Está en la página 1de 28

Los 20 aminocidos

proteinognicos:
-

Menos para la prolina, la cabeza


es idntica en todos ellos.

Las caractersticas qumicas que los


diferencian radican en la cadena
lateral.
Nombre

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Cistena
Prolina
Serina
Treonina
Metionina
Histidina
Arginina
Tirosina
Fenilalanina
Asprtico
Glutmico
Asparagina
Glutamina
Lisina
Triptfano

3L

1L

Gly
Ala
Val
Leu
Ile
Cys
Pro
Ser
Thr
Met
His
Arg
Tyr
Phe
Asp
Glu
Asn
Gln
Lys
Trp

G
A
V
L
I
C
P
S
T
M
H
R
Y
F
D
E
N
Q
K
W

Quiralidad de los aminocidos:

- 19 de los 20 aminocidos presentan al menos un centro quiral


- Solo los ismeros L participan en la formacin de las protenas

Caractersticas de los aminocidos con cadena lateral hidrofbica 1


(cadenas alifticas)

Glicina

Alanina

Leucina

Prolina

Isoleucina

Valina

Metionina

Son poco reactivos y sus cadenas laterales se orientarn lejos del entorno polar o
acuoso.

Responsables principales del plegamiento proteico.

tiles para formar las superficies de interaccin protena-protena

Caractersticas de los aminocidos con cadena lateral hidrofbica 2


(cadenas aromticas)

Fenilalanina

Tirosina

Triptfano

Son poco reactivos y sus cadenas laterales se orientarn lejos del entorno polar o acuoso.

Muy voluminosos, interfieren en el plegamiento de la protena. Son escasos.

El grupo fenlico de la tirosina puede ser fosforilado en cascadas de sealizacin.

Por su carcter aromtico presentan absorbancia a 280 nm.

Caractersticas de los aminocidos con cadena lateral polar sin carga


Glicosilacin de protenas

Serina

Treonina

Cistena

Enlace disulfuro

Asparagina
Glutamina
Ser, Thr y Asn sirven de anclaje para la glicosilacin
Son reactivos y sus cadenas laterales se orientarn hacia el entorno polar o acuoso,
situndose en la superficie de las protenas.

Se suelen encontrar en el centro activo.

Ser y Thr pueden formar steres con grupos cidos y ser fosforiladas en las cascadas de
sealizacin.

Cys puede formar enlaces disulfuro y complejos de coordinacin con metales.

Caractersticas de los aminocidos con cadena lateral polar ionizable


(cidos y bsicos)

Asprtico

Glutmico

Lisina

Arginina

Histidina

Son reactivos y sus cadenas laterales se orientarn hacia


el entorno polar o acuoso, situndose en la superficie de
las protenas.

Se suelen encontrar en el centro activo.

Pueden formar puentes salinos.

Asp y Glu pueden dar reacciones de esterificacin con


alcoholes.

His es el nico que tiene grupo ionizable cerca del pH


fisiolgico (pK = 6,0)

Aminocidos modificados en las clulas

Las modificaciones se producen en los aminocidos despus de que se ha sintetizado la


protena. Forman parte de las Modificaciones post-traduccionales.

Los aminocidos como electrolitos

Carga
neta +1

-1

(pH)

Como son cidos y bases dbiles, su disociacin depende del pH del entorno

Las constantes de disociacin de los grupos amino y carboxlico de los aminocidos son
ms bajas por el efecto inductivo recproco entre ellos.

Con menor intensidad, las cadenas laterales tambin lo sufren.

Constantes de los aminocidos

Curvas de titulacin de los aminocidos

Zonas de mxima capacidad de tamponamiento


Punto Isoelctrico (PI): el aminocido no tiene carga neta

Clculo del Punto Isoelctrico:


Aminocido sin cadena lateral ionizable
PI = (pKa + pKb)

Aminocido con cadena lateral ionizable


PI = (pKCL + pKms prximo)

El enlace peptdico

40% de enlace doble

Es un enlace amida

Debido a la tautomera ceto-enlica tiene un 40% de


doble enlace

Presenta momento dipolar en la direccin del grupo


amino

Tiene estructura plana por su participacin de doble


enlace

El enlace peptdico no tiene libertad de giro, pero s


los enlaces C-Ca y N-Ca anterior y posterior

Estructuras de las protenas


- Las protenas son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos
Cadenas laterales
Cadena principal (peptdica)

