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Universida de san Carlos de Guatemala

Facultad de ingeniera
rea de qumica
Microbiologia
Impartido por: Ing. Carlos Wong

Enzimas

Melvin Josu Ajxup Morente


2011-14632

Enzimas

Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres
vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en
una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las
reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente
podran producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin,
temperatura o pH.

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres
vivos estn catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos:
cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por
un enzima:

1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.


2. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los
aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio
cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el
mecanismo de la reaccin
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reaccin
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones
especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima
sacarasa es muy especfico: rompe el enlace b-glucosdico de la sacarosa o de

compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su


sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos.
El enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn
las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de
protenas y pptidos de muy diverso tipo.

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar
como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms
estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin
suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen
de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:
1. pH

Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino


-NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn
el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas
elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la
actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo. (Para activar la animacin de la
Figura de la derecha, pulsar la opcin "Recargar" del navegador).
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden
afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de
2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda).
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena,

los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener
estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
2. Efectos de la temperatura sobre la actividad enzimtica
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas:
por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura
ptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida
de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad
enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

3. Efectos de los cofactores sobre la actividad enzimtica

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no


proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula
orgnica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de hemoglobina
(protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se
llaman grupos prostticos.