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Surimi qumico de calamar


gigante
Autor: santos teodoro Maza Ramirez
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Presentacin del curso


El surimi qumico de calamar gigante es un nuevo procedimiento para elaborar un
concentrado proteico funcional a partir de Dosidicus gigas o carne de calamar, por
medio de la solubilizacin alcalina o cida, utilizando un recurso abundante que se
encuentra en la costa occidental de Mxico y Per.
Aprende con este curso a desarrollar la tcnica del surimi qumico para el calamar
gigante y supera las dificultades ocasionadas por otros mtodos convencionales que
no contemplan que el msculo de calamar se solubiliza fcilmente.

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1. Surimi qumico de calamar gigante. Introduccin


[ http://www.mailxmail.com/...imico-calamar-gigante/surimi-quimico-calamar-gigante-introduccion]

El calamar gigante es una especie que se distribuye desde el Alto Golfo de California hasta
los lmites entre Per y Chile. Actualmente representa una alternativa importante para el
desarrollo y diversificacin de la actividad pesquera. En el Instituto Tecnolgico Pesquero
del Per (ITP), se ha realizado una nueva alternativa de obtencin de producto alimentario
intermedio, que es un concentrado de protena miofibrilar o Surimi a partir del msculo del
calamar gigante el cual esta constituido fundamentalmente por contenido de humedad alto
(82-86 %) y protenas (13-15 %). La carne de los cefalpodos tiene la propiedad del tejido
muscular de poseer una alta elasticidad, debido principalmente a la presencia de la
protena Paramiosina a diferencia de los peces que no posee esta protena, slo la
miosina. Sin embargo el msculo de calamar gigante, en la elaboracin de surimi por
cualquier mtodo convencional, presentan mltiples dificultades debido a que la carne de
pota se solubiliza muy fcilmente con un contenido de humedad por encima de 86 %,
convirtindose una masa amorfa dificultando su separacin del agua, tambin por su escasa
capacidad de gelificacin debido a las caractersticas peculiares de las proteasas del
msculo, y por el bajo nivel de la transglutaminasa endgena , en comparacin con otras
especies (peces).
Para afrontar este problema, se ha llevado a cabo un nuevo procedimiento para elaborar un
concentrado proteico funcional a partir de Dosidicus gigas, por medio de la solubilizacin
alcalina o cida, utilizando un recurso abundante que se encuentra en la costa occidental de
Mxico y Per.
El procedimiento se basa en:
-

La lixiviacin cida salina (LAS) en porciones o laminas del manto

La solubilizacin alcalina (AL) o cida (AC) y posterior recuperacin por precipitacin


isoelctrica de la gran parte de su protena muscular.
-

La solubilizacin salina neutra (SSN).

De esta forma se obtiene un producto con menos actividad enzimtica, libre de sabores
extraos propios de la especie y con color muy blanco libre de impurezas.
El primer procedimiento de LAS ha sido publicado en el Bol.Inv. Inst. Tec. Pes. Per volumen
5-Diciembre 2003 y el segundo procedimiento de solubilizacin AL y AC en el Bol.Inv. Inst.

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Tec. Pes. Per volumen 6: 1-7 Enero-Diciembre 2004.
Por otra parte, en el ITP se esta desarrollado estudios de mejoramiento de elasticidad de
gel a partir del surimi de D. gigas obtenido por el mtodo qumico mencionado-AL o AC.

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2. Recurso calamar gigante D. gigas


[ http://www.mailxmail.com/...so-surimi-quimico-calamar-gigante/recurso-calamar-gigante-d-gigas]

