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Cadena pesada

Molcula de anticuerpo. Las dos cadenas pesadas estn en color rojo y azul y las dos ligeras
en verde y amarillo. Ver tambin [1].
En inmunologa se denomina cadena pesada a una subunidad polipeptdica grande de un
complejo de protenas como protenas motoras (ej. miosina, kinesina, o dinena) o de un
anticuerpo (o inmunoglobulina). Un anticuerpo tpico se compone de dos cadenas pesadas
de inmunoglobulina (Ig) y dos cadenas ligeras. Existen distintos tipos de cadenas pesadas
que definen la clase o isotipo de un anticuerpo. Estos tipos de cadena pesada varan entre
los diferentes animales. Todas las cadenas pesadas contienen una serie de dominios
inmunoglobulina, normalmente con un dominio variable (IgV) que es importante para
unirse al antgeno y varios dominios constantes (IgC).

En mamferos
Clases
Hay cinco tipos de cadenas pesadas de inmunoglobulina en mamferos: , , , y .1 Estas
definen las llamadas clases de las inmunoglobulinas.

Las cadenas pesadas e poseen aproximadamente 450 aminocidos.


Las cadenas pesadas y tienen unos 550 aminocidos.1

Regiones

Diagrama esquemtico de un anticuerpo tpico mostrando dos cadenas pesadas Ig (azul)


unidas por enlaces disulfuro a dos cadenas Ig ligeras (verde). Se muestran los dominios
constante (C) y variable (V).
cada cadena pesada tiene dos regiones:

una regin constante (que es la misma para todas las inmunoglobulinas de la misma
clase, pero difiere entre las diferentes clases de inmunoglobulina).

Las cadenas pesadas , y tienen una regin constante compuesta por tres
dominios estructurales de inmunoglobulina en tndem, aunque tambin
poseen una "regin bisagra" que le aade flexibilidad.2
o Las cadenas pesadas y tienen una regin constante distina compuesta por
cuatro dominios de inmunoglobulina.1
Una regin variable que es diferente entre los distintos linfocitos B, pero que es la
misma para todas ls inmunoglobulinas producidas por el mismo linfocito B o su
lnea clonal. El dominio variable de una cadena pesada est compuesta por un nico
dominio inmunoglobulina. Estos dominios tienen unos 110 aminocidos de
longitud.

En peces
Los peces mandibulados son, aparentemente, los animales ms primitivos capaces de
generar anticuerpos como los descritos en el apartado de mamferos.3 No obstante, los
peces no poseen el mismo tipo de repertorio de anticuerpos que los mamferos.4 Hasta la
fecha se han identificado tres cadenas pesadas de inmunoglobulina diferentes en peces
seos.

La primera identificada fue la cadena pesada que est presente en todos los peces
mandibulados. Se piensa que es la cadena pesada de la que surgi la
inmunoglobulina primordial. El anticuerpo resultante, IgM, se secreta como
tetrmeno en telesteos en lugar del tpico pentmero que se encuentra en
mamferos y condrictios.

La cadena pesada () de la IgD se identific al principio en el pez gato americano y


en el salmn atlntico, y actualmente est bien documentado en muchas especies de
telesteos.5

La tercera cadena pesada de inmunoglobulina en telesteos fue identificada en 2005


y no se parece a ninguna de las identificadas en mamferos hasta el momento. Esta
cadena pesada, identificada tanto en la trucha arcoiris() como en el pez cebra ()
podra potencialmente formar un isotipo distinto de anticuerpo que podra haber
precedido a la IgM en la evolucin.6 7

Al igual que en los peces seos se han observado tres isotipos diferentes con sus cadenas
pesadas en condrictios. Con la excepcin de la IgM, stos parecen ser nicos de este grupo
y se designan como IgM, IgW (tambin denominadas IgX o IgNARC) e IgNAR.8

Referencias.
1. Saltar a: a b c Janeway CA, Jr. et al (2001). Immunobiology. (5th ed. edicin). Garland
Publishing. (electronic full text via NCBI Bookshelf) ISBN 0-8153-3642-X.
2. Volver arriba Woof J, Burton D (2004). Human antibody-Fc receptor interactions
illuminated by crystal structures. Nat Rev Immunol 4 (2): 8999. doi:10.1038/nri1266.
PMID 15040582.
3. Volver arriba Fish heavy chain and light chain genes
4. Volver arriba Eva Bengtn, L. William Clem, Norman W. Miller, Gregory W. Warr and
Melanie Wilson. Channel catfish immunoglobulins: Repertoire and expression.
Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire
development, 2006, Pages 77-92.
5. Volver arriba Stein Tore Solem and Jrgen Stenvik. Antibody repertoire development in
teleosts--a review with emphasis on salmonids and Gadus morhua L. Developmental &
Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire development, 2006,
Pages 57-76.
6. Volver arriba J.D. Hansen, E.D. Landis and R.B. Phillips. Discovery of a unique Ig
heavy-chain isotype (IgT) in rainbow trout: Implications for a distinctive B cell
developmental pathway in teleost fish. Proceedings of the National Academy of Sciences U
S A. Volume 102, Issue 19, 2005, pages 6919-24.
7. Volver arriba N. Danilova, J. Bussmann, K. Jekosch, L.A Steiner. The immunoglobulin
heavy-chain locus in zebrafish: identification and expression of a previously unknown
isotype, immunoglobulin Z. Nature Immunology, Volume 6, Issue 3, 2005, pages 295-302.
8. Volver arriba H. Dooley and M.F. Flajnik. Antibody repertoire development in
cartilaginous fish. Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2,
Antibody repertoire development, 2006, Pages 43-56.