Aminoacidos y protenas

1. 1. AMINOACIDOS y PROTEINAS
2. 2. LAS PROTENAS
3. 3. 1.QUE SON PROTENAS ?Las protenas son biomleculas
formadasbsicamente por carbono, hidrgeno, oxgenoy
nitrgeno.Conservan su actividad biolgica solamenteen un intervalo
relativamente limitado de pH yde temperatura.Las unidades monomricas
son losaminocidos y el tipo de unin que seestablece entre ellos se conoce
como enlacepeptdico.
4. 4. El nombre protena deriva del griegoPROTEIOS Compuesto
nitrogenado natural de carcterorgnico complejo.Alimentos ricos en
protenas son lacarne, las aves, el pescado, los huevos, laleche y el queso .
5. 5. Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen adems
S. El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molcula
c / 6,25 g protena hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la
medicin del N de la misma. Son polmeros de alto peso molecular. Estn
formadas por unidades estructurales bsicas llamadas aminocidos (aa).
6. 6. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS nmero nmero de de cadenas PM
aminocidos polipeptdicas
7. 7. FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS grupo grupo a-amino carboxilo
CaSon a-amino cidos
8. 8. ESTEREOISOMERIA L-alanina D-alaninaLas protenas estn formadas por
L-aminocidos
9. 9. Estereoismeros de los -aminocidos
10. 10. ALIFTICOS NO POLARES AROMTICOS POLARES SIN CARGAaa CON
GRUPOS CIDOS POLARES CON CARGA CON N BSICO 11
11. 11. NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS
AMINOACIDOS
12. 12. R sin carga, alifticosGLICINA ALANINA PROLINA** VALINA LEUCINA ISO
METIONINA LEUCINA
13. 13. R sin carga, polaresSERINA TREONINA CISTEINA ASPARRAGINA
GLUTAMINA
14. 14. R aromticosFENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
15. 15. ABSORCIN DE LUZ UV.
16. 16. R con carga (-) a pH celular ASPARTATO GLUTAMATO(cido asprtico)
(cido glutmico)
17. 17. R con carga (+) a pH celular H+LISINA ARGININA HISTIDINA
18. 18. El cdigo de una letra en orden alfabtico: A = Ala G = Gly M = Met S =
Ser C = Cys H = His N = Asn T = Thr D = Asp I = Ile P = Pro V = Val E = Glu
K = Lys Q = Gln W = Trp F = Phe L = Leu R = Arg Y = Tyr
19. 19. AMINOACIDOS POCO COMUNES En el colgeno En el colgeno En
miosina En protrombina
20. 20. En la elastinaEn algunas protenas.En el ciclo de la urea En el ciclo de la
urea
21. 21. PROPIEDADES CIDO BSICAS DE LOS AMINOCIDOS
22. 22. ANFOLITOS
23. 23. La carga de lacadena lateral deun aminocidodepende del pH
24. 24. VALORACIN DE UN AMINOCIDO

25. 25. A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece

la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la
especie es cero. (zwitterin) pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2 Punto
isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero. 31
26. 26. REACCIONES QUMICAS MAS COMUNES DE LOS AMINOCIDOSReaccin
de la ninhidrinaReaccin del BiuretReaccin xantoprotecaReaccin de
MillonReconocimiento de arginina a) Reaccin de Hopkins-Cole b) Reaccin
del cido glioxlico
27. 27. Reaccin de ninhidrina Hidratode triceto hidrindenoLos aminocidos dan
color azul-violeta con la ninhidrina O O OH O + H2N CH COOH OH R O O CO
Cualquier O O O H CH aminocido N R N CH COOH al R reaccionar O O
origina el CO O O O mismo O H H CH H2O CH producto de N R NH2 R
reduccin O O de la ninhidrina
28. 28. Cualquier aminocido da el O O aducto azul violeta, a H excepcin de la
prolina que NH2 + O da amarillo. O O O H O O O H N N O O O OSe utiliza
para determinar y cuantificar aminocidoslibres. Se mide la absorcin de luz
a 540 nm.
29. 29. Se usa para reconocer enlaces peptdicos y cuantificar protenas.
Basado en la formacin de un complejo coloreado entre el Cu++ y los
nitrgenos de los enlaces peptdicos.
30. 30. Permite descubrir en la molcula de protena la presencia de
aminocidos aromticos (fenilalanina, tirosina, triptfano).
31. 31. El reactivo de Millon es una mezcla de nitrato y nitrito mercrico
disueltos en cido ntrico concentrado. La presencia, en la molcula de
protena, de la tirosina produce una coloracin roja que se debe a la
formacin de nitrotirosina que, por adicin de mercurio en el curso del
calentamiento, se transforma en una sal mercrica de color rojo.
32. 32. El reactivo que se utiliza contiene -naftol e hipoclorito sdico, en
medio alcalino. La aparicin de una coloracin roja es indicativo de una
reaccin positiva.
33. 33. PROTEINAS Funciones:
Estructural Cataltica Movimiento Digestivas De transporte De la
sangre Regulacin del metabolismo. hormonales de transferencia de
electrones Inmunidad del ADN De
cromosoma Receptoras Ribosomicas De la visin
34. 34. CLASIFICACINPOR SU COMPOSICIN:CONJUGADAS. Tienen adems un
componenteno peptdico. LlamadoGrupo Prosttico. Glicoprotenas
Hemoprotenas metaloprotenas flavoprotenas lipoprotenas
NucleoprotenasNO CONJUGADAS: Solamente estn formadaspor
aminocidos.
35. 35. CLASIFICACINPOR SUS FORMASFIBROSAS. Tienen formas
molecularesalargadas. Generalmente forman un haz.Generalmente
insolubles en agua. Colgeno Elastina Fibrona QueratinaGLOBULARES: De
estructura mscompacta, con dobleces y curvaturas. Puedenser casi
esfricas o tener formas ovaladas. Sonms solubles en agua que las fibrosas
y sonms delicadas.
36. 36. Segn el Nmero de subunidades: Monomricas Mioglobina
Oligomricas Hemoglobina
37. 37. El enlac peptdicoen plano Longitudes de enlace
38. 38. Estructura del Enlace Peptdico Tiene carcter parcial de doble enlace,
por lo que es muy rgido. Se comporta como un hbrido de resonancia. La