Calamar gigante Dosidicus gigas, es un molusco cefalpodo de color marrn brillante que
puede cambiar a un color plido continuamente, de aspecto impresionante por su gran
tamao con respecto a la mayora de los otros calamares en el mundo. El recurso ms
abundante de los cefalpodos en Per actualmente es el calamar gigante. Esta especie posee
caractersticas especiales en su carne por contener la protena miofibrilar la paramiosina (Horie N, et al,
(Horie N, et al, 1975; Igushi, et al, 1981; Tsuchiya 1980, Bull . Jan. Soc. Sci. Fish)a parte
de la miosina, soporta a la congelacin y recongelacin a diferencia del pescado que no
tiene dicha protena. Esta capacidad de congelacin del msculo se debe a la Paramiosina
(14 %), la cual sirve de centro y de soporte a la miosina, convirtindola ms estable en la
congelacin y por presentar la mayor dureza y alta elasticidad despus del tratamiento
trmico. Pero el msculo de calamar gigante desintegrado presenta dificultades en la
gelificacin por dos razones: uno por su alto contenido de proteasas muy activas,y segundo
por su bajo contenido de transglutaminasa endgena.
Caractersticas de la carne de D. gigas
El tejido muscular en el manto, aleta y tentculos de Dosidicus gigas esta conformado por
fibras musculares orientadas en forma radial y circunferencial (Otweell, et al., 1979) y
envueltas por tejido conectivo o estroma que aportan ese aspecto firme y elstico de color
blanco caracterstico de su carne. El msculo del manto es hidrosoluble por su habilidad de
hidratacin y por su mayor solubilidad en agua que la carne comn de pescado(Maza, et al.,
2003), por lo que conduce a la formacin de una masa amorfa cuando se trata de eliminar
el mal sabor de la pulpa molida mediante lavados sucesivos en agua.
a) Problema de sabor desagradable
Las caractersticas organolpticas de la especie, se aprecia un sabor desagradable en su
msculo (manto) descrito como sabor cido-amargo y olor intenso que ocasiona
problemas de aceptacin por el consumidor reduciendo su potencial de comercializacin.
Estas caractersticas sensoriales negativas se atribuyen a la presencia de altos niveles de
nitrgeno no proteico, bases voltiles nitrogenadas (Maza, 2003, Iida, et al. 1992),
compuestos de naturaleza peptdico y aminocidos(Snchez, 2003) y cloruro de amonio
(Nakaya, 1998). La presencia de este mal sabor impacta desfavorablemente en la
aceptabilidad para el consumidor comn y en el potencial econmico de la especie, por lo
que productores y comercializadores estn interesados en buscar nuevas formas de
tecnologa de procesamiento rpido para eliminar el sabor desagradable y los cientficos en
determinar el origen y naturaleza qumica del o los compuestos que originan este
inconveniente.
b) Problema de textura dura
La carne de calamar gigante al ser cocinada presenta una textura fibrosa y correosa por tres

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razones: uno por el efecto resiliente de la paramiosina; segundo por la contraccin o
encogimiento de fibras (en mayor proporcin en la fibra circular y en menor proporcin en la
fibra radial) y tercero por la prdida de agua hasta 20-25%. Cuando se somete a la coccin
por inmersin del tejido muscular del D. gigas las redes del tejido conectivo son
severamente daadas y desaparecen por solubilizacin y gelatinizacin, similar al
calamar(Kugino, et al., 1994). En cambio, la coccin del manto por vapor directo provoca el
endurecimiento de su carne por el encogimiento brusco de las fibras (principalmente por la
coagulacin de las protenas miofibrilares: actina, miosina y paramiosina) y de los tejidos
conjuntivos contrados por encogimiento (Kugino M. and Kugino K., 1994) originan una
membrana impermeable que evita eliminacin de los componentes solubles en agua, por lo
que queda retenido el mal sabor en la carne cocida.
Protena miofibrilar del calamar

La protena miofibrilar del msculo de calamar esta


compuesta, a parte de miosina, actina y protenas reguladoras, por la Paramiosina(PA), que
hace el rol del eje central, en el cual se enrolla la miosina, a fin de otorgar una mayor
resiliencia a la carne del calamar gigante cocido, la cual se manifiesta con una textura ms
dura y resiliente. Esta diferencia de textura en el calamar, langostino, etc. es causado
nicamente por la protena denominada PA que existe en la msculo de los invertebrados. La
PA consiste virtualmente en 100 % dea-hlice, y representa el 14 % de la protena miofibrilar
en el msculo oblicuamente estriado del calamar.

