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Universidad del Valle de México

Campus Chapultepec
Escuela de Ciencias de la Salud
Licenciatura en QFBT

NOMBRE DEL TRABAJO:
Reporte de práctica: Las proteínas

Presenta:
Basilio Gálvez Edna

Materia: Biología Molecular
Semestre: 4° semestre
Fecha de entrega: 03 de Marzo del 2016

INTRODUCCIÓN

globulinas plasmáticas y numerosas enzimas. Forman parte de la estructura básica de tejidos (músculos. se incluyen los aminoácidos esenciales (o indispensables). son de baja solubilidad en agua. anticuerpos) y reguladoras a saber: asimilación de nutrientes. treonina. glicina. además de estructuras no repetitivas (asas y giros) las cuales les proporcionan diseños compactos con funciones particulares. deben ser aportados. pero una clasificación general para estas. además desempeñan funciones metabólicas (actúan como enzimas. asparragina. y la cual. Sus precursores son . las primeras son de forma esférica o parecida a ésta. histidina. algunos ejemplos son: la insulina.. uñas. transporte de oxígeno y de grasas en la sangre.ácidos o su síntesis puede estar limitada en situaciones fisiológicas (prematuridad) o fisiopatológicas (estrés catabólico severo o disfunción metabólica intestinal). éstas le confieren la forma de fibras cilíndricas observables al microscopio. cisteína/cistina. solubilidad. miosina. a partir de otros amino. basándose en la posibilidad o no de ser sintetizados “de novo” por el organismo. glutamina. ácido glutámico y serina) y los condicionalmente indispensables que se sintetizan por vías complejas y obligatoriamente. su armazón es una repetición de elementos de estructura secundaria (hélices y hebras). de forma obligatoria. crean. leucina. fue sugerida por Berzelius para llamar así. isoleucina. metionina. del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”. función. eliminación de materiales tóxicos. dependiendo de su estructura. etc. Los nueve aminoácidos indispensables son: fenilalanina. En la actualidad. son solubles en agua. etc. albúmina. dentro de éstas se encuentran la queratina. contienen en su estructura hélices y hebras .). por la dieta para atender a las necesidades corporales (crecimiento y mantenimiento de estructuras).La palabra Proteína. forma. colágeno y fibrina. (1) Los aminoácidos se han clasificado. sin la cual no parecía posible la vida sobre nuestro planeta. etc. Las proteínas fibrosas son de forma alargada. al material que describiera el químico holandés Mulder en 1838 como “sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N). el grupo de aminoácidos no esenciales (o dispensables) se ha subdividido en los realmente dispensables que son sintetizados en el organismo a partir de otros aminoácidos o de otros metabolitos (alanina. piel. ácido aspártico. Así. regulación de vitaminas liposolubles y minerales. tendones. prolina y tirosina. las divide en: globulares y fibrosas. triptófano y valina. durante todos los procesos de crecimiento y desarrollo. A este grupo pertenecen la arginina. clásicamente. reparan y mantienen los tejidos corporales. Existen muchas clasificaciones de las proteínas. era sin duda la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”. cuyo esqueleto hidrocarbonato no se puede sintetizar en el organismo humano y por tanto. lisina. hormonas. Las proteínas son macromoléculas las cuales desempeñan el mayor número de funciones en las células de los seres vivos.

