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En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral es aliftica, es decir una cadena
hidrocarbonada.
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
Aminocidos aromticos
Prolina, Pro, P
Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptfano, Trp, W
Aminocidos azufrados
Aminocidos hidroxilados
Cisteina, Cys, C
Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T
Metionina, Met, M
Aminocidos bsicos
Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos:
lisina,arginina e histidina.
Lisina, Lys, K
Histidina, His, H
Arginina, Arg, R
En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas
correspondientes. Estos son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les
denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas
negativamente a pH fisiolgico). Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la asparragina
y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las protenas,
pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o
particulares. Entre las modificaciones ms frecuentes destacan:
1. HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4-hidroxiprolina o la 5hidroxilisina, que se encuentran en proporcin importante en el
colgeno. Estos AA se incorporan a la protena como P o como K, y son
posteriormente hidroxilados.
2. CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica se
convierte en cido -carboxiglutmico.
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
-carboxiglutmico
3.
4. ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una protena del tiroides),
la Y sufre diversas reacciones de iodacin y condensacin que originan
AA como la monoiodotirosina,diiodotirosina, la triiodotirosina o
la liotirosina.
5. FOSFORILACIN: La actividad de muchas protenas se puede
modificar mediante reacciones de fosforilacin (catalizadas por las
enzimas quinasas) o desfosforilacin (catalizadas por las enzimas
fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y
la tirosina.
6. GLICOSILACIN: Las glicoprotenas son protenas unidas a cadenas
de oligosacrido. stas se unen mediante un enlace O-glicosdico a un
residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosdico a un
residuo de asparagina.
7. CONDENSACIN: La cistina es el resultado de la unin de dos C
por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
NO PROTEICO
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su funcin no
siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la
pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un pptido con accin antibitica que
contiene D-Phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles tambin aparecen Daminocidos.
2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son
importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del nitrgeno y la