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3. Procesamiento de surimi qumico


[ http://www.mailxmail.com/...curso-surimi-quimico-calamar-gigante/procesamiento-surimi-quimico]

a) Surimi cido y alcalino


El proceso cido y alcalino es una nueva alternativa para obtener el surimi a partir de calamar
gigante, el cual es difcil de procesar por la tcnica del lavado convencional. Este mtodo
consiste en la solubilizacin va pH bajo 2.5 (2N HCl) y pH alto 10.5 (2N NaOH) y
precipitacin isoelctrica para su recuperacin del surimi.
El proceso consiste en homogenizar la pulpa en una proporcin de 5:1 (solucin: pulpa) con
agua fra (0-6 C) durante 1 minuto en una batidora a la velocidad mxima. El pH se ajusta a
2.5 con 2 N HCl fro para el proceso cido y para el proceso alcalino se ajusta a pH 10.5 con
2N NaOH fro. Los homogenizados se centrifugan a 8,000 x g por 30 min a 4 C. La capa
media es separada de la capa superior (contiene espumas) y de la capa del fondo (contiene
membranas insolubles y tejido conectivo). La capa media que contiene la protena soluble, de
viscosidad baja, se filtra a travs de cuatro capas de gasa fina. Luego se ajusta el pH a pI
usando 2 N NaOH fro o 2 N HCl fro agitando lentamente. El precipitado por pI (surimi) es
recuperado por centrifugacin a 8,000 x g por 30 minutos a 4 C y la humedad del surimi es
excesiva, la cual se reduce por medio de la prensa en una malla tupida. Se mezcla el surimi
con los crioprotectores (4 % de sorbitol, 4 % sucrosa y 0.3 % de polifosfatos), se envasa en
bolsa de plstico, se congela y se almacena a -25 C hasta su utilizacin.

En el siguiente diagrama de flujo se indica el proceso de obtencin de surimi de pota


desarrollado en ITP (Fig. 1).

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Fig.1. Flujo de proceso de surimi AC/AL

Esta forma de recuperacin del surimi es por la solubilizacin cida y alcalina en el pI de


la protena miofibrilar, cuando se iguala entre la carga negativa y positiva.
El valor de pH por debajo y por encima del pI de la protena lleva una carga positiva o
una carga negativa, respectivamente. La repulsin electrosttica y la hidratacin de los
residuos cargados favorecen la solubilidad de la protena. En general la solubilidad de
muchas protenas del alimento distribuido frente a pH presenta una curva en forma de U.

Fig. 2. Efecto de pH en la solubilizacin


del msculo de D. gigas
La solubilidad mnima ocurre cerca al pH del PI que es debido principalmente a la carencia
de la fuerza de repulsin electrosttica, la cual facilita la agregacin y precipitacin va
interaccin hidrofbica (Damodaran 1996).
Este fenmeno puede ser debido a los efectos inicos especficos sobre la solubilidad en
fuerza inica alta (Damodaran 1996).
b)Proceso de surimi por solubilizacin salina neutra

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Este procedimiento se basa en la solubilizacin salina neutra (SSN) y pI de la protena


contrctil del tejido muscular de D. gigas. En el siguiente diagrama de flujo (Fig.3) se indica
el proceso de surimi de D. gigas por SSN de acuerdo a la patente de Borderas (No
200202469 por el CSIC en Espaa).
Se homogeniza 70 g de manto molido fresco en 350 ml. de solucin de agua fra (1 % NaCl,
0.1 % NaHCO3, pH 7.0), se homogeniza por 90 segundos, se centrifuga a 5 C por 10
minutos a 5,000 rpm. Al sobrenadante del centrifugado se recupera por pI ajustando pH en
el rango de 5-5.5 usando 2 M HCl,luego se elimina el exceso de agua por centrifugacin en
refrigeracin. Finalmente se ajusta el pH 6.7 a 6.8 usando 2 M de NaOH, se mezcla el
surimi con los crioprotectores, se envasa, se congela
Fig.3. Flujo de proceso de surimi por SSN
y se almacena

a -25 C hasta su utilizacin.

