sustancias bsicas o alcalinas que proporciona iones OH-.
NaOH Na+ + OH- La disociacin de sustancias cidas que proporciona hidrogeniones
HCl Cl- + H+
Los H+ tienen caracter cido y los OH- bsico, por tanto la acidez o basicidad de un medio
dependen de la proporcin en que estn estos iones
H+ = OH- Neutro
H+ OHcido
+
H OH
Bsico o alcalino.
Para expresar acidez o alcalinidad usamos solo la concentracin de H+ expresada en valores
de pH cuya escala vara entre 0 y 14. Si el pH 7 bsico, si pH = 7 neutro y si pH 7 cido.
Para que los procesos vitales se realicen con normalidad es necesario que el pH se mantenga
constante y prximo a 7.
Los fosfatos y bicarbonatos mantienen el pH en el valor de 7 (neutro). Se denominan
disoluciones amortiguadoras o tampn. Un sistema tampn est formado por la mezcla de un cido
dbil con una sal del mismo. El ms importante extracelular est formado por H2CO3 y por
NaHCO3. Los sistemas amortiguadores se basan en que cuando se mezcla un cido dbil con una sal
disminuye la capacidad de disociacin del cido, mientras que la sal est mucho ms ionizada, por
tanto cuanto ms elevada es la concentraccin de sal m se inhibe la ionizacin del cido.
La accin amortiguadora de los bicarbonatos (extracelular) se produce por la siguiente
reaccin reversible:
CO2 + H2O

H2CO3

HCO3- + H+ (H3O+)
cido carbnico (inestable)

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in bicarbonato

- Si hay exceso de acidez, la reaccin ir hacia la izquierda (se tiende a gastar H3O+).
- Si hay exceso de alcalinidad, la reaccin ir hacia la derecha (se tiende a producir H3O+ para
compensar dicho exceso).
El sistema tampn fosfato (intracelular) acta:
H2O + H2PO4- HPO4-2 + H3O+
cido

Sal

- Si aumenta la acidez la reaccin se desplaza a la izquierda.

- Si disminuye la acidez la reaccin se desplaza a la derecha.

6. Los Glcidos.
Son biomolculas formadas por C, H y O en la proporcin CnH2nOn. Se les suele llamar
hidratos de carbono o carbohidratos. Sus funciones son: proporcionar energa a las clulas (almidn,
glucosa), formar estructuras (celulosa) y formar parte de otras biomolculas (cidos nucleicos,
glucolpidos, glucoprotenas...)
Se clasifican en:
- Monosacridos (osas): Unidad fundamental de los glcidos. Tienen de tres a ocho tomos
de carbono.
- Oligosacridos (de 2 a 8 monosacridos unidos). Disacridos (2 monosacridos).
- Polisacridos (numerosos monosacridos unidos).
- Homopolisacridos (todos los monosacridos que lo forman son iguales).
- Heteropolisacridos (formados por varios tipos de monosacridos).
6.1. Los monosacridos. Son molculas orgnicas sencillas (de 3 a 8 tomos de carbono).
Los de 3 C se llaman triosas; los de 4 C tetrosas, los de 5 C pentosas y los de 6 C hexosas.
Qumicamente se definen como polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas. Esto significa
que...
- Poseen un grupo carbonilo: C=O. Si est en el 1 carbono (grupo aldehido) se denominan
aldosas. Si est en el 2 carbono (grupo cetona) se llaman cetosas.
- En el resto de los C poseen grupos hidroxilo (-OH) e hirgeno (-H).
Son slidos blancos, cristalizables, de color dulce y solubles en agua (polares).
Tienen capacidad reductora: los grupos C=O pueden oxidarse, pasando a cido (COOH). En
esta oxidacin se desprenden electrones, los cuales son captados por otra sustancia (por ejemplo, el
in Cu+2, que pasa a Cu+1). A esta reaccin se le llama reduccin (una oxidacin de un compuesto va
siempre acompaada por una reduccin de otro). Esta reaccin qumica puede utilizarse para
reconocer los monosacridos y la mayor parte de los disacridos.
Pueden tambin transformarse en alcoholes (sorbitol...), derivados aminados, fosfatados, etc.
a. Isomera en los monosacridos:
Dentro de cada grupo de monosacridos podemos encontrar diferentes ismeros. En
qumica orgnica se dice que dos compuestos son ismeros cuando, teniendo la misma
composicin (frmula qumica) tienen distinta estructura molecular, es decir, sus tomos estn
unidos de manera diferente.
Para que un compuesto orgnico tenga distintos ismeros estructurales, debe tener en su
molcula carbonos asimtricos. Un carbono asimtrico es aqul al que se le unen 4 radicales o
grupos orgnicos distintos.

Gliceraldehdo, 2 C asimtrico Metano, C no asimtrico

12

En los monosacridos son asimtricos los carbonos centrales de la molcula. No son

asimtricos los de los extremos ni los grupos aldehdo y cetona.
Los distintos ismeros de los monosacridos se distinguen entre s en la posicin de los
grupos OH de sus carbonos asimtricos. Se definen 3 tipos de ismeros: enantimeros,
epmeros y anmeros. Estos ltimos solo aparecen en los monosacridos cclicos.
- Los enantimeros se distinguen por la posicin de sus grupos OH en todos sus C
asimtricos. Se llaman tambin ismeros pticos, ya que dos enantimeros slo se diferencian en
sus propiedades pticas.
Los enantimeros reciben el mismo nombre, al que se le antepone la letra D o L.
- D: tiene el OH del ltimo C asimtrico hacia la derecha.
- L: tiene el ltimo OH hacia la izquierda.

Las dos formas son diferentes: no se pasa de una

a otra girando la molcula, ya que los enlaces no estn
en el mismo plano. Son molculas simtricas (del
mismo modo que las manos son simtricas, pero no
iguales). Se distinguen entre s por su actividad ptica:
si a una disolucin la hacemos pasar luz polarizada (luz
que "vibra" en un slo plano), estas sustancias giran el
plano de polarizacin hacia la derecha, dextrgiras (+)
o hacia la izquierda, levgiras (-).
En este caso, el D gliceraldehido es dextrgiro y el L gliceraldehido levgiro.

(No est relacionado el que sea dextrgiro con que sea forma D y viceversa. Hay
casos, como la fructosa, en los cuales tanto la forma D como la L son levgiras). La forma + y la
forma - se denominan ismeros pticos.
- Los epmeros slo se diferencian en la
posicin del OH de 1 C asimtrico.
Dos monosacridos epmeros tienen distintas
propiedades y se les da distinto nombre. P. ej.:

D glucosa

13

D galactosa

b. Principales grupos de monosacridos.

b.1.Triosas: Monosacridos de 3 C. Hay 2 una aldosa (con grupo aldehido): el
gliceraldehido y una cetosa (con grupo cetona) la dihidroxicetona.

La dihidroxiacetona no posee C asimtrico, por lo que solo hay una forma. Esta molcula
carecer de actividad ptica.
b.2. Tetrosas. Son los monosacridos de 4 C.
- Aldosas (con grupo aldehido): Al haber 2 carbonos asimtricos, tenemos ms
posibilidades:
- Formas D: tienen el OH del ltimo C asimtrico hacia la derecha.
- Formas L: tienen el OH del ltimo C asimtrico hacia la izquierda.
- Cetosas (con grupo cetona). Slo hay un C asimtrico (el 3).

b.3. Pentosas. Son los monosacridos de 5 carbonos. Los principales son

La D Ribosa y la D desoxirribosa forman parte de los cidos nucleicos.

La D Ribulosa interviene en la fotosntesis (concretamente el derivado Ribulosa 1, 5
difosfato).
b.4. Hexosas. Son los monosacridos de 6 carbonos. Hay 16 aldosas (8D y 8L) y 8 cetosas
(4 D y 4 L). En la naturaleza solo aparecen formas D. Las principales son:

14

La glucosa se encuentra en las frutas, en la sangre (1 g/l) y constituye parte esencial de

disacridosy polisacridos (almidn, celulosa...).
La galactosa forma parte del azcar de la leche (lactosa) y de algunos lpidos.
La fructosa forma parte de la sacarosa y se encuentra libre en la fruta. Interviene en
reacciones del metabolismo.
c. Formas cclicas de pentosas y hexosas.
Dado que la estructura abierta de pentosas y hexosas no es lineal sino quebrada, debido a los
ngulos que hay entre los enlaces de los carbonos, los primeros y ltimos carbonos quedan
relativamente cerca. Por ello en disolucin, la molcula de las pentosas y hexosas se cierra sobre s
misma constituyendo un anillo de 5 6 lados. El enlace se forma entre el grupo carbonilo y el OH
del penltimo carbono y se denomina hemiacetal (entre alcohol y aldehido) o hemicetal (entre
alcohol y cetona).
Ciclacin de la glucosa:

1) La molcula se repliega sobre s misma. Los carbonos 1 y 5 quedan prximos entre s.

2) El carbono 1 capta una molcula de agua, pasando a tener dos grupos -OH.
3) El -OH del carbono 5 y un -OH del carbono 1 reaccionan entre s, desprendiendo la
molcula de agua captada anteriormente. El oxgeno que queda cerrar el anillo.
La molcula resultante es un anillo de 6 lados llamado piranosa. Las aldohexosas se ciclan
como piranosas (D glucopiranosa).
La fructosa se cicla igual, pero el enlace se forma entre el 2 y 5 C, lo que produce un ciclo
de cinco lados (furanosa). Tambin las aldopentosas se ciclan como furanosas (enlace entre 1 y 4).
El estudio de la ciclacin fu realizado por W.N. Haworth y se conoce con el nombre de
proyeccin de Haworth.
d. Formas anomricas de los monosacridos cclicos.
Los monosacridos cclicos tienen un nuevo carbono asimtrico. En la glucosa, el carbono 1
(el del grupo carbonilo) se convierte en asimtrico (carbono anomrico). Por tanto, ahora caben
otras dos variantes o anmeros: forma (con el OH en distinto plano que el CH2OH esta en
15

posicin trans) y forma (con el OH en el mismo plano, en posicin cis). Los anmeros se
diferencian tambin por su actividad ptica.

5.2 Los oligosacridos.

Son molculas formadas por la unin de dos a diez monosacridos por enlaces Oglucosdicos. Los ms importantes son los disacridos (2 monosacridos).
El enlace O-glucosdico se produce entre dos grupos OH, desprendindose agua y quedando
los dos monosacridos unidos por el oxgeno restante. El enlace puede ser de dos tipos:
a. Enlace monocarbonlico: entre el carbono anomrico del primer monosacrido y un
carbono cualquiera no anomrico del segundo. Mantiene la capacidad reductora. La terminacin del
nombre del primer monosacrido es osil y la del segundo es osa.
b. Enlace dicarbonlico: entre los dos carbonos anomricos. Pierde la capacidad reductora.
La terminacin del nombre del primer monosacarido es osil y la del segundo es sido.

El enlace puede ser (1-4), (1-2), (1-3), (1-6)... siempre interviene el OH del carbono
anomrico. La molcula resultante se nombra as:
D glucopiranosil (1-4)

D glucopiranosa (maltosa)
1 monosacrido
enlace
2 monosacrido
Si en el enlace intervienen los OH de los carbonos anomricos, la terminacin es diferente:
D glucopiranosil (1-2)
D fructofuransido (sacarosa)
Los disacridos forman el grupo de oligosacridos de mayor importancia biolgica. Tienen
propiedades y funciones semejantes a las de los monosacridos. Los principales disacridos son:
Maltosa

D Glucosa + D glucosa.
Enlace 1-4

Se encuentra en el grano de cebada. Cons

tituyente del almidn.

Lactosa

D Galactosa + D glucosa.
Enlace 1-4

Es el azcar de la leche.

