Universidad de Carabobo

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de MedicinaDr. Witremundo Torrealba"
Departamento de Fisiologa y Bioqumica

Tema 2

Prep. Omar E Vitale De S

CONTENIDO
Caractersticas Generales.
2. Configuracin y Conformacin.
3. Aminocidos.
4. El pH y los Aminocidos.
5. Titulacin de un aminocido.
6. Enlace Peptdico.
7. Clasificacin de las Protenas.
8. Niveles estructurales de las Protenas.
9. Estructura Secundaria
10. Estructura Terciaria
11. Desnaturalizacin y Renaturalizacin
12. Mioglobina y Hemoglobina.
1.

CARACTERISTICAS GENERALES
Son largos polmeros de aminocidos.

Las macromolculas mas abundantes.

Presentes en todas partes.
Dependiendo de su secuencia de aminocidos es el tipo de

protenas.

ISOMERA
Es una propiedad de ciertos compuestos qumicos que con

igual frmula qumica presentan estructuras moleculares

distintas y, por ello, diferentes propiedades.
Existen dos tipos:
Isomera Estructural

Isomera Espacial o

Estereoisomera.

DIAGRAMA
Estructural o
Constitucionales
Conformacional

Isomera
Espacial o
Estereoisometra

Geometrica
Configuracional

Enantiomeros
Optica
Diasteroisomeros

ESTEREOISOMERA
Es otra propiedad de ciertas molculas que tienen frmulas

moleculares idnticas y sus tomos presentan la misma

distribucin pero su disposicin en el espacio es distinta.
Esta a su vez puede ser:
Isomera Conformacional:

Son Interconvertibles.
Isomera Configuracional:

No son interconvertibles.

ISOMERA CONFIGURACIONAL
No basta una simple rotacin para convertir una forma en

otra y aunque la disposicin espacial es la misma, los

ismeros no son interconvertibles.
Se subdividen tambin a su ves en:
Isomeria geomtrica o cis-trans
Isomeria ptica

ISOMERA GEOMETRICA O CIS-TRANS

Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble

enlace que tienen las otras valencias con los mismos

sustituyentes o con dos iguales y uno distinto.
Presentan dos formas posibles:
Forma cis (o forma Z).
Forma trans (o forma E).

ISOMERA OPTICA
Cuando un compuesto tiene al menos un tomo de Carbono asimtrico

o quiral.

Se pueden reconocer 2 compuestos: los Enantimeros y los Diastmeros

ISOMERA OPTICA
Si una pareja de estereoismeros

son imagen especular uno del otro

son llamados: Enantimeros.

Si una pareja de estereoismeros no

son imagen especular uno del otro

son llamados: Diasteremeros.

ISOMERA OPTICA
Los Enantimeros presentan una propiedad fsica

caracterstica, su interaccin con la Luz Polarizada.

FORMULA GENERAL
Esta formado por un carbono al cual estn unidos:
Un grupo Carboxilo (COOH)
Un grupo Amino (NH2)
Un Hidrogeno (H)
Un grupo Radical o grupo R

FORMULA GENERAL
Los carbonos adicionales en un Grupo R, se denominan

comnmente en base al Alfabeto Griego.

ESTEREOISOMERA DE LOS AMINOCIDOS

Los 4 grupos diferentes pueden tomar dos ordenamientos distintos:

Estereoisomeros.
Son imgenes especulares no superponibles: Enantiomros.

Los aminocidos de las protenas se presentan en Esteroismeros L

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Grupo R Apolares Aliftico
Grupo R Aromtico

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Grupo R Cargados Positivamente
Grupo R Polares sin Carga

Grupo R Cargados Negativamente

EL pH Y LOS AMINOCIDOS
Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra

en forma de Ion dipolar o Zwitterion.

EL pH Y LOS AMINOCIDOS
Un Zwitterion puede actuar como acido:

O puede actuar como una base:

Los compuestos con esta propiedad son llamados Anflitos.

GRUPOS IONIZABLES

El Grupo R de algunos aminocidos presentan grupos

Ionizables:
Carboxilo (COO-)
Amino(NH3+)
Sulfidrilo (SH)
Fenol (OH)

PUNTO ISOELCTRICO
Es el pH caracterstico en el que la carga elctrica neta es cero.
pH: 7

pH: 1

H+

pH: 14

H+

H
H2
Carga
Neta:

+1

-1

pK: Es el pH en el cual las concentraciones del donador de

protones y el aceptor de protones son iguales.

AMINOCIDO CON GRUPO R SIN CARGA

Carga
Neta:

+1

pI: pK1 + pK2

2
pI: 2,34 + 9,60 = 5,97
2

-1

AMINOCIDO CON GRUPO R CARGADO POSITIVO

Carga
Neta:

+2

+1

pI: pKR + pK2

2
pI: 6,0 + 9,17 = 7,58
2

-1

AMINOCIDO CON GRUPO R CARGADO NEGATIVO

Carga
Neta:

+1

-1

pI: pK1 + pKR

2
pI: 2,19 + 4,25 = 3,22
2

-2

ENLACE PEPTIDICO
Es el enlace covalente formado por dos aminocidos

con la eliminacin de una molcula de agua.