c)Proceso de surimi por Lixiviacin cida salina

Este procedimiento se basa en la disociacin de los compuestos que constituyen la fraccin


de nitrgeno no proteico (TMA, TVN, NH4Cl, aminas) del msculo en una solucin cida
salina a partir de los trozos o lminas delgadas del manto de pota. En el siguiente diagrama
de flujo (Fig.4) se indica el proceso de obtencin de surimi de Dosidicus gigas por lixiviacin
cida salina (LAS)de acuerdo a Maza (Bol. Inv. Ins. Tec. Pes. Per, Vol 5-2003).
Se elimina la piel, se corta en trozos lminas delgadas, se lixivia en primer ciclo con

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solucin cida salina (0.026 M cido ctrico, 0.34 M NaCl) en un proporcin pota/solucin:
1:2; luego se lava dos veces consecutivas en

Fig.4. Flujo de proceso de surimi LAS

Agua fra y agitacin constante por 10 minutos, se deja reposar y se elimina la espuma. En el
cuarto lavado se neutraliza con 0.024 M NaHCO3; y, finalmente se prensa, se despulpa, se
refina, se mezcla el surimi con los crioprotectores, se envasa, se congela y se almacena a
-25 C hasta su utilizacin.
A medida que se realizan estos lavados ocurre un ligero aumento de protena y una
disminucin marcada de las BVN y del NNP, de tal forma que despus del cuarto lavado se
observa una disminucin de 182.3 a 2.75 mg/100 g de BVN y de 8.9 a 0.5 mg/g de NNP y
libre del mal sabor (Tabla 1).
Tabla 1. Efecto del lavado de la carne de pota en medio cido
(protena, humedad, NNP, BVN, pH y sabor natural en el ciclo de lavado)
Controles

Ciclo de lavado
0

Protenas (%)

14.09 15.38 17.69 16.32 15.84

Humedad (%)

85.26 82.96 81.01 82.66 83.02

NNP (mg/g)

8.9

3.9

0.5

BVN (mg/100 g) 182.3 52.76 59.91 23.33 2.75


pH

6.05

Sabor natural (*) + +

5.43

5.8

6.2

6.88

(*): ++, Muy fuerte; +, fuerte; , poco perceptible; -, libre del sabor natural.
Fuente: Maza, et al., 2003.

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4. Evaluacin del surimi


[ http://www.mailxmail.com/curso-surimi-quimico-calamar-gigante/evaluacion-surimi]
El surimi de buena calidad mantiene las propiedades funcionales naturales de las
protenas miofibrilares del msculo, tales como la capacidad de solubilizacin en
sal, capacidad de gelificacin, capacidad de retencin de agua, capacidad de
emulsificacin, capacidad de fijacin de colorantes, etc., las cuales son de
importancia tecnolgica para la elaboracin de productos, por ello se necesita
evaluar su grado de calidad del surimi.
La calidad del surimi, a parte de color (Hunter: L*a*b*), se evala por el mtodo de
gelificacin, a fin de determinar la fuerza de ruptura (dureza g), fuerza de
deformacin (elasticidad cm), fuerza de gel (dureza X elasticidad), prueba de
plegado, agua expresible y prueba de textura.

Batido: Se homogeniza el surimi parcialmente descongelado hasta alcanzar una


temperatura a -1C. Inmediatamente se agrega el 3 % de NaCl y se deja el batido
durante 10 minutos para su solubilizacin; luego se agrega 3 % de almidn y de
hielo. Durante el batido se mantiene la temperatura menor de 10C.

Moldeado: El surimi solubilizado libre de burbujas de aire se llena en un cilindro de


acero inoxidable (30 X 30 mm), luego se cubre con tapa enroscable.

Cocido: Se cocina el producto a 90C por inmersin durante 20 minutos.


Enfriado: Se enfra el producto en agua con hielo, luego se almacena en
refrigeracin a 3 C por una noche y antes de evaluar se atempera a medio ambiente
por 1 hora.

Prueba de puncin

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La prueba de puncin del gel se realiza por


la penetracin de una esfera de 5mm de dimetro a una velocidad de
6
cm./minuto (Rheo Tex Type SD-700) sobre la muestra para determinar la fuerza de
ruptura y deformacin del gel tal como se observan en las fotos del gel de surimi AL.
Se ubica la muestra de 30 mm de dimetro y 30 mm de altura, en el centro del
crculo del dispositivo y luego se coloca el punzn sobre el producto en la parte
central. El equipo mide la fuerza de ruptura g (dureza) y deformacin cm
(elasticidad). La fuerza de gel es el producto de la dureza por elasticidad (g x cm.).