Sacarosa

D Glucosa + D fructosa.
Enlace 1-2

Es el azcar comn (en la remolacha y en

la en la caa). Funcin de reserva.

Isomaltosa

D Glucosa + D glucosa.
Enlace 1-6

Es un producto de la hidrlisis del

almidn.

Celobiosa

D Glucosa + D glucosa.
Enlace 1-4

Constituyente de la celulosa. El enlace es

ucho mucho ms difcil de hidrolizar.

16

Propiedades de los disacridos

Los disacridos son slidos blancos, dulces, cristalizables y solubles en agua; pueden tener o
no capacidad reductora:
- Si slo interviene en el enlace un OH de carbono anomrico, quedando el otro
libre(enlaces 1-4, 1-6, 1-3...) la molcula ser reductora. Por ejemplo, la maltosa o la celobiosa.
- Si intervienen los dos OH de los carbonos anomricos (como en el enlace 1-2 de la
sacarosa), la molcula ya no es reductora.
5. 3.Los polisacridos.
Son macromolculas formadas por la unin de numerosos monosacridos. Son insolubles en
agua o bien forman dispersiones coloidales. No son dulces ni tienen carcter reductor. Pueden tener
funcin de reserva (almidn, glucgeno) o estructural (celulosa, quitina). Se clasifican en:
- Homopolisacridos: Todos los monosacridos son iguales entre s. Los ms importantes
son las hexosanas (polisacridos formados por hexosas). Entre ellos tenemos:
- Almidn
- Glucgeno
- Celulosa
- Quitina
- Heteropolisacridos: Formados por distintos tipos de monosacridos o derivados de stos.
Normalmente hay dos tipos que se alternan entre s.
- Pectina
- Agar Agar
- Heparina
- Murena - c. hialurnico
a. El almidn est formado por D glucosas, con enlaces 1-4 y 1-6. Hay dos tipos de
molculas:
- Amilosa (30%): cadenas sin ramificar. Los enlaces son 1-4. Se dispone enrollada en
helicoide con 6 molculas de glucosa por vuelta.
- Amilopectina (70%). Cadenas de D glucosas unidas por enlaces 1-4 y con ramificaciones
1-6, que aparecen cada 12 glucosas y tienen 12 glucosas. Tiene un alto peso molecular (puede llegar
a varios millones).

El almidn es el principal polisacrido de reserva vegetal. Forma grnulos insolubles en el

citoplasma de las clulas, sobre todo en los rganos de reserva. Las enzimas amilasas rompen los
17

enlaces 1-4, dando lugar a molculas de maltosa y a fragmentos con ramificaciones llamados
maltodextrinas o dextrinas limite. Los enlaces 1-6 necesitan enzimas desramificantes o dextrinasas
para romperse.
b. El glucgeno es similar en su composicin a la amilopectina, pero tiene ms
ramificaciones (cada 8-10 glucosas). Tambin forma grnulos insolubles en el citoplasma de las
clulas animales, sobre todo en el hgado y las fibras musculares. Es el principal polisacrido de
reserva animal.
La importancia de que la glucosa se acumule en forma de almidn y glucgeno radica en
que, al ser la glucosa soluble, su elevada concentracin en la clula hara aumentar enormemente la
presin osmtica, con la consiguiente entrada de agua. El almidn y el glucgeno, al ser insolubles,
no alteran la presin osmtica intracelular.
La presencia de ramificaciones en ambas molculas facilita su degradacin enzimtica en la
clula, ya que empieza por el extremo de las ramas. Cuanto ms ramificada est la molcula ms
rpida ser la obtencin de maltosa y glucosa. Del mismo modo una molcula ramificada puede
formarse ms rpidamente ya que en la sntesis se agregan unidades de glucosa al extremo de las
ramas.
c. La celulosa est formada porD glucosas unidas por enlaces 1-4. Estos enlaces son
difciles de romper, por lo que es casi indigerible (slo algunos animales y microorganismos poseen
el enzima celulasa y la pueden utilizar). Adems, los enlaces slo se pueden hacer si cada unidad de
glucosa se dispone en posicin invertida con respecto a la anterior. Esto hace que la cadena sea
recta, en vez de helicoidal y posibilita que se unan unas con otras por medio de puentes de
hidrgeno, formando filamentos largos, que se agrupan en microfibrillas y stas en fibrillas. Se
encuentra en la pared celular de las plantas y le confiere rigidez.

d. La quitina es similar a la celulosa, pero formada por un derivado de la glucosa: la N

acetil glucosamina unidos por enlace 1-4. Forma parte del exoesqueleto de los artrpodos.

e. La pectina es un heteropolisacrido que est en las paredes celulares de las plantas.

18

f. El agar agar est en las paredes celulares de las algas rojas. Absorbe mucha agua y tiene
consistencia gelatinosa.
g. El c. hialurnico est en el lquido intercelular de los tejidos conectivos, a los que da
consistencia. Se asocia con protenas y forma proteoglucanos. En ellos predomina la parte
glucdica.
h. La murena es un peptidoglucano (formado por asociacin de cadenas de polisacrido
con pequeas cadenas de aminocidos). Forma parte de la pared bacteriana.
i. La heparina es una sustancia anticoagulante. Tambin se asocia con protenas.
5.4. Glcidos asociados a lpidos y protenas.
Algunos glcidos forman parte minoritaria de lpidos y de protenas.
- Asociados con lpidos: como glucolpidos. Se encuentran en la membrana celular.
- Asociados con protenas: en forma de glucoprotenas. En ellas, la parte predominante es la
proteica. Los principales ejemplos son: las glucoprotenas de la membrana celular; los anticuerpos
(inmunoglobulinas); algunas enzimas; la mucina (mucus)...
5.5. Funciones generales de los glcidos.
a. Funcin energtica: proporcionar energa a las clulas (almidn, glucosa...), a partir de un
mol de glucosa y mediante reacciones catablicas de la respiracin aerobia se obtienen 266 kcal.
b. Funcin estructural: formar estructuras (celulosa), en este aspecto es muy importante el
papel del enlace que impide la degradacin de las molculas y hace que algunos organismos
puedan permanecer cientos de aos.
c. Formar parte de otras biomolculas (c. nucleicos, glucolpidos, glucoprotenas...) y
realizar funciones especficas: antibioticos, vitaminas, anticoagulantes, hormonas, enzimas y
anticuerpos.

6. Los lpidos.
Son biomolculas compuestas por C, H, O (N, S y P en menor proporcin). Qumicamente
son muy heterogneas. Son un grupo de sustancias muy heterogneas cuya principal propiedad es
ser insolubles en agua y solubles en disolventes orgnicos (no pola res) como acetona, benceno....
Se clasifican en:
- Acidos grasos: (molcula fundamental en los lpidos).
- Lpidos saponificables (poseen cidos grasos):
- Simples (cidos grasos + alcoholes). Son los cridos y Acilglicridos.
- Complejos (cidos grasos + alcoholes + otras sustancias): Fosfoglicridos,
Fosfoesfingolpidos y Glucoesfingolpiods.
- Lpidos insaponificables (no poseen cidos grasos). Los principales son:
- Terpenos o isoprenoides (derivados del isopreno)
- Esteroides (derivados del ciclopentano perhidrofenantreno)
- Prostaglandinas.
6.1. cidos grasos.
Son molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo aliftico, es decir,
lineal y con un n par de carbonos y un grupo carboxilo terminal (-COOH). Ejemplo:
CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH
Cadena de C y H

grupo cido

a. Tipos de cidos grasos

Hay dos tipos de cidos grasos:
19

- Saturados (cadena hidrocarbonada sin dobles enlaces): esterico (18 C), palmtico (16 C).

- Insaturados (en la cadena hidrocarbonada hay uno o varios dobles enlaces): oleico,
linoleico. Si slo hay un doble enlace se denominan monoinsaturados; si hay ms poliinsaturados.

La posicin del doble enlace ms cercano al CH3 terminal es significativa. En los cidos
grasos omega-3 (c. linolnico), es el 3 enlace desde el CH3, mientras que en los omega-6 (c.
linoleico) es el 6.
Otra clasificacin de los cidos grasos insaturados los divide en cis y trans:
- Cis los hidrgenos estn unidos a los carbonos en el mismo lado del doble enlace.
- Trans los hidrgenos estn unidos a los carbonos en lados opuestos del doble enlace.
La presencia de uno o ms dobles enlaces en configuracin cis forma un quiebro en la
cadena, lo que explica que las cadenas de los cidos grasos insaturados estn dobladas, mientras que
las de los saturados (o los de configuracin trans) son rectas.

Como ocurre con las vitaminas y algunos aminocidos, hay cidos grasos que no pueden ser
sintetizados por el organismo, de manera que han de ser ingeridos en la dieta. Se llaman cidos
grasos esenciales y son el cido linoleico, el linolnico y el araquidnico.
20

b. Propiedades fsicas de los cidos grasos:

- Solubilidad: La cadena de C y H es apolar (lipfila o hidrfoba) y el grupo carboxilo es
polar (hidrfilo o lipfobo). Por tanto, pueden mezclarse bien con lquidos apolares. Con el agua
forman micelas, orientndose los grupos COOH hacia el agua.

- Punto de fusin: Los saturados tienen punto

de fusin alto (son slidos a temperatura ambiente),
ya que las cadenas forman enlaces dbiles entre ellos,
mediante fuerzas de Van der Waals.
Los insaturados tienen ms bajo punto de
fusin, debido a que los dobles enlaces producen
"codos" en las cadenas hidrocarbonadas, que
dificultan la formacin de enlaces de Van der Waals,
por lo que las molculas tienen ms facilidad para
"fluir".
c. Propiedades qumicas de los c. grasos.
- El grupo -COOH les confiere un carcter cido:
CH3-(CH2)n-COOH + H2O CH3-(CH2)n-COO- + H3O+
- Esterificacin: el grupo carboxilo reacciona con un alcohol (enlace covalente) y da lugar a
un ster y una molcula de agua.
CH3-(CH2)n-COOH + OH-CH2-(CH2)m-CH3 CH3-(CH2)n-CO-O-CH2-(CH2)m-CH3 + H2O
cido graso
alcohol
ster
- Autooxidacin: los cidos grasos insaturados se pueden oxidar espontneamente,
originando aldehidos donde existan dobles enlaces. Estos aldehidos dan el caracterstico sabor a
"rancio" de las grasas. La vitamina E, que actua como antioxidante, impide que se ocurra dicho
proceso.
H
H
CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-COOH+4 O2CH3- CH2-C=O+O=C-CH2-C=O+O=C-C=O
H
H
OH
cio graso insaturado
Aldehidos
- Saponificacin: El cido graso reacciona con una base para formar la sal del cido graso
llamada jabn. Las molculas de jabn presentan simultneamente una zona hidrfoba que reuye el
contacto con agua y una zona hidrfila que se orienta hacia ella, esto se llama comportamiento
anfiptico. Gracias a este comportamiento anfiptico los jabones se disuelven en agua dando lugar a
micelas.
CH3-(CH2)n-COOH + Na OH
CH3-(CH2)n-CO-ONa
+ H2O
cido graso
Hidrxido
Jabn
21

sdico

6.2. Lpidos saponificables. Son steres de alcoholes + cidos grasos.

1. Simples. Formados solo por C, O e H. Son acilglicridos y cridos.
a. Acilglicridos: Son steres formados por glicerina (popanotriol) y 1, 2 3 cidos grasos,
se llaman tambin grasas simples. Segn el nmero de cidos grasos pueden ser:
monoacilglicridos (un cido graso), diacilglicridos (dos cidos grasos) y triacilgliceridos (3
cidos grasos).