Una segunda muestra nos la proporciona la propia homocisteína. la Sadenosilhomocisteína (SAH). por así decirlo original.pdf 2. metionina. Alfredo Téllez-Valencia* . Proteínas y péptidos en nutrición enteral.. También se puede combinar con otro aminoácido. Los compuestos que se metilan son muchos y variados. Martínez Agustin. la glicina y el glutámico. Sampedro y Hugo Nájera. Las proteínas en la nutrición. el glutation (GSH). resulta que también se puede encontrar incorporado en un compuesto pequeño y. Se trata de un aminoácido no esencial y que no está incluido en las cadenas proteicas recién traducidas. estos tienen otras finalidades. la serina. aspartato. (2007). y generar así cistationina. y que al aumentar su concentración puede inhibir en muchos casos las reacciones de las que surge (metilaciones). colina. y un nucleotido (ATP). serina. actuando bien como receptor de protones en su forma oxidada (GSSG) o incorporándose a las cadenas laterales de las proteínas (glutationilación). el aminoácido codificado por el codon de inicio de los ORFs (ATG). la S-adenosilmetionina (SAM.isciii. hasta proteínas y ADN. Mediante las reacciones de metilación se puede tanto sintetizar nuevos compuestos (colina a partir de etanolamina) como modificar su función (la metilación de ADN o histonas regula la expresión de genes). E. 01 de Marzo del 2016.Laura González-Torres. de Nutrición Hospitalaria Sitio web: http://scielo. engloban desde pequeñas moléculas como neurotransmisores. y en todas ellas surge como producto el SAM desmetilado. Se trata nuevamente de un compuesto no proteico que contiene un aminoácido. la cisteína. en el que se combina con otros dos aminoácidos.O. (3) 1. glutamato y fenilalanina respectivamente. que pierde su cadena trifosfato. amonio.glutamina/glutamato. Martínez de Victoria Muñoz. con este respecto y tomando como primer ejemplo la metionina. Éste también tiene otras utilidades además de incorporarse a proteínas. (2006). aunque lo puede estar a posteriori mediante su modificación postraduccional (una vez generada la proteína puede incorporar modificaciones a los aminoácidos de la cadena principal). José G. Este compuesto es uno de los reguladores del estado de oxidación de las proteínas. y entre ellas la generación de un tripéptido muy particular. un compuesto precursor de otro aminoácido. la homocisteína.es/pdf/nh/v21s2/original1. ácido glutámico. (2) Más allá de la función de aminoácidos como unión de proteínas. En la estructura de la SAM se combinan un aminoácido esencial (metionina). a través de su átomo de azufre.. 01 de Marzo de 2016. Se genera así un tripéptido en el que la cisteína y el glutámico forman un enlace peptídico entre el grupo amino del primero (-NH2) y el carboxilo (-COOH) de la cadena lateral del segundo. generándose así el más importante donante de grupos metilo (-CH 3) de la célula. de RESPYN (Revista de salud pública y .

es/web/es/divulgacion/rincon-profesorciencias/articulos-divulgacion-cientifica/293-las-otras-utilidadesde-los-aminoacidos OBJETIVO El alumno desarrollará conceptos teóricos relacionados a la estructura de proteínas. (2010). 1 mL de problema+ 2 a 5 gotas de Millon y calentar a baño maría.nutrición) Sitio http://www. 1 mL de problema + 1 mL HNO3 concentrado.Ma.medigraphic. así como métodos generales y específicos para la identificación de péptidos y de aminoácidos. calentar y enfriar + 1 mL 3 tubos con 2 mL de suero 1 mL de problema + 2 mL de NaOH 10% + 3 a 5 gotas de . de SEBBM Sitio web: http://www. HIPÓTESIS Identificar por métodos químicos-colorimétricos la presencia de péptidos y grupos funcionales (grupos R) de algunos aminoácidos que se encuentran en alimentos naturales y procesados..pdf web: 3. 01 de Marzo del 2016.com/pdfs/revsalpubnut/spn2007/spn072g. De los Ángeles Pajares. PROCEDIMIENTO Desnaturalización Biuret Plomo para cisteína HopkinsCole Millon Xantoprotéica 3 tubos con clara de huevo o 2 mL de problema 1 mL de problema + 2 mL de NaOH 10% baño maría + 3 1 mL de problema + 5 gotas de Hopkins.Cole + 1 mL H2SO4 concentrado. Las otras utilidades de los aminoácidos.sebbm.