Prueba de plegado: Se mide plegando una porcin de gel (3 mm. de espesor, 30


mm. de dimetro) y se aplica la siguiente escala de calificacin: AA, no se agrieta en
el plegado de 4 partes; A, se agrieta en el plegado de 4 partes; B, se forma
pequeas grietas en el plegado en dos mitades; C, se agrieta hasta la mitad en el
plegado en dos partes.

Prueba organolptica: Se mide la textura por mordedura de muestra de 5 mm. de


espesor y aplicando la siguiente puntuacin: Muy buena: 10-8 puntos; buena: 7-6
puntos; regular: 5-4 puntos; malo : menor 3 puntos.

Textura de gel de surimi de D. gigas


Los valores de fuerza de ruptura (249 g), y fuerza de gel (181,3 gxcm) del surimi
AL(Maza et al., 2004) son bajos comparados con los obtenidos en surimi LAS (Maza
et al., 2003), que obtuvieron de fuerza de ruptura (346,8 g) y fuerza de gel (206 g x
cm.), pero son ms altos que el surimi SSN (F. ruptura = 159,3 g, F. gel= 98,7 g x
cm), pero es ms resiliente el surimi Al (deformacin 7,3 mm.) que el surimi LAS
(deformacin 6,0 mm)y surimi SSN (deformacin 6,2 mm).
Yongsawatdigul y Park (2001) evaluaron la bioqumica y las propiedades de la
gelificacin de rockfish despus de la solubilizacin de las protenas del msculo
por medio cido y alcalino, por lo que se afirma mejor habilidad de formacin de gel
del surimi AL que el surimi convencional y AC.
As mismo, Nimomiya y otros (1990) confirman la mejor formacin de gel del surimi
de jurel tratado a pH 12 que pH 3.
Color de gel de surimi de D. gigas

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Los valores L* (88) del gel de surimi AL de calamar gigante (ITP no publicado) es ms
alto que del surimi LC de pescado. El tratamiento AL influye en valores de b*(3,4) y
valor a*(-0,68) bajo, que surimi LC. Asimismo se obtiene valores ms altos de L= 83
y b= 4.71 en gel de surimi SSN de pota fresca en comparacin con el gel de surimi
SSN de pota congelada (L= 77, b=5). Los valores ms altos de b* en surimi de pota
congelada, es por el cambio de color amarillo, como el caso del surimi AC de
pescado de carne oscura que es debido a la retencin de la mioglobina y
hemoglobina en el surimi. Cuando el filete de pescado es desangrado en agua con
hielo antes de la obtencin de pulpa, la claridad del surimi AC es mejorado
alcanzando los valores de L* arriba de 74 a 76 (Prez et al., 2002). La composicin y
la condicin fsica, tal como la adicin de agua, tamao de muestra, especie,
coccin, temperatura de prueba, congelado y descongelado, afecta
significativamente la claridad (L*) y amarillo (b*) ( Park 1995).

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5. Caractersticas del surimi qumico