Propiedades:
- Son insolubles en agua. Los triacilglicridos son totalmente apolares (grasas neutras).
- Pueden ser slidos o lquidos. Si un acilglicrido tiene como mnimo un cido graso
insaturado es lquido y se llama aceite (oliva), si todos los cidos grasos son saturados es slido y se
llama sebo, si es semislido se llama manteca. Los animales de sangre fra y los vegetales tienen
aceites. Los animales de sangre caliente tienen sebos o mantecas.
- Reaccionan con hidrxidos para dar lugar a jabn (saponificacin).

22

Funciones
- Reserva energtica. Se acumulan en el tejido adiposo y en semillas, frutos...
- Funcin protectora y aislante.
b. Cridos (ceras): son steres de 1 cido graso y un alcohol monovalente, de cadena larga.
Son sustancias insolubles, que forman capas impermeables. Su funcin es proteger frente a la
humedad (impermeabilizacin de plumas...).

2. Complejos. Son lpidos saponificables en cuya estructura adems de C, H y O hay tambin

N, P, S o un glcido. Son los principales constituyentes de la doble capa lipdica de las membranas
citoplasmticas por lo que tambin se les llama lipidos de membrana. Tienen tambin
comportamiento anfiptico, en contacto con el agua se disponen formando bicapas con las zonas
lipfilas en la parte interior y las hidrfilas en el exterior en contacto con el agua.
a. Fosfoglicridos. Son molculas formadas por: glicerina; dos cidos grasos (uno saturado
y otro insaturado); cido fosfrico y una molcula de alcohol, que puede variar (colina, serina,
etanolamina, inositol). Su frmula general es:

Los ms importantes son la lecitina (fosfatidil colina) y la cefalina (fosfatidil etanolamina)

23

- Propiedades: Tienen una parte apolar (los cidos grasos) y una parte polar (el fosfrico y el
alcohol). En contacto con el agua se disponen en capas sencillas o dobles, formando micelas. La
parte polar queda orientada hacia el agua.
- Funcin: Constituyen parte de las membranas celulares.
b. Esfingolpidos. Estn formados esencialmente por un cido graso (c. lignocrico) y una
molcula de esfingosina (aminoalcohol de cadena larga). La unin de ambos constituye la ceramida.
A la ceramida se le unen otros componentes, dando lugar a distintos esfingolpidos:
- Ceramida + c.fosfrico + colina: forman la esfingomielina.
- Ceramida + galactosa o glucosa: forman los cerebrsidos.
- Ceramida + un oligosacrido: forman los ganglisidos.

- Funcin: Se encuentran en las membranas celulares, sobre todo en el sistema nervioso.

Funcin estructural, protectora y aislante.
6.3. Lpidos insaponificables.
Carecen de cidos grasos (no forman jabn). No estn relacionados qumicamente con los
anteriores, aunque sus propiedades son similares.
a. Terpenos o isoprenoides. Son molculas formadas por 2 ms unidades de isopreno (2
metil, 1-3 butadieno).
Tipos y funciones:

24

b. Esteroides: molculas derivadas del ciclopentano perhidro fenantreno (esterano). Dicha

molcula deriva de la ciclacin del escualeno
CH3
(triterpeno), lo que relaciona a esteroides y terpenos. El
ciclopentano perhidro fenantreno es una molcula
apolar al estar formada solo por C e H, pero los
distintos esteroides tienen grupos polares (alcoholes,
CH3
cetonas cidos), por lo que estas molculas tienen
propiedades semejantes a los fosofglicridos y
esfingolpidos. Los esteroides comprenden dos grupos:
esteroles, se caracterizan por tener grupos -OH
(colesterol, cidos biliares, vitaminas D y estradiol) y
Esquema
del
ciclopentano
hormonas esteroideas (hormonas suprarrenales y las
perhidro fenantreno
hormonas sexuales.
fenantreno
- El colesterol. Forma parte de las membranas
de las celulas animales a las que confieren estabilidad ya que se sita entre los fosfolpidos y los
fija. Es muy abundante en el organismo y sirve de base para la sntesis de casi todos los esteroides.
- Acidos biliares: en la bilis. Se forman a partir del colesterol y de ellos derivan las sales
biliares. Se unen a las grasas, emulsionndolas (permiten su digestin). Los ms imporatntes son el
c. Clico y el c. Desoxiclico.
- Vitamina D. Regula el metabolismo del calcio.
- Hormonas sexuales (estradiol, testosterona, progesterona), son las encargadas del
desarrollo del aparato reproductor y los caracteres sexuales secundarios.
- Hormonas suprarrenales (cortisol, cortisona, corticosterona, aldosterona), encargadas de
controlar el metabolismo de los glcidos, interviniendo, adems, en las reacciones inflamatorias y la
aldosterona que regula el funcionamiento del rin.

Estructura molecular de algunos esteroides

25

7. Los Prtidos.
Los prtidos o proteinas son los constituyentes qumicos fundamentales de la materia viva,
pues as como los lpidos y los glcidos se encuentran en las clulas como simples sustancias inertes
los prtidos presentan actividad vital por ejemplo la informacin gentica se expresa por las
proteinas.
Son las ms abundantes de las clulas constituyendo el 50% o ms de su peso seco.
Qumicamente contienen C, H y O igual que los otros principios inmediatos pero adems
tienen N, elemento que los caracteriza. Son tambin abundantes el S y el P y tambin hay Fe y Cu.
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unos componentes elementales, los
llamados aminocidos (aa) que pueden considerarse como los ladrillos de las proteinas. Los pr
tidos son por lo tanto polmeros de aa.
Las proteinas tienen molculas de enorme tamao con pesos moleculares muy elevados,
pero con la particularidad de que estas enormes molculas se forman y se rompen con gran facilidad
y a ello se debe que la materia viva est en constante renovacin.
Un proteoma es el conjunto de las protenas producidas por una clula, un tejido o un
organismo. En cambio, el genoma es el conjunto de sus genes. Mientras que el genoma de un
organismo es fijo, el proteoma es variable ya que las diferentes clulas del organismo producen
protenas diferentes. Con la posible excepcin de los gemelos idnticos, ninguno de nosotros tiene
protenas idnticas, por lo que cada uno de nosotros tiene un nico proteoma.
7.1. Aminocidos.
Los aminocidos son compuestos orgnicos que se caracterizan por presentar un grupo
amino -NH2 y un grupo cido -COOH.
Responden a la siguiente fmula general:
O =C-OH (grupo cido o carboxilo)
|
(grupo amino) H2N -C() - H
|
R
El C central se llama carbono y es el que lleva el grupo NH 2. Todos los aminocidos que
existen son . R es una cadena orgnica variable. Los diferentes aminocidos se diferencian en
dicha cadena R. Se conocen ms de veinte distintos.
De todos los aminocidos existentes en la naturaleza solo 20 se consideran esenciales para la
vida y son los que siempre se encuentran formando parte de las proteinas.
Clasificacin de los aminocidos. Los aminocidos se clasifican en tres grupos en funcin
del radical R que se une al carbono .
a. Aminocidos alifticos: El radical R es una cadena abierta y lineal derivada de la unin de
grupos =CH2 -CH3, puede tener adems grupos -COOH y -NH2. Se subdividen en tres grupos:
Neutros. Son aminocidos con igual nmero de grupos amino y cido. Su carga neta es 0.
Acidos. Son aminocidos con ms grupos carboxilo que amino. Tienen carga neta
negativa.
Bsicos. Son aminocidos con ms grupos amino que cido. Su carga neta es positiva.
b. Aminocidos aromticos. El radical R es una cadena cerrada generalmente relacionada
con el ciclo del benceno:
c. Aminocidos heterocclicos. El radical es una cadena cerrada generalmente compleja y
con algunos tomos distintos del carbono:
Propiedades de los aminocidos. Son compuestos slidos, cristalinos, de elevado punto de
fusin, solubles en agua, con actividad ptica y con un comportamiento qumico anftero.
a. Actividad ptica: Todos los aminocidos excepto la glicocola poseen un C asimtrico, el
C , este C est enlazado a 4 radicales distintos: un grupo -NH2, un grupo -COOH, un radical R y
26

un H. Debido a esta caracterstica los aminocidos presentan actividad ptica es decir son capaces
de desviar el plano de la luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos.
Si un aa desva el plano de la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrgiro o + y si
lo hace hacia la izquierda se llama levgiro o -.
Con independencia de la actividad ptica, cuando hay C asimtricos existen dos
configuraciones posibles. En este caso dependen de como est localizado el grupo NH2. Si dicho
grupo est hacia la derecha del C , la configuracin es D, si dicho NH2 est hacia la izquierda la
configuracin es L.
COOH
COOH
|
|
H2N C-H
H - C - NH2
|
|
R
R
L aminocido (ms frecuente)

D aminocido

La disposicin L o D es independiente de la actividad ptica. Por ello un L-aa podr ser

levgiro o dextrgiro y lo mismo ocurre con la configuracin D. En la naturaleza la forma L es la
ms abundante.
b. Comportamiento anftero: Los aa en disolucin acuosa poseen un comportamiento
anftero, es decir pueden ionizarse doblemente (forma dipolar), o dicho de otro modo pueden
comportarse como cidos (dador de protones) o como bsicos (aceptor de protones). Como
consecuencia las protenas seran compuestos amortiguadores del pH.
- El grupo amino es bsico: -NH2 + H2O -NH3+ + OH- El grupo carboxilo es cido: -COOH + H2O -COO- + H3O+
Hay un pH determinado, el punto isoelctrico, que vara con cada aminocido, en el que
ambos grupos estn ionizados, contrarrestndose las cargas. En este caso, el aminocido est en
forma de Zwitterion. El punto isoelctrico permite distinguir unos aminocidos de otros.

7.2 Pptidos.
Los pptidos estn formados por la unin de aa mediante enlaces peptdicos.
Segn el nmero de aa que se unan tenemos:
Si se unen de 1 a 10: Oligopptido:
Si se unen 2: Dipptido.
Si se unen 3: Tripptido.
Si se unen 4: Tetrapptido
Si son ms de 10: Polipptido.
27

Si el polipptido est formado por ms de 100 aa o si su peso molecular es mayor de 5000

se considera ya una proteina.
El enlace peptdico. Es un enlace de tipo covalente que se establece entre el grupo amino de
un aa y el grupo carboxilo de otro aa dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.
Caractersticas del enlace peptdico:
- La disposicin en el espacio de un enlace peptdico es tal que los tomos del grupo
carboxilo y del grupo amino se situan en el mismo plano con unos angulos y unas distancias fijas.
- Los tomos que forman el enlace (C-N) se situan en un mismo plano y el enlace entre ellos
tiene carcter parcial de doble enlace, por tanto es rgido, es decir, no permite la rotacin entre
dichos tomos, por el contrario la capacidad de rotacin del carbono situado a cada lado del
enlace peptdico goza de una amplia libertad.

7.3. Estructura de las protenas.

Los estudios llevados a cabo fundamentalmente por anlisis por difraccin de rayos X y
otros mtodos fsicos complementarios han permitido conocer como se agrupan y como se disponen
en el espacio las cadenas de polipptidos para formar las proteinas, es decir, han permitido descubrir
su estructura tridimensional esto es su conformacin.
De la estructura de las proteinas va a depender su actividad biolgica. Esta estructura tiene
un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles o grados de creciente complejidad que dan
lugar a los siguientes tipos de estructuras: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

a. Estructura primaria. Informa de la secuencia de aa, por tanto, nos dice qu aa

componen la protena y en qu orden se encuentran. La estructura primaria define la especificidad
28

de una protena y, segn veremos luego, dicha estructura est determinada por el llamado cdigo
gentico.
Lgicamente en un extremo de la cadena queda un grupo amino libre, se llama N-terminal, y
por acuerdo se toma como inicio de la cadena, y en el otro extremo queda un grupo cido tambin
libre que se toma como final de la cadena y se llama C-terminal. Por ejemplo:
H2N Serina Glicina Cistena Alanina Glicina - ... - Fenilalanina - COOH
extremo N terminal

extremo C terminal

En las cadenas peptdicas que forman la estructura primaria los radicales de los aa se
sitan alternativamente arriba y abajo de la lnea quebrada formada por -- CH - CO - NH --

Esquema de la estructura primaria de una protena, en los recuadros aparecen los enlaces peptdicos

b. Estructura secundaria. Es la disposicin que adopta en el espacio la estructura primaria.