RESIDUOS DE AMINOACIDOS
As son llamadas las unidades de aminocidos que

forman un pptido.

NOMENCLATURA
Tetra pptido
Los pptidos se nombran

iniciando por el residuo

N-terminal, concluyendo
con el sufijo IL cada
residuo, hasta culminar
en el residuo C-Terminal
con el nombre del
aminocido completo.

Alanil glutamil glicil -lisina

CLASIFICACIN SEGN SU COMPOCISIN

Simples: Son aquellas compuestas exclusivamente por Aminocidos.
Complejas: Son aquellas compuestas por aminocidos y poseen

otros componentes orgnicos o inorgnicos.

NIVELES ESTRUCTURALES

Plegado Local

Plegado Global

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Conformacin local de algunas partes del

polipptido.
Las estructuras secundarias mas habituales

son las conformaciones en Hlice alfa y

Conformacin en beta.

HELICE ALFA
Estabilidad:
Puentes de H2
Restricciones:
Carga Elctrica
Volumen
Pro
Gly
Extremos

HELICE ALFA

CONFORMACIN BETA
Es una conformacin mas extendida, en la cual el esqueleto

de la cadena proteica esta extendido en zigzag.

GIROS BETA
Esta estructura forma un giro cerrado de 180 en el que

participan 4 aminocidos.

CLASIFICACIN SEGN SU FORMA

Protenas Fibrosas:

Presentan cadenas polipeptdicas dispuestas en largas

hebras. Constan mayoritariamente de un grupo nico
de estructura secundaria.
Protenas Globulares:

Presentan cadenas polipeptdicas dispuestas en forma

globular o esfrica. Contienen a menudo varios tipos
de estructura secundaria.

ESTRUCTURAS TERCIARIAS
Las mas representativas tenemos:
alfa-queratina
Colgeno
Fibrona de seda
Estas protenas comparten propiedades como fuerza,

elasticidad o ambas cosas.

Todas las protenas fibrosas son insolubles en agua.

COLGENO
Se encuentra en los tendones, cartlagos, matriz orgnica

de los huesos y cornea del ojo.

La hlice de Colgeno es nica, distinta a la alfa- helice.
Es Levgira y tiene tres residuos aminocidos por vuelta.
Esta formada por tres cadenas polipeptdicas separadas

llamadas cadenas alfas, que estn superenrolladas una

alrededor de la otra.

COLGENO

La secuencia suele ser el Tripptido Gly-X-Y

X suele ser Prolina y Y suele ser Hidroxiprolina.

APLICACIONES CLINICAS
Osteognesis Imperfecta

APLICACIONES CLINICAS
Sndrome de Ehlers-Danlos

APLICACIONES CLINICAS
Escorbuto

 Desnaturalizacin: Perdida de la

estructura tridimensional de una

protena. Esta es suficiente para que esta
pierda su funcin.
Agentes Desnaturalizantes:
Calor
pH extremo
Solutos como la Urea
Disolventes como el alcohol

Renaturalizacin: Es el proceso mediante

el cual una protena desnaturalizada,

recupera su conformacin nativa y su
actividad biolgica.

OXIGENO
El Oxigeno no es muy soluble en

agua. Ninguno de las cadenas

laterales de los aminocidos esta
preparado para su unin.
Este papel es desempeado por

ciertos metales de transicin

(hierro y cobre).
El hierro suele estar unido a un

Grupo Prosttico llamado Grupo

Hemo.

MIOGLOBINA
Protena de unin al Oxigeno relativamente simple.
Costa de un nico polipptido de 153 aminocidos con un

grupo Hemo. Mr 16.700.

Nivel Estructural Terciario.
Su principal funcin es la

de Almacn del Oxigeno.

MIOGLOBINA
La unin del Oxigeno y la Mioglobina describe una curva hiperblica.

HEMOGLOBINA
Protena de unin al Oxigeno un poco mas compleja.
Es Tetramrica, con dos cadenas alfas (141 aa cada una) y

dos cadenas betas (146 aa cada una).

Nivel Estructural Cuaternario.
Su principal funcin es el

Transporte del Oxigeno.

COOPERATIVISMO
La unin del Oxigeno a la Hemoglobina produce un

cambio conformacional.

COOPERATIVISMO

COOPERATIVISMO

HEMOGLOBINA
La unin del Oxigeno y la Hemoglobina describe una curva sigmoidea.

PROPIEDADES ALOSTERICAS
Una Protena Alostrica es aquella en la que la unin de

un ligando a un sitio, afecta a las propiedades de unin de

otro ligando a otro sitio de la misma protena.
Efecto Borh:
CO2
H+
2,3-Bifosfoglicerato (BPG)

ANEMIA FALCIFORME

ANEMIA FALCIFORME