configuracin trans est mas favorecida; la cis esta impedida estricamente.

- El Oxgeno carbonlico tiene carga parcial negativa y el Nitrgeno amida
carga parcial positiva, por tanto el enlace tiene + carcter polar
39. 39. En la forma Cis existen impedimentosestricosAlgunas veces en ambos
ismeros hay impedimentosestricos
40. 40. Rotacin de los enlaces en unpolipptidoLa rotacin de los enlaces fi ()
y Psi () permite alas protenas plegarse de forma muy diversa. Los ngulos
fi () y Psi () determinan la estructura de la cadena polipeptdica
41. 41. G.N. RAMACHANDRN. Diagramas de las combinaciones fi () y Psi ()
estn prohibidos debidos a los choques estricos
42. 42. Resumen de Caractersticas Es un enlace covalente Es un enlace
amida Tiene carcter parcial de dobleenlace Predomina la
configuracintrans Tiene carcter polar Tiene limitada capacidad
derotacin
43. 43. ESTRUCTURA SECUNDARIA
44. 44. Estructura beta Laminar A. lmina antiparalela vistadesdearriba Los
radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina,
en forma alternada. Es ms estable con vista aminocidos lateral con R
pequeos.
45. 45. B. paralela vista desde arriba vista lateral
46. 46. Lmina plegada entre segmentosde una misma cadena ( en verde )
47. 47. Colgeno
48. 48. COLAGENO triple hlice cada hlice posee la secuencia(glicinaaminocidox-prolina/hidroxiprolina)n 3 aa / vuelta las hlices NO son ahlices
49. 49. ESTRUCTURA TERCIARIA La ESTRUCTURA TERCIARIAcorresponde a
plegamientos tridimensionales. La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular En su mantencin participan los grupos
radicales de los aminocidos.
50. 50. ESTRUCTURA TERCIARIAMioglobina Protena ligante de ac. grasos
51. 51. ESTRUCTURA TERCIARIA segmentos con a-hlice y otros con estructura
b
52. 52. PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICOHIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA
TERCIARIA
53. 53. FORMACION DE PUENTES DISULFURO
54. 54. Los radicales hidrofbicos se alejan del agua
55. 55. En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos apolares
(amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la protena
mioglobina seccin transversal de la mioglobina
56. 56. ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIAcorresponde
a la asociacion de cadenas polipeptdicas o SUBUNIDADES, cada una de ella
con su estructura terciaria. Se mantiene por enlaces entre los radicales de
cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienenla estructura
terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.
57. 57. HEMOGLOBINA dmero TBP tetrmeroHEMOGLOBINA
58. 58. DESNATURALIZACION PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINANO SE ALTERA LA
ESTRUCTURA PRIMARIA!
59. 59. DESNATURALIZACION PUEDE SERREVERSIBLE O IRREVERSIBLE PUEDE
SER TOTAL O PARCIAL

60. 60. puentes disulfuroDENATURACIN urea + b- mercaptoetanol

PLEGAMIENTO (se retiran los agentes denaturantes) cistenas puentes
disulfuro
61. 61. DESNATURALIZACIONIRREVERSIBLE1. CALOR: ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN
QUE PARTICIPAN.