Esta estructura es debida a la capacidad de giro del carbono y tambin a que se establecen
atracciones (enlaces de tipo dbil) entre los aa de la cadena polipeptdica.
Dentro de la estructura secundaria se distinguen tres modelos: la configuracin o
helicoidal, la hlice de colgeno y la o de lmina plegada.
- hlice. En ste, la cadena polipeptdica se dispone como un tirabuzn de tal manera que
los grupos CO y NH quedan enfrentados, establecindose entre ellos un enlace de puentes de
Hidrgeno que confiere estabilidad a este tipo de estructura.
Esto es debido a que en este movimiento los tomos de O han quedado orientados en una
misma direccin mientras que los tomos de H del grupo amino quedan todos orientados en
direccin contraria. Cada vuelta de hlice presenta 3,6 aminocidos.
- Hlice de colgeno. El colgeno posee una disposicin hlice algo ms alargada que la hlice debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina aminocidos que no forman puentes de
hidrgeno lo que impide la formacin de la -hlice y origina una hlice ms extendida. Presenta
tres aa por vuelta. Su estabilidad se debe a la unin de tres hlices mediante enlaces covalentes y de
puente de hidrgeno, que forman una superhlice o molcula completa de colgeno.
- Configuracin . En la configuracin la cadena polipeptdica se dispone plegada en zig
- zag actuando como puntos de plegamiento los Cque por ello quedan situados en las aristas o
vrtices de los ngulos de plegamiento. En esta configuracin los enlaces peptdicos quedan en los
planos de los ngulos diedros que se forman.

29

Varias cadenas plegadas pueden situarse paralelamente establecindose enlaces de puentes

de Hidrgeno entre los grupos CO y NH, lo que proporciona estabilidad a la estructura. Ejemplos:
la fibroina de la seda y la - queratina.

c. Estructura terciaria. La estructura terciaria permite a la protena realizar su actividad

biolgica.
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria en el espacio
y por tanto, nos indica su conformacin, es decir, su estructura tridimensional.
Las protenas adoptan dos conformaciones caractersticas: la globular y la filamentosa.
- Conformacin globular. En sta, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que
en ocasiones parecen esfricas. Las protenas con esta conformacin son solubles en agua y en
disoluciones salinas, adems se difunden con facilidad por estos medios, lo que les permite realizar
funciones de transporte, enzimticas, etc...
Generalmente, en los tramos rectos la cadena polipeptdica posee una estructura secundaria
de tipo - hlice o -lmina y en los codos no presentan una estructura precisa. Se ha observado
que existen combinaciones de -hlice y conformacin que se repiten en protenas distintas y que
se llaman dominios estructurales.
Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los distintos aa.
Aparecen dos tipos de enlaces: uno fuerte de tipo covalente, el puente disulfuro, y otro
constituido por enlaces dbiles: puentes de Hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones
inicas e interacciones hidrofbicas.

30

- Conformacin filamentosa. Es una forma lineal en la que la estructura secundaria es de

tipo - hlice y slo se retuerce ligeramente. Las protenas con esta conformacin son insolubles en
agua y disoluciones salinas. Su funcin es sobre todo estructural.

d. Estructura cuaternaria. Es la estructura que nos indica

la unin mediante enlaces de tipo dbil, de varias cadenas
polipeptdicas idnticas o no, originando un complejo proteico.
Cuando esto ocurre, las cadenas polipeptdicas trs adquirir la
estructura terciaria se agrupan para formar una nica molcula
proteica. A cada cadena polipeptdica se le llama protmero. Los
enlaces que mantienen la estructura cuaternaria son del mismo tipo
que los que mantienen la terciaria.
La estructura cuaternaria est estrechamente vinculada a las
propiedades reguladoras de las proteinas como ejemplo est la
31

hemoglobina. sta est formada por cuatro cadenas polipeptdicas las globinas ms cuatro grupos
hemo (no proticos llamados grupos prostticos) y es capaz de captar cuatro O2. Otro ejemplo es la
insulina formada por dos cadenas polipeptdicas.
7.4. Propiedades de las protenas. Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de
los radicales R libres y de que stos sobresalgan de la molcula y por tanto tengan la posibilidad de
interrelacionarse con su entorno.
Al conjunto de aa de una molcula cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras
molculas y de reaccionar con stas se le denomina centro activo de la protena.
Las propiedades son:
1. Solubilidad. Las protenas son solubles pero dado su enorme tamao forman dispersiones
coloidales. La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que al ionizarse establecen
puentes de hidrgeno con las molculas de agua. De este modo la protena queda recubierta de una
capa de molculas de agua que impide que se pueda unir a otras protenas lo que provocaria su
precipitacin.
2. Desnaturalizacin. Cuando a una protena se la somete a variaciones de pH, a
alteraciones en la concentracin o a variaciones de temperatura, los enlaces que mantienen las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria se rompen conservndose slo los enlaces que
mantienen la estructura primaria adquiriendo entonces la molcula una configuracin lineal. Este
proceso se conoce con el nombre de desnaturalizacin y supone una prdida de las actividades de la
protena al alterarse su centro activo. En el caso de las protenas globulares, al perder su
conformacin disminuye su solubilidad y precipitan. Cuando la desnaturalizacin es tmica,
coagulan.
El proceso de desnaturlizacin es altamente cooperativo, es decir, que la rotura de un enlace
favorece la del siguiente y as sucesivamente.
En ocasiones, una protena desnaturalizada puede volver a adquirir las estructuras perdidas.
Esn este caso la desnaturalizacin es reversible y el proceso se llama renaturalizacin: la protena
vuelve a tener sus propiedades iniciales lo que indica que es la estructura primaria la que en ltimo
extremo determina la actividad biolgica ya que de ella depende la conformacin nativa.
En otros casos la desnaturalizacin es irreversible.
3. Especificidad. Las protenas (a diferencia de lpidos y glcidos) son especficas para cada
especie. Esto quiere decir que una misma protena (ej. hemoglobina) es distinta en las distintas
especies. Incluso dentro de una misma especie hay diferencias entre los diferentes individuos. Tales
diferencias se basan en la distinta situacin o cambio de uno a varios aa que componen estas
molculas.
Cuanto ms prximos (filogenticamente hablando) estn dos especies, ms similares sern
las secuencias de sus protenas homlogas. Esto permite hacer estudios sobre relaciones entre
distintas especies.
Esta especificidad es la causa de la reaccin antgeno - anticuerpo y por lo tanto de la
respuesta inmunitaria. (transfusiones de sangre,transplantes, etc...)
4. Capacidad amortiguadora. Las protenas al estar constituidas por aa tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio ya que pueden
comportarse como un cido o como una base.
7.5 Funciones de las protenas
Las proteinas realizan en los seres vivos las siguientes funciones:
1. Funciones estructurales. Las proteinas son principios inmediatos esencialmente plsticos,
es decir se incorporan a los seres vivos edificando la propia materia de estos.
A nivel celular forman membranas, cilios, flagelos etc.
A nivel tisular forman fibras del tejido conjuntivo, fibras colgenas y formaciones
epidrmicas como pelo, uas, caparazones etc. (Colgeno, queratina, elastina)
32

2. Funciones transportadoras. Es el caso de la hemoglobina que transporta el oxgeno a

travs del torrente circulatorio o de la hemocianina que realiza el mismo papel en invertebrados o la
mioglobina en los musculos. Seroalbumina, lipoprotenas.
3. Funciones biocatalizadoras. Es el caso de los enzimas que estan constituidos bsicamente
por proteinas.La enzima rubisco, encargada de fijar el CO2 en la fotosntesis, es la protena ms
abundante en a naturaleza. Tambin se incluyen en este grupo las hormonas entre las que estn la
insulina, la tiroxina, la hormona del crecimiento etc.
4. Funciones homeostticas. Los prtidos debido a su carcter anftero desempean una
funcin amortiguadora frente a las variaciones de pH del medio interno. Otras impiden la perdida de
lquidos internos.
5. Funciones inmunolgicas. Es el caso de las -globulinas o inmunoglobulinas que forman
anticuerpos y que se forman en presencia de una sustancia externa llamada antgeno al que se unen
precipitandolo y aglutinndolo.
6. Funciones contrctiles. La actina y la miosina que forman las fibras musculares.
7. Funciones de reserva. Aunque la funcin proteica ms importante es la estructural,
algunas proteinas tienen funcin de reserva, como la ovoalbumina del huevo o la caseina de la
leche.
7.6. Clasificacin de las protenas. Comprenden dos grupos principales: holoprotenas y
heteroprotenas.
a. Holoprotenas. Son aquelllas formadas exclusivamente por cadenas de pptidos, es decir,
que al desintegrarse no liberan ms que aa. Teniendo en cuenta su conformacin se pueden
distinguir dos clases de holoprotenas: globulares y fibrilares.
- Globulares. Su estructura terciaria adopta una disposicin esfrica. Entre ellas estn:
1. Las protaminas. Son protenas bsicas, que se unen a los cidos nucleicos para formar
junto con las histonas, nucleoprotenas. Aparecen en espermatozoides.
2. Las histonas. Son tambin bsicas. Se unen con ADN para formar los cromosomas.
3. Las albminas. Pertenecen a este grupo la ovoalbmina de la clara de huevo, la
lactoalbmina de la leche, la seroalbmina del suero sanguneo, con funcin de transporte de cidos
grasos, y la globina que forma parte de la hemoglobina.
4. Las globulinas. Pertenecen a este grupo la ovoglobulina del huevo, la lactoglobulina de la
leche y las seroglobulinas del suero sanguneo. Dentro de las seroglobulinas se conocen tres, las
y globulinas. De stas, la tercera es de gran inters por formar parte de anticuerpos defensores
del organismo frente a las infecciones.
5. Prolaminas y gluteninas: son protenas de reserva. Son insolubles en agua. Se encuentran
en las semillas de cereales.
- Fibrilares. Entre stas estn:
1. Colgeno. Aparece en los tejidos conjuntivos, cartilaginoso y seo, y por coccin se
transforma en gelatina. Proporciona resistencia.
2. Queratina. Aparece en formaciones epidrmicas de vertebrados como son uas, pezuas,
pelo, astas, etc... Es crnea. Su funcin es protectora.
3. Elastina. Son protenas elsticas. Aparecen en tendones y vasos sanguneos. Se diferencia
del colgeno en que no produce gelatina.
4. Fibrona. Protena de la seda. Tiene gran resistencia mecnica.
5. Actina y Miosina. Protenas contrctiles del msculo. Son protenas fibrosas formadas por
subunidades globulares.
6. Fibringeno/fibrina. Coagulan la sangre (el fibringeno es precursor de la fibrina)
b. Heteroprotenas. Son protenas formadas por dos grupos diferentes de molculas:
- el grupo proteico (protenas)
- el grupo prosttico (no protenas)
33

Heteroproteina = cadenas de pptidos + grupo prosttico.

