1.-Caractersticas y funcin de los aminocidos.

1.1.- Concepto de aminocidos: Los aminocidos son compuestos orgnicos formados por un carbono alfa (C) al cual
se le unen un hidrgeno (H) un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un radical (R) de estructura variable,
que tienen como funcin principal ser constituyentes de las protenas.

1.-Caractersticas y funcin de los aminocidos.

1.2.- Aminocidos formadores de protenas:

Caractersticas y funcin de los aminocidos.

1.3. Clasificacin de los Aminocidos.

Segn la naturaleza qumica de (R):
Aminocidos Alifticos: (R ) cadenas abiertas de carbono e hidrgeno.
Gli, Ala, Val, Leu. Ile.
Aminocidos Heterocclicos: (R) otros elementos junto al carbono e hidrgeno.

Aminocidos Aromticos: (R) formando anillos cerrados.

Fen, Tir, Tri.

1.3. Clasificacin de los Aminocidos.

Clasificacin Biolgica , nutricional o de capacidad de sntesis.
Aminocidos esenciales: los que el organismo no puede sintetizar.
Tri, Fen, Lis, Leu, Ile, Val, Tre, Met
Aminocidos no esenciales: los que el organismo puede sintetizar
Ala, Asn, Asp, Gln, Glu, Gli, Pro, Ser, Tir, His*, Arg*, Cis*
1.4. Propiedades Fisicoqumicas de los Aminocidos.

.- Anin: compuesto qumico cargado negativamente o con carga neta negativa.

.- Catin: compuesto qumico cargado positivamente o con carga neta positiva.
.- Switterin: compuesto qumico elctricamente neutro pero con cargas (+) y (-) sobre tomos diferentes.

1.4. Propiedades Fisicoqumicas de los Aminocidos.

.- Anfteros : compuesto que puede actuar cmo cido o como base segn el medio en el que se encuentre.

.- Punto isoelctrico (pi) : valor de pH en el cual un compuesto anftero tiene carga neta cero.

1.4. Propiedades Fisicoqumicas de los Aminocidos.

.- Solubilidad: Depende directamente de la naturaleza de (R). De forma general son solubles en solventes polares
(agua, etanol, etc.) e insolubles en solventes no polares (benceno, hexano, etc.)
.- Punto de fusin: En su mayora > 200C
.- Actividad ptica: Existen D-aminocidos y L-aminocidos.

2.- Caractersticas y funcin de los pptidos.

2.1. Concepto de pptido. Los pptidos son compuestos orgnicos formados por la unin de dos o mas
aminocidos, unidos por enlaces peptdicos, que cumplen diversas funciones en el organismo.
2.2. Enlace pptidico. (enlace amida de tipo covalente).

2.3. Estructura y nomenclatura de los pptidos.

2.4. Clasificacin de los Pptidos segn el nmero de aminocidos.

Oligopptidos:
Polipptidos:

2 10 aminocidos
ms de 10 aminocidos

2.5. Productos Peptdicos de Inters Biomdico.

.- Antioxidante y dstoxificante: Glutatin.

.- Hormonas:
Insulina, Glucagn, Oxitocina, Vasopresina.
.- Antibiticos: Tirocidina A, Gramicidina, Valinomicina.
3.- Participacin de las Protenas en las diversas Funciones del Organismo.
3.1.- Concepto de protenas: Las protenas son MACROMOLCULAS constituidas por un gran nmero
de AMINOCIDOS, unidos entre s por ENLACES PEPTDICOS, las cuales cumplen diversas funciones en los seres
vivos.
3.1.1.- Composicin qumica de las protenas: .- Todas contienen carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O)
y NITRGENO (N)
.- La mayora contienen azufre (S)
.- Algunas contienen fosforo (P), hierro (Fe), Cinc (Zn) y cobre (Cu)

3.3.- Clasificacin de las protenas:

3.3.1.- Segn su composicin:

3.3.1.- Clasificacin de las protenas por su composicin:

Simples: formadas nicamente por aminocidos.

....-

Albminas:
seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina
Globulinas: miosina, actina, seroglobulina, -lactoglobulina.
Escleroprotenas: colgeno, elastina, queratina
Glutenas y prolaminas: presentes en los cereales.

Conjugadas: formadas por aminocidos y otros elementos llamados GRUPO PROSTTICO.

.....-

Lipoprotenas: VLDL, LDL, HDL

Glucoprotenas: ovomucina, protenas de membrana.
Cromoprotenas: hemoglobina, clorofila, globina
Nucleoprotenas: presentes en ncleo de las clulas.
Fosforoprotenas: casena

Derivadas: formadas a partir de otras protenas como resultado de reacciones qumicas o enzimticas.
.- Derivadas primarias: insolubles en agua (casena + cuajo)
.- Derivadas secundarias: proteosas, peptonas y peptidos.
3.3.- Clasificacin de las protenas:
3.3.2.- Segn su Conformacin (Solubilidad):

3.3.2.- Clasificacin de las protenas por su conformacin:

Fibrosas: son protenas constituidas por cadenas ordenadas a lo largo de un eje formando fibras o laminas largas.
.- Son muy resistentes, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas.