[ http://www.mailxmail.com/...rso-surimi-quimico-calamar-gigante/caracteristicas-surimi-quimico]
Hay patente (Hulttin y Kelleher, 1999) sobre el uso del proceso cido en la obtencin del
surimi con alto rendimiento y de excelente habilidad de formacin de gel a partir de
bacalao y jurel. Aunque, este proceso presenta muchas dudas, incluyendo el rol de las
protenas sarcoplasmticas sobre la fuerza de gel del surimi, y el mecanismo de gelificacin
con el respecto a la presencia de la proteasa especialmente en procesamiento del surimi AC
de la merluza del Pacfico, ricas en enzimas. Las catepsinas son una de las proteasas
principales en el ablandamiento del msculo de pescado. La catepsina B y L causan el
ablandamiento de la carne de salmn (Yamashita y Konagaya, 1990, 1991). Tambin, se
cree que la catepsina B es muy activa en el filete de pescado blanco; sin embargo, esta
enzima es removida durante la etapa de lavado en el proceso de surimi LC. En cambio, la
catepsina L, no es removida durante el proceso de lavado, por eso, la proteasa ms
predominante en surimi de merluza del Pacfico es esta catepsina L que causa la prdida de
fuerza de gel de surimi (An y otros, 1994). Por eso, la adicin de plasma bovina al 1 % en el
surimi de merluza del pacfico muestra fuerte inhibicin de esta proteasa (Morrissey y otros
1993). Las funciones de las protenas sarcoplasmticas concernientes a la influencia sobre
reticulacin de las protenas miofibrilares, aun no son esclarecidas, en todo caso ellas
pueden influenciar en forma positiva o negativamente.
De acuerdo a la explicacin de Shimizu y Nishioka (1974), la protena sarcoplasmtica
coagulada por calor se adhiere a la protena miofibrilar cuando se calienta el pescado. Este
fenmeno impide la formacin de la red de la protena y es por eso que se considera una de
las razones que dificulta la formacin del gel elstico. Sin embargo, hay reporte
controversial en que la protena sarcoplasmtica contribuye positivamente en la formacin
de gel de las protenas miofibrilares (Morioka y Shimizu 1990). La coagulabilidad de la
protena sarcoplasmtica por el calor es relacionada con la fuerza de ruptura o perforacin
de gel estimado por su alta concentracin de protena sarcoplasmtica presente. Esta alta
fuerza de ruptura o puncin del gel de las protenas sarcoplasmticas es una idea principal
por la mayor cantidad de protenas coagulables por calor, especialmente los componentes
de 94, 40 y 26 kDa (Morioka y Shimizu, 1993).
En cambio, el estado de las proteasas y otras protenas sarcoplasmticas (hemoglobina y
mioglobina) es claramente diferente para los dos mtodos de proceso AC y LC. En el
proceso LC ellos son removidos, pero en el proceso AC ellos son retenidos junto con las
protenas miofibrilares.
El procesamiento de surimi AC y AL son nuevas alternativas para la manufactura de surimi
(Hulting y Kelleher 1999,2000; Corts-Ruiz y otros 2001; Yongsawatdigul y Park 2001;
Choi y Park 2002; Undeland y otros 2002; Maza et al., 2003,2004). Uno de los atributos
distinguibles de este proceso es que la fraccin de las protenas sarcoplasmticas de la
carne queda retenida junto a la protena miofibrilar. Aunque, apriorimente es aceptado
sobre la interferencia de la fraccin de la protena sarcoplasmtica, en la gelificacin
predominante de las protenas miofibrilares, ellos pueden aumentar la fuerza de gel
(Morioka y Shimizu 1990; Morioka y otros 1992; Delamballerrie y otros 1993; Ko y Hwang
1995).
Nowsad y otros (1995) en varios estudios fundamentaron que parte del efecto positivo
es porque incrementa su reticulacin (Setting o suwari) debido al entrelazamiento de las
protenas por el efecto de la transglutaminasa endgena TGasa (reforzamiento de la fuerza
de gel). La TGasa es una enzima de la fraccin sarcoplasmtica del msculo de pescado
(Lanier 2000), que cataliza el entrelazamiento de las protenas va formacin de enlaces
covalentes no disulfuros entre los residuos de glutamina y lisina. Este enzima endgena es
responsable para la gelificacin del surimi a bajas temperaturas (5 C a 40 C), trmino
llamado reticulacin, la cual manifiesta el mejoramiento de fuerza de gel por coccin (Seki y