Se clasifican segn el grupo prosttico en:
1. Glucoprotenas. El grupo prosttico es un glcido (glucosa, galactosa, etc...).
Ej: algunas hormonas (FSH = hormona estimulante del folculo, las TSM = hormona
estimulante del tiroides, la LH = Luteinizante) y enzimas (ribonucleasa), las inmunoglobulinas,
formadas por - globulinas unidas a molculas de glcidos, las mucoprotenas con caractersticas
lubricantes y las protenas de la membrana celular.
2. Lipoprotenas. El grupo prosttico lo constituyen los cidos grasos. Forman parte de
algunas membranas celulares (mitocondrias, retculo endoplasmtico, membrana citoplasmtica...),
transportan lpidos en los medios lquidos del organismo. Se dividen en lipoprotenas de baja
densidad y lipoprotenas de alta densidad.
3. Fosfoprotenas. El grupo prosttico es el cido ortofosfrico, H3PO4. Ej. Casena de la
leche (reserva), Vitelina en la yema del huevo.
4. Cromoprotenas. El grupo prosttico es una sustancia coloreada por lo que se les llama
pigmentos. Dos clases segn el grupo prosttico sea una porfirina o no.
- Cromoprotenas porfirnicas. El grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico o porfirina en
cuyo centro aparece un catin metlico (metalporfirina). Segn el catin metlico tenemos:
Grupo hemo. Lleva un in ferroso Fe2+. Aparece en cromoprotenas como la
hemoglobina y la mioglobina.
Grupo hemino. Lleva un catin frrico Fe3+. Forma parte de las cromoprotenas
citocromos y citocromooxidasas y desempean un papel en el transporte de edurante la ltima fase de la respiracin celular.
Fe3+ Fe2+
se reduce
- Cromoprotenas no porfirnicas. El grupo prosttico no es una metalporfirina. Son:
Hemocianina. Su grupo prosttico contiene Cu. Es un pigmento azul de la sangre de
invertebrados y transporta el O2.
Rodopsina. Pigmento de la retina. Su grupo prosttico es un derivado de la vitamina
A.
5. Nucleoprotenas. El grupo prosttico son los cidos nucleicos. El grupo proteico est
formado por protaminas (en los espermatozoides) o por histonas (en las dems clulas). Protaminas
e histonas son bsicas, por lo que se unen bien a los cidos nucleicos.

8. Los biocatalizadores: Enzimas y vitaminas.

Todas las reacciones qumicas que se producen en un ser vivo deben estar catalizadas, ya que,
de otro modo se produciran de forma extremadamente lenta. En los seres vivos, las molculas que
desempean la funcin de biocatalizador son las enzimas, las hormonas y las vitaminas.
8.1. Las enzimas.
En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas
y para establecer los enlaces entre estas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los
enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello
comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina Metabolismo. Dado que
las sustancias que intervienen en estas reacciones, son generalmente muy estables, se requerira una
gran cantidad de energa para que reaccionaran entre si, ya que si no la velocidad de la reaccin
sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la velocidad de la reaccin en un laboratorio bastara con
34

aumentar la temperatura o bien con aadir un biocatalizador, es decir, una sustancia que aumente la
velocidad de la reaccin. En los seres vivos un aumento de la temperatura puede provocar la
muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o
biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas.
Las Enzimas son, con excepcin de las ribozimas, protenas globulares especializadas en la
catlisis de las reacciones metablicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos
orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular o a nivel extracelular.
Las enzimas cumplen las dos caractersticas comunes a todos los catalizadores:
- Las enzimas no se alteran durante la reaccin, no se gastan, a esto se le llama Accin de
Presencia
- No desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto sino que
simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.
Las enzimas son especficas y tienen un elevado poder cataltico, mayor que el de los
catalizadores fabricados por el hombre.
La ribozima es un ARN descubierto en 1981 que sin ninguna protena es capaz de realizar
cortes y empalmes de ARN. Ms tarde se ha descubierto otro ARN capaz de catalizar la sntesis de
otro ARN y por lo tanto con accin enzimtica.
8.2. Estructura de las enzimas.
Casi todas las enzimas conocidas son protenas de gran difusibilidad en los medios lquidos
del organismo. Salvo excepciones son solubles en agua.
Atendiendo a su composicin se pueden distinguir dos tipos de enzimas.
A. Enzimas que son holoprotenas. Su molcula est constituida nicamente por secuencias
de aa. Se trata pues de protenas puras o simples. Son poco frecuentes pudindose citar como
ejemplo la ribonucleasa (degradacin de los cidos nucleicos) y la lisozima.
B. Enzimas que son heteroprotenas. Es la estructura a la que corresponden la mayora de las
enzimas. En este caso estn formadas por dos componentes: Uno de naturaleza proteica,la
apoenzima y otro no proteico, el cofactor. Holoenzima = Apoenzima + Cofactor
Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivos por s mismos, es necesario que estn
unidos por enlaces covalentes para que la enzima (holoenzima) sea activa.
- La apoenzima.
La apoenzima sirve de soporte a la coenzima.
Es de naturaleza proteica, formada slo por aa y es de
estructura globular (Protena globular). Determina la
especificidad de la reaccin y es termolbil.
De acuerdo con Koshland, en la molcula
proteica de la apoenzima se pueden distinguir cuatro
grupos de aa segn su funcin y desempeo en la
actividad enzimtica:
a. aa no esenciales. Llamados as porque no
contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso
cataltico, de tal manera que pueden ser eliminados de
la cadena polipeptdica que forman sin que se pierda
la actividad enzimtica.
b. aa estructurales. Mantienen la estructura
terciaria de la protena enzimtica, no intervienen
directamente en la catlisis, pero pueden modificar
esta actividad debido a que si se alteran, pueden
cambiar la posicin que ocupa el centro activo de la
molcula.
35

c. aa de unin o fijacin. Son los que sujetan la apoenzima al sustrato, establecen enlaces
dbiles entre la enzima y el sustrato.
d. aa catalticos. Son los responsables directos de la actividad enzimtica y forman el
llamado sitio cataltico.
Los aa de fijacin y los catalticos forman el llamado centro activo de la apoenzima.
El centro activo ocupa una pequea parte de la molcula de la apoenzima. Es una oquedad
tridimensional cuya conformacin depende de la estructura terciaria de la molcula proteica de la
apoenzima.
Esto explica que una enzima que ha perdido la estructura terciaria como consecuencia de la
desnaturalizacin es inactiva.
Los centros activos estn constituidos por un nmero pequeo de aa.
- El Cofactor.
El cofactor puede ser inorgnico como iones metlicos (Fe, Cu, Zn, Mg) u orgnico
Cuando el cofactor orgnico est unido permanentemente al apoenzima se llama grupo
prostetico (como en el resto de las heteroprotenas). Cuando el cofactor est libre o unido
dbilmente al apoenzima se llama coenzima. Algunas enzimas requieren ambos tipos de cofactores.
Coenzimas. Pueden actuar fijndose a la apoenzima o no fijndose sino actuando
conjuntamente con ella. Suelen alterarse durante la reaccin pero una vez acabada se regeneran
rpidamente.
No es de naturaleza proteica, aunque s de naturaleza orgnica y de bajo peso molecular. Es
termoestable y no es responsable de la especificidad de la reaccin enzimtica pero s del tipo de
dicha reaccin. Por esto, el nmero de coenzimas no es muy elevado, ya que pueden ser comunes a
muchas enzimas, unindose a distintas apoenzimas, desempeando la misma accin enzimtica y
sin embargo, mostrndose especficas para las distintas reacciones enzimticas segn sea la
apoenzima a la que se hallan unidas, ya que sta ltima marca la especificidad.
Funciones de la coenzima.
- Colaboran en el acoplamiento del sustrato al centro activo de la apoenzima.
- Sirven como sitio adicional de fijacin del sustrato.
- Participan en el mecanismo cataltico actuando sobre el sustrato de forma anloga a los aa
catalticos del centro activo del apoenzima. La razn esencial de que las coenzimas posean poder
cataltico se debe a que sus molculas tienen una gran movilidad electrnica. Muchos de ellos son
transportadores de tomos o molculas.
Algunos ejemplos son:
- NAD (Nicotin - Adenin - Dinucletido), NADP (Fosfato de NAD), FMN (Flavin Mononucletido), FAD (Flavin - Adenin - Dinucletido).Todas ellas, pertenecen a enzimas
deshidrogenadas, y transportan grupos H.

FAD

NAD y NADP

- CoA Transfiere grupos acilo, forma parte de las transferasas.

- ATP (Adenosin - Trifosfato) y ADP ( adenosin difosfato) transfiere grupos fosfatos y
actan como fuentes de energa para las reacciones qumicas. Forma parte de las transferasas.
36

8.3. La actividad enzimtica.

En toda reaccin enzimtica el sustrato (S) es convertido en producto (P). La enzima (E) se
fija al sustrato facilitando su transformacin en producto final. La enzima se separa rpidamente
para unirse a otro sustrato. En esquema:

La catlisis se produce slo si los sustratos estn en un medio lquido por lo que sus
molculas estn en continuo movimiento aleatorio y existe la posibilidad de colisiones entre los
sustratos y el centro activo en la superficie de la enzima. Las colisiones pueden provocar el enlace s
hay complementariedad de las propiedades qumicas y la forma del centro activo con los sustratos,
que son atrados qumicamente y encajan. Molculas distintas del sustrato no caben o no son
atradas por lo que no se unen, haciendo a las enzimas especficas del sustrato. Esta caracterstica
las diferencia de los catalizadores inorgnicos.
Fischer (1894) supona que cada enzima encajaba en un sustrato como una llave en una
cerradura. Actualmente se acepta la teora de Kohland, segn la cual los aminocidos del centro
activo pueden modificar ligeramente su forma y ajustarse perfectamente al sustrato; es decir, existe
adaptacin inducida (ajuste inducido) por los aminocidos de fijacin.

Esquema del mecanismo de ajuste inducido. La presencia de sustrato hace que se modifique la
forma del centro activo de la enzima, para "adaptarse" al sustrato

La especificidad puede ser de varios tipos:

- Absoluta: la enzima reconoce a un slo sustrato.
- De grupo: la enzima reconoce a un grupo de molculas similares entre s que poseen un
tipo de enlace.
- De clase: la enzima reconoce un determinado enlace (aunque se produzca entre
sustancias diversas). Por ej.: las quinasas separan o unen grupos fosfato a cualquier
molcula.
Para que se produzca la reaccin es necesaria una energa de activacin que permita a los
sustratos alcanzar un estado conocido como estado de transicin en el que es fcil que se rompan
unos enlaces y se formen otros nuevos, para dar los productos.
37

La unin del enzima y el sustrato disminuye la energa de activacin, de manera que se

alcanza mucho antes el estado de transicin; como consecuencia, se acelera la reaccin qumica.

Las enzimas suelen formar complejos multienzimticos. Cada enzima recoge el producto de
la reaccin anterior, lo que permite que los procesos biolgicos se desarrollen en cadena. Ejemplo:
A

Enzima 1

Enzima 2

Enzima 3

Enzima 4

E ...