RESULTADOS Experimento 1 (desnaturalización de proteínas) Tubo Clara de huevo 1 (temperatura) 2 (HCl) 3 (EtOH) Observación por condición Totalidad blanca y sólida.a baño maría Tubo 2. inferior blanquecino. Sup. Transparente e inferior blanco. a 5 gotas de acetato de plomo 5% y calentar. Anillo en sobrenadante. Sup. Tabla 1. Observaciones de experimento de desnaturalización de dos soluciones con alto contenido protéico. Experimento 2. Halo blanco ligero sobrenadante. Muestra Albúmina de Huevo Gelatina al 5% Leche entera Manzana Suero de rata 1:10 Peptona al 5% Tirosina al 1% Triptófano al 1% Cisteína al 1% Biuret Plomo HopkinsCole Xantoprotéi Millon ca +++ +++ +++ No +++ No ++ No +++ +++ +++ +++ +++ No No No +++ No +++ ++ +++ +++ No No No No No No +++ +++ No No No No ++ + ++ +++ +++ No . Turbio.2 mL EtOH reactivo de Biuret. Transparente e inferior blanco. Reacciones coloreadas específicas. Tubo suero 1 (temperatura) 2 (HCl) 3 (EtOH) Observación por condición. (Precipita negro). turbio.Tubo 1. Sup. sometidas a distintas condiciones.2 mL de HCl Tubo 3. NH4OH concentrado.

halo café. (++) regular y (+) débil. Café. vo Negativa Amarillo Halo Sup. inf.. o oscuro Amarillo Sup. halo Negati violeta. Bco. Muestra Biuret Albúmi na de Huevo Gelatin a al 5% Leche entera Manzan a Suero de rata 1:10 Peptona al 5% Tirosina al 1% Triptófa no al 1% Cisteína al 1% Plomo Halo morad Formación de o color negro Halo morad o Negativa Hopkins-Cole Millon Coágulo rojo Sup. Sup. Cada prueba se identifica con cruces. inf. inf. Bco. vo Transp. o Negativa Transparente Negati vo Negativa Sup. Amarillo. halo blanqueci violeta. Rosa. o Negativa Amarillo Halo Sup. inf. inf. las soluciones problema que no reaccionaron se identificaron con la palabra “No”. Negati vo Negativa Xantoprotéi ca Sup. Nivel de reacción por muestra. interfase blanca Negativo Transparent e Sup. Café.Tabla 2. inf. Amarillo Negativo Halo División de fases. Café no Sup. Negati halo violeta. halo morad violeta. siendo (+++) fuerte. Turbio. interfase blanca Negativo Amarillo claro H Negativo Amarillo claro H Amarillo transparent eH Amarillo claro H Negativo Amarillo fuerte H Negativo Negativo . halo morad violeta. halo morad precipitado verde violeta. Amarillo. inf. Transp.

metionina. fenilalanina. la presencia de la letra “H” indica que el color del tubo era homogéneo. histidina. serina. glicina. Tirosina. albúmina del suero sanguíneo e inmunoglobilinas.Tabla 3. beta lactoglobulina. fenilalanina. hidroxiprolina. ácido glutámico. histidina. fibrinógenos. caseinato de sodio. estos factores son principalmente la temperatura. fenilalanina. serina. Manzana: Arginina. creatinina. prolina. lisina. cisteína. lisina. (caseínas alfa y beta). ocasionando así la desnaturalización de la proteína. isoleucina. alanina. cistina/cisteína. leucina. ésta a su vez es una fosfoproteína con un residuo grande de prolina. Creatina. cisteína. hidroxiprolina. arginina. metionina. metionina. cisteína. Composición reportada de proteínas y aminoácidos para las muestras trabajadas durante la práctica: Leche: Ácido aspártico. leucina. isoleucina. arginina. DISCUSIÓN Experimento 1 (proteína desnaturalizada) Para el experimento 1 de desnaturalización. isoleucina. triptófano. ácido glutámico. se sabe que los enlaces peptídicos pueden ser rotos por distintos métodos. glicina. valina y treonina (aa). En el caso de la reacción Xantoprotéica. arginina. tirosina y valina. tirosina. Albúmina de huevo: Alanina. metionina. prolina. valina y treonina (aa). ácido aspártico. triptófano. fibrinógeno. fenilalanina. tirosina. Suero: su composición se basa en tres tipos distintos de proteína. como pudo observarse. lisina. triptófano. valina. crioglobulinas. histidina. Gelatina: Ácido aspártico. alanina. glicina. alfa lactoalbúmina. a saber. ácido glutámico. Descripción física de los niveles de reacción de cada muestra problema para cada reactivo. glutatión. . leucina. hepto y hemoglobina… Peptona: Es un hidrolizado de proteína. La desnaturalización de proteínas puede derivar en una modificación física de la muestra. triptófano y cisteína son aminoácidos. glicina. específicamente de caseína. lisina. indicando las condiciones de ésta. Su principal proteína es la pectína. triptófano. treonína. serina. el pH y la agitación (para péptidos de cadena corta). su principal proteína es el colágeno de origen animal. prolina. albúminas y globulinas.

