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proteinognicos:
-
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Cistena
Prolina
Serina
Treonina
Metionina
Histidina
Arginina
Tirosina
Fenilalanina
Asprtico
Glutmico
Asparagina
Glutamina
Lisina
Triptfano
3L
1L
Gly
Ala
Val
Leu
Ile
Cys
Pro
Ser
Thr
Met
His
Arg
Tyr
Phe
Asp
Glu
Asn
Gln
Lys
Trp
G
A
V
L
I
C
P
S
T
M
H
R
Y
F
D
E
N
Q
K
W
Glicina
Alanina
Leucina
Prolina
Isoleucina
Valina
Metionina
Son poco reactivos y sus cadenas laterales se orientarn lejos del entorno polar o
acuoso.
Fenilalanina
Tirosina
Triptfano
Son poco reactivos y sus cadenas laterales se orientarn lejos del entorno polar o acuoso.
Serina
Treonina
Cistena
Enlace disulfuro
Asparagina
Glutamina
Ser, Thr y Asn sirven de anclaje para la glicosilacin
Son reactivos y sus cadenas laterales se orientarn hacia el entorno polar o acuoso,
situndose en la superficie de las protenas.
Ser y Thr pueden formar steres con grupos cidos y ser fosforiladas en las cascadas de
sealizacin.
Asprtico
Glutmico
Lisina
Arginina
Histidina
Carga
neta +1
-1
(pH)
Como son cidos y bases dbiles, su disociacin depende del pH del entorno
Las constantes de disociacin de los grupos amino y carboxlico de los aminocidos son
ms bajas por el efecto inductivo recproco entre ellos.
El enlace peptdico
Es un enlace amida
Enlaces de hidrgeno
Interacciones
entrpicas
Los enlaces di-sulfuro son las ms fuertes pero son reversibles (en reacciones de oxido-reduccin)
Las interacciones de Van der Waals son importantes en el mantenimiento de las a-hlices
Los enlaces de hidrgeno son direccionales y se interfieren por molculas de agua
Las interacciones entrpicas son las ms dbiles y abundantes, y son las responsables del
plegamiento proteico
Supersecundarias
Aminocidos
Secundarias
Horquilla - a
a - hlice
Lmina - b
Horquilla - b
Giros - b
Dominio estructural
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
(d -)
(d +)
-
- La hlice se estabiliza por interacciones de Van der Waals a travs del eje.
- Las cadenas laterales de los aminocidos estn inclinadas hacia el extremo amino.
- Las hlices tienen carcter anfiptico (aa. polares y apolares estn segregados).
Esta separacin viene determinada por el orden en la estructura primaria.
Paralela
Anti-paralela
Mixta
- Las cadenas laterales que ocupan posiciones similares, en cintas adyacentes, estn
orientadas hacia el mismo lado de la lmina.
Estructuras cuaternarias
Hemoglobina
Ribosoma
- Los aminocidos mayoritarios son: Gly, Pro y Hyp, pero pueden aparecer otros en
menor proporcin
- Las cadenas individuales tienen estructura helicoidal levgira.
- Tres cadenas se organizan en una superhlice dextrgira con las glicinas en el interior.
Fibra de colgeno
Fibrilla
Microfibrilla
Molcula de
colgeno
Fibrilla de colgeno
1 mm
Fibras de colgeno
(fascculos)
10 mm
Tendn
1 cm
Cadenas de
polipeptdicas
Estado T
Estado R
Estado T
Estado R
- La entrada de O2 restaura la estructura plana del grupo Hemo, lo que rompe algunos
puentes salinos.
- La ruptura de los puentes salinos provoca un cambio conformacional en otras
subunidades, que pasan al estado relajado (R) aumentando su afinidad por el O2.
a) Transporte de O2
Extremo amino
b) Transporte de CO2
c) Transporte de
Carbanin
pKa = 6,0
H+
His
His (H+)
Tejidos
Pulmones