Los complejos multienzimticos se disponen con frecuencia en las membranas celulares

(por ejemplo, en las mitocondrias, cloroplastos, retculo endoplasmtico, etc).
Algunas veces, para la misma funcin hay distintas enzimas, que tienen pequeas
diferencias entre ellas. Son las isoenzimas o isozimas.
8.4. Factores que afectan a la actividad enzimtica.
Son varios y unos actan activndola y otros inhibindola.
A. Temperatura. La velocidad puede variar
en funcin de la temperatura. Al aumentar la T,
aumenta la actividad enzimtica (a menudo se duplica
con 10C de aumento) hasta llegar a un punto ptimo
en que dicha actividad es mxima. Esto se debe a que
la T favorece el movimiento de las molculas y por
tanto, la formacin del E - S. Pero si la T sigue
aumentando, llega un momento en que la E, que es
una protena, se desnaturaliza perdiendo su estructura
terciaria y, por tanto, su actividad.
B. pH. Todas las enzimas tienen dos valores
lmites de pH entre los cuales son activas. Entre los
lmites se halla el pH ptimo en el que la reaccin
enzimtica alcanza su mxima eficacia, traspasados
los lmites, la enzima deja de actuar, se desnaturaliza.
38

El pH ptimo est condicionado por el tipo de enzima y el sustrato debido a que el pH influye en el
grado de ionizacin de los radicales que componen el centro activo de la enzima y tambin influye
el grado de ionizacin de los radicales del sustrato. Normalmente no debe ser ni cido ni bsico.
Como excepcin las enzimas del jugo gstrico (pepsina), actan a pH muy bajos (de 1 a 3).
C. Concentracin de S. Las reacciones enzimticas se desarrollan a una velocidad que en
principio es directamente proporcional a la
cantidad de sustrato, pero hasta cierto lmite. Si
la cantidad de sustrato sigue aumentando, llega
un momento en que toda la enzima est en
forma E - S. En este momento, la velocidad ser
mxima, y si se aumenta la cantidad de S, la
velocidad no aumenta ms. Esto es debido a que
la enzima est saturada por el S. Todas las
enzimas muestran el efecto de saturacin por el
sustrato.
Esto llevo a L. Michaelis y M.L. Menten a formular la ecuacin siguiente: V =

vmx S
KM S

En la ecuacin de Michaelis-Menten se pone de manifiesto que la velocidad de reaccin

depende de la concentracin de sustrato, de la velocidad mxima (Vmax.) que se puede alcanzar
con una determinada concentracin y de la denominada constante de Michaelis- Menten Km que
depende de la afinidad que hay entre el sustrato y la enzima. La constante Km es igual a la
concentracin del sustrato para la cual la velocidad de reaccin corresponde a la mitad de la
velocidad mxima.
Si KM es alta: la afinidad E-S es baja (se tarda mucho en alcanzar la saturacin). Si K M es
baja: la afinidad E-S es alta (se alcanza enseguida la vmx).
D. Activadores. Es el caso de algunas sustancias, especialmente iones que favorecen la
unin de la E con el S. Son cationes metlicos como el Cu2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+ que activan la
reaccin. Reciben el nombre de cofactores inorgnicos.
E. Inhibidores. Son sustancias capaces de inhibir en mayor o menor grado la actividad
enzimtica. Disminuyen o anulan la actividad de la enzima sin destruirla. Se representan como I. La
inhibicin puede ser:
- Irreversible. El I se une permanentemente al centro activo de la enzima, alterando su
estructura.
- Reversible. En este caso el I se une al centro activo impidiendo su funcionamiento normal,
pero sin inutilizarlo. Puede ser de dos formas:
- Competitiva. El I es tan similar al S que se une a la E al centro activo e impide la cesin
del S. I y S compiten por el centro activo de la enzima. En esta inhibicin si la cantidad de inhibidor
es fija y pequea y se aumenta la concentracin de sustrato gradualmente, el efecto del inhibidor se
reduce. Esto se debe a que ambos se unen al centro activo, si se une el sustrato el inhibidor no puede
unirse y la cantidad de molcula inhibidas disminuye poco a poco. La actividad enzimtica mxima
se asemeja a cuando no hay inhibidor.
Un ejemplo es la inhibicin en el ciclo de Krebs e la succinato deshidrogenasa por el
malonato.
- No competitiva. El I se une a la E en un sitio diferente al centro activo y cambia la
conformacin de la E. El S es capaz en algunos casos de unirse pero el sitio activo no cataliza la
reaccin o lo hace muy despacio. Para una cantidad fija y baja de inhibidor si se aumenta la
concentracin de sustrato aumenta la actividad enzimtica. Pero como sustrato e inhibidor no se
unen en el mismo sitio la presencia de sustrato no previene la unin del inhibidor incluso si la
39

cantidad de sustrato es muy elevada. Siempre algunas molculas permanecen inhibidas y la

actividad enzimtica es ms baja que cuando no hay inhibidor.
Los opiaceos son inhibidores no competitivos que inhiben a una enzima la nitrato oxido
sintetasa necesaria en reacciones de la psicologa humana.

8.5. Enzimas alostricas.

Forma de inhibicin no competitiva.
Las enzimas alostricas pueden estar formadas por una o varias subunidades (protmeros).
Cada protmero posee dos centros: un centro regulador o alostrico y un centro cataltico o activo.
Este tipo de enzimas se caracteriza porque su actividad cataltica est modulada por la unin
no covalente y especfica de un metabolito activo el efector o modulador, al centro regulador o
centro alostrico lo cual modifica la conformacin del protmero.
De esta forma la enzima alostrica puede pasar de un estado inhibido T a un estado activado
R. La variacin en la conformacin de un protmero se transmite a los otros, fenmeno que se
conoce como transmisin alostrica. Ambos estados son reversibles y todos los protmeros tienen
el mismo, es decir, no puede haber unas en forma T y otras R.
Los efectores o moduladores pueden ser positivos (activadores) o negativos (inhibidores).
40

El paso de T a R se logra con moduladores o efectores positivos. Con un solo efector ms

que se una al centro regulador de un protmero en forma T, todos los protmeros pasan a forma R y
la enzima se vuelve activa, pudindose unir al sustrato.
Si lo que se une al centro regulador de un protmero en forma R (activo) es un modulador
negativo (inhibidor), se pasa a T.
Lgicamente, un inhibidor unido a la forma T la estabiliza y lo mismo ocurre si un activador
se une a la forma R.

Algunos enzimas alostricos se hallan normalmente en estado inhibido y requieren un

activador para pasar al estado cataltico, otros estn normalmente activados y es la unin del
producto de la reaccin al centro regulador lo que inhibe a estas enzimas.
Un ejemplo de negativos se ve en los sistemas multienzimticos o vas metablicas. En este
tipo de sistemas, el producto final de la cadena es capaz de inhibir la accin de la primera enzima
(alostrico), y de este modo, paralizar toda la cadena.
1

Inhibe

Este tipo de inhibicin se llama inhibicin por producto final, feed - back o retroinhibicin y
es muy frecuente en las vas metablicas orgnicas.
8.6. Cmo se nombran las enzimas.
Las enzimas se nombran aadiendo la terminacin -asa al nombre del sustrato sobre el cual
acta: ureasa acta sobre la urea.
Sin embargo, esta nomenclatura no es prctica. Actualmente se usa un nuevo sistema que
divide a las enzimas en seis clases y stas, a su vez, en subclases.
Cada enzima es designada por un nombre recomendado corto, por un nombre sistemtico
que identifica la reaccin que cataliza y por un nmero de clasificacin, ste es de cuatro cifras: la
primera indica la clase, la segunda la subclase, la tercera la sub-subclase y la cuarta es la especfica
de la enzima.
Ej. nombre recomendado:
ureatin quinasa.
nombre sistemtico:
ATP: ureatin fosfotransferasa 2 7 3 2.
8.7. Clasificacin de las enzimas.
Segn el tipo de reaccin que catalizan hay 6 grupos:
1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las cuales se produce una oxidacin o una
41

reduccin del sustrato (es decir aquellas en que hay transferencia de electrones de unos sustratos a
otros). Son propias de la cadena respiratoria.
2. Transferasas. Son enzimas capaces de transferir radicales de un sustrato a otro sin que en
ningn momento quede libre dicho radical. Por ejemplo las transaminasas que transfieren grupos
amino y las quinasas que transfieren grupos fosfato.
3. Hidrolasas. Son enzimas que actan rompiendo enlaces mediante la introduccin de una
molcula de agua. Son casi todas enzimas digestivas.
4. Liasas. Son enzimas que regulan reacciones en las cuales se rompen enlaces C - C, C - N
C - O, con prdida de grupos y con la aparicin generalmente de dobles enlaces.
5. Isomerasas. Son enzimas que transforman el sustrato en otra molcula ismera. La
glucosa fosfato isomerasa transforma la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
6. Ligasas o sintetasas. Son enzimas que unen distintas molculas y grupos qumicos,
almacenando en el enlace covalente formado la energa procedente de la desfosforilacin del ATP.
8.8. Aplicaciones de las enzimas en biotecnologa.
La palabra biotecnologa designa, en el sentido ms amplio, la utilizacin de los seres vivos
para fines prcticos e industriales. La biotecnologa actualmente de moda se usa desde la antiguedad
en la fabricacin de queso, yogur, cerveza, vino... pero ahora tiene muchas y cada vez ms
novedosas aplicaciones, una de ellas es la ingeniera gentica. Los seres vivos implicados en la
biotecnologa lo consiguen gracias a que poseen las enzimas necesarias para catalizar las reacciones
qumicas, por eso a veces las nuevas tecnologas se basan no solo en el uso de los organismos vivos
sino tambin de las enzimas aisladas o de clulas muertas que actuan como depositos de enzimas.
Veamos algunas aplicaciones:
- Las levaduras realizan fermentaciones que llevan a la obtencin de productos como son el
vino, la cerveza, el pan.
- Una enzima, el cuajo, que se puede obtener del estmago de ternera no destetada, es la
encargada de transformar la leche para obtener queso, yogur o cuajada por ejemplo.
- Otra aplicacin de las enzimas es el ablandamiento de carnes duras lo que se consigue en
30 min. con la enzima tendra obtenida del fruto tropical de la Carica papaya.
- Hay una bacterias que se presentan como unos mineros muy especiales y son capaces de
concentrar y purificar metales como el oro o el cobre.
- Las bacterias que se encargan de digerir petrleo. Estas bacterias existen en los mares de
manera natural y tambin existen otros seres vivos capaces de hacerlo como son levaduras e incluso
algas. Las reacciones qumicas implicadas en la digestin del petrleo (oxidaciones,
hidroxilaciones...), son catalizadas por las enzimas de estas bacterias y son muy complejas.
- Una curiosa aplicacin es la fabricacin de bombones con centro lquido que contienen
generalmene una cereza. La cereza se recubre con una pasta semislida de almidn con la enzima
(mezcla de amilasa y maltasa) y encima se pone el chocolate, la enzima hidroliza el almidn a
glucosa que se disuelve produciendo un centro lquido sirope de glucosa.
- La fabricacin de leche sin lactosa. La lactosa es el azcar de la leche, el cual se convierte
en galactosa y glucos por accin de la enzima lactasa.
Lactasa
Lactosa glucosa + galactosa
La lactasa se obtiene a partir de una levadura que crece naturalmente en la leche
Kluveromyces lactis. Mediante biotecnologa se cultivan las levaduras, se extrae la lactasa y se
purifica para su uso industrial en empresas de alimentacin. Hay varias razones para esto:
- Algunas personas son intolerantes a la lactosa y no pueden beber ms de 250 ml de leche
diarios y solo si es baja en lactosa.
42