.- Representan la estructura bsica del tejido conjuntivo de los animales superiores.

.- Ejemplos:
.- -Queratina: cabello, cuero, cuernos, uas, plumas.

.- Colgeno: tendones y matriz de los huesos

.- Elastina: tejido conjuntivo elstico.

Globulares: son protenas constituidas por cadenas plegadas estrechamente adoptando formas esfricas
compactas.
Solubles en sistemas acuosos.
Desempean funciones mviles o dinmicas dentro de la clula ( enzimas, hormonas, anticuerpos, de transporte).
.Ejemplos:
.- Albuminas = solubles en agua
.- Globulinas = solubles en soluciones salinas diluidas.
.- Glutelinas = solubles en soluciones cidas o bsicas diluidas .
.- Prolaminas = solubles en soluciones acuosas de etanol .

3.4.- Niveles estructurales de las protenas:

Estructura de una protena:
Es la disposicin caracterstica en la cual se organiza una protena para adquirir cierta forma en condiciones
determinadas

Niveles:
Primario
Secundario
Terciario
Cuaternario
3.4.- Niveles estructurales de las protenas:
Estructura Primaria:

Equivale a la secuencia de aminocidos presentes en la cadena considerando EL

NMERO de aminocidos y EL ORDEN en el cual se unen en la cadena polipeptdica a travs de enlaces peptdicos.

- Representa la identidad de la protena.

.- Contiene la informacin para la estructura tridimensional.
.- Determina las propiedades biolgicas de la protena
.- Se pierde solo por hidrlisis.

Estructura Secundaria:

Se refiere a la conformacin del esqueleto polipeptdico como resultado del plegamiento

regular local entre residuos aminacidicos cercanos .

.- Su estabilidad est determinada principalmente por PUENTES DE HIDRGENO intracatenarios.
.- Existen dos tipos de estructura secundaria:

.- Hlice alfa
.- Laminas beta (paralelas o antiparalelas)
Estructura Secundaria:

Estructura Terciaria:

Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una

forma compacta, esfrica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.
.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.
.- Es factor determinante de las funciones que cumplir la protena.
Estructura Terciaria:

Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una

forma compacta, esfrica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.
.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.
.- Es factor determinante de las funciones que cumplir la protena.
Resulta de la disposicin espacial de varias cadenas polipeptdicas que unidas originan unaProtena Oligomrica.
.- Es estabilizada principalmente por H-H, interacciones hidrficas, puentes salinos, S-S.
.- Determina las propiedades reguladoras de las protenas especialmente en los sistemasalostricos.
Niveles estructurales de las protenas

3.5.- Propiedades Generales de las Protenas:

Desnaturalizacin:

Es la perdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (estructura nativa) de una

protena como resultado de la exposicin a agentes desnaturalizantes como altas temperaturas (> 60 C), pH
extremos, detergentes, alta salinidad.
Efectos de la desnaturalizacin:
.- Aumento de la viscosidad y disminucin del coeficiente de difusin.
.- Reduccin drstica de la solubilidad.
.- Perdida de la actividad biolgica.
Renaturalizacin:

Es el proceso mediante el cual una protena desnaturalizada recupera su estructura nativa a partir de su estructura
primara.

3.6.- Caractersticas de las Protenas de Sangre:

Hemoglobina (Hb):

Es una protena conjugada formada por cuatro cadenas polipeptidicas(globinas) a las que se

le une un anillo de porfirina con un tomo de hierro quelatado (grupohemo).

Albmina: Es una protena simple globular producida en el hgado y presente abundantemente en el plasma
llegando a ser la protena mas abundante de la sangre.
Funciones de la Albmina:
. Mantiene la presin onctica (coloido-osmotica) de la sangre.
. Transporte de diversas sustancias en sangre: hormonas, cidos grasos libres, bilirrubina, frmacos y drogas.
. Unin competitiva con Iones Ca y control de pH.
Globulinas: Grupo de protenas simples globulares que representan el 33% de las protenas plasmticas y cuya
funcionalidad varia segn su estructura.
Tipos de Globulinas :
. Globulinas alfa 1 y 2; Globulinas beta ; Globulinas gamma.
. Gammaglobulina: incluyen las inmunoglobulinas sricas o anticuerpos IgA, E,G M.
Fibringeno: Protena oligmrica simple formada por tres pares de polipeptidos unidos por enlaces disulfuros que
junto a las plaquetas son parte fundamental del mecanismo de coagulacin de la sangre.
Funciones del Fibringeno:
. Precursor de la fibrina coadyudante de la coagulacin.
. Determinante de la viscosidad y flujo sanguneo