el pH (al emplear HCl que generó un pH ácido de la muestra y etanol. tiene presencia de proteínas.N con electrones libres. Esta desnaturalización se llevó a cabo por dos factores. de 1:10. . fueran positivas. que posee un alto contenido de albúminas. se esperaba también una reacción positiva. se sabe que la desnaturalización lleva a un estado de coagulación protéica mismo que fue observable (principalmente en la clara de huevo) al formarse un precipitado blanco. una molécula formada a partir de dos de urea (H2N-CO-NH-CO-NH2). La disminución en el grado de evidencia de desnaturalización se vio justificado a partir de la dilución empleada (que redujo la concentración de proteínas en solución). las muestras de tirosina. que funciona como base de Lewis y basifíca el medio). Esto se puede explicar mediante dos formas. el calentamiento constante a más de 60°C logra la desnaturalización de ciertas proteínas. Este cambio también fue observable. globulinas y fibrinógeno. la primera es que la concentración de proteína fuera tan baja que el reactivo no alcanzara a detectarla y por lo mismo no se pudieran formar los complejos de coordinación Cu2+ . pues a pesar de que la proteína posee interacciones fuertes. esto gracias a que no existe un enlace peptídico entre dos o más aminoácidos diferentes. debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos presentando un máximo de absorción a 540 nm. En el caso de la muestra de manzana. Experimento 2 (reacciones coloridas específicas) Reacción de Biuret La reacción debe su nombre al biuret. pues a pesar de ser una muestra con bajo contenido protéico. en las muestras de suero de rata. como en el caso del suero. albúmina de huevo. aunque en menor grado. se esperaba que las muestras de leche. La otra explicación es que en la preparación de la muestra se desnaturalizara accidentalmente la cantidad protéica de ésta. suero de rata y peptona. no obstante el resultado fue negativo. La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta. Dado entonces que esta reacción es positiva para la presencia de enlaces peptídicos (entre aminoácidos). al tratarse de aminoácidos per sé. triptófano y cisteína. que es la más sencilla que da positiva esta reacción La presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar mediante la reacción del Biuret. pues éstas muestras tienen en su composición un alto contenido protéico. gelatina. y la temperatura.Tanto para el caso de la clara de huevo con un alto contenido de albúmina y caseína. no se esperaban positivas. El reactivo de Biuret contiene CuSO 4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o KOH).

Esta reacción es positiva para cualquier compuesto que posea un sulfhidrilo no comprometido.org) menciona que la albúmina está compuesta por 585 aminoácidos. en la lactoferrina. el color se produce por el enlace entre el Cu y los pares de electrones libres de los Nitrógenos participantes del enlace peptídico.Reacción entre enlace peptídico (amida) y Cu. Reacción de plomo para cisteína: Grupos sulfhidrilo Los Aminoácidos azufrados como Metionina. dado que era el único aminoácido azufrado. pero no tanto como la muestra de huevo). La reacción descrita anteriormente es la reacción que se lleva a cabo entre el Acetato de plomo y la Cisteína. por lo que se esperaba que la muestra de Cisteína fuera positiva en ésta reacción. dentro de ésta composición refiere una cadena ácida larga (98 Glu + Asp) y una cadena básica corta (83 Lys + Arg). La referencia (albumin. En contraste la prueba fue positiva para las muestras de albúmina de huevo y leche entera (también rica en albúmina. lo que reduce al cobre de Cu 2+ a Cu+. Cisteina y Cistina se reconocen por la formación de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro o negro que se forman cuando reaccionan los grupos sulfhidrilo con Acetato de Plomo en medio alcalino (NaOH 10%). . No obstante no hubo reacción al realizar la prueba. 17 residuos de cisteína y 6 bipéptidos de glutamilcistina (Glu-Cis). como puede observarse. el producto es Sulfuro de plomo que se forma gracias al medio básico y a la energía aplicada mediante calentamiento. 17 residuos de cistina y 4 bipéptidos Glu-Cis y en residuos de cistina.