- La galactosa y la glucosa son ms dulces que la lactosa y hay que aadir menos cantidad a
los alimentos dulces que contienen leche como los batidos o los yogures de frutas.
-La lactosa tiende a cristalizar durante la produccin de helados dndoles una textura granud
a. La glucosa y la galactosa son ms solubles y por tanto permanecen disueltos dando una textura
ms lisa.
- Las bacterias fermentan la glucosa y la galactosa ms rpidamente que la lactosa lo que
hace que la produccin de yogur y de requesn sea ms rpida
La lactasa es usada de dos formas durante el proceso:
1. Se puede aadir a la leche, de manera que el producto final contiene la enzima.
2. Se puede inmovilizar sobre una superficie o en los agujeros de un material poroso.
Despus se hace pasar la leche ms all de la lactasa inmovilizada. Ello evita la contaminacin el
producto con lactasa.
8.9 Enzimas inmovilizadas
Las enzimas son ampliamente utilizadas en industria para catalizar reacciones especficas.
Las enzimas son generalmente inmovilizadas mediante su unin a otro material o en agregados para
restringir su movimiento. La inmovilizacin de las enzimas tiene beneficios:
La catlisis puede controlarse agregando o quitando enzimas puntualmente de la mezcla
de reaccin.
Las concentraciones de la enzima pueden ser mayores.
Las enzimas se pueden reutilizar, ahorrando dinero.
Las enzimas son resistentes a la desnaturalizacin en mayores rangos de pH y
temperatura.
Los productos no quedan contaminados con enzimas.
Hay muchos mtodos de inmovilizacin de enzimas:
Unidas a superficies como el vidrio (adsorcin)
Atrapadas en una membrana o en un gel (p. ej., alginato)
Formando agregados de enzimas en partculas de hasta 0,1 mm de dimetro.
8.10. Las vitaminas.
Son glcidos o lpidos sencillos que actan como coenzimas y que en general los animales
no pueden sintetizar o lo hacen en cantidad insuficiente por lo que precisan ingerirlas en la dieta.
Son imprescimdibles para el mantenimiento de la vida, pero se precisan en pequeisimas
cantidades. Son sustancias lbiles que se alteran con facilidadcon los cambios de temperatura, la luz
o los almacenamientos prolongados. Por ejemplo la coccin de los alimentos reduce a la mitad la
cantidad de vitaminas.
Las vitaminas son sintetizadas por las plantas y por las bacterias. En ocasiones los animales
las encuentran en los alimentos en forma de provitaminas que precisan ser transformadas para dar
vitaminas (A y D). En otros casos la vitamina es aportada por la flora bacteriana (K).
Se habla de avitaminosis si hay carencia total de una vitamina; hipovitaminosis si la
carencia es parcial e Hipervitaminos si hay un exceso.
Atendiendo a su solubilidad se clasifican en:
- Vitaminas liposolubles: De naturaleza lipdica y por tanto solubles en disolventes
orgnicos. A, E, D y K.
- Vitaminas hidrosolubles: Son solubles en agua. Su exceso no provoca transtornos ya que
son filtradas por el rin y eliminadas por la orina.Son las vitaminas del complejo B
( B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9 y B12) y la vitamina C.

43

44

45

9. Los cidos nucleicos.

1. Los cidos nucleicos. Estructura y composicin.
1.1. Definicin y componentes de los cidos nucleicos.
Los cidos nucleicos son sustancias con caracteres qumicos de cidos. Su nombre se debe a
ser los componentes esenciales del ncleo de las clulas eucariotas.
Son compuestos qumicos formados por carbono (C), hidrgeno (H), nitrgeno (N), oxgeno
(O) y fsforo (P). A diferencia de las protenas carecen de azufre (S) y el fsforo no es ocasional
sino que se encuentra en una cantidad constante (10% en peso).
Los cidos nucleicos son polmeros de elevado peso molecular (PM). Sus constituyentes
bsicos se llaman nucletidos. Cada nucletido posee 3 componentes:
- El cido ortofosfrico
- Una pentosa: Ribosa (-D- Ribofuranosa) o Desoxirribosa (-2-desoxi-D-ribofuranosa)
- Bases nitrogenadas. Pueden ser de dos tipos:
pricas: derivadas de la purina. Adenina (A) y Guanina (G).
pirimidnicas: derivadas de la pirimidina. Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U).

La unin entre una pentosa y una base nitrogenada da lugar a lo que se denomina un
nuclesido. La unin de un nuclesido con un cido ortofosfrico da lugar a un nucletido. El
enlace entre cientos o miles o millones de nucletidos constituye un cido nucleico. El nucletido
es pues el monmero que se repite.
1.2 Nuclesidos y nucletidos.
- Nuclesido. Los nuclesidos se forman al unirse una pentosa -D-ribofuranosa o -Ddesoxirribofuranosa con una base nitrogenada, establecindose un enlace N-glucosdico entre el C1
de la pentosa y el N1 de la base nitrogenada si es pirimidnica o el N9 si la base es prica.
Los nuclesidos se nombran aadiendo una terminacin:
- Si la base es prica se aade osina
Adenina + Ribosa-- Adenosina.
Guanina + Ribosa-- Guanosina
46

- Si la base es pirimidnica se aade idina

Timina + Ribosa-- Timidina
Uracilo + Ribosa-- Uridina
Citosina + Ribosa-- Citidina
Si la pentosa es desoxirribosa a los ejemplos anteriores se les antepone el prefijo desoxi.

- Nucletido: Se forman cuando un nuclesido se une un cido fosfrico a travs del grupo
OH del C5' de la pentosa. Se trata pues de un ster fosfrico del nuclesido. Los nucletidos tienen
fuerte carcter cido.

Los nucletidos se nombran anteponiendo la palabra cido al nombre de la base y aadiendo

la terminacin ilico.
- Adenosina + cido fosfrico = cido adenlico.
- Guanosina + "
"
= cido guanlico.
- Timidina +
"
"
= cido timidlico.
- Uridina +
"
"
= cido uridlico.
- Citidina +
"
"
= cido citidlico.
Si la pentosa es desoxirribosa a los ejemplos anteriores se les aade desoxi.
Pero con ms frecuencia lo normal es usar las siglas de la frmula desarrollada:
- cido desoxicitidlico = Desoxincitidin 5' fosfato = desoxicitidin monofosfato = dCMP.
- cido adenlico = adenosin 5' fosfato = adenosin monofosfato = AMP.
Los nucletidos, sean ribonucletidos o desoxirribonucletidos, aparecen libres en las
clulas en cantidades significativas y cumpliendo importantes funciones. En este caso no slamente
estn en forma de 5' monofosfatos, sino tambin como 5' difosfatos y 5' trifosfatos, es decir se han
unido 2 o 3 fosfatos a los nuclesidos. Por ejemplo:
- Adenosina + 1 fosfato = Adenosin 5' fosfato = AMP.
- Adenosina + 2 fosfatos = Adenosin 5' difosfato = ADP.
- Adenosina + 3 fosfatos = Adenosin 5' trifosfato = ATP.
Igualmente para los otros nucletidos.
47

El grupo fosfato terminal de los nucletidos as formados puede separarse selectivamente

por la accin de enzimas especficas sin que se rompan los dems enlaces. Las funciones ms
importantes de estos nucletidos son:

1. ATP. El adenosin 5' trifosfato. Es un transportador de fosfato y pirofosfato en diversas

reacciones enzimticas importantes implicadas en la transferencia de energa qumica. Despus de
la desfosforilacin del ATP en tales reacciones el ADP formado se refosforila a ATP en la
respiracin.
Aunque el par ATP-ADP es el sistema principal para la transferencia de grupos fosfato, los
dems nucletidos, es decir, el GTP, UTP y CTP tambin canalizan la energa.
2. Otra funcin de estos nucletidos es actuar a modo de coenzimas, como transportadores
de tipos especficos de molculas. Ejemplos:
- El UDP transporta glucosas en la biosntesis de los polisacridos.
- Otros coenzimas importantes son derivados de nucletidos (FAD, FMN, NAD, NADP)
3. Actan como precursores de elevado contenido energtico de las unidades
mononucletidas en la biosntesis enzimtica del ADN y ARN.
1.3. Formacin de los cidos
nucleicos.
Los cidos nucleicos son
polinucletidos, la unin entre
nucletidos se realiza a travs del cido
fosfrico que est unido al C5' y que se
une por el otro lado al OH del C3' de la
pentosa del nucletido siguiente. La
unin se realiza por medio de un enlace
de esterificacin (enlace fosfodiester).La
cadena del cido nucleico tiene el aspecto
de una cadena de eslabones formados
alternativamente por pentosa y cido
fosfrico, de la que cuelgan las bases.
Dichas bases son perpendiculares a la
cadena y paralelas entre s.
Segn el tipo de pentosa que
poseen se distinguen dos tipos de cidos
nucleicos:
- El cido desoxirribonucleico:
ADN.
- El cido ribonucleico: ARN.

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2. El ADN
El ADN es el principal constituyente del ncleo, fuera del mismo solo hay pequeas
cantidades de ADN en las mitocondrias y en los cloroplastos.
Esta formado por desoxirribonucletidos de Adenina, Guanina, Citosina y Timina que se
unen entre si por medio de enlaces fosfodiester entre el C5' de uno y el C3' del siguiente es decir en
sentido 5' 3'. En el caso del hombre hay 5,6 109 pares de bases.
En las clulas eucariotas el ADN nuclear est asociado a protenas histonas y no histonas y
en las procariotas solamente establece enlaces dbiles con protenas no histnicas, otras semejantes
a las histonas y ARN formando una condensacin llamada nucleoide (ADN desnudo). El ADN de
mitocondrias y cloroplastos es similar al de procariotas.
2.1. Estructura del ADN. En la estructura del ADN podemos distinguir distintos niveles de
complejidad creciente. Distinguimos de esta forma una estructura primaria formada por la secuencia
de nucletidos, una estructura secundaria en la que la secuencia de nucletidos se dispone en doble
hlice y un nivel superior conocido como empaquetamiento del ADN y que supone una
condensacin del ADN para poder entrar en el ncleo celular. En las clulas eucariotas el
empaquetamiento supone la unin del ADN con protenas histonas.
A. Estructura primaria: Es la secuencia de nucletidos (de una cadena o hebra) que lo
componen (en ellos, lo que vara son las bases nitrogenadas). Constituye el mensaje gentico o
informacin gentica, que ser interpretada para formar protenas y consiste en largas series de
nucletidos (del mismo modo que con 28 letras diferentes se forman palabras y frases). Cuanto ms
semejantes sean los individuos, ms semejante ser su mensaje gentico.
El n de ADN diferentes que se pueden formar combinando los cuatro tipos de nucletidos
es elevadsimo. El ADN humano tiene 5,6 109 pares de nucletidos: pueden existir 45.600.000.000
combinaciones diferentes. Si se consideran estas combinaciones es fcil entender como la secuencia
de nucletidos lleva el mensaje gentico.
B. Estructura secundaria. Es la disposicin en el espacio de dos hebras o cadenas de
polinucletidos en doble hlice con las bases enfrentadas y unidas mediante puentes de hidrgeno.
Esta estructura se dedujo a partir de los siguientes datos experimentales:
- La viscosidad de las disoluciones de ADN es mayor que la que correspondera por su PM.
Este hecho se explica si las bases nitrogenadas se enlazan entre s por puentes de hidrgeno.
- Chargaff descubri que hay la misma cantidad de adenina que de timina y de citosina que
de guanina. Es decir, A y T estn enfrentadas (se enlazan), lo mismo que C y G.
La relacin A / T = 1 y C / G = 1
A+G/C+T=1
Estos hechos indican que la molcula de ADN est formada por dos cadenas, unidas entre s
por sus bases nitrogenadas. La adenina y la timina forman 2 puentes de H entre los grupos polares
-NH2 y C=O (son complementarias). La citosina y la guanina (tambin complementarias) se
unen por 3 puentes de H.
La complementariedad de las bases nitrogenadas implica tambin la complementariedad de
las dos cadenas: conocida la secuencia de nucletidos de una de ellas es fcil deducir la secuencia
de la otra cadena.
- Estudios de difraccin de rayos X permitieron a Watson y Crick elaborar el modelo de
doble hlice de ADN:
Las dos cadenas de desoxirribonuclotidos del ADN son antiparalelas (tienen sentidos
opuestos) y se enrollan una sobre otra de forma helicoidal en sentido destrgiro. Para separar las
dos hebras habra que girar una respecto de la otra, este tipo de arrollamiento se llama plectonmico.
Las bases nitrogenadas quedan en la parte central, orientando sus grupos apolares hacia el
interior; los fosfatos y las pentosas (polares) quedan en la parte externa de la molcula.
La estructura tridimensional sera semejante a una escala de cuerda, en la que las bases
nitrogenadas seran los peldaos.
La secuencia de bases no presenta ninguna restriccin. Es decir, hay slo cuatro bases, pero
se pueden repetir muchas veces y en todas las ordenaciones posibles. Esto explica que el ADN
contenga la informacin gentica.
49