- Los planos peptdicos se unen entre si por los carbonos a


- El giro alrededor de los enlaces Ca-N y Ca-CO determina los ngulos Conformacionales

- Giro del enlace Ca-N ngulo f


- Giro del enlace Ca-CO ngulo y

Determinan el movimiento de los planos peptdicos

Su repeticin genera las estructuras secundarias

No todos los valores de ngulos estn permitidos

Las cadenas laterales o los grupos CO y NH interfieren el giro


(Ver archivo MAGE)

Fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura de las protenas


En orden de fortaleza son:
- Covalentes: enlaces di-sulfuro
- Inicas: puentes salinos
- Electrostticas
- Enlaces de hidrgeno
- Interacciones dipolares
- Van der Waals
- Entrpicas: Interacciones hidrofbicas

Enlaces de hidrgeno

Interacciones
entrpicas

Los enlaces di-sulfuro son las ms fuertes pero son reversibles (en reacciones de oxido-reduccin)
Las interacciones de Van der Waals son importantes en el mantenimiento de las a-hlices
Los enlaces de hidrgeno son direccionales y se interfieren por molculas de agua
Las interacciones entrpicas son las ms dbiles y abundantes, y son las responsables del
plegamiento proteico

Niveles estructurales de las protenas


Primaria

Supersecundarias

Aminocidos

Secundarias
Horquilla - a

a - hlice

Lmina - b

Horquilla - b

Giros - b

- Estructura primaria: secuencia de aminocidos. Determina el plegamiento de la


protena.
- Estructura secundaria: disposicin regular de la cadena de aminocidos en el
espacio. Implica repeticin de ngulos conformacionales.
- Estructura supersecundaria: agrupacin preferencial de estructuras secundarias,
que se repite en las protenas.

Niveles estructurales de las protenas


(Dominios estructurales, estructuras terciaria y cuaternaria)

Dominio estructural

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

- Dominio estructural: parte de la cadena peptdica con una estructura definida. En


protenas pequeas coincide con la estructura terciaria.
- Estructura terciaria: estructura que presenta la cadena completa de aminocidos.
Est formada por uno o ms dominios estructurales.
- Estructura cuaternaria: estructura obtenida tras la agrupacin de dos o ms
cadenas peptdicas, que pueden ser iguales o diferentes.

Estructura de las a-hlices (1)

(d -)

(d +)
-

Son hlices dextrgiras, que tienen 36 aminocidos por vuelta


Sus ngulos conformacionales son: f = -60, y = -47 (aprox.)
Presentan polaridad (aminocarboxilo) como la estructura primaria.
Presentan un momento dipolar (macrodipolo) hacia el extremo amino (el polo positivo
est en el extremo amino)
- Se estabilizan por enlaces de hidrgeno entre el grupo carbonilo y el grupo amido de
vueltas consecutivas (entre el aai y el aai+4)

Estructura de las a-hlices (2)

Van der Waals

- Las cadenas laterales de los aminocidos son tangenciales a la hlice.

- La hlice se estabiliza por interacciones de Van der Waals a travs del eje.
- Las cadenas laterales de los aminocidos estn inclinadas hacia el extremo amino.
- Las hlices tienen carcter anfiptico (aa. polares y apolares estn segregados).
Esta separacin viene determinada por el orden en la estructura primaria.

Estructura de las Lminas - b (1)

Paralela

Anti-paralela

Mixta

La estructura secundaria es la cinta b, que es inestable cuando est aislada.


Las lminas b estn compuestas de cintas b.
Se estabilizan por enlaces de hidrgeno inter-catenarios
Sus ngulos conformacionales son: f = -120, y = +120 (aprox.)
Las cintas se pueden organizar de forma paralela, anti-paralela y mixta.
El patrn de enlaces de hidrgeno es diferente

Estructura de las Lminas - b (2)

- Las cadenas laterales que ocupan posiciones similares, en cintas adyacentes, estn
orientadas hacia el mismo lado de la lmina.

- La mayora de las lminas son torcidas con estructura de silla de montar.


- Estn formadas mayoritariamente por aminocidos hidrofbicos.