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otros 1990). Pero su actividad de TGasa puede ser afectada por la solubilizacin cida y
alcalina de las protenas. Un derivado de transglutaminasa microbiana (TGMasa) aprobado
para uso de alimentos es tambin conocido para reforzar los geles de surimi (Lee y otros
1997; Motoki y Seguro 1998; Ashie y Lanier 2000).
a)Actividad de la catepsina
La actividad ms alta de la catepsina B sucede en el surimi AC (pH 5.5) Y en el surimi LC no
hay dicha actividad. Estos resultados indican que la catepsina B es removida durante lavados
repetidos y centrifugaciones (Choi et al., 2002).
La actividad especifica de la catepsina L en el surimi lavado en agua despus de 3 ciclos es
ms bajo que el surimi AC, por lo que se confirma su eficiencia del proceso convencional
para ambas catepsinas.
Sin embargo, la actividad de la catepsina H en el surimi LC y AC es muy baja, la cual
confirma su eficiencia de remocin de esta catepsina por ambos mtodos.
Por otro lado, An y otros (1994) confirman que LC remueve la catepsina B y H fcilmente,
pero no a la catepsina L. El tratamiento a pH bajo no remueve en forma efectiva la
catepsina L durante el proceso AC, pero en la subsiguiente precipitacin en pI hay poca
eliminacin. La actividad de la catepsina L del surimi AC mantiene ms alto que el surimi
hecho por proceso LC despus de 3 ciclos de lavado. Este comportamiento indica que la
catepsina L del msculo de la merluza del pacifico puede ser removido ms eficientemente
con el aumento del ciclo de lavados, pero sta enzima altamente activada en el surimi AC y
por eso resulta con una baja habilidad de formacin de gel. El pH ptimo de la catepsina L
para merluza del pacifico (An y otros 1994) es 5.5 y 6.0 para la catepsina B en carpa (Hara
y otros 1988).
La catepsina H es completamente removido despus de 3 ciclos de LC. As mismo, la
catepsina H no es detectada en el surimi AC. Dicho resultado sugiere que la catepsina H
puede haber sido inactivado en pH bajo.
La catepsina B es ms activa en proteasa de cistena en el filete de la merluza del pacifico y
eficientemente removido en 3 ciclos de LC, pero no son removidos en el tratamiento AC o
precipitacin pI.
b)Propiedades fisicoqumicas
En el surimi AL de merluza del pacifico (Kim y otros 2001), Rock fish (Yong Sawatdigul and
Park 2001), croaker, Mullet, spanish mackerel (Demir and Kristinsson 2003) y catfish
(Theodore and Kristinsson 2003) presentaron geles con fuerza de ruptura y de deformacin
ms alta que el surimi LC y AC. Kristinsson and Hultin (2003) reportaron que la
solubilizacin inducida por medio cido y alcalino ocasionan cambios sustanciales en la
conformacin y estructura de las protenas de pescado, de tal modo que estas protenas
tienen propiedades diferentes o algunas veces mejores que las protenas no tratadas. Estos
cambios en las protenas pueden suceder por el desenrrollamiento parcial, disociacin,
fraccionamiento o formacin de monmeros durante en elprocesamiento cido o alcalino
(Maza et al., 2004). As en el surimi qumico son reducidos la cantidad de miosina de
cadena pesada (MHC) y actina (A) por hidrlisis (molculas de bajo peso molecular
altamente reactivas), debido a esto el surimi AC o AL por ser ms reactiva, cambia su
funcionalidad natural de PM en forma positiva o negativa.
Por esta razn las protenas monmeras y reactivas en surimi AC pueden gelificar tan igual o
mejor sin adicin de NaCl comparado con 3 % de NaCl en el surimi LC (Prez, et al., 2004).
Por otro lado,Benjakul y otros (1997) reportaron que la superficie de hidrofobicidad de las
protenas permanece constante durante el almacenamiento en hielo. El nmero de lavados
no afecta la hidrofobicidad de la protena. Pero en el surimi LC (3 ciclos de lavado) es ms
alta la hidrofobicidad que en el surimi AC. Los estudios sugieren que los grupos de
hidrofobicidad de la molcula son expuestos por desnaturalizacin cida, no obstante el

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mecanismo de la desnaturalizacin cida difiere de la desnaturalizacin trmica de la
protena.
Despus de 3 ciclos de lavado, el 85 % del grupo SH total es expuesto, mientras el 96 % es
expuesto en surimi AC. Charla y otros (1996) tambin reportaron similar tendencia sobre la
oxidacin de los grupos sulfhdricos en el surimi AC. Los enlaces de hidrgeno, junto con
los enlaces hidrofbicos son fundados para jugar un rol principal en la gelacin de miosina,
mientras que la contribucin del enlace disulfuro es insignificante (Hamada 1992).

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