probablemente a la baja concentración de suero en dilución a razón de 1:10. como se muestra en la reacción. ya que también se pueden formar complejos con otros aldehídos. Reacción llevada a cabo entre el triptófano y el Ácido Glioxálico en Ácido Sulfúrico. Esto explica entonces la respuesta positiva a la reacción con Acetato de plomo. Se supone que el ácido concentrado hidroliza las proteínas en la interfase liberando el Triptófano para dar el producto violeta. a menos que se agreguen agentes oxidantes. produciendo la unión de dos triptófanos a partir de sus grupos indol mediante la . Reacción de Hopkins-Cole (indol – Triptófano) Es específica del grupo indol característico del Triptófano. El suero de rata. el cual también se esperaba diera positivo en esta reacción por tratarse de un producto con albúmina en su composición. En cuanto al aminoácido cisteína que no dio positivo a la reacción. La estructura exacta del compuesto violeta no se conoce. Sin embargo.4 de lacto-albúmina alfa. siendo ésta la única técnica para identificar a éste aa en específico y no habiendo otra forma de corroborar que se empleó el reactivo correcto de Cisteína. no dio positivo. pero parece estar relacionado con el producto de condensación del aldehído del ácido Glioxálico con los nitrógenos de dos anillos indólicos. La reacción de Hopkins Cole es positiva sólo para las proteínas que contienen Triptófano. se sugiere que el aminoácido trabajado no fue el adecuado. por lo que es de suponer que el Triptófano de las proteínas no se libera como tal. por lo cual la reacción presentada es sólo parcialmente correcta. el Triptófano puro en solución no da positiva la reacción. atribuible. El anillo del indol se hace reaccionar con ácido Glioxálico en presencia de ácido Sulfúrico concentrado para formar un compuesto violeta que se forma en la interfase entre la solución de proteína y el ácido sulfúrico.

Se observa aquí como el fenilo. Reacción de Millón Es específica para el grupo fenólico por lo tanto. La Tirosina nitrada forma complejos con los iones Mercurioso Hg(I) y Mercúrico Hg(II) del reactivo produciendo un precipitado rojo o una solución roja. Algunas proteínas pueden formar el precipitado rojo desde el inicio. la dan positiva todas las sustancias que poseen esta función.presencia del ácido glioxálico. como se refiere anteriormente. mientras que otras primero forman un precipitado blanco. el aminoácido no es capaz de dar positivo dado que no se encontraba en presencia de agentes oxidantes que pudieran apoyar en la generación de la carga del Nitrógeno para llevar a cabo la reacción. es nitrado mediante el reactivo de Millón. En cuanto a los resultados de ésta prueba. sino la reducción del Mercurio dada a partir de ésta nitración. correspondiente a los grupos indol. no obstante podría suponerse que por encontrarse en solución (agua con pH cercano a 6). El primer paso de la reacción de Millon consiste en la nitración del anillo fenólico de la Tirosina. por el ácido Nítrico del reactivo. . por lo que el resultado es el esperado. no obstante no es la nitración lo que produce el color rojo de la muestra. presentando el halo violeta divisor entre la fracción protéica y la acida. como la Tirosina y todas las proteínas que contengan Tirosina. que se debe calentar para dar el color rojo indicativo de la presencia de Tirosina. la reacción tiene como subproducto la formación de agua. el Triptófano sería capaz de generar la carga necesaria en el grupo indol para favorecer la aparición de la interfase. Esto es congruente con el hecho de que todos los analitos muestreados poseen diferentes aminoácidos en su composición. todas las muestras dieron positivo. entre ellos el triptófano. Cualquier sustancia con un grupo fenólico dará positiva la reacción de Millon y puede interferir con la detección de Tirosina. ambos resultados positivos. con la salvedad de la muestra del aminoácido per se. al cual es fácil introducir grupos por su alta reactividad en presencia de energía.