Dominios estructurales y estructuras terciarias

- Los dominios estructurales suelen ser unidades de plegamiento independiente


dentro de la estructura proteica.
- Se pueden separar del resto de la protena sin que pierdan la estructura.
- Hay cuatro tipos de protenas segn su estructura terciaria: todo a, todo b, a/b y
a+b

Estructuras cuaternarias

Hemoglobina

b Galactosidasa (E. coli)

Ribosoma

- Se mantienen tambin por interacciones dbiles.


- Se pueden formar estructuras muy complejas

- Permiten los mecanismos de regulacin alostrica de la funcin proteica.


- Evitan la dispersin de sustratos en reacciones acopladas (encadenadas)

- Permiten la ejecucin de varios procesos simultneos.


- Permiten el trabajo con molculas muy grandes (proteasoma, DNA pol.,
ribosomas, etc)

Estructura del colgeno (1)


(Pro-X-Gly)n X = Arg o Lys
Consenso: (Pro-Hyp-Gly)n

(X-Hyp-Gly)n X = Asp o Glu

- Los aminocidos mayoritarios son: Gly, Pro y Hyp, pero pueden aparecer otros en
menor proporcin
- Las cadenas individuales tienen estructura helicoidal levgira.
- Tres cadenas se organizan en una superhlice dextrgira con las glicinas en el interior.

- La superhlice se mantiene por enlaces de hidrgeno inter-catenarios entre los grupos


carbonilo y amino de la glicina.

Estructura del colgeno (2)


Tropocolgeno
300 nm

Fibra de colgeno

Fibrilla

Microfibrilla
Molcula de
colgeno

Fibrilla de colgeno
1 mm
Fibras de colgeno
(fascculos)
10 mm
Tendn
1 cm

Cadenas de
polipeptdicas

- Hay varios tipos de colgeno que difieren en su composicin en aminocidos y


que aparecen en distintos tejidos.

- La Vitamina C es esencial para su sntesis, y su deficiencia produce escorbuto


- Las molculas de tropocolgeno se asocian por enlaces cruzados entre restos de
Lys.
- La acumulacin con la edad de enlaces cruzados de Lys hace el colgeno ms
duro y frgil.

Estructura y funcin de la Hemoglobina (1)

- Heterotetrmero todo a formado por dos subunidades a y dos b.

- Cada subunidad contiene un grupo hemo en contacto con el exterior.


- El grupo Hemo tiene estructura plana, pero la His F8 lo comba al tirar del
hierro hacia si.
- Los dobles enlaces conjugados del grupo Hemo y la His F8 permiten la dispersin
de los electrones del O2.
- De las 6 valencias de coordinacin del Fe, cinco estn con tomos de N.

Estructura y funcin de la Hemoglobina (2)

Puentes salinos del estado T

Estado T

Estado R

Estado T

Estado R

- En el estado tenso la afinidad por el O2 es baja.


- El estado tenso (T) se estabiliza por puentes salinos entre las cuatro subunidades.

- La entrada de O2 restaura la estructura plana del grupo Hemo, lo que rompe algunos
puentes salinos.
- La ruptura de los puentes salinos provoca un cambio conformacional en otras
subunidades, que pasan al estado relajado (R) aumentando su afinidad por el O2.

Funciones de la Hemoglobina (1)

a) Transporte de O2
Extremo amino

b) Transporte de CO2
c) Transporte de

Carbanin

pKa = 6,0

H+

His

His (H+)

Tejidos
Pulmones

- La disminucin del pH estabiliza el estado T y disminuye la afinidad por el O2.


- El CO2 tambin estabiliza el estado T y disminuye la afinidad por el O2.
- En los pulmones los H+ y el CO2 se liberan y aumenta la afinidad por el O2
- Los H+ y el CO2 son efectores alostricos de la hemoglobina.

Funciones de la Hemoglobina (2)


2,3-bis-fosfoglicerato (2,3-BPG)

- El 2,3-BPG es un efector alostrico negativo

- El 2,3-BPG disminuye de forma ms estable la


afinidad la afinidad por el O2
- El 2,3-BPG se sintetiza lentamente por lo que
significa una adaptacin a largo plazo.
- La disminucin de la afinidad se produce tanto
en tejidos como en los pulmones.
- La Hb fetal contiene menos 2,3-BPG que la
materna, favoreciendo la transferencia de O2.

También podría gustarte