Desnaturalizacin del ADN: Si se calienta fuertemente la molcula, las dos hebras se

separan (desnaturalizacin). Enfriando (a 65 C), pueden volver a unirse (renaturalizacin o
hibridacin).
La hibridacin puede realizarse con ADN diferentes, pero slo si las dos hebras son
complementarias. Esto sirve, por ejemplo, para hacer estudios de paternidad entre dos personas,
desnaturalizando y mezclando ADN de las dos personas y provocando su hibridacin. Cuanto
mayor sea la hibridacin entre los dos ADN diferentes mayor ser su identidad gentica.
C. Empaquetamiento del ADN. Distinguimos dos niveles de empaquetamiento del ADN
en el ncleo de la clula eucariota.
1. Primer nivel de empaquetamiento. Existen varias hiptesis sobre cmo se forma esta
estructura. La ms aceptada de ellas se llama "collar de perlas" o "fibra de 100 " o tambin "fibra
nucleosmica".
Segn esta hiptesis el ADN se une con protenas de tipo histonas para formar una fibra que
no es lisa sino que a intervalos regulares presenta unos ensanchamientos de 100 , lo que le da un
aspecto de un collar. Los ensanchamientos se denominan nucleosomas.
Cada nucleosoma est formado por un agregado ms o menos esferoidal de ocho molculas
de histonas (octmero), rodeadas por 1,75 vueltas de la doble hlice de ADN (146 pares de bases) y
el espaciador o ADN linker, formado por 54 pares de bases, en total 200 pares de bases.
Adems en la entrada y salida de la cadena de ADN se asocia otra molcula de histona, la
llamada H1 a la que abraza, estabilizndolo y permitiendo que la fibra quede condensada (ms
rgida), con un dimetro de 10 nm. El conjunto: nucleosoma + histona H1 se llama cromatosoma.
H1 no es imprescindible pero su presencia implica condensaciones de 8 o ms cromatosomas. As
pues la fibra de 100 se puede presentar en forma condensada o laxa. La forma condensada es
imprescindible para la sntesis de la fibra de 300 .
50

Este enrollamiento hace que la fibra de ADN, que tena un ancho de 20 , pasa al unirse a
las protenas a un ancho de 100 y se acorta unas diez veces.
En los espermatozoides, las protenas son protaminas. Son muy bsicas y se unen
fuertemente a la fibra de ADN, produciendo una estructura muy compacta: Estructura cristalina.
2. Segundo nivel de empaquetamiento. Existen tambin varias hiptesis sobre cmo se
forma. La ms aceptada es la hiptesis del solenoide o fibra de 300 . Segn esta teora, la fibra de
nucleosomas sufre un enrrollamiento helicoidal de vueltas contiguas. Cada vuelta contiene seis
nucleosomas. El resultado es un ensanchamiento de la fibra hasta alcanzar un dimetro de 300 y
un acortamiento de 5 veces.
Estos dos niveles de empaquetamiento forman las fibras de cromatina del ncleo
interfsico, en los cromosomas aparecen niveles de empaquetamiento superiores.

51

3. Niveles superiores de empaquetamiento (bucles, rosetas, rodillos) constituyen (durante

la profase de la divisin celular) el cromosoma. En un cromosoma de 5,5 se empaquetan 4 cm de
fibra de ADN. La fibra de 300 forma una serie de bucles de entre 20.000 y 70.000 pares de bases
que parece ser estn anclados sobre un armazn o andamio que sera un eje de protena no histnica.
Los bucles seran el tercer nivel de empaquetamiento. Seis bucles forman una estructura retorcida
llamada roseta y 30 rosetas seguidas en espiral forman un rodillo que sera el 4 nivel de
empaquetamiento. El 5 y ltimo nivel el cromosoma estara formado por una sucesin de rodillos.
As las bandas de diferente coloracin que aparecen en algunos cromosomas al observarlos al
microscopio se deberan al grado de compactacin de los rodillos entre si.

D. El ADN superenrollado.
El ADN de bacterias adopta, en ocasiones, una disposicin espacial sin histonas se llama
ADN superenrollado. Este ADN es debido a tensiones que surgen cuando se vara el nmero de
vueltas de doble hlice. El nmero puede aumentar (ADN superenrollado positivamente) o
disminuir (ADN superenrollado negativamente). En las molculas de ADN circular (bacteriano) y
en ADN lineal con los extremos inmovilizados los superenrollamientos generan unas tensiones que
provocan que la doble hlice se retuerza sobre si misma.
La formacin y eliminacin de superenrollamientos se debe a la actuacin de
topoisomerasas. Dos tipos: la topoisomerasa I corta una de las dos hebras de ADN y la
topoisomerasa II que corta las dos hebras.
Los superenrollamientos favorecen la replicacin y la transcripcin y reducen la longitud del
ADN.
2.2. Tipos de ADN.
1. ADN bicatenario. Es el que hemos explicado anteriormente formado por dos hebras. Este
ADN, a su vez, puede ser:
- No unido a histonas:
Circular. Bacterias, mitocondrias, cloroplastos y algunos virus (SV40 y polyoma).
Lineal. Virus bacterifagos
- Unido a histonas (o protaminas) formando una estructura de orden superior, es decir,
empaquetado: est en el ncleo de las clulas eucariotas.
52

2. ADN monocatenario. Es muy raro, se ha encontrado en forma circular en el virus -x174 y en forma lineal en el virus MS2. Ambos virus son bacterifagos.
3. El ARN.
Est formado por ribonucletidos de A, G, C y U que se unen entre s por medio de enlaces
fosfodiester entre el C5' de uno y el C3' del siguiente. El ARN tiene una localizacin ms amplia
que el ADN, se encuentra en el ncleo (en el nucleolo y en el jugo nuclear) y en el citoplasma
(mitocondrias, cloroplastos, jugo citoplasmtico y especialmente en los ribosomas).

El ARN es el encargado de ejecutar las rdenes dictadas por el ADN. Es decir, recibe las
rdenes y las lleva a cabo. El ARN mensajero contiene el mensaje gentico que ha obtenido del
ADN y lo transporta a los ribosomas donde ese mensaje se va a realizar formando las protenas que
bien cumpliendo una funcin estructural o bien actuando como catalizadores son las responsables
de la manifestacin de los caracteres hereditarios.
La cadena de ARN es siempre ms corta que la de ADN, y por tanto, tiene menor peso
molecular.
Por otra parte, la cadena de ARN es sencilla. Es monocatenaria (algunos reovirus son de
ARN bicatenario), est formada por una sola hebra de ribonucletidos. A veces la misma hebra se
puede espiralizar sobre s misma al complementar las bases, apareciendo la tpica estructura
secundaria en hlice.
Segn la funcin se distinguen cuatro tipos de ARN: ARN mensajero(ARNm), ARN de
transferencia (ARNt), ARN ribosmico (ARNr) y ARN nucleolar (ARNn).
Los distintos ARN se originan a partir del ADN, por transcripcin.
3.1. ARN mensajero.
Es un largo filamento de ARN lineal (con algunos bucles o porciones dobles). Se encuentra
unido a protenas. Se origina por transcripcin a partir de porciones de ADN (genes).
ADN --------------------- pre ARN mensajero -------------------- ARN mensajero
transcripcin
maduracin
La transcripcin es la copia de una sola cadena de una porcin de ADN. En los eucariotas
la forma inmadura tiene zonas con informacin (exones) y zonas sin informacin (intrones). La
maduracin consiste en eliminar los intrones y unir entre s los exones.
El ARNm de eucariotas est constituido por una sola cadena que presenta zonas con
estructura primaria y zonas con estructura secundaria al complementarse bases de la misma cadena,
y formarse lazos.
La molcula de ARNm consta de las siguientes partes:
53

- Caperuza de mGTP (metil guanosn trifosfato): Protege el extremo 5' de la accin de

enzimas y constituye la seal de inicio en la sntesis de protenas.
- Porcin sin informacin (regin lder).
- Porcin con informacin (mensaje gentico). Se inicia con la secuencia AUG.
- Otra porcin sin informacin.
- Cola de Poli A: formado por varios (150-200) nucletidos de adenosina. Tiene funcin
protectora del extremo 3 y parece ser que est relacionado en el transporte de ARNm del ncleo a
los ribosomas.
Este ARN es monocistrnico, es decir lleva informacin para una sola protena..
El ARNm en procariotas carece de caperuza y de cola poli A y es policistrnico (varias
protenas)
Funcin del ARNm: Lleva el mensaje gentico para la produccin de un tipo de protena
desde el ADN del ncleo hasta los ribosomas del citoplasma. En los ribosomas, el ARNm acta
como matriz para la ordenacin secuencial de los aa durante la biosntesis de protenas. Cada grupo
de tres nucletidos se llama codn y supone un aa.

3.2. ARN Ribosmico.

Unido a protenas forma los ribosomas.
Es una cadena sencilla, con algunas porciones dobles. Su peso molecular oscila entre
500000 y 1700000. Se expresa en unidades de sedimentacin (unidades Svedberg). Cuanto mayor
sea ste, ms grande es la partcula.
Funcin del ARNr: Se encarga de "fijar" al ARNm y los ARNt para sintetizar las protenas.

3.3. El ARN de transferencia (o transferente). Es una molcula pequea, soluble, acta

como transportador de aa individuales especficos durante la sntesis proteica en los ribosomas.
Incorpora los aa de acuerdo con las instrucciones contenidas en el ARNm. Es monocatenaria.
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Presenta una estructura secundaria caracterstica, en forma de trbol, ya que en algunas zonas hay
complementariedad de bases, lo que da lugar a bucles. Sus dos partes principales son:
- Brazo aceptor, con el triplete CCA. A dicho triplete se le une un aminocido.
ARNt + aminocido aminoacil-ARNt.
- Brazo Anticodn: triplete de nucletidos especfico (es decir: a anticodones diferentes
corresponden ARNt diferentes). Hay 64 posibilidades VR4 3 (AAA, AAG, CCU...) A las variaciones
de anticodn les corresponden variaciones en el aminocido que transporta, segn el siguiente
ejemplo:
Codn de ARNm
Anticodn del ARNt
Aminocido
UUU
AAA
Fenilalanina
- Brazo D y su asa y brazo T y su asa.
Funcin: traduce la informacin gentica y aporta los aa necesarios para formar las
protenas.

3.4. El ARN Nucleolar.

Se encuentra en el nuclolo. Su sntesis se realiza de la siguiente manera.:
ADN (organizadores nucleolares)------------ARNn(45s) -------- ARNr
transcripcin
maduracin
La maduracin consiste en alterar qumicamente algunos nucletidos y, sobre todo, dividir
dicho ARN en varios fragmentos, que constituirn los distintos ARNr. A partir del ARNn se forman
todos los ARN ribosmicos excepto el de 5 S que se sintetiza fuera del nucleolo en el nucleoplasma
a partir de otro segmento de ADN.

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4. Funciones de los cidos nucleicos.

Las funciones de los cidos nucleicos en las clulas pueden resumirse en dos:
1. Almacenamiento de la informacin gentica. El ADN en todos los organismos
eucariotas y procariotas y en algunos virus y el ARN en el resto de los virus.
2. Transmisin de la informacin gentica. El ARN es el encargado de leer la informacin
gentica y transmitirla para que en otras partes de la clula se realice la sntesis de protenas.
Adems se ocupan de transmitir la informacin gentica de un individuo a su descendencia.

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