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Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica cuya funcin es la de catalizar o acelerar la

velocidad de las reacciones qumicas (metabolismo) que tienen lugar en el organismo. Las
enzimas modifican la velocidad en que se producen las reacciones qumicas dentro del organismo
sin intervenir en los productos finales de la misma, y sin afectacin de su naturaleza, ni sufrir
cambio alguno; es por ello que una mnimas cantidades de un catalizador determinado pueden
influir sobre cantidades tericamente indefinidas de productos reaccionantes.
Las enzimas son protenas globulares formadas por una o ms cadenas polipeptdicas plegadas,
creando una hondonada donde encaja el sustrato y tiene lugar la reaccin. Esta zona de la
enzima se denomina centro activo y slo unos pocos aminocidos estn implicados en l. La
proximidad de los aminocidos en el centro activo est determinada por la estructura terciaria,
aunque tambin pueden ocupar posiciones adyacentes en la estructura primaria. En una enzima
con estructura cuaternaria, los aminocidos del centro activo pueden encontrarse incluso en
diferentes cadenas.
La configuracin tridimensional del centro activo es complementaria a la del sustrato y posee una
distribucin complementaria de sus cargas sobre la superficie de unin. Es decir, si una regin del
sustrato tiene una carga negativa, la zona correspondiente del centro activo tendr una carga
positiva y viceversa.
En 1894, Emil Fischer, un qumico alemn, compar la especificidad de la enzima con una llave
y su cerradura . Pero, estudios posteriores sugirieron que el centro activo es ms flexible que el
ojo de una cerradura: la unin entre la enzima y el sustrato altera la conformacin de la enzima,
ajustando el centro activo al sustrato. Se piensa que este cambio inducido puede crear cierta
tensin en las molculas reactivas y facilitar de esta manera la reaccin.
Los catalizadores biolgicos se diferencian de los que no lo son (catalizadores no-biolgicos) por
su gran especificidad: generalmente, cada reaccin que se produce en las clulas de un organismo
esta catalizada por una enzima especifica; su accin solo tiene lugar dentro de unos lmites muy
estrictos de temperatura y PH. En la actualidad se conocen alrededor de dos mil enzimas, aunque
su nmero es, con seguridad muy superior. A cada rgano le corresponde, segn su funcin, una
dotacin enzimtica diferente en sus clulas; incluso clulas anlogas de animales diversos
poseen enzimas diferentes. Algunas enzimas son producto de protenas conjugadas, es decir
unidas en un grupo prosttico, actuando solo cuando mantienen la ntima unin con el mismo.
Existen otras que precisan para su accin de sustancias de naturaleza orgnica denominadas
coenzimas que estn unidas mas o menos lbilmente a la enzima o que se unen a ella solo en el
momento en que esta efecta su accin sin colaboracin de ninguna sustancia reciben la
denominacin de holoenzimas, mientas que las dems se denominan apoenzimas, existen adems
un grupo de enzimas que solo actuan en presencia de determinados iones, con los que no se

encuentran unidas de modo suficientemente fijo ( pueden separarse mediante dilisis) , por lo que
no se las consideran grupos prostticos, denominndose iones activadores.
Las enzimas no siempre se hallan en forma activa, ya que muchas se constituyen en forma de
proenzimas (enzimas inactivas) y son activadas en determinadas circunstancias o frente a
determinadas sustancias (enzimas digestivas y de la coagulacin). En su accin la enzima se
combina con el sustrato formando un complejo enzima-sustrato, inestable, que determina la
activacin de los sustratos, con lo que esta resulta ms fcilmente reaccionable al disminuir la
energa de activacin necesaria para que se inicie y desarrolle una determinada reaccin . ejemplo
de una reaccin catalizada por una enzima: el grupo X es transferido de un compuesto A a
otro compuesto B.
AX
+ E
EXA
EXA
EX+A
EX
+ B
EXB
EXB
BX+E
___________________________________
AX
+ B
BX+A
En la primera poca de la bioqumica, las enzimas se denominaban segn el capricho de sus
descubridores. Con frecuencia, los nombres no proporcionaban indicios sobre su funcin (p. ej.,
la tripsina) o se utilizaban varios nombres para la misma enzima. Las enzimas solan llamarse
aadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrlisis de la
urea. Para eliminar la confusin, la Unin Internacional de Bioqumica (IUB) instituy un
esquema de denominacin sistemtica para las enzimas.
En la actualidad cada enzima se clasifica y se nombra segn la clase de reaccin que cataliza. En
este esquema, a cada enzima se le asigna una clasificacin de cuatro nmeros y un nombre con
dos partes denominado nombre sistemtico. Adems, la IUB sugiere para el uso diario una
versin ms corta del nombre sistemtico denominada nombre recomendado. Por ejemplo, la
alcohol: NAD+ oxidoneductasa (E.e. 1.1.1.1) de forma habitual se le conoce como
deshidrogenasa alcohlica. (Las letras E.C. son la abreviatura de Enzyme Commission, Comisin
de enzimas.) Debido a que muchas enzimas se descubrieron antes de instituirse la nomenclatura
sistemtica, en muy pocos casos se conservaron los nombres antiguos ya establecidos Las clases
de enzimas y sus principales subclases son:
1.Oxidorreductasas:, Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales cambia el
estado de oxidacin de uno o de ms tomos en una molcula. La oxidacin-reduccin en
sistemas biolgicos implica una o dos reacciones de transferencia de electrones acompaadas del
cambio compensatorio de la cantidad de hidrgeno y de oxgeno en la molcula. Son ejemplos
notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y por las reductasas. As, la
deshidrogenasa alcohlica cataliza la oxidacin de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de