las proteínas de la piel tienen Tirosina y Triptófano. El color amarillo se intensifica en medio alcalino. sólo la leche dio el color rojizo. no obstante. el triptófano y el peptona). Se puede observar también que gracias a la presencia del medio ácido. Reacción Xantoprotéica Algunos aminoácidos como Fenilalanina. la albúmina. que significa amarillo. circunstancia que facilita la reacción. el aminoácido del ejemplo (triptófano) pasa de una forma zwitteriónica (carga neutra total). Una de estas propiedades es la reacción de nitración del anillo bencénico con ácido Nítrico concentrado. Los anillos Benceno de Tirosina y Triptofano están activados y reaccionan fácilmente. y posteriormente a una forma aniónica. Esta reacción es la que provoca el color amarillo cuando se salpica la piel con ácido Nítrico concentrado. tienen anillo aromáticos derivados de benceno y por ello tiene las propiedades químicas del benceno y sus derivados. . los cuales al nitrarse. para que se llevara a cabo la doble nitración y el número de oxidación del mercurio se viera modificado. mientras que el benceno de la Fenilalanina no tiene sustituyentes que lo activan y reacciona con más dificultad. la presencia del ácido nítrico y la aplicación de energía promueven la nitración. por lo que se sugiere que a la reacción le faltó tiempo de calentamiento (aplicación de energía). Como puede observarse en la reacción. La prueba se esperaba positiva para la leche. para el resto de las muestras (salvo la manzana. que es el color característico de la reacción positiva. a una forma catiónica por exceso de protones del medio ácido. le dan a la piel un color amarillo característico. Tirosina y Triptofano. el suero y la tirosina. considerando que el anillo se encuentra ya activado con la presencia del hidroxilo.En esta prueba sólo la leche dio positivo mostrando un precipitado coagulado (este último efecto por la desnaturalización ocasionada a razón de la temperatura elevada y constante en el baño maría) de color blanquecino con un ligero tono rojo. la gelatina. sólo se observó un vire a un color blanquecino. El nombre de la reacción se deriva del griego xantos.

que demostraban la presencia tanto de triptófano como de tirosina. la proteína vuelve a plegarse hasta alcanzar la conformación nativa. albúmina de huevo y gelatina en ocasiones). la desnaturalización es permanente e irreversible. Los factores que provocan la desnaturalización pueden ser físicos (variaciones de Tª o presión) o químicos (cambios de pH. dado que la cisteína es una estructura alifática. Si los cambios ambientales son poco intensos o de corta duración. presencia de iones. y el de Hopkins-Cole. sino que por las bajas concentraciones de las soluciones (1% y 1:10). urea. dado que éstas dos eran las que mayor concentración protéica contenían. Ello se debe a la pérdida de su estructura globular. una disminución de la solubilidad de las proteínas. de manera que quedan expuestos al agua tanto los residuos polares (hidrófilos) como los apolares (hidrófobos). Esto no significa que los otros tubos no presentaran esta circunstancia. La aparición de un sobrenadante blanco en las muestras de leche y albúmina de huevo se pueden justificar por el medio ácido en el que se encontraban. que pueden precipitar. ésto es. circunstancia incongruente con el ensayo de Millón. la desnaturalización es temporal y reversible y. que pudo haber promovido la desnaturalización y posterior coagulación de las proteínas. pudiendo haber añadido cisteína en lugar de gelatina.). . las muestras con altas concentraciones protéicas (leche. evidenciaron una desnaturalización a partir de la aparición de sobrenadantes o coágulos blanquecinos en el tubo de reacción. CONCLUSIÓN La desnaturalización provoca. que pasa a filamentosa. generalmente. La única muestra que no resultó positiva fue la gelatina. los cambios resultaban un poco más difíciles de evidenciar. las proteínas se coagulan (solidifican) o aparecen grumos en la disolución. una vez que se recuperan las condiciones iniciales. etc. Pero si los cambios ambientales son intensos o de larga duración. responsables de la pérdida de solubilidad. de forma que la proteína no recupera su conformación nativa ni sus propiedades biológicas. se modificaron severamente las condiciones de pH y temperatura de las muestras por lo que además de mostrar un resultado específico a la reacción mediante color. Dentro de las reacciones realizadas durante esta práctica.Para esta prueba todas las muestras dieron positivo demostrando que en su composición había algún aminoácido con un anillo aromático. circunstancia cierta pues todas las muestras poseían ya fuera tirosina o triptófano en su composición. por lo que se podría explicar éste suceso con un error en el rótulo del tubo.

pH (aumento o disminución) o presión entre otros. ¿Cuál es la reacción química que une a dos aminoácidos? 4. se vuelven más insolubles en solventes polares y pueden llegar a coagular. etc. ¿Qué es la desnaturalización de las proteínas? Es el rompimiento de los enlaces peptídicos a partir de cambios en las condiciones de temperatura (aumento). azufrados. 5. cuando se someten a hidrólisis ácida. ¿Qué son las proteínas? Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una estructura química compleja. ¿Cuál es la función de las proteínas en los seres vivos? Poseen varias funciones entre las que se encuentran el sostén. protección. polar y no polar. ¿Cómo se clasifica a los aminoácidos? Se clasifican en: alifáticos. como catalizadores de reacciones internas.Aminoácidos. 6. Mecanismos de reacción de cada prueba. hidroxilados y básicos. aromáticos. constitución. entre otras. Reacción de Biuret . La clasificación puede variar añadiendo los grupos con carga positiva y negativa. Estos aminoácidos se encuentran enlazados entre sí mediante enlaces peptídicos (amino-carboxilo) 2. transporte.CUESTIONARIO 1. 3. Sin embargo. La desnaturalización puede ser permanente o transitoria dependiendo de las condiciones. Estas rupturas eliminan la configuración globular de las proteínas dejándolas a manera de fibras con los extremos hidrofóbicos e hidrofílicos expuestos. se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α.

Reacción de Plomo Reacción de Hopkins-Cole Reacción de Millón Reacción Xantoprotéica .

.7. Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). algunas de las moléculas ionizadas del analito “explotan” en una variedad de fragmentos ionizados. para cuantificar compuestos conocidos. Cuando las células se hayan separado deben añadirse a una placa con medio o suero. así como las uniones entre las células de un tejido.. Se vale de la Bioinformática para recolectar los datos obtenidos. que rompe las uniones de las células al soporte de un cultivo.¿Qué es proteómica? Es el estudio de las proteínas desde un punto de vista integral que incluye diversas técnicas y el apoyo de otras ciencias como la genómica. El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos. En el suero hay moléculas que inhiben a la tripsina. alguna forma de energía es transferida a las moléculas a analizar para afectar la ionización. En la técnica clásica de impacto electrónico (electron ionization EI). Este proceso debe realizarse con cuidado ya que la tripsina también es capaz de destruir las células por digestión total. y como equidista de los dos valores de pK. 8. 9. puede obtenerse por su semisuma: . el patrón de fragmentación resultante así como los iones residuales constituyen el espectro de masas.¿Qué es un punto isoeléctrico? Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. En todos los casos. La detección de compuestos puede ser llevada a cabo con cantidades realmente pequeñas (algunos pmoles) de muestra y obtener información característica como el peso y algunas veces la estructura del analito.. 10. parando la reacción impidiendo así la destrucción de las células. y para elucidar la estructura y propiedades químicas de moléculas.¿Para qué se utiliza la espectrofotometría de masas? La Espectrometría de Masas es una poderosa técnica microanalítica usada para identificar compuestos desconocidos..¿Qué es Tripsinización? La tripsinización es una técnica permite separar las células de su soporte mediante un enzima. la tripsina.

. el pI vale 6.pI = pK 1+ pK 2 2 Así.04.04 la immensa mayoría de las moléculas de glicina estarían en forma de iones híbridos (zwitterión) y no se desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un campo eléctrico.86. Así. para la glicina (pK1=2. a pH=6.22 y pK2=9.