ribonucletido cataliza la reduccin de ribonucletidos para formar desoxinibonucletidos. Las


oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan 02 como
aceptor de electrones; son enzimas de xido reduccin que catalizan la transferencia de tomos
de H (actan sobre >CH-OH; >C=O; >C=CH-; >CH-NH2; >CH-NH2-; NADH; NADPH )
2. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales distintos del H entre un par de
sustratos- (grupos con un tomo de carbono, funciones aldehdo o cetona, grupos acilo, grupos
glucosilo, grupos fosforilados, grupos sulforados) Los nombres triviales comunes de las
transferasas a menudo incluyen el prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las
transmetilasas y las transaminasas.
3. Hidrolasas: Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces como
C-O, C-N y O-P por la adicin de agua. Entre las hidrolasas estn las esterasas, las fosfatasas y
las peptidasas.
4. Liasas: Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej.,H20, CO2 y NH3 )
para formar un doble enlace o se aaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las
descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas (actuan sobre
enlaces >C=C>; enlaces >C=O; enlaces >C=NH- )
5. Isomerasas: Se trata de un grupo heterogneo de enzimas. Las isomerasas catalizan varios tipos
de reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversin de tomos de carbono
asimtricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales,
racemasas y epimerasas
6. Ligasas: catalizan la formacin de enlaces entre dos molculas de sustrato. Por ejemplo, la
ligasa de DNA une entre s fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas
incluyen el trmino sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas. De igual forma
catalizan la unin de dos compuestos, mediante la energa liberada en la ruptura de una molecula
de ATP;

Formacion de enlaces C-O

Formacion de enlaces C-S

Formacion de enlaces C- N

Formacion de enlaces C-C

La idea de que el enzima se combina transitoriamente con el sustrato para formar un complejo
enzima-sustrato en el cual se alcanza ms fcilmente el estado de transicin de la reaccin
catalizada es la piedra angular de todas las explicaciones acerca del fenmeno de la catlisis

enzimtica. Como ya se apunt anteriormente, la unin entre un enzima y su sustrato para formar
el complejo enzima-sustrato se ve favorecida por la formacin de una serie de interacciones
dbiles (puentes de hidrgeno, interacciones inicas, etc) entre grupos funcionales
complementarios de ambas molculas.
La formacin de cada una de estas interacciones dbiles va acompaada por la liberacin de una
pequea cantidad de energa libre que contribuye a estabilizar el complejo. La suma de todas
estas pequeas cantidades de energa liberadas por la totalidad de las interacciones dbiles
formadas representa la energa de fijacin. No obstante, una vez fijado el sustrato, el enzima
puede recurrir a formas adicionales de catlisis que no estn basadas en la energa de fijacin sino
en el poder cataltico que poseen en s mismos determinados grupos funcionales del centro activo
Estos grupos funcionales residen en los que hemos llamado anteriormente aminocidos
catalticos y es su propia naturaleza qumica la que les permite funcionar como catalizadores.
Aunque son mltiples los mecanismos segn los cuales actan estos grupos catalticos, en general
se pueden encuadrar en alguna de las dos siguientes modalidades:
a) Catlisis covalente.- Algunos enzimas se pueden combinar con el sustrato, a travs de un grupo
cataltico, para formar un intermediario covalente inestable que se descompone con facilidad para
formar los productos.
b) Catlisis cido-base.- La velocidad de algunas reacciones qumicas se ve incrementada por la
presencia de cidos o bases en el medio de reaccin. En estos casos, al proporcionar grupos
funcionales capaces de actuar como dadores o aceptores de protones (carboxilo, amino, etc.), el
enzima puede efectuar una catlisis general cido-bsica.
Los diferentes mecanismos que las enzimas ponen en juego para acelerar las reacciones qumicas,
unos basados en la energa de fijacin, otros en la accin de grupos catalticos especficos, no son
mutuamente excluyentes. Cada enzima particular recurre a una determinada combinacin de los
diferentes mecanismos estudiados en la que pueden estar presentes todos o tan slo algunos de
ellos; la contribucin especfica que cada mecanismo aporta al hecho cataltico tambin es
diferente segn de qu enzima se trate. Todo parece indicar que, como regla general, los
mecanismos basados en la energa de fijacin son responsables en mayor medida de los aumentos
en la velocidad de reaccin que los basados en grupos catalticos especficos (catlisis covalente
y cido-base)

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